Пептиды также Полипептиды

По числу аминокислотных остатков пептиды разделяются на ДИ-, три-, тетрапептиды, а также полипептиды. [c.310]

По числу аминокислотных остатков пептиды разделя ЮТСЯ иа ди, три, тетрапептиды, а также полипептиды Белки — высокомолекулярные полипептиды, представляют собой сложные биополимеры Их различают по составу и форме молекул [c.310]

При ряде воспалительных заболеваний происходит деструкция белков, и в плазме крови наряду с НМС имеются фрагменты белка — пептиды и полипептиды, которые также необходимо удалять. В таких случаях для очистки плазмы крови используют полупроницаемые мембраны с большими отверстиями, через которые могут проходить эти фрагменты белка. [c.66]

При постепенном гидролизе белков из них образуются продукты, которые по своей химической природе более просты, чем белки, но более сложны, чем аминокислоты. Эти продукты получили название пептонов, а также альбумоз. Более современное их название — пептиды или полипептиды. [c.29]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Полипептиды 1/74, 552, 603, 840, 1007-1009, 1171, 1173 2/287, 423-426, 428, 487, 581, 735, 736, 834, 1200, 1201, 1266, 1316, 1322-1325 3/37, 50-52, 175, 786, 809, 883, 884, 924-927, 929 4/519-522, 1000-1002 5/53, 159, 545, 770, 1028, 1049-1051. См. также Генетический код. Пептиды, Трансляция, Яды животных [c.686]

Это особенно неприятная побочная реакция, поскольку она обычно приводит к рацемизации хирального а-центра. Рацемизация остатков индивидуальных аминокислот в полипептидах часто приводит к образованию практически неразделимых смесей диастереомеров. Кроме того, биологические свойства пептидов, создание которых чаще всего является целью пептидного синтеза, обычно критическим образом зависят от правильности стереохимии. Хотя и имеется много возможных механизмов рацемизации производных а-аминокислот, возможно, что в отсутствие особых эффектов боковой группы или заместителя при азоте, наиболее существенный процесс — это образование оксазолона [3]. Исчезновение оптической активности оксазолонов (1) обычно приписывается возникновению резонансно стабилизованного аниона схема (4) и, следовательно, способ активации долл<ен быть избран с больщой осторожностью, и притом так, чтобы свести к минимуму образование оксазолона. На образование оксазолона оказывает сильное влияние природа Л/-ацильного заместителя, а также растворитель и сила основания. При планировании пептидного синтеза все эти факторы долл<ны быть приняты во внимание. [c.370]

В этом методе к хлорметилированному сшитому полистиролу присоединяли Л -защищенное производное первой аминокислоты синтезируемого пептида (схема 33). Затем защитную группу удаляли и вводили следующий остаток Л -замещенной аминокислоты. Эту процедуру повторяли до тех пор, пока не был получен нужный полипептид, после чего его отделяли от полимерного носителя и очищали. Применение смолы в этом случае позволяет после каждой стадии легко отделять закрепленный на ней продукт от остальных веществ, так что применение избытка растворимого реагента (для повышения выхода) не влечет за собой каких-либо трудностей при разделении и все стадии синтеза могут быть автоматизированы. В настоящее время этот метод широко используется для синтеза полипептидов [53] (см. также гл. 23.6). [c.325]

Разделение и идентификация смеси коротких пептидов, которые могут получаться при частичном кислотном или щелочном гидролизе, а также при неспецифическом ферментативном расщеплении полипептидов и подобных больших молекул, все еще представляют собой довольно трудные задачи, требующие для своего решения сложного оборудования и больших затрат времени. ГХ таких смесей может значительно упростить процедуру, хотя проблема идентификации остается нерешенной. В сущности преимущество ГХ состоит в том, что разделенные соединения можно регистрировать при низких концентрациях, выделять свободными от различных 12-439 [c.337]

Основное значение работ ученых в 1900—1910 гг. состояло в установлении цепеобразной структуры молекул бе угов, состоящих из множества остатков аминокислот. То обстоятельство, что полученные синтетически полипептиды в ряде случаев оказались тождественными природным пептидам, полученным при неполном гидролитическом расщеплении белков, не могло не привести к выводу, что полипептиды могут рассматриваться в качестве фрагментов сложных белковых молекул. Из работ Э. Фишера также следовало, что белки представляют собой особый класс органических соединений. [c.261]

См. также индивидуальные представители и их группы Пептидные связи 1/231, 471, 483, 840, См, также Пептиды Пептидный синтез 1/138, 231, 482, 994,1151 2/6,629,1176 3/133,915, 931-934 4/1000-1002, 1136, 1170 5/1, 36, 53, 197, 239 Пептидогликаны 3/927, 928, 929 1/321 2/364, 1177 4/1010, 1011, 1240 5/38, 740 Пептидолактоны 2/34, 35 Пептидолипиды, см, Липопептиды Пептидолипин NA 2/1195 Пептиды 3/929, 535 1/1097 5/517, 518, См, также Полипептиды, индивидуальные представители алкалоидов, см. Пептидные алкалоиды [c.675]

Члены этого класса соединений называют также пептидами или полипептидами, причем не существует общепринятого различия между этими терминами и названием протеин (белок). Белками обычно называют природные полипептиды с молекулярной массой порядка тысяч и более. В составе белков иногда находятся и неаминокислотные компоненты. [c.262]

Синтез пептидов, содержащих фенилаланин, не представляет особых трудностей (см., например, [774, 775, 1114, 2368]). Фенилаланин наряду с глицином и аланином является именно той стандартной аминокислотой, на которой проверяли новые защитные группы, методы синтеза пептидов и степень рацемизации. С этой целью часто используют bo-Gly-L-Phe-Gly-OEt (см. главу X, А, 1, б). Фенилаланинсодержащие пептиды также неоднократно синтезировали для изучения специфического расщепления амидной связи фенилаланил—аминоацил химотрип-сином. Фенилаланин очень часто встречается в природных биологически активных полипептидах. Интересно, что о-изомер также входит в состав многих пептидных антибиотиков. Пептиды, содержащие один остаток фенилаланина, поглощают в ультрафиолетовой области с е=187 это иногда облегчает определение молекулярного веса пептидов [2389, 2393]. [c.194]

Химический синтез полипептидов сопряжен с большими трудностями, поскольку благодаря строению аминокислот они могут соединяться между собой в любой последовательности, образуя смесь пептидов, а не пепь полипептида, т. е. белок. Пока еще только в лабораторных условиях удалось осуществить синтез нонапептида, бра-дикинина, инсулина. Синтезирован также полипептид, содержащий 124 аминокислотных остатка. [c.14]

Биохимические реактивы в отличие от органических получают в основном микробиологическим синтезом в сочетании с методами биотехнологии, а также с экстракцией и тонким органическим синтезом. Основные биохимические реактивы и препараты - аминокислоты и их производные, пептиды и полипептиды, нуклеиновые кислоты, их компоненты и производные, ферменты, в том числе иммобилизованные. К ним относят также различные вспомогательные материалы и вещества для производства и использования препаратов - носители, активаторы, ингибиторы, субстраты, связуюище вещества, цеолиты, ионообменные смолы и т.п. Мировой ассортимент биохимических реактивов достигает по числу индивидуальных соединений 6-7 тыс. наименований, по числу товарных марок продукции - 10-14 тыс. и отличается большой изменчивостью. [c.63]

Рис. 8-45. Топология перепоса белка через мембрану ЭР, проиллюстрированная для двух простых случаев. Считается, что промежуточный продукт переноса содержит петлю полипептидной цепи, в которой сигнальный пептид (называемый также сигналом начала переноса) формирует половину вертикального участка петли, а вторая половина в каждый данный момент образована переносимым участком полипептида. В случае, когда имеется только старт-пептид, а стоп-пептид отсутствует, полипептид переносится через мембрану целиком, и после отрезания стартового пептида в просвет (полость) ЭР высвобождается зрелый растворимый белок (А). Если имеется один старт-пептид и один стоп-пептид, перенос прекращается, когда стоп-пептид достигнет вертикального участка петли, в то время как синтез белка с цитозольнои стороны мембраны продолжается после отрезания сигнала начала переноса зрелый белок остается в мембране, он пронизывает липидный бислой ЭР, и с

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Первый вариант безошибочный синтез — не реален. Действительно, в органической химии нет ни одной реакции, обеспечивающей на практике количественные выходы целевых продуктов в любом случае (за исключением, кажется, только полного сжигания органических веществ в кислороде при высокой температуре до СО2 и Н2О, количественный выход при котором лежит в основе элементного микроанализа на углерод и водород). 100%-ная очистка продуктов пептидного синтеза также яв.гястся трудноразрешимой проблемой. Действительно, первьш полный синтез пептида, гормона оксито-цина (1953), содержащего всего 8 аминокислотных остатков, рассматривался как вьщающееся достижение, принесшее его автору, В. дю Виньо, Нобелевскую премию 1955 г. [5Ь]. Однако уже п следующие двадцать лет синтезы полипептидов подобной сложности превратились в рутину, так что в настоящее время синтез полипептидов, состоящих из 100 и более аминокислотных остатков, уже не рассматривается как непреодолимо трудная задача. Что вызвало столь драматические изменения в области синтеза полипетидов [c.300]

Яды таких хорошо известных насекомых, как пчелы и осы, (многими из нас испытанные на себе) представляют собой довольно сложные смеси различных веществ, и в качестве основных активных компонентов также содержат полипептиды. Мелиттин — основной компонент яда пчелы медоносной (его содержание достигает 50%) состоит из 26 аминокислотных остатков. В отличие от предыдущих групп нейротоксинов, его молекула не содержит цистеина вообще. Кроме мелит-тина, следует отметить МСО-пептид (22 аминокислоты) и апамин (18 аминокислот) — молекулы этих полипептидов содержат по 4 цистеиновых остатка, т.е. по два дисульфидных мостика (схема 4.4.4). [c.83]

Химический синтез пептидов чрезвычайно важен, тем более что разработанные для этого методы могут быть применены также для синтеза белков. Между первым получением пептида Фишером и Фурне (глицилгли-цин, 1901 г.) и автоматическим синтезом полипептидов и белков в наше время лежит три четверти века интенсивного развития органической химии. Разработаны многочисленные методы направленного синтеза пептидов. Важнейшие из этих методов рассмотрены в этой главе (наряду с методами защиты амино- и карбоксильных групп и функций боковых цепей). Обсуждаются также проблемы рацемизации, стратегии и тактики пептидного синтеза, принципы образования циклических пептидов. В конце главы помещен обстоятельный обзор важнейших пептидов, встречающихся в природе, причем наряду с описанием соединений и получением их с помощью химического синтеза уделяется внимание связи строения и действия. [c.92]

И наконец, в-пятых, химический синтез дает модельные пептиды для изучения конформационных закономерностей с помощью физикохимических методов. Синтетические модели применяют также для исследования антигенного действия полипептидов и белков. Большой интерес представляют также синтетические субстраты для энзимологических исследований. [c.94]

Отщепление синтезированного пептида от полимерного носителя , рис. 2-12) составляет последнюю стадию синтеза Меррифилда, а последующая очистка полученной смеси продуктов — самая трудная операция. Снятие полимера осуществляется с помощью реагентов, которые либо селективно расщепляют якорную связь между С-концевой аминокислотой и носителем, либо одновремеино с этим позволяют частично или полностью деблокировать полипептид. Связь типа алквлзамещенного бензилового эфира лучше всего расщепляется ацидолизом. Для этого часто применяются растворы бромоводорода в трифторуксусной кислоте, уксусная кислота меньше подходит в качестве растворителя из-за опасности ацетилирования гидроксиаминокислот. Описаны также многие отщепления при помощи безво- [c.192]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой К-концевой аминокислоты со свободной КН,-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия С-концевой аминокислоты со свободной СООН-группой. Например, пентапептид из 5 аминокислот может быть обозначен полным наименованием глицил-аланил-серил-цистеинил-аланин, или сокращенно Гли-Ала-Сер-Цис-Ала . [c.50]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология