Белковый насос

Рис. 8-44. Одно из представлений о транспорте белка через мембрану. После того, как рецептор распознает N-концевой сигнальный пептид, активируется энергозависимый белковый насос, который проталкивает весь белок сквозь мембрану при этом полипептидная цепь временно разворачивается Альтернативная возможность состоит в том, что разворачивание белка происходит с цитозольной стороны мембраны и является АТР-зависимым, а белок направляется сквозь мембран только за счет энергии, высвобождаемой при обратном сворачивании.

Получение сухого белкового коагулята. Метод основан на коагуляции растительных белковых веществ, содержащихся в соке и адсорбции каротина выделяемым белковым осадком [10]. Для этой цели насосом 14 сок I, [c.403]

II и III подают в трубчатые подогреватели 17, где его нагревают до 70— 75° С. После нагрева сок направляют в отстойник 19, а затем часть чистого сока спускают в сборник 39, откуда его направляют на выпарку, а часть сока с белковым коагулятом насосом 14 перекачивают в фильтр-пресс 20. [c.403]

Повторный процесс извлечения заключается в добавлении рыбьего жира низкой активности и вторичном сепарировании жира. Первичный жир из отстойника 9 насосом 12 перекачивают в промывной котел 13, снабженный мешалкой и паровой рубашкой, где жир подогревают до температуры 80° С и промывают водой. Расход воды равен почти десятикратному количеству по отношению к общей массе гидролизата. Промытый жир с водой поступает в промывные сепараторы 14, где жир отделяется от воды. Последняя уходит в канализацию, и жир поступает в сборник 15, откуда насосом 16 перекачивается в резервуары 17. Рационально после промывки жир просушить под вакуумом для удаления остатков влаги и коагуляции белковой взвеси, профильтровать и охладить. [c.414]

Белковая масса после повторного сепарирования поступает в сборник 18, откуда насосом 19 перекачивается в распылительную или вальцовую сушилку 20, где высушивается до содержания влаги 5%. [c.414]

Вакуумную колбу соединяют с водоструйным насосом и создают разрежение. Под вакуумом происходит фильтрация растворителя через диализную мембрану внутрь колбы и начинается концентрирование раствора белка. На выходной шланг вакуумной колбы накладывают зажим, чтобы сохранить разрежение, и всю систему помещают в холодильник или в холодную комнату. Если объем концентрируемого раствора больше объема воронки, то по мере концентрирования раствор белка подливают. Когда объем раствора уменьшится до нужной степени, вакуумную колбу с диализной трубкой извлекают из холодильника, открывают зажим и вынимают трубку из колбы. Затем надрезают мембрану и переливают сконцентрированный белковый раствор в соответствующий сосуд, смыв туда же небольшим количеством буферного раствора остатки со стенок диализной трубки. [c.211]

После нагревания сок отстаивается в коагуляторе в течение 30—40 мин, а затем насосом подается в Фильтрпресс Пои правильной работе белковый коагулят осаждается, а осветленный сок остается сверху [c.105]

Рыбий жир из сепаратора поступает в сборник 14, откуда выкачивается насосом 15, а водно-белковая масса уходит по трубопроводу 16 в сборник для воды 17 Горячая вода приготовляется в котле 18 [c.161]

Анализ белковых гидролизатов проводят следующим образом. Утром включают анализатор, нагревают до рабочей температуры термостат и баню реактора, готовят буферные растворы и реагенты. Образец растворяют в 0,2 н. буферном растворе цитрата натрия с pH 2,2 и аликвотную часть в 2 мл полученного раствора вводят в короткую колонку. При этом вначале удаляют из колонки избыток буферного раствора, а затем пипеткой с тонким концом осторожно (по стенке) вводят раствор образца. Впитывание образца проводят при избыточном давлении газа (азот или воздух) 0,3 атм. Стенки колонки ополаскивают тремя порциями по 0,5 мл 0,2 н. буферного раствора цитрата натрия, заполняют элюирующим буфером верхнюю часть колонки, плотно закрывают, включают микронасос и реле времени. По установлении рабочего давления определяют скорость потока в системе. Через час включают насос подачи нингидринового реагента. К этому времени все кислые и нейтральные аминокислоты уже элюированы из колонки. После установления рабочего давления определяют скорость потока и включают самописец. Анализ основных аминокислот заканчивается через 5 ч. После запуска короткой колонки вторую половину раствора образца (в 2 мл буфера) вводят в колонку длиной 150 см. По окончании анализа основных аминокислот включают подачу элюента на длинную колонку (150 см). Одновременно включают реле отсчета времени анализа, реле смены буфера (установленное на 8 ч 20 мин) и реле окончания [c.319]

Обезжиренный шрот поступает в диффузоры 10 для выщелачивания казеина, а мицелла обрабатывается в дестилляторах б и т. п. Выщелачивание казеина в диффузорах производи Рся 0,2%-ным раствором каустической соды и известковой водой при 50° с применением острого пара и непрерывного перемешивания. Щелочной раствор белков (концентрации 2—3%) поступает в чан 11, откуда насосом 12 накачивается в напорный чан 13. Из последнего белковый раствор подается па фильтр-пресс 14. Далее раствор направляется в чан 16 для нейтрализации разведенной соляной, серной или уксусной кислотой, подаваемой из [c.465]

На Новополоцком заводе белково-витаминных концентратов для сгущения избыточного активного ила используют аппараты напорной флотации (рис. 24). Суспензия избыточного активного ила из вторичных отстойников поступает в приемную емкость. Далее насосом ее подают в сатуратор, где происходит насыщение воздухом, который засасывают эжектором. Интенсификация процесса растворения воздуха в сатураторе достигается загрузкой в него насадки из колец Рашига для увеличения поверхности контакта жидкой и газовой фаз. [c.80]

Хотя экспериментально это не доказано, есть основания думать, что натриевый насос у всех видов по крайней мере отчасти состоит из Na K -АТФазной системы. Специфические свойства фермента — векториальный компонент, константы сродства, потребность в противоионах — могут быть у разных видов различными, но общая стехиометрия, последовательность связывания Na- и других субстратов, короче говоря, общая природа активных участков на белковой молекуле, согласно принятым представлениям, в основе своей одинакова у всех животных, у которых имеется Na+K -АТФаза. Это представление согласуется с современными данными об эволюционной консервативности активных участков белковых молекул. [c.146]

Нативный раствор окситетрациклина с pH 2,0—2,5 поступает в чан 1, где раствор охлаждается до температуры 7—10°. Температуру в чане I поддерживают путем циркуляции рассола через змеевик, расположенный внутри чана. С помощью центробежного насоса 2 нативный раствор подают на колонну со стеклянной ватой 3 для отделения белковых веществ, вызывающих помутнение раствора. Из спускного штуцера колонны 3 раствор поступает сверху на первую головную колонну 7 через ротаметр 4 и гребенку 6, на которой находятся материальные линии для подаваемых растворов. Наблюдение за растворами ведут через смотровые стекла 5. [c.104]

Добавление готовых витаминов. Если в результате проведенных способов обогащения кормовые белковые препараты все же не содержат полного комплекса витаминов, необходимых для пищевого рациона животных и птиц, недостающие витамины добавляют на отдельных стадиях технологического процесса. Для этого витамины растворяют в чистой воде и в виде раствора дозировочным плунжерным насосом подают в поток, непосредственно в трубопровод для дрожжевого концентрата. Витамины В1 и В5 хорошо растворяются в воде в любых концентрациях, а витамин Вг—лишь при содержании его [c.121]

Насос прогонял белковый раствор через колонки и далее через диализный блок (две пластины плексигласа с каналами, разделенные диализной пленкой). Первоначально ядрышковые белки вносили в систему в 2 IM растворе гуанидинхлорида в буфере (20 мМ MOPS, pH 7,4, + 10 мМ ЭДТА -f- 0,1 мМ ФМСФ) и такой же раствор подавали в каналы нижней пластины диализного блока. 1—2 мг белка, растворенные в 100 мл буфера, циркулировали в этой систе- [c.427]

Хроматография на КМ-целлюлозе и кристаллизация. 5 мл 1 М раствора триса доводят сухим MES до pH 6,5 ( 0,1) и добавляют этот раствор в обессоленные белковые фракции с таким расчетом, чтобы конечная концентрация триса составила 10 мМ. Затем раствор белка наносят на колонку (3X4 см) с КМ-целлюлозой, уравновешенную 10 мМ трисом, доведенным сухим MES до pH 6,5 ( 0,1). После нанесения белка на ионообменник колонку промывают 50—100 мл буфера (10 мМ трис-MES, pH 6,5), а затем начинают промывать колонку буфером 10 мМ КОН, доведенный трицином до pH 7,9 ( 0,1) и содержащий 3 М ацетат натрия. Скорость тока через колонку следует установить около 200 мл/ч по мере связывания белка на колонке скорость тока может значительно упасть в этом случае можно увеличить давление, подаваемое на колонку, с помощью перистальтического насоса. [c.264]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Полученный сгусток тщательно перемешивается и насосом 12 подается в пластинчатый теплообменник 13, где вначале подогревается до 60... 62 °С для лучшего отделения сыворотки, а затем охлаждается до 25...32 °С, благодаря чему он лучше разделяется на белковую часть и сыворотку. Из теплообменника 13 сгусток через сетчатый фильтр 14 под давлением подается в сепаратор-творогоизготовитель 15, где разделяется на сыворотку и творог. [c.199]

Активный ионный транспорт в нервной клетке имеет множество функций поддерживает мембранный потенциал возбудимой мембраны (натрий-калиевый насос), регулирует внутриклеточную концентрацию Са + ( a +,Mg2+-ATPaзa) и обеспечивает клетку энергией (РгАТРаза, протонный насос). Натрий-калиевый насос является электрогенным — на каждые три иона На+, транспортируемых наружу, направляются внутрь два иона К" " таким образом, при каледом цикле из клетки забирается по одному положительному заряду. АТР поставляет энергию для обеспечения активного транспорта (против ионного градиента), т. е. осуществляет связь между передачей импульса и метаболизмом нервной клетки. Система ионного транспорта включает АТРазу и ионофор — сложные мембранные белки. Один из белковых компонентов подвергается промежуточному фосфорили-рованию с помощью АТР. Гликозид дигиталиса и уабаин (стро- [c.184]

Таким образом, уже с упомянутыми оговорками можно сделать следующий вывод имеются различные стадии и различные механизмы памяти — долговре.менная память, зависящая от белкового биосинтеза, и кратковременная память, которая каким-то образом связана с уабаинчувствительным ионным насосом. Довольно часто постулируется еще дополнительная стадия — сверхкратковременная память, имеющая электрофизиологическую природу. [c.343]

Гидролиз печени Для разрушения связи между белковыми веществами и витамином А печень подвергают гидролизу при pH 9—10 и температуре 82—85° Режим гидролиза зависит 01 качества печени и в каждом отдельном случае устанавливается лабораторией При гидролизе добавляют 40% воды и 3% сухой щелочи к весу печени в виде 25%-ного раствора едкого натра Процесс осуществляют следующим образом (рис 32) измельчен ная печень шестеренчатым насосом 6 перекачивается в гидролиза-торы 7, представляющие собой котлы из нержавеющей стали с мешалками и паровой рубашкой После перекачки печени в гидро лизатор добавляют воды, подогревают массу до 80°, а затем вво дят раствор НаОН до получения pH 9—10 Затем температуру поднимают до 85° В течение 30 мин процесс гидролиза печени протекает до конца, и белковые вещества полностью растворяются Сепарация жира Из гидролизатора масса поступает в сепаратор 8 Последний (рис 33) состоит из барабана /, приемни ка 2, отводных труб 3 и передаточного механизма (червячная передача 4 и 5, приводной вал 6, соединенный с тахометром 7) Для закрепления барабана при отвертывании крышки 8 служат прижимы 9 Количество жидкости, поступающей в сепаратор, регулируется поплавком 10 [c.157]

Белковая масса после повторного сепарирования поступает в сборник 18, откуда насосом 19 перекачивается в распылительную нлн вальцовую сушилку 20, где высушивается до влажноети 5% Полученный порошок упаковывают в мешки или ящики и, в зависимости от качества, используют как белковый корм или для удобрения E л витаминный жир предназначен для хранения, его [c.159]

Впервые существование иои-проводящих мембранных каналов было постулировано еще в 40—50-х годах нашего столетия при изучении проблемы проведения нервного импульса (А. Ходжкин, Э. Ф, Хаксли). Позднее получила распространение концепция биологических насосов , обеспечивающих активный транспорт ионов череэ плазматическую мембрану клетки. Принцип переноса веществ и ионов через селективные каналы биологических мембран хорошо согласовывался с данными теории и кинетическими экспериментами. Все более очевидным становился факт, что роль каналов в мембранах выполняют сложиые белковые комплексы, однако их выделение и структурное изучение представило значительную проблему. [c.598]

Оказалось, что в галофильных микроорганизмах бактериородоп-сии выполняет роль светозависимого протонного насоса, создающего градиент ионов водорода энергия этого градиента используется клеткой для синтеза АТР (рис. 328). Другими словами, фотосинте-тическая машина галофильных бактерий представлена достаточно простой белковой системой, которая выполняет уникальную функцию бесхлорофильного фотосинтеза. [c.606]

Исследуемый объект смешивают с небольшим количеством ди стиллированной воды до образования густой кашицы, способно] фильтроваться и смесь через 1—2 часа фильтруют. Для быстро ты фильтрования, что является весьма важным, удобно приме нять воронку с пористым дном и водоструйный насос. Для от деления белковых веществ смесь (даже до фильтрования) ил1 фильтрат подвергают диализу. [c.354]

Морковь нз буртов 1 подвозят к сырьевой площадке 2, где хранится 2—З-с очный запас моркови в закромах, устроенных по типу бурачных для сахарной свеклы. Под закромами устроен гидравлический транспортер <3, которым морковь подается в цех по наклонному шнеку -4 в кулачную мойку 5. Вымытая морковь ковшевым элеватором 6 подается в автоматические весы 7, бункер 8 и инспекционный конвейер 9, на котором проверяется качество моркови и удаляются гнилые и пораженные корни, а также механические примеси. Далее морко(вь измельчается в терке Яна 10, а мезга в непрерывнодействующем вальцовом прессе Яна 11 подвергается отжиму. Сок I поступает в сборник 12, а жом I элеватором 13 подается на повторное измельчение в терку 14 и повторное прессование в пресс Яна 15. Жом И конвейером 16 направляют в сушилку 17, а сок И поступает в сборник 18. Из сборника 12 и 18 насосом 19 сок перекачивается в общий сборник 20. Для коагуляции сок в решофере 21 подогревается до температуры 90° и затем поступает в отстойники 22, откуда насосом вместе с белковым коагулятом перекачивается в фильтрпресс 23. После отделения сока осадок промывают спиртом, после чего фильтрпресс разгружают, коагулят высушивают в вакуумсушилке 24 и затем измельчают на вальцах 25. Измельченный коагулят является исходным полупродуктом для экстракции каротина, причем выработка масляных препаратов и кристаллического каротина осуществляемся двумя самостоятельными производственными потоками [c.137]

Гидролиз печени. Для разрушения связи между белковыми веществами и витамином А печень подвергают гидролизу при pH 9—10 и температуре 82—85°. Режим гидролиза зависит от качества печени и в каждом отдельном случае устанавливается лабораторией. При гидролизе добавляют 40% воды и 3% сухой щелочи к весу печени в виде 25%-ного раствора едкого натра. Процесс осуществляют следующим образом (рис. 32) измельченная печень шестеренчатым насосом 6 перекачивается в гидролиза-торы 7, представляющие собой котлы из нержавеющей стали с мешалками и паровой рубашкой- После перекачки печени в гидро-лизатор добавляют воды, подогревают массу до 80°, а затем вводят раствор NaOH до получения pH 9—10. Затем температуру поднимают до 85° В течение 30 мин. процесс гидролиза печени протекает до конца, и белковые вещества полностью растворяются. [c.157]

Одноколоночный анализ белковых гидролизатов и физиологических жидкостей проводят по единой схеме на колонке 0,9 X Х133 см при 60 °С. Смолу урановешивают 0,25 н. буферным раствором цитата натрия с pH 2,91. Образец вносят в 2 мл буферного раствора с pH 2,0. Первый буферный раствор (0,25 и. с pH 2,91), подают микронасосом со скоростью 30 мл/ч. После установления рабочего давления включают самописец, определяют скорость подачи и включают насос подачи нингидринового реагента, установленный на 30 мл/ч. Поскольку элюирование ведут в градиенте буфера, используют нингидриновый реагент с большей буферной емкостью. Градиент формируют [c.320]

Аминокислоты белковых гидролизатов разделяют на колонке 0,9x150 см в две стадии. Вначале 0,2 н. буферным раствором с pH 3,25 элюируют кислые и часть нейтральных аминокислот, а после выхода глицина (250 мл 8 ч 20 мин) насос переключают на подачу второго 0,2 н. буферного раствора с pH 4,25, которым элюируют остальные нейтральные и ароматические аминокислоты (тирозин и фенилаланин). В соответствии с константами диссоциации тирозин и фенилаланин должны элюироваться в меньших объемах их задержка объясняется адсорбцией на матрице ионита. Основные аминокислоты элюируются с большой задержкой, ускорить их выход можно лишь существенным увеличением концентрации буфера. Однако это в свою очередь вызывает дрейф нулевой линии, изменение объема смолы и ряд других отрицательных последствий. Поэтому элюирование заканчивают, а оставшиеся аминокислоты вымывают разбавленным раствором гидроокиси натрия. Вторую половину образца хроматографируют на короткой колонке (15 см) в 0,38 н. буфере с pH 5,28. При этом вначале получают суммарный пик кислых и нейтральных аминокислот, а затем в области между триптофаном и аргинином элюируют основные аминокислоты. При скорости подачи 30 мл/ч и 50 °С общее время анализа составляет 21 ч 30 мин (16 ч 30 мин и 5 ч). Хроматограмма стандартной смеси аминокислот приведена на рис. 32.12. [c.343]

Воздушный подъемник представляет собой насос, в котором транспортируемое вещество поднимается потоком воздушно-жндкостной смесн. Такая смесь образуется при подаче сжатого воздуха (лучше через распределительные сопла) в трубу, заполненную жидкостью. Удельный вес смеси меньше удельного веса жидкости. Вследствие этого жидкость поднимается по трубе и начинает перетекать из нее. когда вес воздушно-жидкостного столба а становится меньше веса жидкостного столба в (рис. 99). Чем глубже погружена труба в жидкость, т. е. чем выше уровень жидкости в сосуде, в который погружена труба, тем больше подъемная сила насоса. Обычно такие насосы применяются для подъема на небольшую высоту для их работы можно использовать сравиительно дешевый воздух, подаваемый воздуходувкой под давлением 0,8 ати (воздух, подаваемый компрессором под давлением свыше 1 ати, значительно дороже). Твердые вещества, дан е в виде частиц или кусков довольно большого размера, (например, свекла, картофель, песок, гравий, соли), плавающие или взмученные в жидкости, переносятся током жидкости. Поэтому воздушные подъемники пригодны также для подачи грубого материала. Этот принцип используется, наконец, и для тонкой аэрации и циркуляции жидкостей и газов (см., например, описание производства белковых дрожжей, стр. 342). [c.361]

Из всех этнх соображений очевидно, что система переноса натрия на эффективном наружном барьере жабры, адаптированной к соленой воде, качественно отличается от системы, действующей при адаптации к пресной воде. Прямые данные в пользу этого получены главным образом при изучении кинетики на изолированных ферментных препаратах. Мы не знаем, синтезируются ли при этих двух видах адаптации два совершенно различных вида молекул АТФазы. Конт показал, что в период солевой адаптации в жабрах образуется по крайней мере несколько новых белковых компонентов, и весьма возможно, что некоторые из них имеют прямое отношение к функциям переноса 1ЮН0В. Однако столь же привлекательным кажется предположение, что кинетические свойства катионного насоса изменяются при солевой адаптации просто в результате изменения фосфолипидного компонента. [c.156]

Концентрированная суспензия белковой биомассы после II группы сепараторов самотеком поступает в сборник 9, откуда насосом перекачивается в плазмоли-затор-подогреватель 10 непрерывного действия. Из плазмолизатора суспензия перекачивается в напорный бак И, где некоторое время выдерживается перед поступлением на стадию упаривания. [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология