Протонный градиент цепью

На рисунке схематично изображены принципы, лежащие в основе хемиосмотической теории окислительного фосфорилирования. Р, и Ро - белковые субъединицы, ответственные за фосфорилирование. Основной поток протонов создается сопряжением окисления с транслокацией протонов, переносимых с внутренней на наружную сторону мембраны эта транслокация осуществляется комплексами дыхательной цепи I, 111 и IV, каждый из которых действует как протонная помпа. Разобщители, например, динитрофенол, вызывают утечку Н через мембрану, сильно снижая электрохимический протонный градиент. Олигомицин специфически блокирует поток протонов через Рц [c.88]

Рис. 7-20. Общий механизм окислительного фосфорилирования По мере прохождения высокоэнергетических электронов по электронтранспортной цепи некоторая часть высвобождаемой энергии используется для приведения в действие трех дыхательных ферментных комплексов, откачивающих протоны из матрикса. В результате этого на внутренней мембране создается электрохимический протонный градиент, под действием которого протоны возвращаются обратно в матрикс через АТР-синтетазу - трансмембранный белковый комплекс, использующий энергию

Рис. 7-53. Изменения редокс-потенциала при прохождении электропов в процессе фотосинтеза с образованием NADPH и АТР ) растений и цианобактерий. Фотосистема II очень похожа на реакционный центр пурпурных бактерий (см. рис. 7-50), с которым она эволюционно связана. Фотосистема I отличается от этих двух систем как полагают, она эволюционно родственна фотосистемам другой группы прокариот - зеленых бактерий. В фотосистеме I электроны возбужденного хлорофилла проходят через ряд прочно связанных железо-серных центров. Две последовательно соединенные фотосистемы обеспечивают суммарный поток электронов от воды к NADP с образованием NADPH. Кроме того, образуется АТР с помощью АТР-синтетазы (не показана) за счет энергии электрохимического протонного градиента, который создается электронтранспортной цепью, связывающей фотосистему II с фотосистемой I. Эту Z-схему образования АТР называют нециклическим фосфорилированием в отличие от циклической схемы, представленной на рис. 7-54 (см. также рис. 7-52).

Когда к клеткам добавляют разобщающий агент, например динитрофенол, поглощение кислорода митохондриями значительно возрастает, так как скорость переноса электронов увеличивается. Такое ускорение связано с существованием дыхательного контроля. Полагают, что этот контроль основан на прямом ингибирующем влиянии электрохимического протонного градиента на транспорт электронов. Когда в присутствии разобщителя электрохимический градиент исчезает, не контролируемый более транспорт электронов достигает максимальной скорости, возможной при данном количестве субстрата. Напротив, возрастание протонного градиента притормаживает электронный транспорт, и процесс замедляется. Более того, если в эксперименте искусственно создать на внутренней мембране необычно высокий электрохимический градиент, нормальный транспорт электронов прекратится совсем, а на некоторых участках дыхательной цепи можно будет обнаружить обратный поток электронов Это последнее наблюдение позволяет предполагать, что дыхательный контроль отражает просто баланс между величинами изменения свободной энергии для перекачивания протонов, сопряженного с транспортом электронов, и для самого транспорта электронов или, другими словами, что величина электрохимического протонного градиента влияет как на скорость, так и на направление переноса электронов в принципе таким же образом, как и на направление действия АТР-синтетазы (разд. 9.2.3). [c.33]

Механизм окислительного фосфорилирования. Существует несколько теорий, объясняющих механизм тканевого дыхания (окисления) и его сопряжения с фосфорилированием. Наибольшее подтверждение получила теория, разработанная английским биохимиком П. Митчеллом (1961 — 1966). Согласно этой теории, получившей название хемиосмотическая , или протондвижущая , свободная энергия движущихся по дыхательной цепи электронов используется для перекачивания протонов (Н ) через внутреннюю мембрану митохондрий из матрикса во внутримембранное пространство. Это приводит к изменению числа протонов водорода на наружной и внутренней мембранах митохондрий, в результате чего возникает электрохимический градиент протонов водорода (ЛрН) на мембране (рис. 21). За счет протонного градиента ионы водорода возвращаются снова в митохондриальный матрикс через каналы, образованные специальным белком Рц и ферментом Н -АТФ-синтетазой. При этом энергия протонного потенциала используется для синтеза АТФ с участием Н -АТФ-синтетазной системы. Синтез АТФ возможен только при определенной величине протонного потенциала. Если его величина на мембране мала, то АТФ-синтетаза будет функционировать как АТФ-аза, т. е. катали- [c.58]

Фиг. 95. Стационарный трансмембранный протонный градиент, поддерживаемый фотосинтетическим переносом электронов по электронтранспортной цепи.

За счет энергии электрохимического протонного градиента, поддерживаемого дыхательной цепью, другой ферментный трансмембранный комплекс, называемый АТР-синтетазой, синтезирует АТР. АТР-синтетаза-это обратимый сопрягающий комплекс, который в норме преобразует энергию потока протонов, направленного внутрь матрикса, в энергию фосфатных связей АТР, но способен также использовать энергию гидролиза АТР для перемещения протонов из матрикса наружу. Этот хемиосмотический механизм свойствен как митохондриям и хлоропластом, так и бактериям, что указывает на исключительную важность его для всех клеток. [c.35]

Таким образом, у ряда первичных анаэробов, получающих энергию в процессах брожения, сформировались короткие, связанные с мембраной электронтранспортные цепи, функционирование которых ведет к образованию протонного градиента, используемого для синтеза АТФ. Из-за отсутствия подходящего конечного акцептора электронов в анаэробных условиях выход энергии в такого типа процессах низкий. Однако принципиальные основы для создания энергетики нового типа сформированы. [c.354]

Перенос электронов приводит к образованию трансмембранного протонного градиента, разрядка которого с помощью мембранной АТФ-синтазы сопровождается синтезом АТФ. Доказательством получения метанобразующими бактериями энергии в результате окислительного фосфорилирования служит подавление у них образования АТФ при действии разобщителей и ингибиторов АТФазы. Мало, однако, известно об электронных переносчиках. Не изучена организация дыхательной цепи и ее Н -переносящих участков. [c.430]

АТФ при перемещении протонов (1 АТФ на 2Н+). Стебелек между и Ру содержит белок, чувствительный к олигомицину — антибиотику, блокирующему синтез АТФ путем нарущения использования протонного градиента. В укороченной цепи переноса электронов отсутствует только первый этап, остальной перенос электронов такой же, как в полной цепи. [c.129]

Энергия, высвобождаемая в нроцессе переноса электронов по дыхательной цепи, запасается в форме электрохимического протонного градиента на внутренней мембране митохондрий [8] [c.441]

Необходимо заметить, что поиски предшественников АТФ не приводили к желаемому результату. Прямых доказательств участия того или иного макроэргического соединения в синтезе АТФ получено не было. Это привело к тому, что стали считать высокоэнергетическим предшественником не соединение, а состояние Хе хлоропластов и митохондрий. В 1961 году Митчелл предложил пшотезу химио-осмотического сопряжения , в основе которой лежало представление о создании, в результате переноса электронов по электронтранспортной цепи, значительного трансмембранного протонного градиента, за счет которого и происходит синтез АТФ. Применительно к фотосинтезу эта гипотеза была особенно подробно разработана Ягендорфом. [c.207]

АТР-синтетаза получила свое название в связи с тем, что в обычных условиях протонного градиента, поддерживаемого дыхательной цепью (см. рис. 7-20), синтезирует большую часть всего АТР клетки. Число протонов, необходимое для синтеза одной молекулы АТР, в точности не известно. Для упрощения приводимых ниже расчетов мы будем предполагать, что при прохождении через АТР-синтетазу каждых трех протонов синтезируется одна молекула АТР. [c.448]

На рис. 7-34 показаны уровни окислительно-восстановительного потенциала на различных участках дыхательной цепи. Резкий перепад имеет место в пределах каждого из трех главных дыхательных комплексов. Разность потенциалов между любыми двумя переносчиками электронов прямо пропорциональна энергии, высвобождаемой при переходе электрона от одного переносчика к другому (рис. 7-34). Каждый комплекс действует как энергопреобразующее устройство, направляя эту свободную энергию на перемещение протонов через мембрану, что приводит к созданию электрохимического протонного градиента по мере прохождения электронов по цепи. Такое преобразование энергии можно прямо продемонстрировать, включив по отдельности любой изолированный комплекс дыхательной цепи в липосомы (см. рис. 7-25). В присутствии подходящего донора и акцептора электронов такой комплекс будет переносить электроны, что приведет к перекачиванию протонов через мембрану липосомы. [c.455]

Внутренняя мембрана митохондрий отличается необычно высоким содержанием белка-в весовом выражении в ней примерно 70% белка и 30% липидов. Многие из этих белков относятся к цепи переноса электронов, поддерживающей протонный градиент на внутренней мембране. Другой важный компонент белковой природы-фермент, катализирующий синтез АТР. Этот фермент, АТР-синтетаза, представляет собой большой белковый комплекс, через который протоны перетекают обратно в матрикс по электрохимическому градиенту. Подобно турбине, этот белковый комплекс превращает одну форму энергии в другую, образуя АТР из ADP и неорганического фосфата в митохондриальном матриксе в ходе реакции, сопряженной с переходом протонов в матрикс (рис. 9-21). [c.20]

По мере прохождения высокоэнергетических электронов по дыхательной цепи протоны откачиваются из матрикса в каждом из трех ее участков, запасающих энергию. В результате этого между двумя сторонами внутренней мембраны возникает электрохимический протонный градиент, под действием которого протоны возвращаются обратно в матрикс через АТР-синтетазу - трансмембранный ферментный комплекс, использующий энергию протонного тока для синтеза АТР из ADP и Р . [c.20]

Рис. 9-36. Протонодвижущая сила, генерируемая на бактериальной плазматической мембране, обеспечивает перемещение в клетку питательных веществ и выведение наружу натрия. В присутствии кислорода (А) дыхательная цепь аэробных бактерий создает электрохимический протонный градиент, который используется АТР-синтетазой для синтеза АТР. В анаэробных условиях (Б) те же бактерии получают АТР в результате гликолиза. За счет гидролиза части этого АТР под действием АТР-синтетазы возникает трансмембранная протонодвижущая сила, осуществляющая транспортные процессы. (Как описано в тексте, существуют бактерии, у которых цепь переноса электронов откачивает протоны и при анаэробных условиях конечным акцептором электронов в этом случае служит не кислород, а другие молекулы.)

Поток электронов по цепи переносчиков при фотосинтезе на определенных этапах сопряжен с направленным перемещением протонов через мембрану, что приводит к созданию протонного градиента. В качестве наиболее простого примера на рис. 79 изображена сокращен- [c.240]

Механизм энергетических процессов у метанобразующих бактерий еще не расшифрован, но общие принципиальные положения установлены. Ясно, что получение энергии, по крайней мере при окислении Нг, сопряженном с восстановлением СОг, связано с функционированием электронтранспортной системы, включающей дегидрогеназы, переносчики электронов и редуктазы. Перенос электронов приводит к образованию трансмембранного протонного градиента, разрядка которого с помощью мембранной АТФазы сопровождается синтезом АТФ. Доказательством получения метанобразующими бактериями энергии в результате окислительного фосфорилирования служит подавление у них образования АТФ при действии разобщителей и ингибиторов АТФазы. Мало, однако, известно об электронных переносчиках. Не изучена организация дыхательной цепи и ее Н+-переносящих участков. [c.356]

Циклическим электронным транспортом у фотосинтезирующих эубактерий не исчерпываются все возможные пути переноса электронов. Электрон, оторванный от первичного донора реакционного центра, может по цепи, состоящей из других переносчиков, не возвращаться к молекуле хлорофилла, а передаваться на такие клеточные метаболиты, как НАД(Ф)" или окисленный ферредоксин, которые используются в реакциях, требующих восстановителя. Таким образом, электрон, покинувший молекулу хлорофилла, выводится из системы . Возникает однонаправленный незамкнутый электронный поток, получивший название нециклического пути переноса электронов. У пурпурных и зеленых нитчатых бактерий функционирует только циклический светозависимый поток электронов. У остальных групп эубактерий фото-индуцируется как циклический, так и нециклический перенос электронов, при этом у зеленых серобактерий и гелиобактерий оба пути электронного транспорта связаны с функционированием одной фотосистемы, а у цианобактерий и прохлорофит циклический перенос электронов зависит от активности фотосистемы I, а для нециклического потока электронов необходимо функционирование обеих фотосистем. Поток электронов по цепи переносчиков на определенных этапах сопряжен с направленным перемещением протонов через мембрану, что приводит к созданию протонного градиента, используемого для синтеза АТФ. [c.281]

Фотосистема I цианобактерий и прохлорофит (как и эубактерий, имеющих только одну фотосистему) фотоиндуцирует также циклический перенос электронов (рис. 75, В), обеспечивающий клетку энергией. В циклическом потоке электроны, акцептированные Ре5-белком, через цепь переносчиков вновь возвращаются к месту своего старта и заполняют электронную вакансию в молекуле П700. Циклический электронный транспорт сопровождается генерированием протонного градиента и синтезом АТФ. [c.289]

Электроны от NH20H поступают в дыхательную цепь на уровне цитохрома с и далее на терминальную оксидазу. Их транспорт сопровождается переносом 2 протонов через мембраргу, приводящим к созданию протонного градиента и синтезу АТФ. Гидроксиламин в этой реакции, вероятно, остается связанным с ферментом. [c.382]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

Таким образом, можно сделать вывод, что активация хлоропластов в процессе старения связана с потерей способности фотосинтетической мембраны хлоропластов к образованию протонного градиента и, следовательно, фосфорилирующей активности. Следует заметить, что, поскольку Тдрн==Т1= l/( i-f i< ) имеют близкие (в пределах ощибки эксперимента) значения, можно сделать вывод о том, что константа существенно превышает константу 1 , в силу чего необратимая инактивация хлоропластов проходит через состояние электронотранспортной цепи Хг и связана в первую очередь с процессом, характеризуемым константой k2 . Этот процесс и приводит к полной потере хлоропластами их активности по отношению к реакциям электронного транспорта. [c.135]

Общий путь, по котором) митохондрии, хлоропласты и даже бактерии преобразуют энергию для биологических целей, основан на процессе, получившем название хемиосмотического сопряжения. Этот процесс начинается с того, что электроны, богатые энергией , передаются от сильных доноров этих частиц по цепи из переносчиков электронов, встроенных в мембрану, непроницаемую для ионов. При таком переносе по электронтранспортной цепи электроны, которые были либо возбуждены солнечным светом, либо извлечены при окислении питательных веществ, последовательно переходят на все более низкие энергетические уровни. Часть высвобождаемой энергии используется для перемещения протонов с одной стороны мембраны на другую, в результате чего на мембране создается электрохимический протонный градиент. За счет энергии этого градиента протекают реакции, катализируемые ферментами, встроенными в ту же мембрану (рис. 7-1). В митохогвдриях и хлоропластах большая часть энергии используется для превращения ADP и Pi в АТР, хотя некоторая ее доля расходуется на транспорт специфических метаболитов в органеллу и из нее. В отличие от этого у бактерий электрохимический градиент служит столь же важным непосредственным источником энергии, как и синтезируемый с его помощью АТР благодаря энергии градиента осуществляются не только многие транснортные процессы, но и быстрое вращение бактериальных жгутиков, перемещающих клетку (разд. 12.5.4). [c.430]

Рис. 7-26. АТР-синтетаза представляет собой обратимое сопрягающее устройство для взаимопревращения энергии электрохимического протонного градиента и энергии химических связей. Она известна также как FnFi-АТРаза и состоит по меньшей мере из девяти различных полипептидных цепей. Пять из этих цепей образуют сферическую головку комплекса, называемую Fi-АТРазой. АТР-синтетаза способна либо синтезировть АТР за счет энергии протонодвижущей силы (ееерху), либо перекачивать протоны против электрохимического градиента за счет гидролиза АТР (внизу).

Если АТР-синтетаза в норме не транспортирует П из матрикса, то дыхательная цепь, находящаяся во внутренней митохондриальной мембране, при нормальных условиях переносит через эту мембрану протоны, создавая гаким образом электрохимический протонный градиент, доставляющий энергию для синтеза АТР. При определенных условиях можно экспериментально продемонстрировать способность дыхательной цепи откачивать протоны из матрикса. Можно, например, обеспечить взвесь изолированных митохондрий подходящим субстратом для окисления, а поток протонов через АТР-синтетазу блокировать В анаэробных условиях небольшая добавка кислорода к такому препарату вызовет вспышку дыхательной активности, которая будет длиться одну-две секунды - пока весь кислород не израсходуется Во время такой вспышки дыхания с помощью чувствительного рП-электрода можно зарегистрировать внезапное подкислепие среды в результате выталкивания ионов П из матрикса митохондрий. [c.450]

Согласно хемиосмотической теории Митчелла, окислительное фосфорилирование зависит от протонного градиента, возникающего при переносе электронов по транспортной цепи. Протонный градиент может быть сопряжен с продукцией АТФ или использован для регуляции поступления кальция. Если содержание внутриклеточного кальция превышает некий оперативный уровень, митохондрия способна переключаться с продукции АТФ на кальциевый транспорт. Таким образом, любые колебания внутриклеточного уровня кальция будут вызывать изменения активности митохондриального дыхания. Если митохондрия активно накапливает кальций, это может привести к колебаниям величины внутриклеточного pH. Так, инъекция Са " " в нейроны улитки Н. aspersa вызывает снижение величины внутриклеточного pH и усиленное выведение водородных ионов из клетки (Mee h, Thomas, 1977). [c.94]

Рис. 9-28. АТР-синтетаза-большой и сложный ферментный комплекс с мол. массой около 500000, состоящей по меньшей мере из девяти различных полипептидных цепей. Весь этот комплекс называют Р Р -АТРазой. Пять полипептидных цепей образуют сферическую головку, которая может быть выделена независимо эту часть называют F -АТРазой. Как показано на схеме, АТР-синтетаза выполняет роль обратимого сопрягающего устройства, которое может осуществлять взаимопревращение энергии фосфатных связей и электрохимического протонного градиента. Как объяснено в тексте, направление действия фермента в любой данный момент зависит от суммарного изменения свободной энергии при сопряженных процессах-перемещении протонов через мембрану и синтезе АТР из ADP и Р..

Если АТР-синтетаза в норме не транспортирует из матрикса, то дыхательная цепь, находящаяся во внутренней митохондриальной мембране, при нормальных условиях переносит протоны через эту мембрану, создавая таким образом электрохимический протонный градиент, который в свою очередь приводит в действие АТР-синтетазу. При определенных условиях можно экспериментально продемонстрировать способность дыхательной цепи откачивать протоны из матрикса. Можно, например, обеспечить взвесь изолированных митохондрий подходящим субстратом для окисления, а поток протонов через АТР-синтетазу блокировать соответствующим ингибитором. В анаэробных условиях небольшая добавка кислорода к такому препарату вызовет вспышку дыхательной активности, которая будет длиться одну-две секунды-пока весь кислород не израсходуется. Во время такой вспьппки дыхания с помощью чувствительного рН-электрода можно зарегистрировать внезапное подкисление среды в результате выталкивания ионов из матрикса митохондрий. Через одну-две минуты pH вернется к первоначальному уровню, так как протоны проходят через мембрану обратно по различным медленным каналам (рис. 9-29). [c.28]

В свою очередь АТР-синтетаза синтезирует АТР, используя в качестве источника энергии электрохимический протонный градиент, создаваемый цепью переноса электронов от фотосистемы II к фотосистеме I. Кроме того (на схеме не показано), протоны, образующиеся при окислении воды, тоже вносят вклад в образование электрохимического градиента, используемого для синтеза АТР. Образование АТР по г-схеме называют нециклическим фотофосфорилированием в отличие от циклического, схема которого приведена на рис. 9-51. Дополнительные подробности см. на рис. 9-50. ПХ-пластохинон ПЦ-пластоцианин Ф-ферредок-син. [c.44]

Хемносмотическая гипотеза в том виде, как она была предложена и развивалась Митчеллом, оставалась тесно связанной с концепцией векторной транслокации групп. Белкам дыхательной цепи отводилась пассивная роль они содержали простетические группы и формировали векторные пути переноса. В 1965 г. Бойер впервые сформулировал идею о том, что при окислительно-восстановительных переходах в белках происходят конформационные изменения, в частности такие изменения происходят в АТР-синтетазе. В конформационной теории , в ее первоначальном виде, предполагалось, что конформационные изменения, возникающие в дыхательной цепи, могут прямо передаваться близко расположенной АТР-синтетазе и вызывать в ней напряжение , энергия которого используется для синтеза АТР. В этой модели не было места протонному градиенту. Хотя гипотеза прямого конформационного сопряжения и не выдержала испытания временем (Boyer et al., 1977), но идея о важной роли конформационных переходов в механизме переноса протонов получила широкую поддержку как альтернатива гипотезе векторной транслокации групп (разд. 5.4). [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология