Окислительные ферменты и коферменты

Окислительные ферменты, коферменты и переносчики [c.457]

К настоящему времени идентифицировано около двух тысяч ферментов. Из них многие выделены в виде чистых гомогенных препаратов и свыше 150 получены в кристаллическом виде. Оказалось, что ферменты состоят либо целиком, либо в основном из белков, т. е. являются полимерами, образованными из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. В состав небелковой части фермента могут входить ионы металлов и некоторые органические вещества. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, то их называют коферментами. Например, в состав окислительных ферментов входят органические соединения железа (так называемый гем). [c.301]

Мир животных, растений и микроорганизмов характеризуется чрезвычайным разнообразием веществ и химич. реакций. Тем не менее имеется много общего в основных химич, компонентах клеток (белки, нуклеиновые кислоты, ж иры и липоиды, углеводы, витамины, минеральные вещества), в ходе их превращений (бро-Я№ние, гликолиз, окислительные процессы), в агентах, необходимых для протекания биохимических процессов (ферменты, коферменты, активаторы, ингибиторы), а также в отношении биохимических механизмов роста, размножения и передачи наследственных свойств (роль нуклеиновых кислот, стимуляторов роста и др.). Эти вопросы составляют содержание так называемой общей Б,, в которой изучаются химич, закономерности для всех форм жизни и выясняются пути возникновения жизни и ее развития, [c.218]

Представление о коферментах было впервые введено Г. Бертраном в 1897 г. Исследуя препараты окислительного фермента лакказы, он обнаружил, что ее зола содержит заметные количества марганца (8б). Каталитическая роль марганца в процессах окисления органических кислот и масел уже была известна. Бертран попытался доказать, что активность оксидаз связана с присутствием в них марганца. [c.141]

Спектрофотометрические методы основаны на поглощении света в определенных участках спектра многими соединениями, являющимися активными группами ферментов, субстратами или продуктами реакции. Максимальное поглощение света определяется наличием в исследуемом материале определенных групп, например циклических или линейных систем, с сопряженными двойными связями. Для этих целей используются спектрофотометры типа Бекмана СФ-4 , фотометрические абсорбциометры. Спектрофотометрический метод обладает высокой чувствительностью, быстротой определения, экономией в расходовании фермента и реактивов. Он применяется при определении многих окислительных ферментов, дегидрогеназ, цитохромов и других коферментов. [c.125]

Существует ряд желтых окислительных ферментов. Каждый нз них катализирует дегидрирование одного какого-либо вещества (для аминокислот — ряда их) и во всех случаях мы встречаемся с одним и тем же действием кофермента — присоединением к нему водорода в реакциях с аэробными дегидразами кофермент играет роль промежуточного переносчика водорода к кислороду. [c.200]

От восстановленного кофермента электроны переносятся на кофермент диафоразы, а затем на кофермент желтых окислительных ферментов и через систему цитохромов на цитохромоксидазу и на кислород. [c.292]

Окислительные ферменты и коферменты [c.395]

Последовательности ферментативных окислительно-восстановительных реакций лежат в основе клеточного метаболизма энергии. Энергия, освобождаемая при окислении восстановленных органических или неорганических соединений, запасается с различной эффективностью в виде таких удобных форм, как АТР, мембранные потенциалы или восстановленные коферменты. Механизм действия ферментов, катализирующих процессы электронного переноса, активно изучается, что связано с их вал<ной физиологической ролью. [c.399]

Группа к, содержащаяся в ОПЫ , удерживает молекулу кофермента в определенном положении на поверхности фермента, вовлекаемого в окислительно-восстановительную реакцию. [c.363]

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

Ферменты, катализирующие расщепление углерод-углеродных связей, часто используют коферменты, такие как тиаминпирофосфат и пиридоксаль, в качестве портативных аккумуляторов электронов. Другие коферменты играют близкие роли в тех реакциях, которые не могут эффективно катализироваться пятью основными функциональными группами. В таблице отсутствует также какая-либо обратимая окислительно-восстановительная система, в частности для одноэлектронных переносов. И здесь коферменты, а во многих случаях и ионы металлов, помогают заполнить этот пробел. Разнообразные функции ионов металлов обсуждаются ниже (см. разд. 24.1.2.5). На химика пять функциональных групп табл. 24.1.1 не производят особого впечатления в качестве списка реагентов. В этом списке отсутствуют сильная кислота или основание (их, конечно, не может быть при pH около 7). Даже нуклеофилы, обладающие, по-видимому, наивысшей четко выраженной внутренней реакционной способностью, присутствуют обычно в виде сопряженных кислот. И все же именно эти группы ответственны за выдающиеся каталитические свойства ферментов. Для того чтобы представить себе, как это может быть, следует рассмотреть их химическое поведение. [c.458]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Несомненно, разные клетки наделены различающимися в количественном или качественном отношении наборами ферментов. Однако при всем том большинство клеток, если не все они, содержат, по-видимому, все необходимое оснащение для синтеза, взаимопревращения и полного окислительного использования лимонной, изолимонной, аконитовой, янтарной, фумаровой и яблочной кислот. Ферменты, коферменты, кофакторы, а также кислоты цикла Кребса [c.298]

Сложный эфир фосфорной кислоты и рибофлавина в комбинации с особым белком образует желтый окислительный фермента. Термоустойчивый кофермент кокарбоксилаза представляет собой дифосфорный сложный эфир тиамина (витамина В1). Вфосфопро-теинах, хорошим примером которых является казеин, фосфор содержится в виде сложного эфира фосфорной кислоты. [c.280]

Рибофлавин-мононуклеотид, подобно кокарбоксилазе, примыкает по биологическому действию к витаминам и ферментам. Являясь продуктом фосфорилирования рибофлавина, рибофлавин-мононуклеотид представляет собой готовую форму кофермента, образующегося в организме нз рибофлавина (витамина Вг). В соединении с белком рибофлавин-мононуклеотид входит в состав ферментов, регулирующих окислительно-восстановительные процессы (желтый окислительный фермент и цитохромредуктазу) он участвует также в процессах белкового и жирового обмена играет важную роль в поддержании зрительной функции глаза. [c.100]

Тиамин (витамин В ) входит в состав кофермента карбоксилазы. Этот кофермент катализирует реакции окислительного декарбокси-лирования. Рибофлавин (витамин Вг или О) содержится в ко рмен-тах флавинаденинмононуклеотиде (ФМН) и флавинадениндинуклео-тиде (ФАД). Желтый окислительный фермент Варбурга, оксида-306 зы О- и Ь-аминокислот, сукцинатдегидрогеназа и цитохромредуктаза [c.306]

Важное биологическое значение витамина В2 выявилось после того, как была установлена (1932—1934 гг.) его взаимосвязь с желтым окислительным ферментом [(XXIX, стр. 411], а позднее и с другими ферментными системами, регулирующими окислительные процессы в клетках. Витамин В2 в виде фосфорного эфира (кофермента) входит в состав простетической группы ряда так называемых флавиновых ферментов , участвующих в механизме клеточного дыхания и играющих, таким образом, жизненно важную роль в организме81> 82. [c.399]

С подобным явлением встречаются и при действии аэробных дегидраз, которые катализируют дегидрирование органических веществ с перенесением водорода на кислород. Коферментом этих дегидраз выступает желтое вещество — флавинадениндинуклеотид. Отсюда их название — желтые окислительные ферменты. Веществами, подвергающимися дегидрированию, здесь могут служить восстановленные дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Нз) и три( юсфопиридиннуклеотид (ТПН-Нз), а также другие соединения (например, глютаминовая кислота). Химическая структура кофермента желтых окислительных ферментов установлена (стр. 196). Установлено также место присоединения к нему отщепляющегося от других веществ водорода. И в данном случае водород присоединяется к определенной части молекулы кофермента, а именно к изоаллоксазину. Схематично присоединение водорода можно представить себе следующим образом [c.199]

Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент — это иногда яе просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротеидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов так, альдегидокси-даза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин-адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтоОы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении. [c.45]

Белковый компонент окислительного фермента придает ему субстратную специфичность, активирует как субстрат, так и простетическую группу и часто изменяет окислительно-восстановительный потенциал этой группы. Хотя существует множество окислительных ферментов, известно лишь несколько коферментов каждый фермент специфичен не только к своему субстрату, но п к своему кофермеиту. Встречаются реакции, в которых метаболит (МНг) реагирует непосредственно с Ог [c.395]

Ко второй группе окислительных ферментов относятся ферменты, требующие в качестве кофактора одно из двух производных витамина рибофлавина (гл. 50) флавинмононуклеотид (FMN) или флавинадениндинуклеотид (FAD). В противоположность легко отщепляющимся от ферментного белка пиридиннуклеотидам оба флавиновых нуклеотида всегда прочно связаны с белком, в некоторых случаях ковалентно это соединение называется флавопро-теидом. Флавопротеиды переносят электроны, как правило, в составе атомов водорода, от органического субстрата к рибофлави-новому компоненту кофермента. С точки зрения значимости катализируемых реакций особенно интересны два флавопротеида сукцинатокисляющий (сукцинатдегидрогеназа) и катализирующий восстановление своего флавинового кофермента восстановленным пиридиннуклеотидом NADH-дегидрогеназа). Превращения, которые претерпевает восстановленный флавопротеид, рассмотрены далее в этой главе. [c.397]

Название кофермент (коэнзим) иногда употребляют для протеи-ноидного фермента, необходимого для активации другого фермента, но часто коферментом называют простетическую группу, без которой белок неактивен. Донорный фермент требует акцепторного фермента со специфическим окислительно-восстановительным потенциалом и не может функционировать с другим акцептором даже в тех случаях, когда простетические группы акцепто])ов очень близки по строению. Специфическая единица в простетической группе в каждом акцепторном ферменте способна принять два атома водорода. В ряде случаев этой единицей является никотинамидная группа (никотинамид — незаменимый компонент пищи многих животных). [c.718]

В качестве примера можно привести обратимую дегидрогенизацию этилового спирта в ацетальдегид ферментом алкогольдегидрогеназой (Веннесланд и Весткеймер, 1954). Коферментом этого белка является НАД, который содержит никотинамидную группировку, осуществляющую обратимую окислительно-восстановительную функцию фермента положительный заряд на атоме азота кольца уравновешивается отрицательным зарядом одной из двух фосфатных групп. Когда фермент реагирует с дейтерированным этиловым спиртом СНзСОгОН, атом дей- [c.726]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Следующая реакция - превращение а-кетоглутарата в сукцинил-КоА - сходна с пируватдегидрогеназной реакцией. Реакция катализируется комплексом трех ферментов и пяти коферментов. В результате такого окислительного декарбоксилирования образуется макроэргическое соединение - сукцинил-КоА и синтезируется еще одна молекула НАДН. [c.83]

Биологическое окисление [4] катализируется ферментами, каждый из которых функционирует в соединении с коферментом, действующим в качестве переносчика электронов. Имеется многб ферментов окисления, но относительно немного коферментов. Именно последние определяют, будет ли процесс переноса электронов включать одиночные электроны, электронные пары и т. д, С переносом электронов связан процесс переноса водорода. Один из обсуждаемых ниже вопросов состоит в том, является ли описание окислительно-восстановительных реакций наилучшим в терминах переноса электронов или протонов, или, напротив, переноса частиц типа атома водорода или гидрид-иона. [c.581]

Путем ковалентной модификации гидролитических ферментов аналогами коферментов можно получить новые ферменты, обладающие окислительно-восстановительным действием. Среди изученных к настоящему времени полусинтетических ферментов такого типа наиболее эффективным является ковалентный фла-вин-папаиновый комплекс, который получают путем модифика- [c.194]

Одна из интересных реакций с участием витамина В12 — этО классическая органическая реакция превращения 1,2-пропандио-ла в пропионовый альдегид [10]. Обычно она осуществляется при воздействии серной кислоты, однако при использовании витамин В12-зависимого фермента ее удается провести в мягких условиях. Для этой окислительно-восстановительной реакции, протекающей по внутримолекулярному механизму, присутствие витамина В12 совершенно необходимо, поскольку при его удалении путем обработки активированным углем фермент теряет активность, но полностью восстанавливает ее при последующем добавлении новой порции витамина В12. При окислении d,l-, 2-пропандиола-1-/ в пропионовый альдегид в присутствии кобала-мин-зависимого фермента диолдегидратазы атом трития переносится на молекулу кофермента, причем тритиевая метка попадает исключительно в положение С-5 аденозильного остатка На этом основании можно предложить следующий механизм [c.196]

Смотреть страницы где упоминается термин Окислительные ферменты и коферменты: [c.252] [c.109] [c.184] [c.135] [c.151] [c.259] [c.340] [c.95] [c.455] [c.406] [c.723] [c.725] [c.726] [c.275] [c.238] [c.255] [c.135] [c.584] [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология