Состав белков

Важнейшее значение для питания растений имеют азот, фосфор и калий, от которых зависят обмен веществ в растении и его рост. Азот входит в состав белков и хлорофилла, принимает участие в фотосинтезе. Соединения фосфора играют важную роль в дыхании и размножении растений, участвуя в процессах превращения углеводов и азотсодержащих веществ. Калий регулирует жизненные процессы, происходящие в растении, улучшает водный режим, способствует обмену веществ и образованию углеводов в тканях растений. [c.240]

Фосфатная группа легко образует ряд ковалентных соединений от простых эфиров (триметил- или триэтилфосфаты) до сложных макромолекул (ДНК или РНК)- Многие из этих соединений важны в биологическом отношении, и их роль никак не связана со структурой ДНК и РНК. Действительно, точно так же, как ряд аминокислот не обязательно входит в состав белков [c.118]

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Аминокислоты отличаются друг от друга пе только величиной, но и числом входящих в них групп ЫНг и СООН, а также наличием в их составе атомов других элементов, таких, как 8, Вг, I. В настоящее время открыто около 26 различных аминокислот, входящих в состав белков. Примерно половина этого количества содержит лишь по одной группе NH2 и СООН они являются простыми, или моноаминокислотами. Другие содержат две группы СООН на одну аминогруппу и обладают характерными кислыми свойствами. Третья группа аминокислот обладает явно выраженными основными свойствами, она содержит одну группу СООН на две аминогруппы. Кроме того, в состав белков входят несколько циклических аминокислот, более сложных по составу и структуре их радикала К. [c.337]

В состав белков входят углерод, водород, кислород, азот, v часто сера, фосфор, н<елезо. Молекулярные массы белков очень велики — от 1500 до нескольких миллионов. [c.498]

Хотя все аминокислоты, входящие в состав белков, имеют ь-конфигурацию, некоторые аминокислоты, не участвующие в построении белковых молекул, относятся к о-аминокислотам. Значение конфигурации для построения и функционирования белков будет понятно при более подробном обсуждении биоорганических процессов. [c.31]

Электрокинетические явления находят практическое применение. Так, с помощью электрофореза проводят формование различных изделий из тонких взвесей с последующим их спеканием. Метод электрофореза щироко применяют для разделения, выделения и исследования биоколлоидов, особенно белков. Простой его вариант, называемый электрофорезом на бумаге, состоит в том, что нанесенное на полоску бумаги пятно исследуемой смеси белков разделяется на компоненты по величине их заряда, а следовательно, и скорости движения в поле постоянного электрического тока. Этим методом исследуют качественный и количественный состав белков крови и других биологических жидкостей. [c.308]

Круговорот серы в природе поддерживается микроорганизмами. При их участии сульфиды окисляются до сульфатов, сульфаты поглощаются живыми организмами, где сера восстанавливается и входит в состав белков. При гниении отмерших организмов сера возвращается в круговорот. [c.113]

Стереохимические отнощения в ряду природных аминокислот, входящих в состав белков, в настоящее время достаточно ясны. В их исследовании можно различить две стадии — во-первых, установление стерических отношений между аминокислотами и, во-вторых, установление абсолютной конфигурации. Решающую роль в изучении обеих проблем сыграло химическое превращение различных соединений друг в друга -без затрагивания асимметрического атома углерода, иными словами, непосредственное установление конфигурационного соответствия химическим путем. [c.365]

Следует отметить, что все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к -ряду. [c.222]

О том, как происходил отбор структур, каков его механизм, сказать довольно трудно. Но этот процесс оставил нам своего рода. музей. Подобно тому как из 107 химических элементов только 6 органогенов да 10—15 других элементов отобраны природой, чтобы составить основу биосистем, так же в результате эволюции происходил тщательный отбор и химических соединений. Из миллионов органических соединений в построении живого участвуют лишь несколько сотен из 100 известных аминокислот в состав белков входит только 20 лишь четыре нуклеотида лежат в основе-всех сложных полимерных нуклеиновых кислот, ответственных за наследственность и регуляцию белкового синтеза в любых живых организмах. [c.196]

По своей природе каждое звено — остаток одной нз аминокислот. Они образуют полипептидные цепи, из которых каждая содержит десятки и даже сотни остатков различных амииокислот. Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокислотам, у которых аминогруппа ЫНг связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. Все -аминокислоты (за исключением гетероциклических) могут быть выражены общей формулой [c.337]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Микроорганизмы могут быть ауксотрофными по одной или более из 20 аминокислот, которые входят в состав белков. Часто аминокислоты заменяют пептидами с низкой молекулярной массой. Пептиды действуют как эффективный переносчик аминокислоты в клетку микроорганизма. [c.283]

В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Сероводород — бесцветный газ с неприятным запахом (тухлых яиц). I л его при нормальных условиях весит 1,54 г. Образуется при разложении органических веществ без доступа воздуха, за счет серы, входящей в состав белков и других органических соединений (в частности, выделяется при порче яиц). Сероводород ядовит. Вдыхание значительных количеств его опасно (может вызвать смерть). [c.503]

В состав белка гемоглобина, переносящего кислород и диоксид углерода в крови млекопитающих. [c.22]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Напишите формулы наиболее важных а-аминокислот, которые входят в состав белков. Дайте названия этим аминокислотам. [c.91]

Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы NH2 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Некоторые а-аминокислоты, входящие в состав белков [c.281]

В данном случае и кислотные, и основные функции определяются свойствами одной и той же группы ОН . Но существуют ам-фолиты и другого типа. Их кислотные и основные свойства определяются нал 1чием двух различных функциональных групп. Наиболее характерным примером соединений подобного типа М01 ут служить аминокислоты ЫНгНСООН. Аминокислоты входят и состав белков, поэтому исследование последних невозможно без учета явлений, обусловленных амфотерными свойствами аминокислот. [c.509]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Новейшие работы показали, что белковые молекулы, несмотря на их исключительную сложность, состоят из комбинаций сравнительно небольшого числа а-аминокислот. Тем не менее и. это количество уводит нас в теорию больших чисел. Известно, что в образовании белковых молекул участвует до 28 а-а-минокислот. Если допустить, что в состав белков входит лишь 10 различных аминокислот, из которых каждая встречается только один раз, то можно получить 401=3 628 800 изомерных молекул, в случае 15 различных аминокислот 15 = 1 307 947 368 ООО изомерных молекул, не считая таутомерных, скрученных, циклических и обладаклцих водородными связями форм. [c.540]

Характерной особенностью а-аминокислот является их способность взаимодействовать между собой, образуя пептидную связь. В дипептиде (соединение двух аминокислот) у одного из аминокислотных остатков имеется свободная аминогруппа, а у другого — свободная кар-боксигруппа, поэтому он может взаимодействовать с третьей аминокислотой, формируя трипептид, и т. д. Полипептиды входят в состав белков. [c.362]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Аминокислоты входят в состав белков, которые служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании nqaBHoii системы, являются механической основой мышечной гкани, участвуют в передаче генетической информации и т.д. [c.236]

Из природных вешеств, являющихся производными пиррола, здесь следует упомянуть пролин, оксипролин и триптофан, входяпдие в состав белков, индикан, представляющий собой основное вещество индиго, многие алкалоиды, такие, как никотин, атропин и кокаин, а также красящее вещество крови и хлорофилл. [c.969]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

АМИНОКИСЛОТЫ — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксила различают а-, Р-, 7 йминокислоты и др. Например, СНз—СН (ННз) — СООН — а-аминопро-пионовая и НгЫ—СНз—СНз—СООН — Р-аминопропионовая кислоты. Ио числу карбоксильных групп различают моно-и дикарбоновые кислоты, по числу аминогрупп — моноаминокислоты, диами-нокислсты и т. д. А. широко распространены в природе. В состав белков входят только а-А. Почти все природные А. [c.22]

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (лат. nu leus — ядро) — высокомолекулярные органические соединения биологического происхождения, входящие в состав белков-нуклеопротоидов и играющие важную роль в процессах жизнедеятельности всех живых организмов, Н. к. построены из большого количества мононуклеотидов, в состав которых входят фосфорная кислота и так называемые пуриновые и пиримидиновые основания (нуклеоз ды). Различают дезоксирибонуклеиновую (ДНК) и рибонуклеиновую (РНК) кислоты. ДНК сосредоточена преимущественно в ядрах всех клеток, в хромосомах РНК находится главным образом в цитоплазме. Считают, что ДНК имеет большое значение в передаче наследственных свойств организмов, а РНК — в синтезе белков. [c.177]

ЮНаО, тяжелого шпата BaS04, горькой соли MgSOi 7НаО и др. Далее, сера входит в состав белков (следовательно, содержится в растительных и животных организмах), каменного угля, в небольших количествах содержится в нефти, в i морской воде и т. д. [c.501]

Белки являются главным носителем жизни. Состав белков колеблется в небольших пределах углерода 50—52%, водорода 6—8%, кислорода 19—24%, азота 15—18%, серы 0,5—2,0%. Молекулярная масеа белков различна от нескольких десятков тысяч до миллионов углеродных единиц. [c.257]

Глицин является простейшей из 20 различных аминокислот, входящих в состав белков человеческого тела. Все они относятся к т. н. а-аминокислотам, т. е. содержат группы —ЫНг и —СООН при одном и том же атоме углерода. Их общая формула, как правило, имеет вид НгЫС (Н) (Н)СООН с различными радикалами К. Часть этих аминокислот (одиннадцать) может быть синтезирована самим человеческим организмом, а остальные (девять) являются незаменимыми, т. е. должны входить в состав пищи. По использованию смесей аминокислот в питании человека имеется обзорная статья . [c.566]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Глицин и аланин — простейшие из аминокислот, входящих в состав белков. Из природных белковых веществ выделено свыше 20 различных аминокислот. Среди них имеются и другие одноосновные моноаминокислоты, подобные глицину и аланину, а также двухосновные и диаминокислоты. Многие из аминокислот белков содержат, кроме карбоксильных и аминогрупп, и другие группировки гидроксильные, серусодержащие, радикалы ароматических (стр. 330) и гетероциклических (стр. 411, 424) соединений и др. [c.279]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология