Процесс каталазный

Катализ термического разложения. Этот процесс часто называют каталазным , так как он является модельным для определения активности некоторых ферментов, в частности каталазы. [c.344]

Значения энергии активации комплекса для каталазного и оксидазного процессов при различных аддендах [c.243]

Для каталазного процесса все катализаторы этого типа обнаружили чисто энтропийный характер каталитического эффекта. Следовательно, оксидаз Ные модели обладают большей степенью сходства с ферментами, поскольку аналогия здесь распространяется не только на кинетические, но и на термодинамические особенности действия. [c.244]

Введение в состав угля азота, как показал еще Варбург, усиливает оксидазное действие железа, содержащегося в угле. Нам удалось получить ряд углей, содержащих атомы азота и серы, причем наивысшей акти вирующей способностью обладали угли, полученные обугливанием сульфа-ниловой кислоты. Они резко повышали активность как иона железа, так и его сложного производного — гемина (каталазный процесс). [c.215]

Целью настоящей работы было выяснение механизма каталазного и пероксидазного процессов, катализированных комплексами Со (II), и установление влияния сопряжения лиганда на механизм переноса электрона. [c.135]

Рассчитанные доли комплексов кобальта и начальные скорости каталазного и пероксидазного процессов [c.135]

В качестве показателей состояния окислительно-восстановительных процессов проводилось определение количества потребляемого кислорода животными в покое, а также определялась каталазная активность крови. [c.588]

Отдельные стадии этих процессов показаны на приводимой ниже схеме, на которой каталазные и пероксидазные реакции обозначены сплошными и пунктирными линиями соответственно [c.203]

Рассмотрим теперь влияние белка на константы скорости отдельных стадий каталитического процесса [схема (8.6)] во-первых, взаимодействие Fe " с перекисью водорода с образованием Fe , которое является общим как для каталазной, так и для пероксидазной реакций ( 35) во-вторых, одноэлектронное восстановление Fe донорами классической пероксидазной реакции ( 54 и 43) в-третьих, двухэлектронное восстановление Fe перекисью водорода в каталазной реакции донорами типа спиртов в неклассической пероксидазной реакции ( 53). [c.213]

Первая стадия каталазного процесса — образование актив- [c.355]

Первая стадия каталазного процесса — образование активного циклического и неактивного К=0 промежуточных продуктов [c.382]

Процессы каталазного разложения Н2О2 и пероксидазного окисления индигокармина в основном не отличаются, т. е. реакция может идти как по внутри-, так и по внешнесферному механизму. При пероксидазном окислении в результате конкуренции между индигокармином и перекисью могут меняться доли внутри- и внешнесферного окисления с изменением соотношения концентраций субстратов и комплекса. В присутствии индигокармина, по сравнению с Н2О2 как субстратом, более ясно выражен внешнесферный характер переноса электрона. [c.138]

По данным В. А. Цыганова и др. (1969), влияние растворенного в среде кислорода на биосинтез антибиотика определяется окислительно-восстановительными условиями, которые создаются при данной аэрации. Подавление процесса антибио-тикообразования и размножения A t. levoris при недостаточной аэрации объясняется накоплением перекиси водорода, образующейся активными дегидрогеназами продуцента при одновременном снижении его каталазной активности (Сухаревич и др., 1978). [c.162]

Большинство пропионовокислых бактерий — аэротолерантные анаэробы, получающие энергию в процессе брожения, основным продуктом которого является пропионовая кислота. Аэротолерантность их обусловлена наличием полностью сформированной ферментной системы защиты от токсических форм кислорода (супероксидный анион, перекись водорода). У пропионовокислых бактерий обнаружены супероксиддисмутазная, каталазная и пероксидазная активности. Внутри группы отношение к О2 различно. Некоторые виды могут расти в аэробных условиях. [c.230]

У безгетероцистных цианобактерий защита нитрогеназы вегетативных клеток от О2, в первую очередь эндогенного, осуществляется с помощью разделения во времени процессов фотосинтеза и азотфиксации, непрерывного синтеза нитрогеназы, высокой активности супероксиддисмутазы в сочетании с каталазной и пе-роксидазной активностями. В центре филаментов некоторых безгетероцистных форм часто вьщеляются слабопигментированные вегетативные клетки, у которых предположительно подавлена способность к фотосинтетической фиксации СО2 и тем самым созданы более благоприятные условия для азотфиксации. (Это не гетероцисты, но, вероятно, именно из них впоследствии развились гетероцисты как центры азотфиксации в аэробных условиях.) Средством защиты от экзогенного О2 служит синтез большого количества слизи, часто окружающей клетки азотфиксирующих цианобактерий. Существование в виде колониальных форм также может обеспечивать создание анаэробных условий для клеток, располагающихся в центральной части колонии. [c.343]

В то же время показано, что важная физиологическая особенность бесцветных серобактерий — образование ими значительных количеств перекиси водорода. Более 80—90% потребленного клетками в процессе дыхания О2 восстанавливается лишь до Н2О2. Накоплению в клетках перекиси водорода способствует низкая каталазная активность, обнаруженная у этих организмов. Была выявлена определенная связь между окислением H2S и кислородным метаболизмом бесцветных серобактерий. Оказалось, что окисление соединений серы используется этими организмами для удаления Н2О2. Отложение молекулярной серы является, таким образом, результатом окисления сульфидов сре- [c.373]

Иная картина раскрывается при переходе к ионам комплексным. Комплексные ионы несомненно представляют собой следующий этап развития природных металлосодержащих катализаторо1В. Особенно резко выражены каталитические функции у таких комплексов, которые, являясь челатами, содержат в качестве адденда аминный азот. Мы исследовали большое число таких соединений [3] и обнаружили среди них катализаторы, активность которых в каталазном процессе превышала в миллион раз активность простого иона. Активность подобного рода соединений в оксидазном процессе гораздо меньше, но (все же весьма значительна] [c.204]

В этом сообщении излагаются результаты исследования путей активации ионов переходных металлов, главным образом ионов меди в каталазном и оксидазном процессах. Ион может действовать как катализатор, либо инициируя радикально-цепной процесс, либо образуя комплексное соединение с определенными аддендами, обладающее резко выраженной и 4a to специфической каталитической функцией. [c.208]

В последнем случае активными являются лабильные комплексы, причем измерение скорости реакции и энергии активации, как правило, указывает на значительную роль энтропийного фактора. Так, в каталазном процессе ускорение реакции следует целиком отнести за счет высокого значения энтропии активации. Оксидазно активные комплексы обнаруживают зависимость величины энтропийного фактора от природы адденда. [c.208]

Важнейшим фактором, определяюш,им активность комплекса, является природа адденда. По крайней мере для каталазного процесса можно утверждать, что комплексы, содержащие клешнеобразные структуры типа челатов, чаще всего обладают как большой активностью, так и большой активируемостью, т. е. способностью резко менять активность под влиянием небольших изменений в составе молекулы адденда. [c.242]

В какой мере это существенно для комплексных катализаторов, показывают результаты подсчетов энергии активации и энтропии активации для каталазного и оксидазного процессов, катализированных комплексами. В нашей лаборатории А. П. Сычевым, Р. Д. Корпусовой и автором были определены величины энергии активации для реакций разложения перекиси водорода, окисления пирогаллола и флороглюцина в присутствии различных комплексных соединений меди. В табл. 2 приведены данные измерений для разложения перекиси водорода и окисления пирогаллола и указаны значения энергии активации Е для реакций, протекающих без катализатора. [c.243]

Полезно подчеркнуть, что вышеприведенное уравнение (2) дает линейную зависимость энергии активации от логарифма предэкспоненциального множителя для ряда сходных катализаторов. Такую зависимость Р. Д. Корпусова совместно со мной обнаружила для гетероциклов ряда пиридина и диаминов, причем каждой группе аддендов соответствовала своя прямая. Таким образом, в каталазном процессе лабилизация переходного состояния играет исключительную роль, в то время как оксидазный процесс катализируется теми же комплексами в значительной мере за счет снижения энергии активации. Поэтому, моделируя ферментные системы, следует иметь в виду ие только величины достигаемых активностей, но и факторы, которые их определяют. Последнее обстоятельство [c.244]

Активация при адсорбции есть явление, носящее признаки некоторой специфичности гораздо больше шансов, произвольно комбинируя ион и носитель, получить адсорбционное соединение с меньшей активностью, чем свободный ион, нежели достигнуть противоположного эффекта, т. е. активировать ион. Последнее наблюдается в каталазном процессе для ионов железа на угле и графите, ионов кобальта и никеля на силикагеле. В окси-дазном процессе ионы желбза активируются на графите, а ионы меди при адсорбции на специфическом белке — инсулине (ионы железа инактивируются инсул11ном). Следует подчеркнуть, что соли железа способны давать с графитом настоящие химические соединения, включающие большое число атомов углерода. Однако адсорбционная активация есть следствие образования не типичного химического соединения, а некоторогометаста-бильного комплекса, более богатого энергией, чем химическое соединение. Это показано автором на примере ионов кобальта, энергия связи которых с силикагелем возрастает с течением времени, в то время как каталитическая активность падает. [c.215]

Таким образом, отдельные составные части белков способны повышать оксидазную активность меди. Все аминные комплексы иона железа неустойчивы в водных растворах. Кислородсодержащие комплексы, а именно салицилаты железа, обнаруживают резко выраженный эффект угнетения каталазной функции при введении в координационную сферу ьозрастаю-щего числа кислородных атомов. Неактивны и в каталазном и в оксидаз-ном процессе и комплексы железа с таннином, куркумином и рядом других кислородсодержащих соединений. Активатором оксидазной функции является ядро антипирина, сходство которого с порфириновыми соединениями очевидно. Еще ближе к ним комплексы железа с производными индиго, также обладающие заметным оксидазным действием. Эти комплексы удовлетворяют и чисто геометрическим требованиям. Порфириновые циклы—- это пример открытых комплексов. [c.218]

Кинетические выражения для скорости каталазного процесса в присутствии комплексов кобальта с фенантролином и дипирндилом имеют вид [c.135]

Наблюдается корреляция между величиной и оптической плотностью в максимуме поглощения промежуточного соединения и скоростью каталазного процесса (рис. 1, кривые 1, 3). При , равном 10, промежуточное соединение не образуется (комплекс координационно-насыщен), и скорость процесса разложения Н2О2 равна нулю. Такая корреляция подтверждает, что промежуточное соединение, образующееся при вхон дении перекисной частицы во внутреннюю координационную сферу ненасыщенного комплекса, является инициатором реакции. [c.136]

Рис. 1. Зависимость оптической плотности в максимуме поглощения промежуточного пероксокомплекса в системах Со +—фенантролин — Н2О2 (i), 00 +—фенантролин — Н2О2 — Индк (2) и скорости каталазного процесса (5) от р

Волюмометрическим и спектрофотометрическим методами изучалось каталитическое разложение Н2О2 и окисление индигокармина в присутствии комплексных соединений кобальта (II). Найдены кинетические выражения для скоростей каталазного и пероксидазного процессов. Методом ингибиторов показано образование в системе свободных радикалов. Рассчитаны скорость инициирования и длина цепи. Установлено образование промежуточного активного пероксокомплекса и определена его константа устойчивости. Обсуждается возможность перехода механизма внутрисферного переноса электрона во внешнесферный при наличии избытка лиганда с сопряженными связями. [c.322]

Почвенная биота. Разовое и многократное внесение К. в количестве 5000 мг/кг угнетает процессы аммонизации и нитрификации в почве, вызывает фазовые изменения количества актиномицетов и других почвенных микроорганизмов, каталазной и дегидро-геназной активности почвы. Материальная кумуляция К. в почве не установлена, но отмечено накопление эффекта. Последнее выразилось в количественных изменениях микроорганизмов и ферментов почвы даже через 5 мес. после прекращения внесения веществ. [c.169]

То, что приведенная выше схема верна в своих основных чертах, было показано путем количественного сопоставления скоростей отдельных стадий со скоростью всего каталитического процесса, а также со стационарными концентрациями интермедиатов. Небольшие аномалии, обнаруженные для значения обсуждаются ниже. В пользу этой схемы свидетельствует также тот факт, что типичными субстратами каталазной реакции являются вещества, которые легко вступают в реакции одноэлектронного окисления, а т акже то, что в ходе ферментативной реакции наблюдается образование свободных радикалов из гидрохинона, аскорбиновой и диок-сифумаровой кислот [177]. Муравьиная кислота и этанол более склонны к одностадийному двухэлектронному окислению с отщеплением гидрид-иона [71]. При реакциях с этими субстратами не удалось наблюдать образования свободных радикалов. Отметим, что этанол быстро восстанавливает комплекс Ре хлороперок-сидазы в Ре , но не реагирует с Ре [218]. Однако, строго говоря, нельзя исключить и такую двухстадийную реакцию [c.204]

Нг02+ 0,98 В, О2/Н2 О2 +0,27 В [85]. Разумно предположить, что в каталазной и неклассической пероксидазной реакциях образуется только одна промежуточная форма Ре , которая снова восстанавливается до Ре в ходе одностадийной двухэлектронной реакции, тогда как в классической пероксидазной реакции образуются два интермедиата (Ре и Ре "), и процесс проходит в две последовательные одноэлектронные стадии. [c.205]

Таким образом, белок независимо от изменений природы аксиального лиганда может существенно усиливать или понижать каталитическую активность комплексов в реакциях перекиси водорода с различными субстратами. Нужна ли для каждого субстрата, для которого имеется существенное отличие от других субстратов в области процесса, какая-то специфическая особенность структуры белка Или, наоборот, имеется какое-то общее свойство белка, которое обусловливает эти эффекты, различающиеся как по отношению к различным субстратам, так и между разными ферментами Поскольку замедление реакции может быть связано с такими неспецифичными факторами, как пространственные затруднения или кулоновское отталкивание, мы сосредоточим свое внимание главным образом на механизме увеличения скорости процесса. Тот факт, что усиление каталазной активности, по-видимому, сопряжено с усилением неклассической пероксидазной активности в реакциях окисления таких субстратов, как этанол и муравьиная кислота, явно указывает на то, что у процессов этих двух типов имеется какое-то общее звено. Данные, приведенные в табл. 16, показывают также, что условия, необходимые для повышения каталазной и неклассической пероксидазной активности, не совпадают с условиями, требуемыми для повышения классической пероксидазной активности с такими субстратами, как пирогаллол. Поэтому приходится допустить существование по крайней мере двух структурных особенностей ( приспособлений ) в белке, которые обеспечивают его способность усиливать каталитическую активность простых железопорфириновых комплексов. Однако данные о суммарной каталитической реакции не позволяют ответить на вопрос, обеспечивается ли каждый из типов активности — классической каталаз- [c.212]

Система Н202-каталаза используется как источник кислорода в производстве пористых материалов — пенистого каучука или пористого бетона. Важно, что применение фермента позволяет тонко регулировать процесс, равномерно распределять газ. Останавливают действие каталазы, применяя ее ингибиторы, обычно азиды щелочных металлов. Можно отметить, что все время разрабатываются новые технологические варианты использования каталазы при отбеливании и окраске мехов, при окрашивании ч гловеческих волос (специальные фирменные препараты), для удаления избытка Н2О2 при производстве хирургических нитей — кетгута. Установлено, что перекисно-каталазный метод стерилизации молока сохраняет его ферменты, чего не происходит при стерилизации прогреванием, влияет на молекулярную структуру. молочных белков таким образом, что ускоряется созревание сыра и т. д. [c.280]

Распад перекиси водорода в водном растворе (так называемый каталазный процесс) ускоряется многими ионами, например Ре Ре , СГ2ОГ, ОГ, МоОГ и др. [c.351]

Для каталазы и пероксидазы нет прямого доказательства того, что происходит изменение валентности атома железа, за исключением случая добавления азида к каталазе и оксидазного действия пероксидазы в процессе самоокисления диоксималошовой кислоты, причем обе системы могут быть отравлены окисью углерода. Обычное отсутствие такого отравления не может считаться доказательством того, что железо в течение всей реакции остается в трехвалентном состоянии, так как имеется альтернативное объяснение, состоящее в том, что, несмотря на изменение валентности, другие реакции, также протекающие с участием ферро-формы, являются более быстрыми, чем процесс соединения с окисью углерода. В этой связи важны недавние опыты Кейлина и Хартри [45] с метгемоглобином и перекисью водорода, так как эта система проявляет явно выраженное пероксидазное и каталазное действие, а восстановление железа обнаруживается по образованию HbOg или НЬСО в случае пропускания окиси углерода. [c.225]

Так, нанример, окислительные катализаторы особенно активны, если в качестве иона-комплексообразователя содержат кобальт и свинец, в то время как каталазно активны соединения железа и меди. Было доказано, что каталитическая функция комплекса может качественно отличаться от функции иона. Так, ион никеля каталазно неактивен (в водных растворах), а комплексные соединения этого иона проявляют каталазную активность. В связи с этим объяснена биологическая эволюция металлсодержащих катализаторов возможность формирования на основе иона катализаторов с совершенно новыми функциями увеличивает биологическую ценность металлов и обеспечивает их вовлечение в процессы метаболизма. [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология