Полипептиды Пептиды

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Полипептиды, Понятие о пептидной связи. Проблема синтеза пептидной связи. Защита аминогруппы, методы удаления защитных групп. Определение концевых групп. Активирование карбоксильной группы для образования пептидной связи. Синтез пептидов на твердых носителях (Меррифильд). Аминокислотные анализаторы. [c.248]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

В соответствии с числом аминокислотных остатков пептиды делятся на олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д.) и полипептиды. Полипептидные соединения с относительной молекулярной массой больше 10 000 считаются уже белками. [c.190]

ПОЛИПЕПТИДЫ — пептиды с большим числом остатков аминокислот (см. Пептиды). [c.198]

Для синтеза природных полипептидных цепей со строго заданной последовательностью аминокислотных остатков необходим многоступенчатый синтез, в котором число стадий конденсации равно степени полимеризации получаемого полипептида Р. Так как для направленного синтеза необходимо, чтобы вводимая аминокислота прореагировала только с другой заданной аминокислотой или пептидом, то она должна быть монофункциональна и соответственно одна из групп — амино- ли карбоксильная группа — должна быть защищена определенной группировкой, которая перед проведением следующей ступени синтеза может быть достаточно легко снята без разрыва пептидной связи. В упрощенном виде пептидный синтез может быть представлен следующей схемой [c.380]

Полипептиды. Три аминокислоты, изображенные на рис. 2-1, А, могут объединиться, при этом отщепятся две молекулы воды (рис. 2-1, Б). Связи между аминокислотами называются пептидными, сформированная структура — полипептидом, а каждая аминокислота в составе полипептида — пептидом. Белки состоят из полипептидных цепей, содержащих от 20 до 2000 аминокислот, соединенных пептидными связями. [c.20]

В поддержании упорядоченности, согласованности всех физиологических и метаболических процессов, свойственных любому животному организму, участвует около 100 гормонов и нейро медиаторов. Их химическая природа разная — это белки, полипептиды, пептиды, некоторые аминокислоты, производные аминокислот, стероиды, производные жирных кислот, некоторые нуклеотиды, эфиры и т. д. Естественно, что у ка>кдого класса этих веществ пути образования и распада разные. Их метаболизм сравнительно хорошо изучен и описан в учебных руководствах по биохимии и эндокринологии. Мы рассмотрим основные принципы регуляции этого метаболизма. [c.74]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделяются на ДИ-, три-, тетрапептиды, а также полипептиды. [c.310]

Ввиду того, что различия в растворимостях полипептидов очень невелики, для выделения индивидуальных пептидов и.з смесей требуются специальные методы. К ним относятся фракционный диализ, распределительная хроматография (например, на колонке из бумажного порошка или листе бумаги), адсорбционная хроматография, ионнообменная хроматография, электрофорез и противоточное распределение по Крэйгу (т. е. распределение между двумя ограниченно смешивающимися жидкостями). Для характеристики выделенных пептидов и доказательства их однородности применяют противоточное распределение, количественный анализ аминокислотного состава и определение концевых групп полипептидной цепи. [c.383]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

ПЕПТИДЫ (полипептиды) — сложные органические вещества, состоящие из двух или более остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями —СО—N1 — (см. Пептидная связь). П.— промежуточные продукты разлом. ения белка животных и растительных организмов. Под действием ферментов (пептидаз) пептидная связь в пептидах разрывается и образуются свободные аминокислоты. [c.188]

Необходимость использования разнообразных заш,итных групп вызывается тем, что при синтезе сложных полипептидов возникает необходимость избирательной защиты и снятия защиты в строго определенном месте полипептидной цепи, чтобы получить пептид нужной структуры. Избирательное снятие защитных групп чаще всего достигается регулированием pH среды. [c.347]

Полипептиды имеют очень большое значение для биологических процессов живых организмов. Учеными, например, доказано, что пептидные системы играют важнейшую роль в работе мозга. В мозгу уже открыты так называемые пептиды сна, памяти, страха и т. д. Эти исследования дадут новые мощные средства направленного, разумного воздействия на мозг, В гом числе для лечения многих психических заболеваний. [c.11]

Если в образовании пептида принимают участие две аминокислоты, его называют дипептидом, если три — трипептидом, если много — полипептидом. [c.417]

Представление о а-спирали и структурах типа складчатого слоя возникло не как вывод из прямых экспериментальных данных, полученных на белках, а скорее как теоретическое обобщение, основанное на изучении молекул более простых веществ. В аминокислотах один из атомов углерода, называемый а-атомом углерода (С ), расположен между амино- и карбокси-группами. Когда аминокислоты соединяются между собой (с выделением воды) в пептиды или полипептиды, группы атомов, заключенные между двумя а-атомами углерода, располагаются [c.429]

Полипептиды—пептиды, состоящие из большого числа (от 6 до 90) остатков аминокислот. В организме П. образуются при ферментивном расщеплении белков и при их биосинтезе из аминокислот. [c.105]

ЭМ, для анализаторов Amino hrom (ВНР) смолу можно использовать при одноколоночном методе разделения. 50. ЭМ, для фракционирования полипептидов ( пептид-смола ). 51—52. ЭМ, для отечественного аминокислотного анализатора ХЖ-1301. [c.24]

Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи (см. табл. 3-4), называемой йеядаыЭном связью, с образованием молекулы дипептида. Пептидная связь образуется путем отщепления компонентов молекулы воды от карбоксильной группы одной аминокислоты и а-аминогруппы другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов (рис. 5-18). Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух пептидных связей и образовать трипеп-тид точно так же можно получить тетрапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом. Пептиды различной длины образуются при частичном гидролизе очень длинных полипептидных цепей белков, которые могут содержать сотни аминокислотных звеньев. [c.127]

Кишечный сок Аминополипеп- тидаза Полипептиды Пептиды и аминокислоты [c.345]

Цитоплазма, окружающая органеллы нервных клеток, состоит главным образом из воды, белков и неорганических солей (рис. 6.1). К белкам относятся как структурные макромолекулы и высокомолекулярные ферменты, так и более низкомолекулярные вещества типа полипептидов, пептидов и различных аминокислот. Концевые группы многих подобных молекул диссоциируют в водной среде цитоплазмы, и благодаря этому молекулы приобретают электрический заряд, т. е. превращаются в ионы. Содержание этих органических ионов в гигантском аксоне кальмара можно определить путем простого выдавливания цитоплазмы с ее последующим анализом. Подобный анализ показал, что главным органическим ионом нервных клеток является изетионат. Поскольку суммарный заряд этого иона отрицателен, он представляет собой органический анион (А ). Полагают, что в других типах нервных клеток содержатся глутамат, аспартат и органические фосфаты. Все подобные молекулы несут отрицательный суммарный заряд, т. е. являются анионами. [c.129]

Как можио выйти из этого положения Яспо, что прип-ципиально возможно два решения надо д,обиться либо количественных выходов на хпмпческпх стадиях — конденсации и снятия заш,ит, либо стопроцентной чистоты выделения, причем любое из этих решений должно быть совершенно общим, работающим для пептидов любой структуры. Первый путь, снимающий саму проблему выделения — безошибочный синтез, н настоящее время представляется нереальным мы пока пе знаем почти ни одной органической реакции, гарантирующей в общем случае стопроцентный выход продукта. Реальным оказался второй путь. Здесь было найдено великолепное по простоте и остроумию решепие носящее вполне общий характер, которое оказалось пригодным для синтеза не только полипептидов, но и других апериодических полимеров, в том числе нуклеиновых кислот. [c.225]

В общем случае это достигается этерификацией карбоксильной группы, подлежащей защите. Для получения метилового или этилового эфира обрабатывают аминокислоту метанолом или этанолом, насыщенным НС1 (этерификация по Фищеру). Однако обычно предпочитают эфиры, гидролиз которых легко провести в мягких условиях. Хотя эфиры омыляются основаниями гораздо легче, чем пептиды (поскольку алкоксиды — лучщие уходящие группы), используемые для этого щелочные условия нельзя применять для деблокирования полипептидов. Использование бензи-ловых эфиров позволяет удалять защитные группы при нейтральных условиях с помощью каталитического гидрирования. Бензи-ловые эфиры синтезируют из кислоты и бензилового спирта в присутствии кислоты или тиоиилхлорида (который переводит спирт в сульфохлорид, и уже последний замещается кислотой), [c.77]

Большое значение имеет образование полипептидов из циклических ангидридов а-аминокислот и СОг, так называемых веществ Лейхса . Вероятно, оно происходит в результате полиприсоединеиия, так как эти циклические ангидриды образуют с эфирами аминокислот эфиры дипептидов ангидриды Ы-карбобензоксиаминокислот тоже реагируют со свободными аминокислотами с образованием пептидов. Поэтому считают, что реакция представляет собой присоединение с последующим отщеплением СОг [c.948]

ПЕПТИДЫ, природные или синт. в-ва, молекулы к-рьи построены из остатков г -аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. По числу этих остатков разл чают дипеигиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. П. с длинной цепью наз. полипептидами, с цепью средне длины — олигопептидами, с замкнутой цепью — циклопептидами. Полипептиды достаточно большой мол. массы, способные к организации однозначной пространств, структуры, относят к белкам. К П. близки депсыпептпды. [c.428]

Цепи молекул белков и полипептидов построены из разнообразных остатков /-аминокислот. Помимо соединяющих их пептид )ых связей —СО—ЫН— аминокислотные остатки связаны большим числом водородных связей с удаленными остатками в результате их конформации. Условия максимального насыщения водородных, связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков приводят к свертыванию цени в предельное устойчивое состояние по типу а-спирали, обеспечивающему максимальное удаление боковых радикалов. Другим устойчивым предельным состояН 1см является неупорядочное свертывание — статистический клубок. [c.287]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Образующееся соединение называется пептидом. Различают дипептнды (молекула состоит из двух остатков аминокислот), трипептиды (из трех остатков аминокислот) и т. д., полипептиды. Группу —СО—ЫН— называют пептидной. [c.445]

Первый вариант безошибочный синтез — не реален. Действительно, в органической химии нет ни одной реакции, обеспечивающей на практике количественные выходы целевых продуктов в любом случае (за исключением, кажется, только полного сжигания органических веществ в кислороде при высокой температуре до СО2 и Н2О, количественный выход при котором лежит в основе элементного микроанализа на углерод и водород). 100%-ная очистка продуктов пептидного синтеза также яв.гястся трудноразрешимой проблемой. Действительно, первьш полный синтез пептида, гормона оксито-цина (1953), содержащего всего 8 аминокислотных остатков, рассматривался как вьщающееся достижение, принесшее его автору, В. дю Виньо, Нобелевскую премию 1955 г. [5Ь]. Однако уже п следующие двадцать лет синтезы полипептидов подобной сложности превратились в рутину, так что в настоящее время синтез полипептидов, состоящих из 100 и более аминокислотных остатков, уже не рассматривается как непреодолимо трудная задача. Что вызвало столь драматические изменения в области синтеза полипетидов [c.300]

Пептиды с необычными аминокислотами. — Многие полипептиды выделенные из бактерий и низших растений, характеризуются наличием одной или нескольких необычных аминокислот (см. табл. 41, стр. 649), )-изомеро о бычных амииокислот или компонентов, не являющихся аминокислотами. [c.703]

ПО °С. Вулканизуется серой. Вулканизаты лучше всего проявляют высокоэластичные св-ва ири низких т-рах при —20 и —90 °С Ораст соотв. 15 и 39 МПа, относит, удлинение 420 и 495%. По комплексу мех. св в аналогичен каучукам общего назначения. Получ. стереоспецифич. полимеризацией циклопентена [кат.— МоСЬ + А1(С2Н5)з] ПОЛИПЕПТИДЫ, см. Пептиды. [c.465]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология