Вос-Л,-формил- -триптофан

Методика 213. -Boo- -формил- -триптофан /Э1 7 [c.223]

Химотрипсин — наиболее хорошо изученный протеолитический фермент. Он катализирует гидролитическое расщепление пептидной (или сложноэфирной) связи, в образовании которой принимают участие фенилаланин, тирозин или триптофан. Образование химотрипсина происходит в поджелудочной Железе первоначально образуется неактивный химотрипсиноген (зимоген) — резервная форма фермента. Основной компонент, химотрипсиноген А, представляет собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и 5 дисульфидных мостиков. Активация и образование активного о -химотрипсина осуществляются сложным путем. После триптического расщепления связи Аг -11е последовательно одии за другим из молекулы отщепляются дипептиды 8ег -Аг и ТЬг -А5п . В результате одноцепочечный предшественник переходит в трехцепочечную молекулу фермента. Цепи А, В и С химотрипсина соединены исключительно дисульфидными связями. Рис. 3-32 показывает пространственную модель химотрипсина, установленную на основе рентгеноструктурных данных. [c.408]

D, L-триптофана о-триптофан о-форма [c.215]

Гидролиз белков можно провести ферментативно или используя кислоты и щелочи. При щелочном гидролизе белков возможно разрушение некоторых аминокислот или их изомеризация в )-формы, которые в биологических системах используются не полностью. Надо отметить, что в щелочной среде инактивируются некоторые витамины. При кислотном гидролизе белков разрушаются незаменимая аминокислота — триптофан и некоторые витамины группы В. Гидролиз белков можно осуществить, используя препараты протеолитических ферментов. Кроме того, в самих клетках дрожжей есть активные протеолитические ферменты, которые при определенных условиях в среде могут разрушать клеточные белки (автолиз). [c.110]

Разработан превосходный препаративный метод для разделения синтетического /-триптофана на d- и /-энантиоморфные формы через соли N-ацети-лированного триптофана с бруцином [281]. Этот метод был также применен для получения d-триптофана, который может быть использован вместо /-изомера для некоторых животных, хотя /-триптофан необходим для роста большинства из них. /-Триптофан нет необходимости давать как таковой, вместо него можно применять /-триптофан [282]. [c.42]

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой -формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка. [c.10]

Методика 212. /У -Формил-Z-триптофан [c.222]

При изучении эффекта Керра [119], а также при исследовании спектров флуоресценции 7-глобулина [1201 показано, что 90% ароматических остатков спрятаны внутри глобулы и находятся в гидрофобном окружении. При подробном изучении дифференциальных УФ-спектров 7-глобулина Окуловым и Троицким [1211 обнаружено, что примерно 17 остатков тирозина (из 56) и 3 остатка триптофана (из 22) расположены на поверхности нативной глобулы 7—8 тирозинов расположены в щелях глобулы и больше половины тирозинов (31—32) и подавляющая часть триптофанов находятся внутри глобулы. Авторами было замечено, что при pH 3 молекула 7-глобулина может набухать , что приводит к повышению доступности хромофоров без разрушения упорядоченных структур молекулы. Это, вероятно, связано с частичным разрушением глобулярной (третичной) структуры без нарушения вторичной. Если при этом частично или полностью разрушаются гидрофобные области, то естественно, что связывание углеводорода должно уменьшаться. Вероятно, такое поведение (существование частично развернутой формы белка) при изменении pH присуще всем глобулярным белкам. Однако для обнаружения этих форм недостаточно изучения только вязкости и оптической активности. Очень важную информацию может дать исследование связывания углеводородов. Дальнейшее увеличение заряда с изменением pH среды приводит белковую молекулу к состоянию, соответствующему полной дезорганизации глобулы, разрушению ее третичной и вторичной структуры, т. е, к состоянию клубка. [c.26]

Разностные ультрафиолетовые спектры. Поглощение света белками в области 250—300 ммк обусловлено в основном наличием в их молекулах ароматических аминокислот трех типов. К ним относятся триптофан и тирозин (последний в ионизованной форме), максимум поглощения которых лежит при 280 ммк, и фенилаланин, для которого наблюдается более слабое поглощение при 260 ммк. Более сильное поглощение белка при 270 ммк, чем при 280 ммк, свидетельствует обычно о том, что большую часть ароматических остатков в белке составляют остатки фенилаланина. [c.298]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Рис. 9. Строение активного центра а-химотрипсина по Блоу с сотр. [29]. [Боковая группа субстрата — Ы-формил-А-триптофан (выделен жирно) расположена в гидрофобной полости активного центра]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Два родственных химических соединения — метилдофа и карбидо-фа, L-фopмы которых используются как ингибиторы декарбоксилаз, и триптофан также можно анализировать этим методом. Как следует из табл. 8.6, все о-энантиомеры элюируются раньше соответствующих ь-форм. Величины а (1,2—1,4) вполне достаточны для полного разделения энантиомеров. Градуировочная кривая дает коэффициент корреляции > 0,986 (для дофы 0,996) и относительное стандартное отклонение < 1%. [c.203]

Механизм реакции на примере синтеза -триптофана может быть представлен как протекающий через шиффово основание I ( LXXXI), переходную форму шиффова основания, затем отщепление заместителя в Р-положе-нии и образование активного переходного основания ( LXXXII), р-углерод которого подвергается нуклеофильной атаке анионом индола с переходом в промежуточную форму с последующим протонированием в шиффово основание ( LXXXIII), которое уже гидролитически, обычным путем, расщепляется на -триптофан и пиридоксаль-5а-фосфат. [c.365]

На основании данных, представленных названными авторами, предполагают, что триптофан (LIX), реагируя в индолениновой форме, может быть превращен пероксидазой в гидроперекись (LX), которая под влиянием иона водорода образует квазициклическую перекись (LXI) последняя, в [свою очередь, способна претерпевать раскрытие цикла с образованием формилки-нуренина (LXHI). [c.50]

НО провести концентрирование раствора при комнатной температуре во вращающемся испарителе в атмосфере азота. Во всех случаях целесообразно вначале провести предварительное разделение анализируемого материала на гидрофильные и липофильные соединения, а также соединения кислого, основного и нейтрального характера. Большинство простых производных индола в недиссоциирующей форме можно ступенчато экстрагировать из соответствующим образом забуференной водной среды, используя этилацетат (а также эфир или хлороформ). В водной фазе остается триптофан, окси-триптофан, некоторые меланогены мочевины и продукты разложения аскорбигена. [c.298]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Пэтел и сотр. [69] кроме спектров миоглобина (см. разд. 14.2.4.1) исследовали также спектры водных растворов окси-и дезоксигемоглобинов в области от О до —5 т. В спектрах свободных р-цепей были обнаружены резонансные сигналы обменивающихся NH-протонов индольного кольца триптофанов Л-12 и С-3 при —0,2 и —0,5 т. Их положение фактически не зависит от степени окисления гем-групп или от ассоциации в некооперативный Р4-тетрамер. Ни для одного из состояний Р-цепей не было обнаружено сигналов в области ниже —0,6т, в отличие от миоглобина (см. предыдущий раздел). Триптофан Л-12 из а-цепей в этой области не дает сигнала обменивающегося протона. В частности, примечательно, что триптофановые остатки действительно слишком удалены от гем-группы, чтобы можно было ожидать значительных сдвигов за счет сверхтонкого взаимодействия или эффектов кольцевого тока, что согласуется с этими наблюдениями. Тем не менее спектры окси- и дезокси-форм кооперативного тетрамера (ар)г, т. е. интактного гемоглобина, заметно различаются. Было высказано предположение, что смещение пика при —2,18 т, соответствующего одному протону в спектре оксигемоглобина НЬОг, к —4,14 г при дезоксигенации указывает на перестройку четвертичной структуры, которая сопровождает это превращение (см. с. 375), или на изменение третичной структуры, связанное с этой перестройкой. [c.378]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

НОГО нами для бактерий оксигеназа разрывает индольное ядро Ь-триптофана с образованием М-формилкинуренина. Это первый фермент в процессе распада триптофана у млекопитающих и у бактерий (фиг. 25). Количество этого фермента в печени крыс можно повысить, добавляя им в пищу Ь-триптофан. Выделенный белок не проявляет ферментативной активности по отношению к Ь-триптофану, если в реакционную смесь не добавить какой-нибудь восстановитель, например аскорбиновую кислоту. Этот процесс, как было показано, состоит из двух стадий. Во-первых, неактивный фермент (апофер-мент) должен соединиться со своей простети-ческой группой, гематином, образуя голофермент. Для этой реакции необходим триптофан (или его аналог), так же как и источник гема-тина, такой, как метгемоглобин. Во-вторых, голофермент образуется в окисленной форме и должен быть восстановлен, чтобы осуществлять окисление триптофана. Для этого процесса восстановления необходим триптофан в небольших концентрациях [c.76]

М. Пирас и В. Нокс [59] показали, что молекула апофермента имеет два участка один — каталитический, а другой — для связывания гематина. Они также установили, что некоторые гомологи триптофана, как и сам триптофан, способствуют реакции связывания апофермента с нростети-ческой группой. Более того, аналоги, способствующие этой реакции, оказались эффективными индукторами этого фермента у крыс с удаленными надпочечниками независимо от того, было у этих аналогов сродство к каталитическому участку или нет. Авторы попытались объяснить полученные результаты с помощью модели [60], предложенной ими за двадцать лет до создания модели оперона. Согласно этой модели, считается, что фермент находится в динамическом равновесии со своим предшественником. Субстрат или жестко связанный кофермент, соединяясь с белком, могут повышать его устойчивость к распаду и тем самым увеличивать количество активного фермента. Соответственно равновесие будет смещаться в сторону образования активной формы фермента, потому что синтез фермента продолжается, а распад — нет. В рассматриваемой [c.76]

Окситриптамин (серотонин) входит в состав тромбоцитов и некоторых других клеток. В наибольшем количестве он был обнаружен в мозгу и слизистой желудочно-кишечного тракта. Его роль в обмене веществ изучена еще недостаточно. Особенно много серотонина обнаружено в клетках некоторых форм злокачественных новообразований. У больных с такими опухолями в моче, особенно после нагрузки триптофаном, обычно содержится большое количество 5-оксииндолуксусной кислоты — продукта разрушения серотонина. [c.219]

Изучены многие аналоги фенилаланина как правило, изменение строения молекулы фенилаланина путем введения заместителей в бензольное ядро или замены углеродных атомов ядра кислородом или серой приводит к образованию активных антиметаболитов. Накопилась обширная литература, посвященная торможению роста микроорганизмов и животных такими соединениями, как тиенилаланины, галоидные производные фенилаланина и родственные соединения (см. табл. 17). Торможение обычно носит конкурентный характер и снимается только фенилаланином, но в некоторых случаях действуют также тирозин и триптофан. Обычно применяли рацемические формы аналогов при раздельном использовании оптических изомеров они нередко проявляют неодинаковую активность. [c.150]

Ксантуреновая кислота найдена также в моче больных, страдающих тяжелой формой диабета после устранения глюкозурии экскреция ксантуреновой кислоты прекращалась. Кроме того, на взаимосвязь между ксантуреновой кислотой и диабетом указывает тот факт, что путем инъекции ксантуреновой кислоты удается вызвать гипергликемию и снизить содержание гликогена в печени. Полагают, что в основе этого эффекта лежит эндокринный (гипофизарно-адреналовый) механизм [209—212]. Мак-Даниель и сотрудники [213] опубликовали недавно данные о нарушении обмена триптофана у крыс при аллоксановом диабете. Эти исследователи отметили значительное увеличение экскреции М -метилникотинамида у здоровых крыс после нагрузки триптофаном и отсутствие подобного эффекта у крыс с аллоксановым диабетом. После введения инсулина экскреция Ы -метилникотин-амида (в условиях данного опыта) повышалась до нормального уровня. [c.483]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Бьюист [76] на смоле helex-lOO в Си +-форме отделил а-аминокислоты от олнгопептидов. Буассо и Джоан [77], изучив поведение а-аминокислот и пептидов на той же смоле в присутствии аммиака при pH 10,3, установили, что в этих условиях легко элюируются кислые и нейтральные пептиды, а также кислые а-аминокислоты. Нейтральные а-аминокислоты я основные пептиды элюируются 1,5 М аммиаком, а триптофан, гистидин и аргинин — лишь 6,0 М аммиаком. [c.29]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология