Рецептор мембранных белков

Ацетилхолиновый рецептор представляет собой интегральный мембранный белок, асимметрично ориентированный в постсинаптической мембране. Поскольку агонисты или антагонисты при внутриклеточном введении не вызывают ответной реакции,, [c.203]

Одно из самых значительных достижений рентгеноструктурного анализа белков последних лет, которое не может не повлиять на дальнейшее развитие биологии и становление ее новой области -молекулярной биологии клетки, состоит в начавшейся расшифровке трехмерных структур первых мембранных белков. Перед обсуждением полученных здесь результатов целесообразно кратко сообщить о том, что было известно об этих белках до исследования их с помощью рентгеновской дифракции. Если основные структурные особенности биологических мембран определяются молекулами липидного бислоя, то специфические функции мембран выполняются главным образом белками. Они ответственны за процессы превращения энергии, выступают в качестве рецепторов и ферментов, образуют каналы активного и пассивного транспорта молекул и ионов различных веществ через мембраны, охраняют организм от проникновения чужеродных антигенов и стимулируют иммунный ответ клеточного типа. В обычной плазматической мембране белок составляет около 50% ее массы. Однако в некоторых мембранах, например во внутренних мембранах митохондрий и хлоропластов, его содержание поднимается до 75%, а в других, например миелиновой мембране, снижается до 25%. Многие мембранные белки пронизывают липидный бислой насквозь и контактируют с водной средой по обеим сторонам мембраны. Молекулы этих белков, называемых трансмембранными, как и окружающие их молекулы липидов, обладают амфипатическими свойствами, поскольку содержат гидрофобные участки, взаимодействующие внутри бислоя с гидрофобными хвостами липидов, и гидрофильные участки, обращенные к воде с обеих сторон мембраны. Другая группа мембранных белков соприкасается с водой только с одной стороны бислоя [234, 235]. Одни из них погружены только во внешний или во внутренний слой мембраны, другие ассоциированы за счет невалентных взаимодействий с трансмембранными белками, третьи прикреплены к мембране с помощью ковалентно связанных с ними цепей жирных кислот, внедренных в липидный слой. [c.56]

Недавно учеными обнаружен феномен, названный молекуляр-той памятью липидов . Суть его заключается в том, что многие краткосрочные события, протекающие в мембранном бислое, вли- яют на долговременные параметры его функционирования. При воздействии соответствующего лиганда на мембранный белок-рецептор конформация последнего изменяется, что индуцирует изменение как белок-липидных контактов, так и состояния липидов, окружающих белок. Это изменение состояния липидов сохраняется и после отщепления лиганда от рецептора, т. е. служит способом закрепления рецептора в возбужденной конформации. Таким образом, память липидов обеспечивает усиление сигнала, передаваемого из внешней среды на клеточную мембрану. [c.52]

Профермент протеазы АС Мембранный белок клеток эндотелия, рецептор тромбина (фактора Па) [c.505]

Каков механизм действия медиатора на постсинаптическую мембрану В случае ацетилхолина он состоит в деполяризации мембраны и увеличении проницаемости по отношению к ионам натрия и калия. Собственно, это, по-видимому, те же изменения мембраны, которые обусловлены возникновением потенциала действия (гл. 5, разд. Б, 3) при проведении нервного импульса. Ацетилхолин связывается со специальным рецептором, в результате чего натриевые каналы в мембране каким-то образом открываются. Из электрических органов электрического угря недавно был выделен белок большого молекулярного веса, обладающий, по полученным данным, свойствами рецептора ацетилхолина [45]. Имея мол. вес 330 ООО, этот белок представляет собой, видимо, тример из субъединиц с мол. весом =110 000, в свою очередь состоящих из 2—4 пептидов с мол. весом 34 ООО—54 ООО. Каким образом функционирует этот рецептор, пока неизвестно (гл. 5, разд. В, 5). [c.332]

Изменение конформации белка в результате его взаимодействия с другим белком происходит не только в таких экзотических объектах, как фаги с отростком. Это некий принцип, безусловно играющий важную роль в процессах самосборки микротрубочек, миофибриллярных ансамблей мышцы и многих других более лабильных, но не менее важных каскадных систем, в которых имеют место белок-белковые взаимодействия, например системы, обеспечивающей свертывание крови (рис. 6-16). Формирование мембран также осуществляется за счет самосборки, причем в ходе этого процесса в них должны включаться рецепторы, способные надежно реагировать (хотя и не совсем ясно, каким образом) на химические сигналы, поступающие из окружающей среды. Еслн посмотреть на все эти процессы с единой точки зрения, то становится ясно, что между белок-белковыми взаимодействиями, которые ве- [c.330]

Аденилатциклаза (КФ 4.6.1.1) эукариот является ферментом плазматических мембран. Она катализирует реакцию образования цАМФ из АТФ. Фермент состоит из трех компонентов рецептора к гормону, ГТФ-связывающего белка (Ы-белка) и каталитической су единицы. Гормональная активация аденилатциклазы осуществляется в результате следующих взаимодействий компонентов. Гормон, связываясь с рецептором, индуцирует образование тройного комплекса гормон — рецептор — Ы-белок. Связывание ГТФ с К-белком вызывает диссоциацию тройного комплекса с образованием активированного N-бeлкa. Активированный N-бeлoк, содержащий ГТФ, взаимодействует с каталитической субъединицей фермента, увеличивая ее активность. Гидролиз ГТФ до ГДФ и неорганического фосфата ГТФазой Ы-белка приводит к диссоциации комплекса Ы-белка с каталитической субъединицей и выключению фермента [c.368]

Трансдуцин, также называемый G-белком, удивительно похож на N-белки — описанные в гл. 9 мембранные компоненты, передающие некоторые гормональные сигналы или сигналы нейромедиаторов от их рецепторов к ферменту аденилатциклазе. И трансдуцин, и N-белки состоят из трех полипептидных цепей <х, и и механизмы их действия, по-видимому, очень сходны. Подобие системы родопсин — трансдуцин — фосфодиэстераза и системы -адренэргический рецептор — N-белок — аденилатцик-лаза так велико, что возможна, например, перекрестная рекомбинация (замена) отдельных компонентов этих систем. В одном из таких экспериментов по реконструкции было показано, что трансдуцин способен передавать сигналы от -рецепторов к аденилатциклазе в клетках с недостаточным количеством N-белка. [c.18]

Рецепторы исследуются на трех уровнях в интактной ткани или в отдельных интактных клетках, в суспензиях мембран, полученных из этой ткани, и на молекулах, выделенных из нее. Считается, что биохимические исследования отражают физиологические свойства, если на всех уровнях получены согласующиеся результаты. Биохимические исследования рецепторных молекул увенчивались успехом только тогда, когда удавалось отделить эти молекулы от окружающих мембранных компонентов с сохранением присущих свойств. Наиболее полезными инструментами при таких исследованиях являются неионные детергенты, типа, например, тритона Х-100, эмульфогена или бриджа. Они солюбилизируют мембрану, но стабилизируют гидрофобный мембранный белок в воде и благодаря своим амфо-фильньш свойствам заменяют липиды на белковой поверхности. Тем самым они предотвращают агрегацию и осаждение белка и позволяют избежать денатурации, которая всегда происходит при применении ионного детергента додецилсульфата натрия (ДСН) (гл. 3). [c.242]

Включение аденилатциклазы при образовании комплекса гормон — рецептор опосредовано еще одним белком, который называют ГТФ-связывающим белком или просто белком С. В мембране этот белок существует в виде комплекса с ГДФ. При взаимодействии с комплексом гормон — рецептор этот белок приобретает способность к быстрому обмену молекулы ГДФ на молекулу ГТФ. В виде комплекса с ГТФ он становится активатором аденилатциклазы. После отделения этого комплекса от аденилатциклазы происходит гидролиз ГТФ до ГДФ, поскольку белку в присуща ГТФазная активность. Образовавшийся при этом комплекс с ГДФ может снова взаимодействовать с комплексом гормон — рецептор. [c.425]

КОНКАНАВАЛИН А, белок из растения СапауаПа в1а-с11а1а относится к лектинам. Построен из четырех идентичных субъединиц мол. м. 26 ООО каждая, содержащих координационно связанные ионы Мп и Са . Богат 0-струк-турой (см. Вторичная структура). Образует прочные комплексы с а-В-глюко- и а-О-маннопиранозидами, связывается гликопротеидными рецепторами мембран животных клеток (может их агглютинировать), обладает митогенным действием на лимфоциты. Используется в цитогенетическом анализе. [c.272]

Рис. 8-29. Импорт белков в митохондрии. N-концевой сигнальный пептид белка-предшественника распознается рецептором, который, как полагают, расположен во внешней мембране. Белок переносится через обе митохондриальные мембраны в спепиальных точках контакта. Для начала этого процесса необходим электрохимический градиент по сторонам внутренней мембраны. В матриксе сигнальный пептид отрезается

Пауза в трансляции длится до тех пор, пока захватившая рибосому частица не свяжется с SRP-рецептором, находящимся на цитоплазматической стороне мембраны шероховатого ЭР. Рецептор, как и сама частица, был вначале идентифицирован in vitro как необходимый компонент для переноса белка в ЭР. Теперь известно, что это интегральный мембранный белок, состоящий из двух цепей. Он взаимодействует с SRP-связанными рибосомами таким образом, что частица меняет свое положение и трансляция возобновляется. Одновременно рибосома связывается с мембраной ЭР. и растущая на ней полипептидная цепь переносится к системе траислокации в мембране. Эта система изучена [c.45]

Другой тип пиноцитоза, адсорбционный пиноцитоз, представляет собой селективный процесс, опосредуемый медиатором. Он ответствен в основном за поглощение макромолекул, для которых на плазматической мембране существует ограниченное число связывающих участков. Эти рецепторы, обладающие высоким сродством, выборочно концентрируют лиганды из среды при минимуме поглощаемой жидкости и растворенных в ней несвязывающихся молекул и заметно увеличивают эффективность поступления специфических молекул в клетку. Везикулы, образующиеся при адсорбционном пиноцитозе, образуются в месте инвагинаций (ямок), покрытых с цитоплазматической стороны волокнистым материалом. Обычно таким материалом является кла-трин (вероятно, периферический мембранный белок). ОкаЙ1У1ленные ямки могут занимать до 2% поверхности некоторых клеток. [c.144]

Активация МБХ активированными рецепторами должна создавать внутриклеточный сигнал, влияющий на направление вращения жгутика. Природа этого сигнала неизвестна. Можно, однако, построить гипотетическую модель бактериального хемотаксиса. Эта модель основана на предположении, что при высокой внутриклеточной концентрации каких-то небольших молекул X жгутик вращается против часовой стрелки и клетка плывет прямо. При низкой концентрации X жгутик начинает вращаться по часовой стрелке и клетка кувыркается. Следующее предположение состоит в том, что МБХ представляет собой мембранный белок, катализирующий синтез молекул X в цитоплазме, и что его активация при хемотаксисе повышает внутриклеточную концентрацию X, а при адаптации (т. е. метилировании МБХ) происходит инактивация фермента и понижение концентрации X до обычного уровня покоя . Этот уровень концентрации X позволяет клеткам в среде без хемотакси-ческих стимулов плыть прямо и время от времени кувыркаться. [c.289]

Другой активный в раковых клегках онкоген — ras — кодирует мембранный белок, который обладает свойствами С-белка. Он способен связывать и гидролизовать ГТФ. Предполагается, что кодируемый ras белок может занимать место между рецепторами фактора роста и соответствующими фосфодиэстеразами, продуцирующими фосфатидилинозит-4,5-дифосфат и диацилглицерин. [c.200]

Среди клеточных рецепторов идентифицирован мембранный белок с мол. массой 70 кДа, связывающий коллагеноподобную часть молекулы lq [рис. 4.4) и другие молекулы из семейства колле-ктинов, например маннан-связывающий лектин (МСЛ). Этот рецептор обнаружен на полиморфноядерных гранулоцитах, моноцитах, макрофагах, В-клетках, тромбоцитах и эндотелии. Его физиологическая функция неясна, но, по всей вероятности, он может способствовать поглощению иммунных комплексов, опсонизированных lq, или бактерий, нагруженньгх МСЛ. [c.75]

Тканевый фактор представляет собой интсфальный мембранный белок. Домен этого белка, экспонированный на наружной поверхности мембраны, представляет собой рецептор фактора VII. Тканевый фактор обнаруживается в плазматической мембране большинства клеток, в том числе эндотешальных и тромбоцитов. [c.320]

Тромбомодулин — это интегральный белок плазматической мембраны, обнаруживается только в эндотелиальных клетках. Он не нуждается в протеолитической активации и служит рецептором тромбина. Белок С — профермент, содержит остатки карбоксиглутаминовой кислоты, активируется путем частичного протеолиза комплексом Па—тромбомодулин. Активированный белок С образует с белком-кофактором S мембранно-связанный комплекс, который расщепляет в факторах Va и Villa 2 пептидные связи, инактивируя их. [c.323]

Возможно, мишенью для фосфорилирования служит редкий мембранный белок, который не фосфорилируется, если рбО не находится в мембране. Эффективность взаимодействия между рбО и предполагаемым мембранным белком-мишенью должна быть значительно выше для рбО ", связанного с мембраной, из-за разницы между двумерной диффузией в мембране и трехмерной диффузией в цитоплазме. 2. Другое возможное объяснение состоит в том, что трансформация непосредственно зависит от присутствия рбО " в мембране, а его тирозинкиназная активность не играет никакой роли. Например, рбО " мог бы вызвать трансформацию, взаимодействуя с G-белками или другими рецепторами в мембране. [c.480]

Рецептор В-клетки для антигена представляет собой иммуноглобулин, экспрессирующийся как мембранный белок. Структура и генетика иммуноглобулинов сейчас хорошо изучены. В процессе своего развития В-клетки вначале экспрессируют на своей поверхности IgM, а затем различные классы тяжелых цепей IgG(Y), IgA(a), JgD(6). Во всех В-клетках могут экспрессироваться IgM и IgD, однако с момента начала экспрессии тяжелой цепи какого-либо одного класса, кроме х, клетка секретирует иммуноглобулины только этого класса. После встречи с антигеном В-клетка обычно дифференцируется либо в зрелую плазматическую клетку, которая секретирует иммуноглобулины только одного класса, представляющие собой специфические антитела, либо в В-клетку памяти. Дифференцировка В-клеток находится под контролем образуемых Т-клетками особых факторов роста и дифференцировки В-клеток, аналогичных [c.17]

Особый интерес вызывает механизм экспорта новых субъединиц рибосом. Эти частицы слишком велики (около 15 нм в диаметре), чтобы проникать через 9-нанометровые каналы. Более вероятно, что они проникают сквозь ядерные поры, используя систему активного транспорта. Полагают, что и молекулы информационной РНК в составе рибонуклеопротеиновьк частиц (в комплексе со специальными белками) переносятся из ядра в цитоплазму активно. Если частицы коллоидного золота диаметром 20 нм, подобные тем, что были использованы в экспериментах с нуклеоплазмином (см. рис. 8-24), связать с молекулами малых РНК (тРНК или 58-РНК) и затем инъецировать в ядро ооцита лягушки, то они быстро переносятся чфез ядерные поры в цитоплазму. С другой стороны, если их ввести в цитоплазму ооцита, они останутся там. Видимо, помимо рецепторов, узнающих сигналы ядерного импорта, поры содержат один или более рецепторов, распознающих молекулы РНК (или связанные с ними белки), предназначенные для цитозоля когда эти рецепторы связаны, пора катализирует активный транспорт наружу вместо транспорта внутрь ядра. Заметим, что хотя некоторые белки ядерных пор (включая мажорный мембранный белок с мол. массой 190 кДа) недавно были выделены, до сих пор неизвестно, как именно работает ядерная пора. [c.28]

Эта регуляторная система частично описана в гл. 2 (см. рис. 2.28, 2.29, 2.30). Аде-нилатциклазная система включает рецептор гормона, белок С, аденилатциклазу и протеинкиназу А. Первые три белка — мембранные, четвертый — цитозольный (рис. 7.17). [c.213]

Главными мембранными компонентами этой системы служат рецептор гормона, белок GpJ , фосфолипаза С, субстрат этого фермента фосфатидилинозитол-4,5-бис-фосфат (ФИФ ) и протеинкиназа С. В инозитолфосфатной системе в роли вторых вестников участвуют инозитол-1,4,5-трисфосфат (ИФ ,), диацилглицерин (ДАТ) и ионы Са . [c.214]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

С-терминальный домен В, имеющий молекулярную массу около 39000 дальтон, обладает лектиноподобным действием он способен специфически связываться с поверхностным неидентифицированным рецептором животной клетки. Связывание белка с поверхностью клетки приводит к тому, что он, по непонятному пока механизму, внедряется в цитоплазматическую мембрану, и там происходит про-теолитическое расщепление междоменной пептидной связи и одновременное восстановление дисульфидной связи в результате белок распадается на фрагмент А и фрагмент В. N-терминальный фрагмент А, имеющий молекулярную массу 21150 дальтон, проваливается в цитоплазму. Именно этот фрагмент и является ингибитором белкового синтеза в клетке. Он оказался высокоспецифическим ферментом, осуществляющим АДФ-рибозилирование одного аминокислотного остатка в EF-2. После такого АДФ-рибозилирования нормальные функции EF-2 нарушаются. Ввиду каталитического характера действия фрагмента А достаточно одной молекулы токсина, чтобы модифицировать все молекулы EF-2 и убить клетку. [c.215]

Похожая добавочная N-концевая последовательность оказалась свойственной и растущим цепям ряда бактериальных белков, выводимых (экспортируемых) из цитоплазмы (см. табл. 3). В случае грамотрицательных бактерий этот экспорт белков происходит, либо в периплазматическое пространство (например, щелочная фосфатаза, мальтозосвязывающий белок, арабинозосвязывающий белок, пенициллиназа), либо далее во внешнюю мембрану (липопротеид внешней мембраны, X-рецептор). Начало синтеза экскретируемых белков приводит, по-видимому, к взаимодействию их гидрофобной N-концевой последовательности с внутренней цитоплазматической мембраной бактериальной клетки, так что они далее синтезируются на мембраносвязанных рибосомах. В течение элонгации (или в некоторых случаях после нее) может происходить отщепление N-концевой последовательности. По завершении синтеза, после терминации трансляции, готовый белок проваливается в периплазматическое пространство и далее, в зависимости от гидрофобности (гидрофильности) своей поверхности, либо остается в пери-плазматическом пространстве как водорастворимый белок, либо интегрируется во внешнюю мембрану. Здесь, как видно, имеется большая аналогия с ситуацией для секретируемых белков в эукариотических клетках. [c.280]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Наиболее вероятной в настоящее время представляется мембранная локализация первичного действия почти всех белковых гормонов, включая инсулин. Получены доказательства существования специфического рецептора инсулина на внешней плазматической мембране почти всех клеток организма, а также образования инсулинрецепторного комплекса. Рецептор синтезируется в виде предшественника — полипептида (1382 аминокислотных остатка, мол. масса 190000), который далее расщепляется на а-и -субъединицы, т.е. на гетеродимер (в формуле со,— ,), связанные дисульфидными связями. Оказалось, что если а-субъединицы (мол. масса 135000) почти целиком располагаются на внешней стороне биомембраны, выполняя функцию связывания инсулина клетки, то -субъединицы (мол. масса 95000) представляют собой трансмембранный белок, выполняющий функцию преобразования сигнала (рис. 8.1). Концентрация рецепторов инсулина на поверхности достигает 20000 на клетку, и период их полужизни составляет 7—12 ч. [c.270]

Известно, что эффект стероидных гормонов реализуется через генетический аппарат путем изменения экспрессии генов. Гормон после доставки с белками крови в клетку проникает (путем диффузии) через плазматическую мембрану и далее через ядерную мембрану и связывается с внутриядерным рецептором-белком. Комплекс стероид-белок затем связывается с регуляторной областью ДНК, с так называемыми гормончувствительны-ми элементами, способствуя транскрипции соответствующих структурных генов, индукции синтеза белка de novo (см. главу 14) и изменению метаболизма клетки в ответ на гормональный сигнал. [c.297]

Мембранные белки, за немногим исключением, связываются с окружающими их липидами нековалентно. Методами ЭПР с помощью спинмеченных липидов доказано, что такие белки собирают вокруг себя специфические липиды в форме воротника , или ореола. Кроме того, модельные исследования на искусственных липосомах, сформированных из фосфатидилсерина и фосфатидилхолина, показали, что основный белок человеческого миелина (гл. 4) связывается с кислыми и нейтральными липидными молекулами, вызывая тем самым разделение фаз [18]. Аналогичный эффект в модельных экспериментах с искусственными липосомами проявлял и липопротеин миелиновой мембраны [19]. Напротив, никотиновый ацетилхолиновый рецептор из электрического органа Torpedo преимущественно [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология