Ферменты синтез аминокислот

Сущность генетической инженерии сводится к целенаправленному конструированию генетических систем вне организма с последующим введением их в живой организм. При этом рекомбинантные ДНК становятся составной частью генетического аппарата реципиентного организма и, кроме того, они привносят в него новые генетические и физиолого-биохимические свойства, полезные для человека. К числу таких свойств можно отнести синтез аминокислот и белков, гормонов, ферментов, витаминов и др. [c.115]

Аминокислоты по взаимному расположению карбоксильной и аминогруппы делятся на а-, Р , у- и т. д. аминокислоты, причем имеются некоторые специфические способы синтеза аминокислот каждого из этих классов и свойства их в некоторых отношениях различаются. С биологической точки зрения колоссальное значение имеют а-аминокислоты, ряд которых (табл. 49) можно получить из природного материала, гидролизуя белки — мясо, кожу, желатин, шерсть, волос, перо, белки протоплазмы и ядра любой растительной или животной клетки, казеин из творога, ряд гормонов, подобных инсулину, ферменты (например, пепсин) и т. д. а-Амино-кислоты являются простейшими кирпичами в структуре высокомолекулярных веществ — белков, без которых никакая жизнь не существует. Белки включают как жирные а-аминокислоты, так и ароматические и гетероциклические, поэтому их удобнее рассмотреть в конце курса (часть П). [c.484]

В нашей стране микробиологическому синтезу уделяется большое внимание. Предприятия микробиологической промышленности производят кормовые белки, ферменты, витамины, аминокислоты и антибиотики, а также различные препараты для сельского хозяйства — нитрагин, азотобактерин, энтобактерин и ацидофильные культуры. Медицинская промышленность также получает ряд препаратов микробиологическим путем (антибиотики, гормоны, токсины). [c.5]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декарбоксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [c.204]

Синтез и расщепление белков, в организмах растений, животных и микроорганизмов происходит с помощью ферментов. Каждой аминокислоте соответствует свой фермент, который привязывает к растущей молекуле пептида или белка только одну конкретную аминокислоту. [c.723]

Используют мутанты микроорганизмов, которые утратили некоторые ферменты синтеза одних аминокислот, но приобрели способность интенсивно синтезировать другие. Ауксотрофные мутанты отбирают на селективных средах после воздействия на бактериальные клетки ультрафиолетовым или рентгеновским излучением или же за счет химического мутагенеза. [c.23]

У растений синтез белка в ядрах, а также в митохондриях и хлоропластах еще недостаточно исследован, чтобы можно было определить, происходит ли он по той же схеме, как в рибосомах. Имеется мало данных, не согласующихся с гипотезой, что в растениях все белки синтезируются по той же схеме, как в рибосомах. Сообщалось, что в хлоропластах присутствуют ферменты, активирующие аминокислоты. [c.485]

Наиболее чувствительный тип регуляции синтеза аминокислот-это аллостерическое ингибирование первой реакции биосинтетического пути конечным продуктом данной последовательности реакций (разд. 9.18 и 13.11). Первая реакция биосинтетического пути обычно необратима и катализируется аллостерическим ферментом. На рис. 22-8 аллостерическая регуляция показана на примере синтеза изолейцина из треонина, о котором мы уже говорили ранее (разд. 9.18). Конечный продукт-изолейцин-действует как отрицательный модулятор первой реакции этого пути. Такого рода аллостерическая, или нековалентная, модуляция синтеза аминокислот обеспечивает у бактерий быстрый ответ на изменение ситуации. [c.660]

Синтез аминокислот с помощью ферментов [c.151]

Молибден. В растениях Мо участвует в восстановлении нитратов до аммиака при синтезе аминокислот и белковых веществ. Молибден входит в фермент нитратредуктазу, активирующую этот процесс. Молибден имеет важное значение для жизнедеятельности клубеньковых бактерий в отсутствие его они не фиксируют атмосферный азот. Положительное действие он чаще всего оказывает также на цветную капусту. Молибдена в сухом веществе очень мало — 0,1—1,3 мг на 1 кг его больше в растениях семейства бобовых. [c.313]

В литературе были неоднократно описаны пептиды, содержащие глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин или фенилаланин, а также пептиды, построенные из остатков только одной из этих аминокислот. На простых пептидах такого типа изучались потенциальные возможности новых защитных групп и методов создания пептидной связи, вопросы оптического вращения и рацемизации, а также специфичность различных ферментов. Синтез таких пептидов не требует каких-либо специальных препаративных методов, поэтому в настоящей главе не дается детального анализа имеющихся литературных данных и основное внимание будет уделено некоторым наиболее типичным подходам. [c.191]

Аланин можно выделить из продуктов гидролиза белков, а также получить одним из общих методов синтеза аминокислот. Синтетический аланин образуется в виде рацемата, который можно расщепить на оптические антиподы, например, используя энзимы. В данном случае применяют ацилазу. Этот фермент катализирует быстрый гидролиз Н-ацетильных производных -аминокислот и практически не действует на О-изомеры. [c.210]

У эукариот в состав транскриптона, как правило, входит только один ген. Транскриптоны прокариот чаще называют оперонами многие из них содержат по нескольку генов, обычно функционально связанных, например, кодирующих ферменты синтеза той или иной аминокислоты. Существуют опероны, содержащие гены, не кодирующие белков (гены рибосомных РНК, тРНК и др.). Описаны смешанные опероны, включающие гены тРНК и белков. [c.135]

Реакции эти протекают в эксперименте при 20—25° и pH 4—7 с большой скоростью. Нерешсиным, однако, является вопрос о воэникиовении оптической активности алкалоидов. Предполагают, что амин соединяется с альдегидами на поверхности асимметрично построенного фермента, превращающего аминокислоты в альдегиды и таким образом создающего условия для асимметрического синтеза. [c.415]

Действие Г на транскрипцию оперонов, ответственных за синтез аминокислот, и генов рибосом направлено на изменение скорости инициирования транскрипции Предполагают, что механизм этого процесса включает взаимод Г с ферментом РНК-по1имеразой (катализирует синтез РНК из нуклеотидов), после чего ее сродство к промоторам рибосомных генов понижается, а к промоторам аминокислотных оперонов возрастает Влияние Г на протекание остальных процессов не изучено Не исключено, что лишь некоторые из них регулируются непосредственно Г, а остальные изменения носят вторичный характер [c.618]

Нек-рые мРИК прокариот (чаще всего кодирующие ферменты биосинтеза аминокислот) кроме основных транслируемых последовательностей ближе к нх 5 -концу содержат регуляторную последовательность, в к-рой закодирован короткий полипептид (этот район мРНК носит назв. аттенюатора). Синтез этого полипептида происходит во время образования мРНК и может приводить к преждевременному окончанию синтеза последней. [c.666]

Как удалось установить на некоторых белках, слияние генов имело исключительно важное значение в процессе эволюции. Такого рода документация возможна потому, что составной ген в отличие от случая У-С-гена может оказаться и в линии клеток зародыша. Подобные случаи обнаружены при исследовании путей синтеза аминокислот и синтеза жирных кислот. Классическим примером одной полипептидной цепи, выполняющей две ферментативные функции, является аспартокиназа I — гомосериновая дегидрогеназа Е. соИ [578]. Сравнительное изучение ферментов, участвующих в синтезе Тгр, выявило большое разнообразие в размещении по полипептидной цепи нескольких ферментативных центров [579], что указывает на возможнссть как слияния, так и расщепления генов. [c.228]

Конечный продукт выступает, таким образом, в качестве корепрес-сора. Имеются данные, что в качестве корепрессоров в синтезе ферментов обмена аминокислот, по-видимому, выступает не только свободная аминокислота как конечный продукт биосинтетической реакции, но и комплекс ее с тРНК —аминоацил-тРНК. [c.537]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Следует отметить, что приведен лишь ряд процессов обмена аминокислот, в состав катализирующих ферментов которых входит пиридоксальфосфат, в действительности их около двадцати. Было показано, что к пиридоксалевым ферментам относятся гликогенфосфорилаза, действие которой опосредовано фосфорильной, а не альдегидной группой ПФ, а также 5-аминолевулин-синтаза-инициирующий фермент синтеза гема (гл. 25). [c.388]

Первый этап — синтез аминокислоты цируллина протекает в митохондриях печени, где аммиак обезвреживается путем связьшания с Oj и образования карбамоилфосфата при участии фермента карбамоилфосфатсинтетазы I (КФС I) [c.392]

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

Известно, что синтез аминокислот в клетке ведется очень экономно и целенаправленно, под контролем специальных регулирующих систем. Регуляторный контроль обычна осуществляется по принципу обратной связи на уровне начального фермента или ферментов данного специфического пути образования метаболита. В случае значительного повьш1ения уровня конечного продукта (в данном случае лизина) включается механизм регуляции и один из ферментов в цепи последовательных превращений блокируется, синтез прекращается. Цель этого регулирования предотвратить избыточное образование и накопление данного метаболита, потребность в котором организма в настоящий момент полностью удовлетворяется. Но такая безупречная логика синтеза существует лишь у микроорганизмов, не имеющих нарушений и дефектов в этом. механизме. В природных условиях такие нарушения достаточно редки, но они все же встречаются. Например, найдено немало природных микроорганизмов, обладающих способностью к сверхсинтезу глутаминовой кислоты, аланина, валина. В то же время таких продуцентов по лизину, гомосерину, треонину и некоторым другим аминокислотам в природных условиях найдено не было. Для получения промышленных продуцентов пришлось пойти по пути получения мутантов, имеющих генетический дефект [c.26]

Второй тип регуляции синтеза аминокислот - путем изменения концентрации фермента. Такие ферменты не имеют аллостериче-ских отрицательных модуляторов. [c.124]

Ассимиляционная нитратредукция. Подавляющее большинство бактерий и грибов на первом этапе ассимиляционной нитратредукции восстанавливаются до нитритов. Цикл этих превращений катализирует специфический фермент - ассимиляционная нитратредуктаза В. Второй этап представляет комплекс восстановительных реакций, катализируемых нитратредуктазой, что приводит к образованию аммиака, который используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. [c.446]

Глутамин был идентифицирован в большом количестве во многих тканях и в крови. Здесь глутамин служит, вероятно, резервом аммиака. Он синтезируетси в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и гидролизуется в том. случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Гидролиз происходит под действием фермента — глутаминазы, который также был обнаружен во многих тканях. Таким путем организм животного, который не в состоянии откладывать запасы аминокислот или белков, имеет возможность запасаться достаточно большими количествами аммиака в нетоксичной форме. [c.396]

В отличие от протеидов других классов простетические группы нуклеопротеидов— нуклеиновые кислоты, или полинуклеотиды, — являются макромолекулярными соединениями. Они имеют сложное строение и дают в результате гидролиза фосфорную кислоту, пентозу и пиримидиновые и пуриновые основания. Строение нуклеиновых кислот будет описано ниже (см. Нуклеиновые кислоты ). В плазме клетки (цитоплазме) было обнаружено также очень большое число шарообразных частиц, называемых микросомами, с молекулярными весами порядка нескольких миллионов, также состоящих из нуклеиновых кислот (рибонуклеиновой кислоты) и белков, В этих микросомах происходит синтез белков. Нуклеиновые кислоты микросомов действуют как матрицы или клише (гены), служащие для синтеза специфичных белков и для своего собственного воспроизведения (Н. Е, Паладе, 1955 г,), В этом синтезе участвуют также и ферменты, связывающие аминокислоты с аденозиимонофосфорпой кислотой (М, Хогланд, 1956 г.). [c.455]

Биохимические исследования давно привели к заключению, что синтезы таких специфических белков, как ферменты и т.д., контролируются шаблонами или матрицами, называемыми генами. Гены выполняют двойную функцию — воспроизведение собственной копии и обеспечение специфической структуры молекулы белка. Приведенные выше новые исследования, а также работы, направленные на изз ение размножения вирусов (см. Вирусы ), являются важным началом в познании химической природы генов. Большинство белков синтезируется в клеточной плазме в определенных полимеризационных центрах, называемых микросомами. Последние содержат только рибонуклеиновую кислоту и белки. Были открыты ферменты, связывающие аминокислоты с аденозинмонофосфорной кислотой с образованием смешанных ангидридов. Оказалось также, что эти ангидриды соединяются далее до входа в микросомы с рибонуклеиновой кислотой небольшого молекулярного веса, служащей, вероятно, переносчиком (М. Б. Хогланд 1956 г.). Таким образом, время выяснения механизма синтеза белков теперь кажется не очень далеким. [c.779]

Ферменты, осуществляющие в клетке различные метаболические процессы, например превращение глюкозы в молочную кислоту в скелетных мьппцах или синтез аминокислот из более простых предшественников, организованы в виде последовательных цепей или систем, в которых они действуют согласованно. В таких ферментных системах продукт реакции, катализируемой первым ферментом, становится субстратом для следующего фермента и т.д. (рис. 9-17). Мультиферментные системы могут включать 15 и более ферментов, действующих в определенной последовательности. [c.256]

Выделяя вместо аммиака мочевину, уреотелич кие животные оплачивают это свое преимущество, теряя, согласно оценке, около 15% энергии тех аминокислот, которые служат источником этой мочевины. У некоторых жвачных животных эти потери энергии в той или иной мере возмещаются. Так, у коровы, например, значительная часть мочевины поступает из крови в первый отдел желудка (рубец). Обитаюпще здесь бактерии используют ее в качестве источника NHj для синтеза аминокислот, которые затем всасываются и утилизируются организмом хозяина. У верблюда мочевина поступает в желудочно-кшпечный тракт и возвращается в цикл тем же способом, что избавляет животное от потерь воды, неизбежных при выделении мочевины с мочой. Это одно из тех биохимических и физиологических приспособлений, которые дают возможность верблюду обходиться очень малым количеством воды. Ни жвачные, ни какие-либо другие группы животных не способны сами по себе, без помощи микроорганизмов, использовать мочевину в качестве источника аминогрупп для синтеза аминокислот. Причина этого в том, что у них отсутствуют ферменты, необходимые для того, чтобы гидролизовать или использовать мочевину. [c.595]

На рис. 22-10 показаны три изофермента (они обозначены буквами А, В и С), не имеюпще аллостерических модуляторов. Активность этих изоферментов регулируется путем изменения скорости их синтеза в клетке их называют репрессируемыми ферментами. Синтез изоферментов А и В репрессируется у Е. соН при наличии достаточного количества метионина. Точно так же и синтез изофермента С репрессируется, если в среде в достаточном количестве присутствует изолейцин. Механизм, регулирующий биосинтез аминокислот путем репрессии и дерепрессии (гл. 29), обычно реагирует медленнее, чем механизм аллостерической регуляции. [c.662]

Об использовании чистых ферментов для нужд химии подробно будет говориться в разд. 4.2.6, а здесь мы остановимся на том, какова роль и ожидаемые преимущества применения ферментов при синтезе аминокислот. Эти процессы бывают одно- и многостадийными, а используемые в них методы весьма разнообразными от применения in situ интактных, но не растущих организмов до иммобилизованных препаратов. В этой связи целесообразно рассмотреть пять классов ферментов. [c.151]

Ассимиляция нитрата. В процессе ассимиляции нитрат сначала восстанавли вается до нитрита, а затем до аммиака последний используется для синтеза аминокислот и других азотсодержащих компонентов клетки. Первый этап катализирует нитпрстредуктаза этот фермент (нитратредуктаза В) находится в цитоплазме, и его синтез индуцируется в том случае, если нитрат оказывается единственным источником азота в питательной среде. Нитрит восстанавливается до аммиака с помощью нитритредуктазы, на что затрачивается 6 электронов. Электроны поступают от 1ЧАВ(Р)Н2 (у грибов и бактерий) или ферредоксина (у [c.305]

Непосредственному аминированию с помощью ферментов подвергаются кетокарбоновые кислоты — пировиноградная, щавелевоуксусная, а-кето-глютаровая, фумаровая и др., образующиеся в растении при распаде углеводов, в процессе анаэробного дыхания или на первой фазе аэробного дыхания. Прямое аминирование кетокислот аммиаком — основной путь синтеза аминокислот в растениях. Реакция первичного построения аминокислот протекает в две фазы. На первой фазе из аммиака и кетокислоты образуются иминокислота и вода, на второй — иминокислота восстанавливается до ами- [c.182]

Поступая в организм, В. усваиваются (ассимилируются), образуя более сложные производные (эфирные, амидные, нуклеотидные и др.), к-рые, как правило, соединяются с белком, образуя многочисленные ферменты — типичные биологич. ката.лизаторы, ускоряющие разнообразные реакции синтеза, распада и перестройки веществ в организме. Наряду с ассимиляцией в организме непрерывно идут процессы разложения (диссимиляции) В. с выделением продуктов распада. Если В. не поступают в достаточном количестве с пищей, нарушается деятельность ферментных систем, в к-рых они участвуют, а следовательно, и обмен веществ и развиваются множественные формы расстройств, наблюдаемые при авитаминозах, Эти явления могут развиться и на почве нарушения усвоения и использования В. в оргапизме. Известно св. 100 отдельных ферментов, в состав к-рых входят В. и еще большее число катализируемых ими реакций. В. (гл. обр. водорастворимые) являются участниками процессов распада пищевых веществ и освобождения заключенной в них энергии (витамины В , Вг, РР и др.). В неменьшей степени они участвуют в процессах биосинтеза. Это касается синтеза аминокислот и белка (витамин Ве, В з), синтеза жирных к-т и обмена жиров (пантотеновая к-та), синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований и обмена нуклеиновых к-т (фолиевая кислота, В 2), образования многих физиологически важных соединений — ацетилхолина, глутатиона, стероидов и др. Менее ясен каталитич. способ действия жирорастворимых В., ио и здесь несомненно их участие в построении структур организма, напр, в образовании костей (витамин П), развитии покровных тканей и образовании такою важного пигмента, как зрительный пурпур (витамин А), нормальном развитии эмбриона (витамин Е) и др. Как правило, В. не токсичны, но нек-рые из них при дозировках, превышающих в неск. сот раз рекомендуемые нормы, вызывают расстройства, называемые г и н е р в и т а м и н о 3 а м и. таким относятся витамины А и О. [c.299]

Особенно плодотворным оказалось изучение X. м. у микроорганизмов. Популяции микроорганизмов, состоящие пз отдельных клеток с одинаковым метаболизмом, позволяют изучать элементарные процессы, контролируемые ферментами, синтез каждого из к-рых управляется отдельным геном. Всякое изменение гена при мутации неизбежно отражается на метаболизме клетки и может быть описано вполне точно. Цикл развития бактерий или бактериофагов исчисляется минутами и работа на этих объектах позволяет проводить опыты на миллиардах особей. Химич. мутагены вызывают у микроорганизмов комплекс генных мутаций, к-рые могут относиться к любому из его признаков, нанр. а) несиособность бактерий синтезировать необходимые метаболиты (аминокислоты, пурины, ниримидины, витамины и т. и.) б) способность или неспособность бактерий утилизировать различные источники энергии в) чувствительность или [c.327]

Наиболее важные, узловые аминокислоты названы на схеме полностью (глицин, глутамат, аспартат, треонин, метионин), остальные обозначены сокращенными названиями. Гликолиз (I) связан с циклом Кребса (П) через ацетил-КоА. Оба эти звена питают всю цепь синтеза аминокислот. Линии между I и V указывают пути синтеза нуклеиновых кислот. Эти кислоты получаются из пуринов и пиримидинов, в свою очередь связанных с аспартатом и глицином. Глицин и аминолевулиновая кислота — сырье для синтеза важнейшего компонента дыхательной цепи — гема, на основе которого получаются цитохомы и активные группы различных окислительно-восстановительных ферментов. [c.123]

Ферменты. Прикрепление аминокислоты к ЦЦА-концу своей тРНК — ферментативный процесс. Точное название фермента, с помощью которого осуществляется это прикрепление, — аминоацил — тРНК-синтетаза (так как при этом происходит синтез комплекса, состоящего из [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология