Аспарагиновая кислота кислота

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Необходимо напомнить, что а-кетокислоты, соответствующие аланину, глютаминовой и аспарагиновой кислотам, образуются из углеводов и жиров. Пировиноградная кислота — нормальный продукт распада углеводов — дает при аминировании или переаминировании аланин. Через цикл трикарбоновых кислот она дает кетоглютаровую кислоту, а конденсируясь с СОа, и щавелевоуксусную кислоту, которые при аминировании (переаминировании) образуют соответственно глютаминовую и аспарагиновую кислоты. [c.344]

Кольцевая система пуринов, входящих в состав пуриновых нуклеотидов, строится поэтапно на 1-м углеродном атоме 5-фосфорибозиламина. Все атомы азота, содержащиеся в пуринах, поступают от аминокислот. После двух этапов, на каждом из которых происходит замыкание кольца, возникает пуриновое ядро. Пиримидины синтезируются из аспарагиновой кислоты, СОз и аммиака. Присоединение к ним рибозо-5-фосфата приводит к образованию пиримидиновых рибонуклеотидов. Образующиеся при распаде нуклеотидов свободные пурины сохраняются и вновь используются для синтеза нуклеотидов. Для такой их реутилизации существует особый путь. Ге-нетически обусловленный дефект в одном из ферментов этого пути вызывает болезнь, сопровождающуюся весьма необычными симптомами она называется болезнью Леша-Нихана. Другая генетическая болезнь, подагра, приводит к отложению кристаллов мочевой кислоты в суставах. [c.678]

Таким образом, на образование каждой молекулы аланина затрачивается 34-(6/12) -4- 1 = 18 молекул АТФ. Углеродный скелет аспарагиновой кислоты происходит из щавелевоуксусной кислоты, которая образуется в конце цикла лимонной кислоты. Поэтому при синтезе аспарагиновой кислоты издержки метаболического хозяйства ограничиваются лишь тем количеством щавелевоуксусной кислоты, которое требуется для восстановления цикла. Как уже было показано, это составляет пять молекул НАД- Н и две молекулы АТФ. Кроме того, одна молекула НАД - Н затрачивается на восстановительное аминирование кетоглутаровой кислоты, так что на синтез одной молекулы аспарагиновой кислоты расходуется (6/12)-34 + 2 = 19 молекул АТФ. [c.73]

Связь амидного азота с у арбоксильной группой аспарагиновой кислоты и 6-карбоксильной группой глутаминовой кислоты доказана выделением аспарагина и глутамина после ферментативного гидролиза белка. Количество первичных аминогрупп в белке или в гидролизате может быть точно определено микрометодом Ван-Слайка (1911). Кислота, содержащая первичную аминогруппу, реагирует с азотистой кислотой с количественным выделением азота последний определяется манометрически. В лизине и а- и е-аминогруппы могут быть определены по Ван-Слайку, в аргинине реагирует только а-аминогруппа и не реагирует гуанидогруппа ЫН-группы пролина, триптофана и гистидина в этих условиях азот не выделяют глутамин дает 2 моль азота. Этот метод может быть применен для анализа гидролизата, осаждаемого фосфорновольфрамовой кислотой. Осадок содержит три основные аминокислоты и цистин, количество которого может быть вычислено, исходя из результатов анализа общего азота (по Кьельдалю) и опре- [c.640]

Необходимо подчеркнуть, что белковый обмен тесно интегрирован также с обменом углеводов, липидов и нуклеиновых кислот через аминокислоты или а-кетокислоты (а-кетоглутарат, оксалоацетат и пируват). Так, аспарагиновая кислота или аланин путем трансаминирования обратимо превращаются соответственно в оксалоацетат и пируват, которые непосредственно включаются в углеводный обмен. Эти данные, как и результаты опытов с введением животным меченых аминокислот и а-кето-кислот, сввдетельствуют о том, что в организме млекопитающих не существует вопреки классической теории М. Рубнера и К. Фойта обособленного и независимого эндогенного и экзогенного обмена вообще и белкового обмена в частности. [c.411]

Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орни-типовом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов (см. главу 14), а также в синтезе М-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Роль последней, содержащейся в довольно высоких концентрациях в ткани мозга млекопитающих, пока не выяснена. [c.460]

X—место ванесения исследуемого раствора /—цистеин 2—таурин гистидин аспарагин 5—триптофан 6—треонин 7—цитруллин 8—лизин Р—серин /О—саркозин аргинин ./2—аспарагиновая кислота 3,5-дийодтирозин оксипролин /5—сульфоксид метионина /6 1-метилгистиднн 7—глутаминовая кислота /в—глутамин /Р—гистамин 20—глицин 27—а-аланин 22—пролин 23—тирозин 2 —р-аланин 25—орнитин 25—р-амино-изомасляная кислота 27—р-фенилаланин 25—этаноламин 25—а-амино-к-масляная кислота 30—метионин 31—сульфон метионина 32—а-аминоизомасляная кислота 35—норвалин 34— валин 35— -амино-к-масляная кислота 35—изолейцин 37—а-аминооктановая кислота 38— [c.306]

Цистеиновая кислота—фосфосерин — таурин—фосфоэтаноламин— (таурин)— мочевина—метионинсульфоксид—аспарагиновая кислота—оксипролин— треонин—серии — аспарагин — гомосе-рин—глутаминовая кислота—глутамин — саркозин — а-аминоадипиновая кислота — пролин — лантионин — глицин — аланин — цитруллин—а-амино-к-масляная кислота—цистин—валин— (цистин)—пиперолиновая кислота— метионин—цистатионин—(метионин),— диаминопимелиновая кислота—аллоизолейцин—изолейцин—лейцин — нор-лейцин — тирозин— Р-аланин —фенилаланин—(Р-аланин)—а-аминоизомасля-ная кислота—у-аминомасляная кислота—этаноламин—аммоний— оксилизин —орнитин — креатинин—лизин— (гистидин)—1 -метилгистидин — гистидин — 3-метилгистидин — ансерин — триптофан—(этаноламин—лизин —орнитин—> аммоний)—е-амино-к-капроновая кислота—карнозин—аргинин [c.151]

Для связывания белков наиболее часто используют такие группы молекулы белка, как N-концевая а-аминогруппа и s-ами-ногруппа лизина, а также С-концевая карбоксильная группа и карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот. Фенольные гидроксильные группы тирозина или SH-группы остатков цистеина могут также принимать участие в связывании. В углеводах и их производных чаще всего в связывании принимают участие гидроксильные и аминогруппы, в нуклеиновых кислотах — фосфатные группы, гидроксильные группы сахара и амино- или енольные группы оснований. Высокомолекулярные соединения, которые обладают большим числом групп, способных связываться, присоединяются несколькими участками. Вследствие этого значительно уменьшается риск отщепления связанной молекулы, однако многоточечное связывание может приводить к деформации нативной структуры иммобилизованной молекулы и таким образом изменять ее свойства. Иногда применяют методы более лабильного связывания, например через тиолсложноэфир- [c.231]

Многие промежуточные продукты цикла Кребса участвуют в целом ряде синтетических реакций. Так, например, а-кетоглута-ровая кислота является предшественником глутаминовой кислоты и источником углеродного скелета аминокислот группы глутаминовой кислоты (см. стр. 406), щавелевоуксусная килота служит источником углеродного скелета аминокислот группы аспарагиновой кислоты (см. стр. 421), а янтарная кислота — предшественником б-аминолевулиновой кислоты и, следовательно, порфиринов (см. стр. 215). Имеющиеся данные показывают, что реакции цикла Кребса являются основными при синтезе а-кетоглутаровой и янтарной кислот. Однако, как отмечено выше, в результате реакций цикла Кребса каждый моль ацетил-КоА окисляется до 2 моль углекислого газа. Таким образом, в ходе цикла Кребса не может иметь места прирост углерода. Следовательно, если из цикла удалять промежуточные продукты, то уменьшится количество щавелевоуксусной кислоты, доступной для конденсации с ацетил-КоА, и в конце концов цикл нарушится. Таким образом, если цикл Кребса поставляет промежуточные продукты для биосинтезов, должны существовать какие-то механизмы их регенерации. [c.197]

Для исследования количественной стороны реакции озон (полученный при высоковольтном разряде в токе чистого кислорода) пропускали над 10 моля гистидина в 0,1 н. НС1 в течение 15 мин перед превращением в N-ацетил-н-пропильное производное (разд. 2.4.8). Образующуюся аспарагиновую кислоту растворяли в 100 мкл этилацетата и 1 мкл (теоретически соответствующий 10 моль) подвергали газохроматографическому анализу. Степень превращения гистидина в аспарагиновую кислоту, рассчитанная по отношению к площади пика 10 моль аутентичного образца аспарагиновой кислоты, оказалась равной 96%. Для количественной оценки смесей, содержащих аспарагиновую кислоту и гистидин, хроматографируют озонированный и неозонированный образцы. При этом разница в молярном содержании аспарагиновой кислоты служит мерой количества гистидина в смеси. [c.113]

Эти кислоты, как и другие двухосновные монбаминокислоты, обладают кислой, редкииед, т к как лри образовании внутренних солей у них остается одна свободная карбоксильная группа. Обе кислоты постоянно встречаются среди продуктов гидролиза белковых веществ. Аспарагиновая кислота в свободном состоянии встречается в животных и растительных организмах, играя важную роль в азотистом обмене. Обе кислоты-способны связывать обладающий токсическими свойствами аммиак с образованием амидов — аспарагина я глутамина (см. ниже). Глутаминовая кислота применяется при лечении психических заболеваний. [c.379]

ПЛОСКОСТЬ поляризации влево, тогда как аспарагиновая кислота, полученная в результате гидролиза природного аспарагина, представляет собой правовращающее соединение, а аспарагиновая кислота, полученная путем химического синтеза, оптически неактивна. Поводом к этим исследованиям Пастера, по-види-мому, послужило утверждение Дессеня, что аспарагиновая кислота, полученная химическим путем из фумаровой кислоты и аммиака, идентична природной аспарагиновой кислоте [448]. Пастер со всей настойчивостью подчеркивал, что природная и синтетическая аспарагиновые кислоты неидентичны, но от него в то время ускользнул тот факт, что синтетический продукт представляет собой рацемическую смесь двух изомеров, подобно рацемической форме винной кислоты, которую он сам ранее изучил. [c.80]

На силиконовых НЖФ типа ОУ диацетилпроизводное гистидина элюировалось вместе с производным аспарагиновой кислоты. Для количественного определения гистидина был применен расчетный метод, а именно из площади пика, соответствующего сумме производных гистид11на и аспарагиновой кислоты, на сорбенте с силиконом ОУ-22 вычиталась площадь пика, соответствующего производному аспарагиновой кислоты, на сорбенте с этиленгликольадипатом. В качестве внутреннего стандарта был применен орнитин. [c.71]

Изучение индивидуальных аминокислот позволило выявить характер их накопления в растении. Так, для всех видов преобладающими свободными аминокислотами являются пролин, аланин и аспарагин, на которые, приходится 40—60% от всей суммы свободных аминокислот. Кроме того, каждый вид имеет свои особенности в содержании тех или иных аминокислот. Например, у копеечника забытого метионин, валин, фенилаланин составляют 10—15%, у к. Гмелина, к. родственного, к. южносибирского глутаминовая и аспарагиновая кислоты достигают 15—20% от общего количества свободных аминокислот. Из аминокислот белка в значительных количествах, как и в свободном состоянии, содержатся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, пролин, фенилаланин, аланин, метионин, валин. При этом у копеечника забытого и к. южносибирского выявлено большое количество глутаминовой кислоты и фенилаланина—до 25% от всей суммы аминокислот белка, у к. родственного, к. Гмелина и к. ферганского— до 23% пролина и глутаминовой кислоты. [c.55]

Нревращение аспарагина в аспарагиновую кислоту совершенно отвечает общему превращению амидов оно основывается на выделении амидного (соединенного с окисленным углем) аммиакального остатка и замещении его водяным остатком. Также отвечает общим законам превращения переход аспарагина и видоизменений аснарах-нновой кислоты в яблочную. [c.365]

Имеются, однако, факты, противоречащие этим формулам. Так, при действии на ликомаразмин (64) гипобромита и последующем гидролизе не удается обнаружить аспарагиновой кислоты, тогда как эта кислота может быть легко найдена, если аналогичному воздействию подвергается соединение (65). Это наблюдение противоречит формуле (66), так как указывает на наличие в молекуле ликомаразмина остатка аспарагина, а не аспарагиновой кислоты. Формула (66) не согласуется также и со способностью ликомаразмина отщеплять при действии гипоиодита СШз. Изложенным фактам не противоречит формула (67), согласно которой ликомаразмин построен из остатков аспарагина, глицина и гипотетической а-замещенно11 а-аминокислоты — а-окси-а-аланина . Однако наличие последней кислоты в молекуле ликомаразмина еще нельзя считать убедительно доказанным. Что касается циклической формулы ( 68), то она была отвергнута в результате синтетических исследований, выявивших ее несостоятельность 2 . Таким образом, вопрос о строении ликомаразмина следует пока считать в значительной мере открытым. [c.70]

Для испытания нингидрина готовят раствор 30 мг нингидрина в 3. ил воды и разливают его в 3 пробирки (13X100 мм). В каждую пз пробирок добавляют по 1 мл 1%-ных растворов глицина, /./-аланина и с/,/-аспарагиновой кислоты. Растворы нагревают 5. мин. на водяной бане и отмечают различия во времени появления окраски. Разбавляют 1. ил раствора глицина Д11 100 м.г, отмечают оттенок и интенсивность окраски и проверяют действие соляной кислоты и щелочи на отдельные порции раствора. Действие нингидрина на белки может быть продемонстрировано добавлением нескольких капель раствора нингидрина в свежевскрытое куриное яйцо. [c.159]

Вторая фаза. Цитруллин вступает в реакцию конденсации с аспарагиновой кислотой (а не с аммиаком, как предполагалось в первоначальном варианте теории Кребса). При этом образуется так называемая аргининянтарная кислота. Эга реакция связана с затратой энергии и протекает при участии АТФ цитруллин аспарагиновая кислота + АТФ -> аргининянтарная кислота -Ь АДФ + Н3РО4 [c.260]

Из организмов человека и млекопитающих животных выделяется в виде конечного продукта обмена белков и других азотистых веществ мочевииа. Данные о механизме образования мочевины изложены на стр. 413, здесь же укажем, что в синтезе мочевины участвуют глютаминовая и аспарагиновая кислоты. Один из двух атомов азота, входящих в состав молекулы мочевины — С0(ЫНа)2, доставляется аспарагиновой кислотой, которая в свою очередь образуется путем перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту. При синтезе мочевины аминогруппа аспарагиновой кислоты используется без промежуточного выделения аммиака. Это обстоятельство дает основание предполагать, что при синтезе мочевины в определенном объеме (до бО/о) используется не свободный аммиак, а аминогруппа глютаминовой кислоты. В этом процессе снова проявляется значение реакций переаминирования аминокислот. [c.355]

Для томатов и цветной капусты при недостатке молибдена (на нитратах) характерно сильное снижение содержания глутаминовой кислоты, глутамина, аспарагиновой кислоты, аспарагина, глицина, р-аланина и лизина (Hewitt, 1963). Стейнберг (1956) сообщал о необычно высоком содержании лизина в молибден-недостаточном табаке на нитратах. Цветная капуста в отсутствие молибдена на аммиаке, мочевине, нитритах, глутаминовой кислоте часто содержит значительно больше аминокислот (особенно аргинина и серина), чем нормальные растения (табл. 27). [c.106]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота кислота : [c.654] [c.472] [c.92] [c.372] [c.423] [c.255] [c.323] [c.36] [c.235] [c.342] [c.361] [c.490] [c.167] [c.187] [c.226] [c.254] [c.333] [c.87] [c.75] [c.72] [c.9] [c.361] [c.381] [c.490] [c.68] [c.354] [c.172]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология