Сложные белки. Коферменты

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Известно, что все ферменты являются веществами белковой природы. Молекулы многих из них — это обычные, характерные молекулы белков, не содержащие иных дополнительных компонентов иными словами, это — простые белки. Однако уже давно доказано, что многие ферменты обладают каталитически активными простетическими группами небелковой природы, т. е. представляют собой сложные белки. Простетические группы обычно можно отделить от белковой части различными способами диализом, пропусканием раствора через сефадекс, и др. Для таких сложных ферментов обычно принимают следующие термины если диализируемая часть представляет собой органическую молекулу, ее называют коферментом белковую часть называют апоферментом, а их соединение определяют как голофермент. Коферментами часто являются молекулы витаминов. Большая часть окислительно-восстановительных ферментов имеет кофер-ментные группы. Интересно, что этот термин редко применяют к ионам металлов, хотя они часто выполняют ту же характерную функцию. [c.39]

Сложные белки. Коферменты [c.396]

Многие ферменты представляют собой сложные белки, образованные простым белком — апоферментом ( апо означает вне, отдельно от ) и одной (или более) молекулой или ионом, называемыми кофер-ментами. Некоторые коферменты являются ионами металлов. Примером может служить карбоангидраза в эритроцитах человека. Ее апо-фермент имеет молекулярную массу 28 000. Апофермент соединяется с одним ионом цинка (Zn2+) и образует активный фермент, который ка- [c.396]

Часть ферментов представляет собой сложные белки — протеиды, содержащие кроме белковой части — апофермента, еще и небелковую (простетическую) часть — кофермент. [c.29]

Ферменты могут быть как простыми белками, состоящими только из аминокислот, так и сложными белками, т. е. комплексами простого белка (апофермент) и веществ небелковой природы (простетические группы или коферменты).— Прим. ред. [c.491]

Хотя ферменты — это прежде всего большие белки, они могут содержать небелковую часть. В таких случаях белковая часть называется апоферментом, а другая часть — кофер.нентом. Коферментом может быть химически связанная простетическая группа или отдельный реагент, начинающий играть роль во время протекания реакции. Он может быть таким простым, как ион металла или таким сложным, как кофермент В12, родственный витамину В12 (гл. 13). Обычно кофермент вступает в реакцию, комплементарную (дополнительную) к реакции, в которую вступает субстрат. Так, если субстрат окисляется, кофермент восстанавливается если субстрат отщепляет побочный продукт, кофермент реагирует с последним и т. д. [c.273]

Иногда к П. г. относят нуклеиновые кислоты, входящие в состав нуклеопротеидов, и мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеидов. Такое широкое понимание термина П. г., по-видимому, не оправдано. Нуклеиновые к-ты и мукополисахариды сами являются высокомолекулярными полимерами и их уд. вес в количественном составе соответствующих комплексов зачастую не уступает уд. весу белкового компонента, так что понятие П. г. к ним вряд ли приложимо. В связи с этим некоторые авторы относят к П. г. лишь низкомолекулярные небелковые компоненты сложных белков. В энзимологии принято проводить различие между коферментами, связь к-рых с белковой частью фермента (апоферментом) временна и непрочна, и П. г., связанной с апоферментом постоянной и прочной связью. [c.184]

Кофакторы ферментов — простетические группы сложных белков-ферментов (ионы металлов и коферменты). [c.552]

Есть коферменты, которые прочно (часто ковалентно) связаны с апоферментом, т.е. представляют собой простетическую группу сложного белка (холофермента). Например, гем и флавиновые коферменты. [c.46]

Нуклеотиды в виде своих более или менее сложных производных составляют основу большой и важной группы коферментов. Как хорошо известно, ферментные системы состоят из белковой части, которая обеспечивает фиксацию субстрата и специфичность фермента и носит обычно название апофермента и кофермента, который с белком-носителем и обеспечивает протекание самой катализируемой ферментом реакции. [c.229]

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Различают ферменты - простые белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. Ферменты-протеины используются в качестве лекарственных и диагностических средств (пепсин, трипсин, папаин, уреаза). Сложные ферменты, как правило, имеют простетическую группу (кофермент) небелковой природы, связанную с белком фермента связью различной степени прочности. Роль коферментов в общем механизме биокатализа настолько важна, что их можно рассматривать как отдельную группу биологически активных веществ с разными механизмами действия. [c.204]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

Ферменты, катализирующие окисление аминов, являются сложными белками. Коферментом моноаминоксидазы служит ФАД, а диаминоксидазы — пиридоксальфосфат. Моноаминоксидазы инактивируют первичные, вторичные и третичные амины, а диаминоксидазы — гистамин, путресцин, кадаверин и в меньшей степени алифатические амины. Некоторые ингибиторы моноаминоксидазы используются как лекарственные средства для лечения депрессии, сопровождающейся нарущением психики и мышления. К антидепрессантам — ингибиторам моноаминоксидазы относятся ниламид, пиразидол, инказан и др. [c.386]

К первичной структуре относят (как минимум) число, конфигурацию и последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Помимо этого, к первичной структуре иногда можно отнести также ковалентные поперечные связи, соединяющие различные полипептидные цепи или ограни-чивающи к нфо >мацш -какой лнба-одной цепи. Дростетическне— группы сложных белков (коферменты, гемогруппы, фосфатные, углеводные и ацетильные группы, а также некоторые другие, на- [c.270]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Два пиридиновых нуклеотида, содержащих остаток никотинамида, были в свое время названы коэнзимом I и коэнзимом II. В настоящее время установлена структура этих коферментов. Они получали название дифосфопиридиннуклеотид (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотид (ТПН). Сейчас приняты названия никотинамидадениндинуклеотид и ни-котинамидадениндинуклеотидфосфат, НАД и НАДФ соответственно. Первый из них, коэнзим I (НАД), характерен для дрожжевого фермента. Его открыли Гарден и Юнг в 1904 г. в классической работе по спиртовому брожению. Авторы разделили дрожжевой сок диализом на белковую и небелковую фракции и показали, что ни одна из этих фракций в отдельности не влияет на брожение. Способностью ускорять брожение обладает лишь смесь обеих фракций. При диализе связь между белком и простетической группой нарушается, и разделение фермента на два фрагмента диализом идет легко. Столь же легко эта связь восстанавливается при смешении фракций. Структура НАД была окончательно установлена в 1942 г. в работах Эйлера, Каррера, Шленка и Варбурга. Сложное соединение содержит по 1 моль никотинамида и аденина и по 2 моль )-рибозы и фосфорной кислоты, связанных, как показано на приводимой формуле [c.719]

Синтез жирных кислот требует небольшого (в случае Е. соИ мол. вес составляет 8700) ацилпереносящего белка (АПБ), функции которого аналогичны функциям СоА. Однако в ацилпереносящнх белках нуклеотидная ручка кофермента отсутствует и пантетеин-4 -фосфат ковалентно присоединен фосфоэфирной связью непосредственно к сери-новому остатку АПБ (у Е. соИ с остатком Ser-36 в полипептиде, содержащем 77 аминокислотных остатков [2, 3]). Мы видим, что у АПБ нуклеотидная ручка СоА заменена значительно большим по размерам н более сложным белком, который, несомненно, избирательно взаимодействует с полиферментным комплексом, осуществляющим синтез жирных кислот (гл, 11, разд. Б,4). [c.193]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

К о ф е р м е н т ы и а п о ф е р м е н т ы. Ферменты, построенные по типу сложных белков, отличаются различной прочностью связи между простетической группой и белковым компонентом. У некоторых ферментов простетическая группа свободно диссоциирует от белкового компонента и может быть отделена от него при помощи диализа. Простетическая группа таких ферментов носит название кофермента, белковый компонент называется апоферментом, а весь активный комплекс — холофермвнтом. Некоторые окислительно-восстановительные ферменты имеют один и тот же кофермент и различаются своими апоферментами. Кофермент может диосоцииравать от одного апофермента и присоединяться к другому. Кофермент, будучи связан с тем или иным апоферментом, взаимодействует только с определенным специфическим для данного апофермента субстратам. [c.100]

По химической природе все окислительно-восстановительные ферменты являются сложными белками и в зависимости от характера простетической группы (кофермента) относятся к пиридиновым, флавиновым, геминовым и другим ферментам. [c.115]

Ферментами, или энзимами, называются катализаторы, обеспечивающие протекание всевозможных биохимических реакций в живых организмах. Все без исключения ферменты относятся к классу белков. В одних случаях ферментативная активность присуща простым белкам — протеинам, состоящим только из полипептидных цепей. Другие простые белки — апоферменты — проявляют каталитическую активность лишь в присутствии определенных органических промоторов, называемых коферментами. Встречаются среди ферментов также сложные белки, протеиды, состоящие из полипептидной части, соединенной с так называемой простетической группой, относящейся к другим классам соединений. Существуют ферменты, активные только в присутствии определенных ионов, обычно ионов металла, называемь1Х ионным кофактором. [c.427]

Ферменты — сложные белки — называются двухкомпонентными ферментами. Небелковые компоненты этих ферментов—коферменты—в одних случаях легко отделимы от белка и устранимы при диализе. В других случаях небелковые компоненты тесно связаны с белками и отделяются при воздействии факторов, денатурирующих белки. Независимо от того, имеем ли мы дело с одно- или же с двухкомпонентиым ферментом, всегда специфические свойства фермента определяются белком. [c.169]

Из сказанного не следует, что П. г. принадлежит исключительная роль в определении специфич. свойств и в осуществлении характерных функций тех сложных белков, в состав к-рых они входят. Такая роль принадлежит всему протеиду, в к-ром вместе с П. г. важную роль играет и белковый компонент. В частности, в ферментах, имеющих в своем составе П. г., последняя приобретает свои каталитич. свойства только при специфич. соединении с белковым апофор-ментом (см. также Коферменты). [c.184]

Строение ферментов. По строению ферменты бывают простыми и сложными белками. Для сложных белков-ферментов используют следующие обозначения апофермент — полипептидная часть молекулы фермента холофермент — прочный природный комплекс апо-фермента и небелковой части кофактор — небелковая часть сложного белка-фермента простетическая группа — прочно связанный с апоферментбм кофактор (металлы, гем и др.) кофермент — легко отделяемый от апофермента, например диализом, кофактор (витамины, нуклеотиды и др.) Алофермент всегда синтезируется в организме, кофакторы (витамины, металлы и др.) должны поступать с пищей. [c.63]

Большинство ферментов являются сложными белками — протеидами. Их молекула состоит из двух частей 1) белковая часть — называется носителем или апоферментом 2) небелковый компонент, обладающий каталитической активностью, — называется кофермен-том, или простетической группой. Активность этой группы, отделенной от апофермента, невелика. Белковый носитель увеличивает активность ко рмента и определяет специфичность его действия. Роль коферментов часто выполняют витамины или соединения, содержащие их. [c.52]

Коферменты. Уже в ранних работах с ферментами дрожжей было замечено, что при диализе ферментных растворов происходит их инактивация. Однако при добавлении отдиализованного материала к ферменту он снова становился активным. Кофактор в диализате называется коферментом. С тех нор были открыты многие коферменты было также обнаружено, что они представляют собой малые органические молекулы и идентичны нростетиче-ским группам фермента. На этом основании многие ферменты относят к сложным белкам, состоящим из неактивной белковой молекулы, которую называют апоферментом, и про-стетической группы, или кофермента. [c.334]

Если равновесие данной реакции в условиях живой клетки сильно сдвинуто влево, то кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент реакции. Другой крайний случай — стабильные хо-лоферменты, содержащие прочно связанный кофермент. Они представлены сложными белками. Многие коферменты являются производными витаминов — незаменимых пищевых факторов (табл. 2.3), речь о которых пойдет в следующей главе. Витамины и другие коферменты в качестве жизненно необходимых соединений входят в состав компонентов пищи [c.96]

Анаболические превращения (от греч. anabole — подъем) направлены на образование и обновление структурно-функциональных компонентов клетки, т. е. на синтез сложных биомолекул (коферменты, гормоны, белки, нуклеиновые кислоты и др.) из более простых. Это восстановительные, эндергонические процессы, протекающие с увеличением свободной энергии. [c.312]

В некоторых случаях в услови51х живой клетки равновесие сильно сдвинуто влево, и кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент реакции. Другой крайний случай — стабильные холоферменты, содержащие прочно связанный кофермент. Такие ферменты представляют собой сложные белки. [c.70]

Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами, следовательно, флавиновые дегидрогеназы — это сложные белки. В ходе реакции отщепляемые от субстрата атомы водорода присоединяются к изоаллоксазиновой группировке кофермента (рис. 2.13). [c.75]

Ферментативные системы, связанные с функцией кофермента В12, достаточно сложны. В связи с этим имеется несколько сообщений об очистке В12-зависимых ферментов или В12-связывающих белков с помощью аффинных сорбентов, обладающих сродством к витамину В12. Фактически для очистки ферментов или белков аффинная хроматография широко используется как один нз наиболее привлекательных методов [270]. С этой целью был разработан метод синтеза нерастворимого носителя кобаламинсефарозы (рис. 6.14). Этот носитель использован для очистки М-5-метилтетрагидрофолатгомоцистеин1юбаламинмстилтрапс-феразы из Е. oli. [c.394]

За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология