Аминокислоты, аминогруппы в пептидной цепи

Наилучщий метод установления природы аминокислоты, которой принадлежит концевая аминогруппа пептидной цепи (М-концевая кислота), состоит в действии на кислоту 2,4-динитрофторбензолом — соединением, высокореакционноспособным при нуклеофильном замещении с участием аминов, но не амидов (см. гл. 23). В результате этой реакции образуется М-2,4-динитрофенильное производное пептида, которое после гидролиза по амидной связи дает N-2,4-динитрофениламинокислоту. [c.116]

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из а,-аминокислот. По современным представлениям, в белках а-аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (—NH—СО—) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия карбоксила одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом из двух а-амино-кислот е выделением одной молекулы воды образуются [c.416]

Аналогичным образом 2,4-динитрофторбензол взаимодействует с пептидами и белками эта реакция используется для анализа на концевые аминогруппы в аминокислотах, входящих в состав полн-пептидных цепей (см. разд. 20-6,А). [c.245]

Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

Эти опыты подтвердили наличие энергичного обмена тканевых белков, установленного ранее при работе с дейтерием. При помощи этого изотопа ыло найдено, что в течение трех дней происходит обновление состава белков мышц на 2,5%, печени на 10%. Все это привело к предположению, что в белках тела происходит быстрое чередование размыкания и замыкания пептидных цепей, в результате чего происходит смена аминогрупп или даже целых аминокислотных молекул. Наблюдается быстрое перемещение аминогрупп среди аминокислот в белках у животных. Возможно, при этом существенную роль играет реакция подстановки. Дело в том, что протеазы катализируют, кроме гидролиза и синтеза пептидных связей, также и реакции замещения, или подстановки. При этих реакциях как аминокислоты, так и целые пептидные цепи, принимающие участие в образовании пептидной связи, могут без предварительного гидролиза быть замещены аминокислотами или пептидными цепями. Такая высокая интенсивность обмена белков установлена в тканях не только животных, но и растений. [c.365]

Наиболее распространенным и определенным по своим результатам является гидролиз трипсином, приводящий к разрыву полп-пептидной цепи по карбоксильным группам аргинина п лизина. При желании разрыв по Lys можно блокировать модификацией этой аминокислоты по ее е-аминогруппе действием ангидрида янтарной кислоты. [c.297]

Имеется доказательство того, что пепсин менее однороден, чем трипсин и химотрипсин [128]. Этим отчасти объясняется широкий спектр действия пепсина в отношений пептидных связей. Результаты изучения действия пепсина на синтетические субстраты показывают, что пепсин вызывает разрыв связей, в которых участвует аминогруппа аминокислот с боковой цепью ароматического характера. [c.207]

Наличие дополнительного аминокислотного остатка, соединяющегося своей а-аминогруппой с боковой карбоксильной группой пептидной цепи, обозначают путем добавления названия этой аминокислоты к тривиальному названию исходного пептида. [c.324]

Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную ЫНд-группу (2-я стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищенной аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-я стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют якорную сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы [c.506]

Качальский [361] предложил механизм полимеризации ангидридов Ы-карбокси-а-аминокислот и вывел уравнения, определяющие скорость полимеризации и образование угольного ангидрида, распределение по молекулярным весам и среднюю степень полимеризации растущих цепей (оканчивающихся на аминогруппу) и неактивных пептидных цепей (содержащих на конце карбоксильную группу). [c.100]

Характер связи между полисахаридными и пептидными цепями. Поскольку от характера связи между полисахаридными и пептидными цепями и ее устойчивости к разного рода воздействиям в значительной мере зависит химическое поведение гликопротеина, вопрос о типе связи является центральным вопросом химии этих биополимеров. Типы такой связи вследствие полифункциональности моносахаридов и аминокислот могут быть Достаточно многообразными. В принципе возможны сложноэфирная связь гидроксильной группы сахара с карбоксилом аминокислоты (/4), ацилгликозидная связь гликозидного гидроксила сахара с карбоксилом аминокислоты (В), амидная связь аминогруппы аминосахара с карбоксилом аминокислоты (С), гликозиламинная связь, образованная аминогруппой аминокислоты, связанной с гликозидным центром (D), N-ацил-гликозиламидная связь, образующаяся при ацилировании аминогруппы гликозиламина карбоксильной группой двухосновной аминокислоты (Е), О-гликозидная связь, образованная гликозилированием восстанавливающим концом олиго- или полисахаридной цепи гидроксила оксиаминокислоты (F). Менее вероятна простая эфирная связь гидроксильных групп моносахарида и оксиаминокислот (G) и амидная связь аминогруппы аминокислоты с карбоксильной группой уроновой кислоты (Я). [c.570]

Ступенчатый синтез предполагает в общем виде след, операции защита карбоксильной группы одной аминокислоты защита аминогруппы второй аминокислоты образование пептидной связи между обоими компонентами с предварительной активацией карбоксильной группы второго компонента или аминогруппы первого компонента или с использованием конденсирующих средств, облегчающих конденсацию неактивированных карбоксильной и аминогруппы селективное снятие защитной группы с N-конца (или с С-конца) образовавшегося дипептида ступенчатое наращивание пептидной цепи по этому концу дипептида путем последовательного повторения двух последних стадий. [c.15]

Молекулы некоторых аминокислот, таких, как лизин, имеют избыточную аминогруппу Перенос протона между этими двумя родами групп может создавать противоположно заряженные ионы. Это приведет к тому, что между молекулами возникнут силы притяжения и молекулы будут удерживаться одна возле другой. Если противоположно заряженные группы окажутся на одной и той же пептидной цепи, то часть цепи может изогнуться, цепь начнет складываться и в результате одна часть цепи окажется возле другой (фиг. 82). [c.316]

Конец цепи с аминогруппой называется Ы-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-гpyппoй другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала К аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [c.370]

Стадия 4. Как только новая тРНК встала на место, пептидная цепь переносится на аминогруппу аминокислоты, принесенной этой тРНК, так что цепь удлинится теперь на один остаток. [c.491]

Одним из самых ценных реагентов при работе с белками является фенилизотиоцианат, впервые примененный П. Эдманом. Это соединение реагирует с хМ-концевой аминогруппой пептидов [уравнение (2-25)]. Образующийся продукт циклизуется, что в кислой среде влечет за собой разрыв пептидной цепи (2-25). В итоге образуется соответствующий Ы-концевой аминокислоте фенилтиогидантоин, который можно идентифицировать. Проделав ту же операцию с укороченной указанным путем пептидной цепью, можно определить следующий аминокислотный остаток. При тщательной постановке эксперимента с помощью реакции Эдмана можно пройти вдоль пептидной цепи несколько десятков остатков. Есть специальные приборы — так называемые секвена-торы, в которых все необходимые операции осуществляются автоматически. [c.174]

По предложению Бейли, в формулах линейных пептидов аминокислота со свободной аминогруппой называется Н-концевой аминокислотой, в горизонтально изображенной пептидной цепи она стоит слева. Аминокислота со свободной карбоксильной группой обозначается как С-концевая аминокислота. В соответствии с этим в приведенном выше примере аланин — N-концевая, а глищ1н — С-концевая аминокислота. Фромажо предложил остаток, несущий сободную а-аминогруппу, называть начальной аминокислотой, а соответствующий остаток со свободной карбоксильной группой — конечной аминокислотой. Хотя это предложение кажется более простым, широкое признание получила рекомендация Бейли. [c.85]

При синтезе пептидов, содержащих более двух аминокислотных остатков, у полученного защищённого дипептида необходимо освободить только N-концевую аминогруппу, удалив защиту лишь с М-конца дипептида. Таким образом, подбор за-ищтных групп должен соответствовать возможности удаления одной (временной) защитной гр>т1пы при полном сохранении всех остальных (постоянных) защитных групп. Планирование пептидного синтеза, включающее в себя подбор защитных групп, выбор метода конденсации и способа деблокирования, называется тактикой пептидного синтеза. Тактические задачи могут быть решены только после того, как разработана стратегия пептидного синтеза, т.е. намечены основные подходы к построению пептидной цепи. На современном этапе развития пептидного синтеза существуют две стратегии поогедо-вательное наращивание цепи, начиная с С-концевой аминокислоты, и фрагментная конденсация - получение коротких отрез- [c.64]

Реакция образования новых пептидных связей на рибосомах на стаДии элонгации представляет собой перенос растущей пептидной цепи длиной г звеньев, связанной сложноэфирной связью с одной из гидроксигрупп 3 -концевого нуклеотида тРНК, специфичной к г-й аминокислоте, на а-аминогруппу (г + 1)-й аминокислоты, связанной со специфичной к ней тРНК [c.188]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

В последнее время разработан ферментативный метод установления чередования аминокислот в пептидах, начиная с Ы-концевой. Для этой цели исследуемый пептид подвергают гидролизу ферментом лейцинаминопептидазой, выделяемым из почек свиней. Этот фермент может расщеплять пептид лищь в том случае, если в а-положении к пептидной связи имеется аминогруппа. Вследствие такого специфического действия фермента в гидролизате, по мере протекания гидролиза появляются свободные аминокислоты, последовательно отщепляющиеся с аминного конца пептидной цепи. Наблюдая за процессом поочередного отщепления свободных аминокислот при помощи хроматографии, устанавливают последовательность расположения аминокислот в пептиде. [c.813]

Другая важная химическая реакция, в котирую вступают пептиды и которая тоже используется для определения аминокислотной последовательности,-это реакция с 1-фтор-2,4-динитробензолом. Мы ужё ввдели мГрис. 5-17) что это соединение реагирует с а-аминогруппой свободной аминокислоты с образованием 2,4-динитрофениламинокислоты. Этот реагент вступает в реакцию и с а-аминогруппой аминоконцевого остатка любого пептида независимо от длины пептидной цепи, что приводит к образо- [c.130]

Скорость рацемизации зависит от природы групп R, R и X. R O может быть как защитной группой для свободных аминогрупп [в этом случае рацемизация может быть снижена, если R O представляет собой Ph HoO O или (СНз)зСОСО], так и остатком пептидной цепи. В последнем случае почти ничего нельзя сделать для того, чтобы изменить степень рацемизации. R—это радикал используемой аминокислоты и поэтому не может быть модифицирован. X — это группа, применяемая для активации кислоты, и именно поэтом было проведено большое число исследований для того, чтобы найти лучший способ активации карбоксильной группы при малой степени рацемизации. Рассмотрим теперь несколько иаиболее часто используемых методов активации карбоксильной группы. [c.328]

Сангер нашел, что свободные аминогруппы белков реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом при слабощелочном pH и комнатной температуре. Ему удалось осуществить гидролиз динитрофенильных производных белков в условиях, при которых связи между динитрофенильной группой и аминокислотами сохраняются. Пользуясь указанным методом, можно во многих случаях определить число открытых пептидных цепей в молекуле белка и установить природу N-концевых остатков. Этот метод позволяет судить о содержании лизина в белках, так как фтординитробензол реагирует со свободными е-аминогруп-пами лизина, входящего в состав белка. Метод динитрофенильных производных оказывает большую помощь в расшифровке [c.35]

Каждая пептидная цепь белковой молекулы, если только она не замкнута в кольцо и не блокирована на одном или другом конце, имеет N-концевую аминокислоту со свободной а-аминогруппой и С-концевую аминокислоту со свободной а-карбоксильной группой. Число полипентидных цепей моя ет быть, следовательно, установлено путем анализа концевых групп. Если, например, обнаружено, что в данном белке имеется три N-концевых аминокислоты — один аланин, один лизин и один серин на моль белка,— то следует сделать вывод, что молекула этого белка состоит из трех пептидных ценей. [c.86]

Для действия этого фермента необходимо присутствие свободной а-аминогруппы поэтому он отщепляет от пептидной цепи только N-концевую аминокислоту. Как и при действии реактива Эдмана, отщеп.тгение N-концевой аминокислоты приводит к демаскированию следующего N-концевого аминокислотного остатка. Изучение кинетики освобождения аминокислот ия полипептида дает информацию о последовательности аминокислот в цепи. В случае пептида, имеющего структуру HgN—A-B- -D и т. д., аминокислота А будет освобождаться быстрее, чем аминокислота В, а эта последняя в свою очередь быстрее, чем аминокислота С, и т. д. Лейцинаминопеп-тидаза, как явствует из ее названия, легче всего отщепляет N-концевые остатки лейцина однако она способна отщеплять также и другие аминокислотные остатки, хотя и значительно медленнее. Затруднения, встречающиеся при использовании этой методики, связаны большей частью именно с этими различиями в скорости отщепления. Если, например, в упомянутом выше гипотетическом пептиде аминокислота В является хорошим субстратом, а аминокислота А — плохим, то А и В будут отщепляться практически одновременно. [c.88]

Здесь R, R2 и R — боковые группы или боковые цепи отдельных аминокислотных остатков. Пептидные связи белков образуются отщеплением воды от а-аминогруппы одной из аминокислот и а-карбоксильной группы другой. Считается неисключенной возможность того, что в основных пептидных цепях в очень небольших количествах могут присутствовать и другие, непептидные связи. [c.24]

Ацильная миграция была положена в основу разработки химического метода специфического расщепления пептидной цепи по амидным связям, образованным остатками серина или треонина. Методика, нашедшая применение в случае фиброина шелка, состоит в обработке белка концентрированной серной кислотой. Образующиеся в результате такой обработки аминогруппы алкилируют 2,4-динитрофторбензолом и аминокислоты определяют в виде динитрофенильных производных ([660] ср. [540а]). Этот метод применяли и для изучения других белков [1787, 2573]. Действием концентрированной серной кислоты можно почти полностью превратить поли-оь-серин в соответствующий полиэфир [708]. Однако были отмечены низкие выходы, неспеци- [c.279]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты, аминогруппы в пептидной цепи: [c.592] [c.593] [c.43] [c.562] [c.122] [c.92] [c.370] [c.350] [c.149] [c.492] [c.37] [c.100] [c.244] [c.529] [c.652] [c.286] [c.15] [c.437] [c.70] [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология