Каталитические реакции неферментативные

Как и неорганические катализаторы, ферменты ускоряют только те реакции, которые протекают самопроизвольно, но с очень малыми скоростями. В то же время ферментативный катализ значительно отличается от неферментативного. Одной из основных особенностей ферментов по сравнению с неоргйническими катализаторами йвляется их способность действовать в мягких условиях, т. е. при достаточно низких температурах, нормальном давлении и реакции среды, близкой к нейтральной. Каталитическая активность ферментов при этом черзвычайно высока. Например, ионы железа каталитически ускоряют реакцию разложения перекиси водорода, а атомы того же железа в составе фермента каталазы проводят ту же реакцию в 10 млрд. раз быстрее. Вторая особенность ферментов заключается в строгой специфичности их действия и проявляется в способности ферментов реагировать лишь с определенным химическим соединением, классом соединений или действовать на определенную химическую связь. [c.52]

Можно провести много аналогий между гетерогенным ката лизом при полимеризации олефинов и тем способом, которьш осуществляется катализ природных химических реакций, в ча стности ферментативный катализ. Действительно, гетерогенны катализ во многих отношениях напоминает ферментативный. Мо лекула субстрата сталкивается с активным центром на поверхно сти твердого катализатора, образуя адсорбционный комплекс Адсорбированный субстрат реагирует в одну или несколько ста дий под влиянием каталитических групп активного центра. на конец продукт десорбируется (пли удаляется) из активного цент ра. Таким образом, и для ферментативного, и для гетерогенного катализа говорят об активном центре и образовании комплекса субстрата с активным центром. Осмысление этих понятий помогает сопоставить неферментативный и ферментативный катализ. Тем не менее существует и принципиальное различие, поскольку большипстпо ферментов несут только один активный центр па молекулу, тогда как в гетерогенных катализаторах на одну ча- [c.198]

Химические факторы, определяющие скорость и направление реакций органических фосфатов, связаны главным образом с расположением гидроксильной или фосфатной группы (или других функциональных групп) субстрата относительно реагирующей части органического фосфата, присутствием или отсутствием основных катализаторов и распределением заряда в ангидриде или эфире. Химически распределение зарядов может быть изменено рядом способов, таких, как подавление диссоциации фосфатных групп при образовании эфира или проведение реакции в кислой среде (например, катализируемые протонами взаимопревращения нуклеозид-2 - и нуклеозид-З -фосфатов и нуклеозид-2 - и нуклеозид-3 -алкилфосфатов, которое не наблюдается в щелочной среде) и образование смешанных ангидридов из кислот, сила которых несоизмерима с силой фосфорной кислоты. Для неферментативных химических реакций также наблюдались каталитические и направляющие эффекты, возникающие в результате образования комплексов с ионами некоторых поливалентных металлов. В биохимических реакциях аналогичный контроль может осуществляться с полющью таких факторов, как конформация нуклеозид-5 -полифосфатов, связывание субстрата и фермента через металл, связывание диссоциирующих групп фермента с группой Р = О водородными связями, что эквивалентно протонированию. (С точки зрения резонансных форм фосфатов, разница между группами Р = О и Р — носит чистоформальный характер.) Образование катнон-субстратных комплексов, таких, как комплекс АТФ с магнием, по-видимому, увеличивает электрофильный характер атомов фосфора (препятствуя ионизации) и почти наверняка приводит к такому смещению электронной плотности, которое облегчает атаку данного атома фосфора, зависящую от определенной стереохимической конфигурации комплекса. В фермент-металл-субстратных комплексах, в которых металл служит ю тикoм между ферментом и субстратом, свободная энергия активации, по-видимому, значительно снижена. [c.350]

Неферментативные каталитические реакции. Кинетический анализ с применением каталитических реакций обычно выполняется методом фиксированной концентрации. Этот метод наиболее удобен, поскольку при проведении реакции можно пользоваться измеренными и постоянными концентрациями реагентов А + В в (21-23). Обычно измеряют период времени, за который реакция полностью заканчивается, затем по этим данным находят концентрацию катализатора. [c.435]

В гл. I мы указывали, что реакции, катализируемые ферментами, до стигают относительно высоких скоростей, поскольку превосходят каталитические неферментативные реакции по скорости более чем в Ю - раз. Кинетический анализ ферментативных механизмов позволяет прий- [c.273]

Скорость химической реакции может также меняться (увеличиваться или уменьшаться) в присутствии определенных веществ, известных как активаторы и ингибиторы соответственно. Явление ингибирования обычно связывают с каталитическими эффектами в ферментативных и неферментативных регисциях, хотя оно наблюдается и для других реакций (например, фотохимических или электрохимических). Явление активирования однозначно связано с каталитическими реакциями. Активатором можно называть вещество, принимающее участие на некоторой стадии реакции, для которой энергия активации ниже, чем для реакции с одним катализатором т. е. активатор проявляет свои свойства только в присутствии катализатора. Этот благоприятный эффект приводит к значительному увеличению чувствительности определения катализатора, а также дает возможность определять сам активатор. [c.338]

Дальнейшее усложнение метаболизма потребовало более четкого согласования последовательностей составляющих его биохимических реакций. Коферменты, обладающие каталитической активностью, значительно более низкой, чем современные ферменты, и не обладающие свойством субстратной специфичности, на определенном уровне развития клеточного метаболизма не могли отвечать необходимым требованиям. Поэтому они были заменены или дополнены более мощными и соверщенными катализаторами — ферментами. Скорости реакций, катализируемых ферментами, примерно в 10 раз выше, чем скорости неферментативных реакций. [c.199]

С оптический выход достигает 74%, что соответствует = 6,6, т. е. К-(—)-эфир в 6,6 раз быстрее образуется, чем 8-(+)-эфпр. Эта величина является максимальной для неферментативных асимметрических каталитических процессов, что представляет уже препаративный интерес. При температурах выше 0°.С сильно ускоряется термическая реакция, поэтому эта реакция преобладает над специфической, катализируемой ацетилхинином, реакцией, и оптический выход продукта снижается. [c.219]

Важным является и то обстоятельство, что, как правило, гидрированные ионы металлов растворимы в водных растворах при довольно высоких значениях pH, причем в -уровнях еще остаются вакантные места [320]. Это обусловливает довольно интересное явление, когда кислота способна проявлять свою специфическую высокую активность в нейтральных или даже в слабощелочных средах. Таким образом, подобные кислоты обладают высокой активностью в широком интервале pH с сохранением выраженной специфичности по отношению к субстратам. Именно эти свойства металлов и явились причиной подробного исследования их каталитических свойств во многих реакциях, и в настоящее время описаны многочисленные примеры ферментативных и неферментативных реакций, в которых удалось установить довольно точный механизм каталитического действия ионов металлов (см. обзоры 1320—322, 331, 332, 512, 513]). [c.564]

Если в качестве акцептора электронов используют феррицианид, то образование каждого 1 мкг-атом кислорода сопровождается фосфорилированием 1 мкмоль АДФ до АТФ в процессе нециклического фотосинтетического фосфорилирования (вариант 1). Если же акцептором электронов служит краситель, например 2,6-дихлорфенолин-дофенол или 2,3,6-трихлорфенолиндофенол, то образование кислорода происходит без изменений, но фосфорилирование фактически прекращается (вариант 2). Каталитические количества добавленного красителя сохраняются в окисленном состоянии благодаря неферментативному окисляющему действию феррицианида. Было высказано предположение, что окисленный краситель переводит электроны на окислительный уровень цитохромов и, таким образом, осуществляется обход реакции фосфорилирования, необходимой для взаимодействия цитохромов с хлорофиллом. Этот отличающийся от фосфорилирования процесс, связанный с восстановлением красителя и образованием кислорода, представляет собой фотоокисление гидроксильных ионов. Хотя природа пигмента , участвующего в фотоокислении гидроксильных ионов, в настоящее время неизвестна, спектр действия этого процесса показывает, что речь идет не о хлорофилле а. Предполагают, что этот пигмент может быть хлорофиллом Ь или одним из сопутствующих пигментов, найденных только в организмах, выделяющих кислород (высших растениях и водорослях). [c.272]

Для неферментативных реакций трансаминирования при каталитическом действии пиридоксаля требуется введение ионов металлов для большинства ферментативных реакций трансаминирования эту функцию выполняет белок. [c.356]

Наряду с работами по каталитическому металл-хелатному гидролизу фторангидридов производных кислот фосфора, представляет также несомненный интерес изучение. каталитических реакций с участием ионов металлов и биологически важных фосфорилирующих агентов, таких, как АТФ. Среди работ, посвященных этому вопросу (см. обзоры [465, 466 и 510—513]), следует отметить цикл работ Лоуэнстейна и сотрудников [350—35 по исследованию неферментативных реакций АТФ и АДФ с нуклеофильными реагентами, катализируемых двухвалентными ионами металлов. В этих работах изучено каталитическое влияние ионов металлов на скорость и специфичность реакций двух типов [c.571]

Со ) формы кобаламинового кофермента. Метилирование этого полностью восстановленного кобаламина приводит к метильному аналогу кобаламиновых коферментов (метильная группа заменяет собою дезоксиаденозильную в структуре, представленной на стр. 237). Метилкобаламин передает свою метильную группу на гомоцистеин как неферментативным путем, так и ферментативным — с большей скоростью в присутствии В12-апофермента. В системах млекопитающих К -метил-ТГФ служит донором метильной группы при биосинтезе метионина в реакции, протекающей с участием каталитических количеств З-аденозилметионина. Необходимость участия в этой системе В12-коферментов не установлена. [c.437]

В замороженных растворах гори температурах на десять — пятнадцать градусов ниже точки замерзания раствора могут с высокой скоростью протекать различные химические и биохимические реакции присоединение триэтиламина йодистому метилу [272, 473], каталитическое разложение третбутиллероксиформиата [474], неферментативный и ферментативный сольволиз [475—477] и другие [478, 479]. [c.146]

Ферментативный катализ обусловлен специфическим связыванием одной или нескольких молекул субстрата на каталитическом центре фермента и химическим взаимодействием с этим центром, которое может непосред-ственно использовать силы связывания для понижения свободной энергии активации катализируемой реакции. Цель настоящего труда — рассмотрение с единых позиций некоторых фактов и принципов, касающихся реакций и взаимодействий в водных растворах и необходимых для понимания механизмов катализа в этом необычном растворителе. Обсуждение будет ограничено главным образом гомогенными ионными реакциями, почти не будет затрагиваться гетерогенный катализ и окислительно-восстановительные реакции. Несмотря на то что в качестве примеров приведены некоторые конкретные ферментативные реакции, главный упор сделан на основные принципы взаимодействия, а не иа частные свойства данного фермента по той я е причине, по которой многие исследователи полагают, что постижение причин заболевания раком скорее всего будет достигнуто в результате исследования механизмов репликации и дифференциации, а не путем изучения самой раковой ткани. Эти принципы сами по себе также интересны для студентов и исследователей, занимающихся механизмадхи и катализом неферментативных реакций в водном растворе. Но весь материал данной монографии имеет в настоящее время прямое отношение к ферментативному катализу. Однако он является частью остова и языка знаний, которые возникли за последние годы в результате накопления новых сведений и развития новых взглядов на механизмы химических реакций и которые, хотя бы частично, должны стать основой для понимания ферментативного катализа в будущем. Перефразируя слова Хиндемита, приведенные в конце его книги Традиционная гармония [1], можно сказать, что усвоение материала данной книги ничего еще не говорит о творческой способности читателя, 1м, с другой стороны, даже одаренный энзимолог, который не владеет этим материалом, вряд ли может считаться законченным специалистом. [c.7]

Выводы чистой теории не претерпели сильного развития со времен Бейлиса, хотя теоретические и спекулятивные предположения послужили известным стимулом для экспериментальной работы и широко используются в гл. 5. Дальнейшее решение проблемы ферментативного катализа, безусловно, должно базироваться на развитии химии ферментов и фермент-субстратных комплексов. Однако современное состояние этой области весьма часто не позволяет глубоко и количественно проникнуть в природу движуш их сил каталитического процесса. Поэтому решению поставленных вопросов, по-видимому, должно, предшествовать развитие третьего подхода. Действительно, для того чтобы понять механизм катализа в ферментативной реакции, необходимо сперва понять механизм неферментативной реакции и установить те пути, по которым реакцию можно ускорить. В связи с этим в настоящее время мы похожи на пьяного, который ползает под фонарем в хорошо освещенном месте в поисках своего ключа, хотя потерял его где-то в темном закоулке. [c.14]

Каталитическая активность ферментов в значителыгой степени связана с их способностью осуществлять синхронный (концертный) механизм )еакции с одновременным образоватшем и разрывом нескольких связей 1]. В случае окислительно-восстановительных реакций такое коллективное воздействие па субстрат может происходить как многоэлектронное окисление или восстановление, чему часто способствует присутствие в молекуле фермента нескольких атомов переходных металлов. Мы находим все больше примеров и неферментативных реакций такого тина. [c.180]

Физикохимики, принимающие участие в решении проблем молекулярной биологии, работают в настоящее время над выявлением общности причин, обусловливающих уникальные свойства биокатализаторов, что имеет глобальное значение для энзимологии [1]. К этим уникальным свойствам ферментов следует отнести прежде всего их высокую каталитическую эффективность, т. е. способность ускорять реакции значительно сильнее нростых (низкомолекулярных) катализаторов тина НдО , 0Н , Ре +, имидазол и др. Так, для соотношений скоростей ферментативной и неферментативной реакций нередко можно встретить значения 10 — 10 . Наряду с высокой каталитической эффективностью можно отметить также и непревзойденную избирательность ферментов не только по тину катализируемой реакции, но и но отношению к структуре субстрата и, наконец, их высокую способность отзываться на действие тонких изменений в свойствах и специфическом составе среды. [c.208]

Сравнивая каталитическое действие фермента на разные субстраты (специ--фичность) или сопоставляя его с модельной неферментативной реакцией (эффективность), оперируют каталитическими константами первого или второго порядка и константой скорости неферментативной реакции, которая может иметь псевдопервый или второй порядок. При сравнении с модельной сис темой обычно считают, что рассматриваемая модельная реакция протекает через те же промежуточные продукты, что и ферментативный процесс, т.е. является конгруэнтной. [c.349]

Рассмотрим диаграмму изменения свободной энергии ферментативной и неферментативной реакций (рис.121) . Мх основное различие заключается в том, что в ходе ферментативного катализа фермент и субстрат образуют комплекс, свободная энергия которого ниже, чем свободная энергия исходных реагентов. Если свободная энергия аштвации химической стадии остается одной и той же для обеих реакций, то увеличение скорости катализируемого процесса будет в точности пропорционально константе диссоциации фермент-субстратного комплекса. Это можно показать следующим образом. Рассмотрим два пути превращения субстрата - каталитический и некаталитический [c.349]

Таким образом, для системы ферроцианид калия — о-дианизидин — пероксидаза предложен механизм субстрат-субстратной активации, предполагающий непосредственное участие белковой глобулы фермента в каталитическом процессе. В пользу последнего также свидетельствовал тот факт, что о-дианизидин не ускорял окисление ферроцианида в отсутствие пероксидазы, хотя неферментативная реакция также протекала с участием промежуточных радикальных форм [Лебедева, Угарова, 1996]. При этом, образующийся на поверхности белковой глобулы полуокис-ленный продукт может быть активно использован в биогенных системах как механизм повышающий возможности биогенных систем при их адаптации к экстремальным условиям. [c.43]

Влияние pH на скорость ферментативных реакций может быть обусловлено различными факторами. Ферменты, подобно другим белкам, являются амфолитами и имеют большое число ионоген-ных групп. Если функционирование фермента зависит от наличия некоторых специфических группировок, то каждая из них в дан-ных условиях должна находиться в определенном состоянии (не-ионизированном или ионизированном). Нередко оказывается возможным идентифицировать участвующие в катализе ионогенные группы активного центра путем анализа зависимости активности фермента от pH и сопоставления полученных данных с известными величинами р/С ионогенных групп белков (табл. 5.2). В качестве примеров можно указать на идентификацию каталитически активных остатков гистидина в активных центрах трипсина, химотрипсина и субтилпзина и тиоловой группы в активном центре папаина (гл. 9). На участие ионогенных групп в функционировании ферментов указывает также влияние ионной силы на скорость ряда ферментативных реакций (это влияние сильно выражено при действии карбоксипептидазы и уреазы). Такого рода эффект обычно наблюдается при неферментативном катализе, осуществляемом ионогенными соединениями. [c.260]