Казеин коагуляция

При сычужно-кислотном способе свертывания молока сгусток формируется комбинированным воздействием сычужного фермента и молочной кислоты. Под действием сычужного фермента казеин на первой стадии переходит в параказеин, на второй — из параказеина образуется сгусток. Казеин при переходе в параказеин смещает изоэлектрическую точку с pH 4,6 до 5,2. Поэтому образование сгустка под действием сычужного фермента происходит быстрее, при более низкой кислотности, чем при осаждении белков молочной кислотой, полученный сгусток имеет меньшую кислотность, на 2... 4 ч ускоряется технологический процесс. При сычужно-кислотной коагуляции кальциевые мостики, образующиеся между крупными частицами, обеспечивают высокую прочность сгустка. Такие сгустки лучше отделяют сыворотку, чем кислотные, так как в них быстрее происходит уплотнение пространственной структуры белка. Поэтому подогрев сгустка для интенсификации отделения сыворотки не требуется. [c.195]

В одну пробирку наливают 5 мл золя берлинской лазури, полученного в предыдущей работе. В четыре другие пробирки наливают по 5 мл гидрофильных золей крахмала, желатина, яичного альбумина и казеина. В каждую из 5 пробирок по каплям из бюретки добавляют насыщенного раствора сульфата аммония до коагуляции коллоидного раствора, отмечая количество электролита, необходимое для коагуляции каждого раствора. Полученные результаты записывают в таблицу. [c.218]

По методу образования сгустка различают два способа производства творога кислотный и сычужно-кислотный. Первый основывается только на кислотной коагуляции белков путем сквашивания молока молочно-кислыми бактериями с последующим нагреванием сгустка для удаления излишней сыворотки. Таким способом изготовляется творог нежирный и пониженной жирности, так как при нагревании сгустка происходят значительные потери жира в сыворотку. Кроме того, этот способ обеспечивает выработку нежирного творога более нежной консистенции. Пространственная структура сгустков кислотной коагуляции белков менее прочная, формируется слабыми связями между мелкими частицами казеина и хуже выделяет сыворотку. Поэтому для интенсификации отделения сыворотки требуется подогрев сгустка. [c.195]

Альбумин и глобулин молока. Помимо казеина в молоке находятся другие белковые вещества — альбумин и глобулин. Количество их значительно меньше, нежели казеина, а именно казеина от 2,2 до 3,50/0, альбумина от 0,4 до 0,8%, глобулина 0,1%. Соотношение этих белковых веществ непостоянно, оно колеблется в зависимости от периода дойки. Непосредственно после отела в молоке много альбумина, и он, оказывая значительное действие на коллоиды, мешает коагуляции казеиногена. Такое молоко негодно для получения казеина. По аминокислотному составу перечисленные белковые вещества значительно разнятся друг от друга, как это видно из табл. 7. [c.69]

По характеру коагуляции можно различать казеин, коагулированный ферментами, казеин смешанной коагуляции (и ферментами и кислотой) и казеин кислотной коагуляции. По такой классификации могут быть следующие виды казеинов [c.74]

Растворимость казеина. Казеин как коллоид удерживается в растворе силою электрического заряда. В отличие от ряда других протеинов его гидрофильные свойства, свойства эмульсоида, выражены значительно слабее этим объясняется его легкая коагуляция при снятии заряда и растворимость при получении заряда. [c.65]

Значение ферментов в технике громадно ряд технологическ процессов основан на ферментативных реакциях, В производст казеина и его дальнейшей переработке в пластические массы фе меитативные процессы играют также первенствующую роль. Весы велико значение ферментов в процессах жизни. Большинство превр щений в организмах обусловлено их влиянием. Они видоизмеиян жиры, превращают углеводы в спирты и кислоты, расщепляют бе ковые вещества, участвуют в процессе дыхания, в реакциях окисл ния и восстановления. С их участием происходит коагуляция белковь веществ молока. Действие ферментов специфично, т. е. каждый фе меит выполняет какую-нибудь одну функцию, катализирует лии одну какую-нибудь химическую реакцию, иапример амилаза слю [c.54]

Для приготовления галалита из всех составных частей молока нужен лишь казеин. Присутствие остальных составных частей молока, в казеине бесполезно или даже вредно. Приготовление чистого казеина дорого и в технике не применяется. В лабораториях оно осуществляется путем повторного осаждения и растворения казеина и промывания его спиртом и эфиром. Техническое приготовление казенна для промышленных целей ведет к получению продукта, представляющего смесь всех составных частей молока в той или иной пропорции, так как при коагуляции и гелеобразовании казеин адсорбирует вместе с водой молочный сахар, жир н соли молока. При промывании часть адсорбированных веществ отмывается однако количество их, особенно жира, уменьшается незначительно, они сопровождают казеин и в дальнейшем, влияя своим присутствием на его свойства. [c.41]

Для галалита хорош не всякий казеин. Лучшими пластическими свойствами обладает казеин, приготовленный из свежего не прокисшего молока путем коагуляции ферментами—химозином, пепсином и др. Это заставляет нас уделять внимание и ферментам. [c.41]

Коагуляция казеина кислотой, сычугом и другими ферментам [c.66]

При сепарировании и при переливании обрата в чаны он покрывается обильной пеной. Если ее не удалять, в казеин могут попасть коагулированные альбумин и глобулин, что при получении продукта для внутреннего употребления не имеет особого значения, но понижает ценность экспортного казеина. Поэтому пене дают устояться, а потом снимают верхний слой, молока, в котором плавают свернув,-шиеся частицы белковых веществ (эта операция требует около 20—25 мин.) и прибавляют сычужного фермента в виде раствора готового сычужного порошка или самодельной закваски. Внесенный фермент легким размешиванием равномерно распределяют по всей массе обрата и оставляют последний в спокойном состоянии на 20 — 30 мин. при оптимальной температуре 35°. Время, потребное для коагуляции, может быть и меньшим, если брать большое количество фермента. Удлинять срок коагуляции нежелательно, так как деятельность при- [c.77]

По характеру коагуляции казеин не подразделяется, в то время как это имеет определенное техническое значение так например в США [c.73]

Все белки денатурируются под действием кислот или при нагревании, что проявляется в коагуляции и уменьЩенин растворимости, а также в потере специфических биологических свойств. Определение молекулярного веса белков является трудной задачей. Исходя из содержания железа в гемоглобине крупного рогатого скота, было найдено, что молекулярный вес этого белка лежит в пределах 16 000— 17 000. Молекулярный вес казеина, определенный по содержанию легко отщепляющейся серы, равен 16 000 и т. д. Подобные выводы, однако, справедливы лншь прн том условии, что данный белок однороден и содержит в своей молекуле только один атом того элемента, который используется для расчета молекулярного веса. Криоскопическое определение молекулярного веса затрудняется тем, что даже растворимые белки образуют коллоидные растворы наблюдаемое малое понижение точки плавления соответствует большому весу мицеллы. Более подходящими являются методы, основанные на определении скорости диффузии и вязкости. Помимо них практическое значение приобрел предложенный Сведбергом способ определения велич1п-1ы частиц по скорости седиментации в ультрацентрифуге. [c.396]

К этому разделу могут быть отнесены казенны 1) обыкновенной коагуляции той или иной кислотой, с пометкой, какой именно кислотой коагулирован казеин, и 2) изоэлектрический. [c.74]

При производстве пробного испытания необходимо, чтобы условия получения как заводского, так и пробного казеина были одинаковы, а именно pH, температура и перемешивание растворов и в том и в другом случае должны быть одинаковыми, так как вес эти факторы влияют на скорость коагуляции. [c.77]

Для приготовления казеина почти всегда требуется обрат с мини-, мальным содержанием жира. Как мы отмечали ранее, простым отстаиванием можно удалить из молока лишь часть жира остаток его в молоке будет в лучшем случае 0,2 /о, в худшем он может достигать 0,5%. Нам также известно, что шарики маСла в молоке окружены как бы белковой оболочкой. При получении из молока казеина, коагуляцией казеиногена, жир в силу наличия у него адсорбционного белкового слоя увлекается казеином почти нацело. В технике считают, что 80% жира, нахо- дящегося в снятом молоке, остается. t в полученном из него казеине. Выход казеина в технике считают в размере 1/30 от употребленного на изготовление его молока. Следоватедьно, если в снятом молоке было от 0,2 до 0,5% жира, то в казеине, приготовленном из такого молока, его будет почти в 30 раз больше, чем в молоке, или, вернее, 80% от 30-кратного количества а молоке г. е. от [c.71]

Конечная величина pH коагуляции была равна 2.5—3,5. Масло ПН-6 вводилось в каучук в процессе коагуляции без предварительното эмульгирования. При выделении каучука, содержащего 27 вес. % масла, вводился 5%-ный раствор казеината калия из расчета 0,25% казеина на каучук для получения однородной крошки. Каучук выделялся в виде крошки. Образцы каучука перед сушкой имели толщину около 0,6— [c.194]

Указанный технологический процесс Виссер [92] приспособил для прядения волокон казеинов. Казеинат кальция в присутствии ортофосфата натрия, обработанный при pH б и температурах от 70 до 90 °С сухим способом, образует волокна, обладающие довольно слабой термоустойчивостью, но которую можно повысить введением растительных белков. Эти белки должны коагулировать под действием тепла, чтобы увеличить термостабильность волокон. В этом случае смесь, содержащую 30 % белков, из которых 1/3 представлена терморегулирующими белками, а 2/3 составляет казеинат кальция, прогревают при pH около 6 в присутствии ортофосфата натрия и температуре 60 °С (т. е. ниже коагуляции растительных белков). Нити получают экструзией в воздухе, нагретом приблизительно до 100 °С, благодаря чему влажность волокон вновь доводится до 10—20%. Для использования эти волокна необходимо пропитать водой, содержащей [c.545]

Действие спирта и ацетона обусловливает дегидратацию протеина, следовательно при этом уничтожается один лишь фактор, препятствующий коагуляции, и последняя наступает только вблизи от изоэлектрической точки раствора протеина, когда потенциал снижается до степени, не могущей удерживать частицы в растворе. Необходимо отметить, что степень гидрофильности у различных протеинов различна так, казеин в меньшей степени гидрофилен, нежели желатина, и для коагуляции его спиртом последнего требуется меньшее количество, нежели для желатины. Одно и то же количество спирта произведет коагуляцию в казеине при наличии большего заряда, нежели у желатины. Дегидратационными свойствами спирта и ацетона с успехом пользуются в технике белковых пластиков при этом наблюдается крайняя чувствительность казеина к спирту уже 1 г спирта на 1 кг казеина достаточен, чтобы обнаружить изменение пластических свойств последнего. Действие танн ина на растворы протеинов сходно с действием спирта и ацетона. Таннин, как и спирт, действует дегидратирующе. Он уменьшает эмульсоидные свойства золя протеина и увеличивает суспензоидные. На свойстве таннина вызывать дегидратацию основано дубление кож. Тщательные исследования показали, что иногда при отсутствии электролитов в растворе протеина осаждение таннином может и не наступить. [c.29]

Рассматрийая технический казеин как смесь сложного состава, выделенную при коагуляции казеина из молока, нам необходимо познакомиться в коротких чертах с химией молока. [c.41]

Молочный сахар. Молочный сахар, так же как тростниковый сахар, мальтоза и другие соединения, построенные из двух молекул моноз с выделением воды, называются биозами, в отличие от более сложно построенных полиоз. В отличие от тростникового сахара молочный дает положительную реакцию с окисью серебра, что указывает на легкость образования в нем альдегидной формы. Он, как и большинство натуральных углеводов, легко видоизменяется под действием воды в присутствии ферментов. Молочный сахар известен с давних пор. В 1798 г. он был выделен из молока и назван молочным сахаром. Он менее сладок, нежели тростниковый сахар. Добывается он из сыворотки молока при сыроварении после коагуляции белковых веществ. С таким же успехом он может быть получаем и из молочной сыворотки при получении из снятого молока казеина. Молочный сахар употребляется в пищу как диэтический продукт вместо трост- [c.53]

С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

Молоко по выходе из вымени коровы имеет pH = 6,3 — 6,9, т. е. очень близкое к pH дестиллированной воды. Это pH инактивирует деятельность ферментов, изменяющих белковые вещества в первой стадии, так как для коагуляции казеина оптимальное pH = 4,6. Не это же самое pH свежего молока, близкое к 7, О, оптимально для карбогидразы ляктазы (Вильштеттер), катализирующей гидролиз молочного сахара на гексозы,—галактозу и глюкозу. Последние под действием десмолаз претерпевают дальнейшие изменения. В зависимости от рода дрожжей и бактерий может наступить или образование спирта или молочной кислоты. Эти процессы близки между собой по промежуточным стадиям, отличаясь конечным результатом., В основе его лежит реакция Канниццаро. [c.56]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Простыми грубыми опытами мы можем убедиться, что pH казеина есть регулятор течения его реакций с солями, кислотами и основаниями. Если растворить казеин в 1/ю уксуснокислом натрии и довести pH раствора прибавлением l/jj N уксусной кислоты возможно ближе (до начала коагуляции) к изоэлектрической точке, то такой раствор казеина будет иметь pH > 4,6, казеин слегка будет заряжен отрицательно. Если прилить Vio раствора медного купороса, то выпадет голубой осадок соединения казеин — медь. Если к такому же раствору казенна в уксуснокислом натрии прибавить раствора хромовой кислоты, pH раствора, близкий к изоэлектрической точке, быстро изменится и сделается меньше 4,6. Казеин образует соединение с [СГ2О7]" и даст осадок желтого цвета. Если приготовить воду, подкисленную до pH = 4,6 н промыть ею несколько раз голубой и желтый осадки казеина, то оба они обесцветятся, казеин потеряет заряд и не в состоянии будет удерживать адсорбированные медь н хромовую кислоту. [c.64]

Из молока казеин получают действием или кислоты, или сычужно фермента— химозина. В первом случае происходит снятие заря/ с казеиновой частицы. Причина коагуляции во втором случае ь установлена окончательно. Есть мнения, что в данном случае наст нает дезагрегация казеиновой мицеллы согласиться с этим оче трудно, так как если дезагрегация и имеет место в первой стади) f то в следующий момент наступает обратное явление, обнаруживаемс невооруженным глазом казеин в разбавленных растворах молок начинает скопляться, образуя хлопья. Во всяком случае при коагул ции ферментам нельзя говорить о снятии заряда. Здесь происходя явления иного порядка, требующие исследований, — отрицательны заряд казеиновой мицеллы сохраняется и pH раствора остаетс выше 4,6. [c.66]

Как говорилось выше, коагулированные тем или другим способо продукты значительно разнятся между собой казеин, коагулирова ный кислотой, при тщательном изготовлении может быть получе беззольным, тогда как сычужный казеин увлекает при коагуляции д 30% солей молока, причем они не удаляются и промыванием водо [c.66]

Первая стадия состоит в коагуляции казеиногена. Следующа ступень характеризуется обратным коагуляции процессом пептизаци казеина последний переходит в коллоидный раствор. В дальнейшет наступает разрыв пептидных связей и выделение аминокислот. [c.66]

При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67]

Если казеин будет кислый, легко наступит процесс образовани пептонов. Нейтрализация кислого казеина, в котором могут быт1 пептоны, может повести к образованию полипептидов и аминокислот Эти процессы могут протекать не только в случае применения пеп сина и трипсина для коагуляции, но и во всех случаях ведения про цесса не в специальных условиях, так как из воздуха попадают дрожж й бактерии, имеющие все ферменты для гидролиза протеинов Д аминокислот. С указанными изменениями казеина необходимо счи таться как в технологии казеина, так и в производстве белковы пластических масс. [c.68]

Как говорилось ранее, галалитовая промышленность требует для себя сычужного казеина. Но и среди этого вида могут быть различия. У нас в СССР способ коагуляции сычужного казеина взят из сыроваренной промышленности этот способ дает продукт, вполне отвечающий требованиям последней, но далеко не идеальный сточки зрения галалитовой промышленности. Для сыроварения важно получить коагулят с максимумом остальных составных частей молока, для галалита коагулят должен быть максимально освобожден от молочного сахара, растворимых белков и продуйтов их распада, также от образовавшейся в обрате молочной кислоты. Для сыроварения важно присутствие в коагуляте определенной, микрофлоры, для галалита весьма желательно иметь казеин, свободный от дрожжей и бактерий и от их ферментов. За границей это давно учли и применяют для изготовления казеина так называемый французский способ. Кроме французского существует еще эжекторный метод изготовления казеина, применяемый в США и у нас в СССР. Таким образом сычужный казеин может быть обыкновенным, французским и эжекторным. Изучающих [c.74]

Для определения количества закваски, нужного для коагуляции казеина, перед употреблением провер 1ют ее активность на небольшом количестве молока берут 100 см обрата и 5 см иопытуемой закваски, легким встряхиванием или помешиванием стеклянной палочкой смешивают жидкости и дают спокойно стоять, наблюдая момент получения плотного желе соответствующего вида. Время, пошедшее от момента прибавления закваски до окончания образования желе, записывается и производится расчет по следующей формуле [c.76]

Коагуляция казеина. Обрат с маслозавода по трубам поступает в чаны для коагуляции. Последние в зависимости от мощности завода бывают различной емкости (до 5000л). [c.77]

Несмотря на то, что при сепарировании молока его нагревают до 35°, обрат в дальнейшем значительно остывает и требуется вновь по-.догреть его до оптимальной температуры коагуляции казеина, т. е. до тех же 35°. Для подогревания чаны, в которых производится коагуляция казеина, делают с паровой рубашкой, если они металлические, или их погружают в чан с горячей водой, если на заводе нет пара и подогревать воду приходится в водогрейных котлах. Значительно дешевле обходится устройство деревянных чанов, которые необходимо снабжать нагревательным змеевиком, что конечно возможно сделать только при наличии пара. [c.77]

При промывании следует уделять должное внимание pH промыв-яыX вод. Граница растворения казеина в воде лежит при pH = 6,3. Вода с pH выше отмеченного будет растворять казеин и тем значительнее, чем выше pH. Это ведет к потерям продукта, к образованию верхнего полурастворенного, сильно набухшего казеинового слоя, получившего более высокий отрицательный заряд. Зерно, промытое . водой с высоким pH, может в дальнейшем, после высыхания, оказаться оплавленным, стекловидным. Таким образом щелочная вода для промывки казеина негодна, — как со стороны выхода, так и со стороны качества продукта. Лучшей водой для промывки сычужного казеина будет вода с pH около 6. Применять более кислую воду также не следует, так как можно или слишком снизить потенциал или создать изоэлектрическое состояние. В худшем случае, при слиш- ком кислой во е, например при pH = 3,0, можно перезарядить ка- зеин, что поведет к его растворению, т. е. потерям, и ухудшит пластические свойства. Так, сычужный казеин, приготовленный очень хорошо при pH = 6,6 с быстрой коагуляцией и мелким зерном, оставленный в сыворотке на 19 час. в течение которых сыворотка прио- брела pH = 4,7, оказался почти непригодным для галалита он медленно, крайне туго пластицировался, был совершенно негоден для получения галалита в прутах, так как давал узловатую неровную поверхность. [c.80]

Кислотный казеин готовится так же, как и сычужный, с повторением тех же операций, которые были описаны выше. Разница заключается только в способе коагуляции казеина из молока. В первом случае коагуляция осуществлялась воздействием на казеин фермента, причем pH среды сохранялся или ничтожно изменялся в сторону снижения. Кислотный же казеин приготовлятся путем коагуляции казеина, главным образом, кислотой. Оптимальным pH этой коагуляции является [c.89]

Для коагуляции казеина могут употребляться как минеральные, так и органические кислоты Из минеральных кислот применяются главным образом серная, соляная и азотная кислоты, из органических— уксусная и молочная последняя—силу того что она образуется из молочного сахара на самом казеиновом заводе, непосред-свенно в обрате или в сыворотке, получаемой как отход после приготовления из обрата казеина. В СССР главная масса кислотного жазеина готовится путем воздействия на обрат молочной кислоты. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология