Аминокислоты инфракрасные спектры

ИНФРАКРАСНЫЕ СПЕКТРЫ ТВЕРДЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.140]

Для определения аминокислот в белковых гидролизатах успешно применялась и инфракрасная спектрофотометрия, так как каждая аминокислота, а также а-хлорзамещенные кислоты, полученные из аминокислот и хлористого нитрозила, имеют характерные инфракрасные спектры. [c.421]

Данные приведены для твердых образцов, так как большей частью инфракрасные спектры сахаров измеряются в вазелиновом масле, КВг или в виде пленок. В области 3800—3200 см" - имеется широкая полоса с плечами, которая обусловлена поглощением гидроксильных групп, в различной степени связанных водородными связями (при ацетилировании всех гидроксильных групп эта полоса исчезает). В интервале 1200—1030 см" -находятся сложные полосы, отнесенные к валентным колебаниям эфирной и гидроксильной групп V С —О полосы в области V С = О, естественно, отсутствуют. В ряду "моносахаридолигосахарид-> полисахарид инфракрасные спектры поглощения становятся проще, так как многие полосы перекрываются аналогичные изменения наблюдаются в ряду аминокислоты -> олигопептидыпротеины. Результаты, приведенные в табл. 5д, получены Баркером с сотрудниками [52] для 1>-глюкопираноз в области отпечатков пальцев . Таким образом, с помощью полос типа 2а и 26 можно различать а и Р серии. Однако полоса в области 890 см - не обязательно означает присутствие Р-сахара, так как некоторые полосы типа 1 для а-ряда появляются в области полос типа 26. Закономерности, наблюдающиеся в данных табл. 5д, справедливы и для других гекса- и пентапираноз, таких, как галактоза, манноза, арабиноза и соответствующие их ацетаты. Полосы типа 2й и 26 у ди-, олиго- и полисахаридов также появляются в областях, указанных в табл. 5д, и, следовательно, могут быть использованы для идентификации а- и Р-рядов. Кроме того, с помощью полос типа 1 и типа 3 а-сахаров можно идентифицировать глюкозидную связь (табл. 5е). Идентичность инфракрасных спектров энантиомерных сахаров позволяет применить метод определения а- и р-сахаров и для ряда Ь-глюкопираноз. [c.41]

Аминокислоты представляют собой амфотерные соединения общей формулы N+Нз— H(R) OO . Физические исследования показали, что и в кристаллах они находятся в ионной форме Инфракрасный спектр аминокислот не обнаруживает ни линии, характерной для СООН-группы, ни линии ННг-группы. Аминокислоты обладают поэтому всеми свойствами полярных соединений легко растворяются в воде и нерастворимы в большинстве органических растворителей. Боковые цепи аминокислот оказывают существенное влияние на их свойства. Увеличение длины углеродной цепи резко понижает растворимость аминокислот в воде и повышает их растворимость в спирте. [c.459]

Инфракрасные спектры аминокислот собраны в работах [2, 3]. На основе данных первой работы делаются следующие отнесения. [c.188]

Многие химические и физические свойства D- и L-изомеров определенной аминокислоты совпадают у них, например, одинаковы растворимость в оптически неактивных растворителях, ультрафиолетовые и инфракрасные спектры поглощения, точки плавления или разложения, способность к химическим реакциям (с оптически неактивными реагентами). Изомеры аминокислот можно распознавать по оптическому вращению, по реакциям с определенными оптически активными веществами, по их отношению к действию ферментов и иногда хроматографическими методами. Было показано, что оптические изомеры аминокис- [c.95]

Инфракрасные спектры поглощения хелатных соединений аминокислоты с металлами при температуре жидкого воздуха. [c.231]

В течение последних десятилетий было показано, что белки являются природными полимерами, состоящими из длинных полимерных цепей, повторяющимися звеньями в которых служат а-аминокислотные остатки, поэтому изучение инфракрасных спектров аминокислот имеет очень большое значение для понимания структуры белка и его функции. Особенно большое значение имеет определение концевых остатков и значение чередования различных остатков аминокислот в полимерной цепи. [c.140]

Биполярное строение аминокислот подтверждается исследованием их инфракрасных спектров. Карбоксильная группа в инфракрасных спектрах имеет характерную полосу поглощения при 1650 см , а аминогруппа — при 3320—3380 слг -. В свободных аминокислотах эти полосы отсутствуют. [c.268]

Дальнейшее исследование инфракрасных спектров поглощения и их дихроизма показало, что синтетические полипептиды, состоящие из остатков Ь-аминокислот, у которых водород р-уг-лерода замещен на какие-либо другие группы, имеют большей частью неспиральную конформацию. В табл. 1 аминокислоты были расположены в порядке, соответствующем их тенденции образовывать в полипептидах а-спиральные или неспиральные структуры. Так, поли-Ь-лейцин образует а-спираль, а поли-Ь-ва-лин — складчатую р-структуру. Тот факт, что полипептиды, образованные из этих весьма похожих друг на друга аминокислот, имеют столь различные структуры, указывает на существенную зависимость вторичной структуры от свойств аминокислотных остатков, входящих в полипептидную цепь. Вполне возможно, что степень спирализации некоторого участка белка зависит от числа и порядка расположения аминокислот, способствующих образованию спиральной конформации. [c.256]

При подкислении вследствие нейтрализации карбоксильной группы аминокислота превращается в катион. В щелочной среде нейтрализуется аммонийная группа, и аминокислота становится анионом. Биполярное строение аминокислот подтверждается исследованием их инфракрасных спектров. Карбоксильная группа в инфракрасных спектрах имеет характерную полосу поглощения при 1650 см , а аминогруппа — при 3320—3380 см . В свободных аминокислотах эти полосы отсутствуют. Естественно, что диаминокарбоновые кислоты (аргинин, орнитин, лизин) будут иметь основную, а аминодикарбоновые кислоты (глутаминовая кислота) — кислую реакцию. [c.272]

Дюваль и Леконт [229] опубликовали инфракрасные спектры ряда комплексов металлов с различными аминокислотами. Накамура [230] провел эмпирическое отнесение полос в спектрах глициновых и аланиновых комплексов Си(И), Ni(ll) и Со(И). Полосы между 600 и 570 слг он приписал валентным колебаниям М—N в этих комплексах. [c.279]

Вторую полосу поглощения, обусловленную ионной карбоксильной группой, труднее различить в инфракрасном спектре, тогда как во многих спектрах комбинационного рассеяния она отчетливо видна [5]. Хотя многие аминокислоты, несомненно, поглощают в этой области, трудно доказать, что какая-либо отдельная полоса обусловлена указанной группой. Фасон и др. [18] обнаружили у ряда ароматических цистеинов полосы поглощения вблизи 1400 и 1406 смг, одну из которых, согласно их предположению, можно отнести к ионизированной карбонильной группе, но, учитывая сложность спектра в этой области, эти данные нельзя считать надежными. [c.291]

Примеры такого рода исследований весьма многообразны. С помощью инфракрасных спектров было установлено строение многих олефинов, ароматических соединений, карбонильных соединений, аминокислот и других групп веществ. Было выяснено, например, что большинство аминокислот существует в ионизированном состояло [c.53]

Критический обзор некоторых важных результатов в изучении комплексов переходных металлов методом инфракрасных спектров был сделан Коттоном [262]. В этом обзоре обсуждаются инфракрасные спектры многих неорганических координационных соединений, а также-спектры следующих органических комплексов металл-сэндвичевых соединений, циклопентадиениловых карбонилов металлов, нитрозилов, алкилов и пр., р-дикетонов, оксалатов и соответствующих комплексов, алкеновых и алкиновых комплексов, комплексов аминокислот, мочевины, этилендиаминтетрауксусной кислоты, диметилгли-оксимов, 8-оксихинолина, комплексов больших органических лигандов, таких, как производные тетрафенилпор-финов и комплексных соединений щавелевой кислоты и ее производных. [c.88]

Пептиды, синтезированные в лаборатории, гидролизуются кислотами и ферментами кишечного тракта так же, как природные белки, что служит одним из доказательств строения белков. Сравнение инфракрасных спектров пептидов и белков показывает, что в обоих случаях аминокислоты связаны пептидными связями (в белках могут быть и другие связи). [c.284]

Вторую полосу поглощения, обусловленную ионной карбоксильной группой, труднее различить в инфракрасном спектре, где ее интенсивность заметно меньше, чем интенсивность полосы 1600 лi , тогда как во многих спектрах комбинационного рассеяния она отчетливо видна [5]. Хотя многие аминокислоты, несомненно, поглощают в этой области, трудно доказать, что какая-либо отдельная полоса обусловлена указанной группой. Фасон и др. [18] обнаружили у ряда ароматических цистегшов полосы поглощения вблизи 1400 и 1406 одну из которых, согласно их предположению, можно рассматривать как поглощение ионизованной карбонильной группы Кегел и др. [32] также относят к этому поглощению полосу 1408 см , которая проявляется в спектрах подавляющего большинства исследованных ими аминокислот. Эрлих и Сазерленд [50] также относят полосу 1410 см в спектре Ы-метиламино-янтарной кислоты к симметричному колебанию С00 . Учитывая, однако, малую интенсивность полосы в инфракрасном спектре, при идентификации ее следует быть очень осторожным. [c.346]

Изменения в инфракрасных спектрах твердых аминокислот при различных методах подготовки образца [c.188]

Г. Р. Балуева. Изменения в инфракрасных спектрах твердых аминокислот при раз [c.214]

Инфракрасные спектры аминокислот изучали как в твердой, так и в жидкой фазе. Ляйфер и Лиипинкотт [1] прессовали аминокислоты в порошке из бромистого. галия, Ленорман [2] и Горе [3] хорошо обосновали технику инфракрасной спектроскопии в присутствпп воды. Несмотря на то, что в растворе аминокислоты находятся в состоянии близком их природному, следует отметить несколько положительных факторов в методике изучения кислот в твердом виде. ИК-спектры твердых аминокислот имеют большое количество полос, которые лучше выражены, в то время как в растворах аналогичные полосы этих же аминокислот имеют размытый вид. [c.140]

Изучение инфракрасных спектров соли циркония миндальной кислоты и стабильности. металлохелатных соединений некоторых а-аминокислот и миндальной кислоты. [c.235]

В отличие от большинства аминокислот, реагирующих с нин-гидрином с образованием продукта окрашенного в пурпурный цвет, аспарагин и некоторые другие р-аспартилпроизводные дают при реакции с нингидрином коричневую окраску. Было отмечено, что появление коричневой окраски при реакции нингид-рина с аспарагином не сопровождается выделением СО2 [17]. Данные, полученные при изучении инфракрасных спектров [18] и дифракции рентгеновских лучей [19, 20], свидетельствуют о наличии внутримолекулярного взаимодействия между амидной и карбоксильной группами молекулы аспарагина не исключено, что этим взаимодействием обусловлено аномальное поведение аспарагина при реакции с нингидрином. [c.14]

Поляризация карбонильной связи, действительно промотируе-мая при координации с ионом металла, подтверждается многочисленными исследованиями инфракрасных спектров комплексов металлов с аминокислотами. Разными исследователями [239] показано, что при координации карбоксильной группы ионом металла силовые константы валентных колебаний связей С—О и С=0 изменяются таким образом, что можно предположить образование более симметричной карбоксильной группы [c.96]

Прочности связи М—о частота антисимметричного валентного колебания СОО будет возрастать, а частота симметричного валентного колебания СОО — уменьшаться . Это будет показано в дальнейшем для комплексов аминокислот (разд. 12 ч. III). Однако для ряда соединений, имеющих структуру IV, такая тенденция не наблюдается. Накамото и сотрудники [211] нашли, что в случае симметричной мостиковой структуры IV обе полосы валентных колебаний СОО при замене металла смещаются в одном направлении. На рис. 61 сравниваются инфракрасные спектры Сиг(ас)4 2НгО и Сгг(ас)4 2НгО. Инфракрасные спектры Сг2(ас)4 2НаО и и02(ас)2 опубликованы в работах [212] и И-[68] соответственно. [c.272]

Ионизированная карбоксильная группа. Положение полос поглощения ионизированной карбоксильной группы хорошо установлено (стр. 210) в результате работ Леконта [25] и проведенных Едсоллом [1—5] исследований спектров комбинационного рассеяния как солей обычных кислот, так и аминокислот. Имеются две полосы поглощения, соответствующие антисимметричным и симметричным колебаниям, находящиеся около 1550 и 1410 смг. Первая из них обычно идентифицируется в инфракрасных спектрах поглощения легче, так как в области частот второй полосы имеются многие другие полосы поглощения. [c.289]

Хорошо известно, что аминокислоты в кристаллическом состоянии сушествуют в виде биполярных (цвит-тер) ионов. Эмпирическое отнесение полос было сделано для биполярных ионов глицина [218], а-аланина [219], а-аминоизомасляной кислоты [220]. В габл. 63 приведены частоты и отнесение полос в спектрах глицина и а-аланина. Инфракрасные спектры кристаллических аминокислот были измерены Клотцем и Груеном [c.274]

Пример инфракрасного спектра комплекса аминокислоты с металлом был уже приведен на рис. 45. Данные рентгеноструктурного анализа показали, что в молекулах [N1 ( 1у)2] 2Н2О [225], [2п( 1у)г] Н2О и [ d(gly)2] 2Н2О [226] два глицинат-иона ( 1у) координированы ионом металла с образованием квадратноплоскостной транс-структуры, подобной той, которая изображена на рис. 62. [c.274]

Полученное вещество при хроматографировании на бумаге в пяти различных системах вело себя точно так же, как природная аминокислота. Обработка 2,4-динитрофторбензо-лом привела к получению N-2,4-динитрофенильного производного, инфракрасный спектр которого был идентичным спектру аналогичного производного природного фелинина. [c.82]

ИНФРАКРАСНЫЕ СПЕКТРЫ ПОГЛОЩЕНИЯ ВОДНЫХ РАСТВОРОВ НЕКОТОРЫХ ПОЛИУКСУСНЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.264]

Экспериментальные исследования колебательно-вращательных спектров показали, что полосы при некоторых частотах можно привести в соответствие с колебаниями определенных групп атомов или отдельных атомов в молекуле. Такие частоты назвали характеристическими. Различные молекулы, содержащие одну и ту же связь или одну и ту же атомную группировку, будут давать в ИК-спектре полосы поглощения в области одной и той же характеристической частоты. Это и является основой качественного анализа по инфракрасным спектрам. Характеристические частоты дают возможность установить по спектру наличие определенных групп атомов в молекуле и тем самым позволяют судить о качественном составе вещества и строении молекул. Например, полосы в области 3000...3600 см могут быть приписаны только О—Н- или N—Н-связям, и отсутствие полос в этой области спектра однозначно свидетельствует об отсутствии ОН- и NH-rpynn в анализируемом веществе. Примеры такого рода исследований весьма многообразны. С помощью инфракрасных спектров было установлено строение многих олефинов, ароматических соединений, карбонильных соединений, аминокислот и других групп веществ. Было выяснено, например, что большинство аминокислот существует в растворе в ионизированном состоянии, которое можно предстало [c.65]

На основании спектральных данных Рендалла и др. [17] и Ленормана [13] можно сделать вывод, что это верно также и для инфракрасных спектров поглощения. Подавляющее большинство соединений, исследованных, например, Рендаллом и др. [17], является а-аминокислотами, поглощающими в интервале высоких частот, тогда как гидрохлорид б-амнно-н-валерьяновой кислоты поглощает при 1701 ам [c.347]

Ангидриды нуклеотидов и аминокислот ведут себя аналогично. Присутствие а-аминогруппы увеличивает положительный заряд на карбонильной группе (т. е. происходит увеличение кислотности вследствие электростатических эффектов), и ангидриды а.минокислот и нуклеотидов значительно менее устойчивы, чем соответствующие ангидриды с карбоновыми кислотами, если только аминогруппа не защищена. Это увеличение реакционной способности отчетливо видно также у 2 (3 )-аминоацильных производных рибонуклеотидов по сравнению с их 2 (3 )-ацилнроизводными, но даже последние значительно менее устойчивы, чем простые алкиловые эфиры, и такие, как 3 - или 5 -эфиры дезоксирибонуклеозидов, у которых отсутствует соседняя гидроксильная группа. Одно из возможных объяснений этого факта заключается в образовании водородных связей между соседней цг/с-гидроксильной группой и карбонилом, что облегчает нуклеофильную атаку этого атома углерода. Инфракрасные спектры 3, 5 -ди-0-ацетиладенозина и 2, 3 -ди-0-ацетиладено-зина показывают, что такие водородные связи имеются лишь в первом соединении 116]. Однако обширное исследование реакционной [c.337]

При исследованиях спектров комбинационного рассеяния аминокислот, проведенных Едсоллом [1,2], были получены первые оптические доказательства диполярной структуры этих веществ, и в результате более поздних работ [3—5] эти данные были полностью подтверждены. Первые иоследовання инфракрасных спектров были проведены Фрейманном и др. и Румпфом [6], изучавшими область спектров валентных колебаний ЙН. Эти авторы доказали также наличие в нейтральных аминокислотах четвертичного атома азота. Дальнейшие сведения об основных частотах были получены многими другими авторами, главным образом при изучении в области 3000 см [7—10]. Среди первых исследователей в этой области можно назвать Райта [И, 12], который впервые установил, что спектр рацемата цистина в твердом состоянии отличается от спектра любого чистого оптического изомера. Этот факт был полностью подтвержден более поздними исследователями на других аминокислотах [13, 14], и, по-видимому, так же дело обстоит и в случае мезовинной кислоты [15]. Такое отличие представляется важным для количественного анализа продуктов гидролиза белков, например при определении отношения лейцина к изолейцину, установленного Дармоном, Сатерлендом и Тристрамом [16]. [c.280]

Рандалл и др. [17] приводят интервал необычно высоких частот, соответствующих этому поглощению (1754— 1724 см ), который частично перекрывается интервалом частот поглощения обычных сложных эфиров. Однако Едсолл [5] на основании спектров комбинационного рассеяния установил, что аномально высокие частоты поглощения в интервале 1750—1740 слг наблюдаются только для а-аминокислот, а остальные аминокислоты имеют обычные полосы поглощения в интервале 1730—1700 смгК На основании спектральных данных Рандалла и др. [17] и Ленормана [13] можно сделать вывод, что это верно также и для инфракрасных спектров поглощения. Подавляющее большинство соединений, исследованных, например, Рандаллом и др. [17], является а-аминокислотами, поглощающими в интервале высоких частот, тогда как гидрохлорид -амино-н-валерьяновой кислоты поглощает при 1701 слг. [c.291]

Изучение теплот нейтрашзации аминокислот и белков, а также изучение инфракрасных спектров растворов [c.155]

Нами были записаны инфракрасные спектры 21 аминокислоты в таблетках с бромистым калием и хлористым натрием, а также в суспензии с вазелиновым маслом при толщине слоя около 10 мк. Запись спектров производилась на спектрофотометре ИКС-14 с призмой из каменной соли. На рис. 1 представлен спектр поглощения метионина в вазелиновом масле (/), Б порошке Na l (//) и порошке КВг (///). Как видно из рисунка, спектры / и // хорошо совпадают, исключая интервал 1510—1330 см , где на спектр аминокислоты налагаются полосы вазелинового масла. Спектр III резко отличен от первых двух. Полоса с максимумом поглощения на частоте [c.188]