Ван-дер-Ваальсовые глобулы

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Известно, что обратные эмульсии, приготовленные на основе нефтей, подобных нефти Ромашкинского месторождения, стабилизируются крупными ассоциатами асфальтенов. Ван-дер-ваальсовы силы, возникающие между глобулами водной фазы в этом случае недостаточны для прохождения процесса их агрегирования с образованием в объеме эмульсии структурной сетки. Дополнительно вводимые искусственные эмульгаторы в состав таких эмульсий вызывают Пептизацию агрегатов асфальтенов, что снижает устойчивость эмульсий. [c.90]

Наиболее полно изучена коагуляция лиофобных золей, для которых Б. В. Дерягиным и Л. Д. Ландау, а также Г. Крейтом создана теория, в значительной степени носящая количественный характер. В основе ее лежит баланс молекулярных сил ван-дер-ваальсового притяжения и сил отталкивания, возникающих при сближении частиц, несущих однотипные двойные электрические слои. На больших расстояниях ван-дер-ваальсовы силы незначительны, но все же больше сил электрического отталкивания, поскольку первые уменьшаются по степенному закону, а вторые — по экспоненциальному. При сближении частиц с достаточно высоким потенциалом до границ их ионных атмосфер, т. е. при зазорах порядка 10 см, начинают превалировать силы отталкивания, быстро возрастающие до максимального значения. Так возникает энергетический барьер, препятствующий сближению частиц на расстояния, близкие к мономолекулярным, когда решительный перевес вновь приобретает силы сцепления. По своему физическому смыслу этот энергетический барьер соответствует расклинивающему давлению Дерягина. Теория позволяет рассчитать наименьший потенциал, при котором исчезает этот барьер и может быть осуществлено агрегирование, соответствующее так называемой нейтрализационной коагуляции. Могут быть определены также условия коагуляции, связанной не с разрядкой поверхности, а сжатием диффузного слоя из-за увеличения концентрации электролитов. Б. В. Дерягиным выведен для этого критерий, соответствующий случаю слабо заряженных глобул разбавленных эмульсий и совпадающий с эмпирическим критерием Г. Эйлерса и Д. Корфа. [c.82]

Как полагают Меклер и Идлис, "обязательный компонент любой А-А-связи - водородная связь, образующаяся между полярной группой боковой цепи одного аминокислотного остатка и карбонилом остова полипептидной цепи - компонентом аминокислотного остатка-партнсра" [352. С. 43]. Вокруг таких водородных связей имеются гидрофобные рубашки, "защищающие их от атаки молекулами растворителя, в первую очередь, воды. Таким образом Природа обеспечивает образование особых, ранее неизвестных, специфических связей между аминокислотами - Л-Л-связей" [352. С. 44]. Из описанной структурной модели A-A-комплекса, однотипной для всех 26 пар аминокислотных остатков, не ясно, почему водородная связь является "обязательным компонентом любой A-A-связи". Это исключено по целому ряду причин. Во-первых, стабилизирующая энергия водородной связи, даже если она экранирована от контактов с водой, во много раз уступает суммарной энергии других видов невалентных взаимодействий, прежде всего, дисперсионной энергии. Во-вторых, точечное взаимодействие двух атомов этого "обязательного компонента" не может обеспечить стереокомплементарность остатков А и A. Напротив, как хорошо известно [353], взаимное расположение групп С = 0 и Н-О (H-N) определяется не столько самой водородной связью, сколько потенциальной энергетической поверхностью окружающих ее атомных групп. Она реализуется только в том случае, если удовлетворяет требованиям других видов невалентных взаимодействий, среди которых наибольшие ограничения накладывают ван-дер-ваальсовы взаимодействия. В-третьих, сближенность акцептора и донора протона требует определенной ориентации друг относительно друга основной цепи одного остатка и боковой цепи другого, что должно лишать конформационной свободы оба аминокислотных остатка и вести к реализации у всех пар A-A-связей данного типа одинаковых конформационных состояний. Такая унификация пространственного строения A-A-комплексов, как отмечалось, противоречит эксперименту. И наконец, в-четвертых, с предложенной моделью A-A-связи не согласуется четко проявляющаяся в трехмерных структурах белков тенденция боковых цепей заряженных остатков (Arg, Lys, Glu, Asp), находящихся на поверхности глобулы, принимать полностью развернутые конформации и ориентироваться в [c.536]

Единственные сильные взаимодействия в белковой глобуле — это химические дисульфидные связи Цис—8—3—Цис. Наличие нескольких дисульфидных сшивок между звеньями одной или нескольких цепей (например, инсулин) накладывает ограничения на возможные конформации. Однако нельзя было бы говорить о глобуле, если бы взаимодействия сводились к серным мостикам. В этом случае белковая цепь походила бы на цепь каучука в резине, вулканизированной серой. Каучук в резине сохраняет свойства статистического клубка. Глобула формируется слабыми силами — электростатическими, ван-дер-ваальсовыми, водородными связями и, прежде всего, гидрофобными взаимодействиями. [c.105]

С кольцом непосредственно контактируют 60 атомов глобина, находящихся на расстоянии ван-дер-ваальсовых контактов от кольца [24]. При введении даже наименьшего лиганда ОН, имеющего радиус 1,5 А, происходит конформационная перестройка в р-субъединицах дезоксигемоглобина. В этих субъединицах группа Y-СНз остатка Вал Е И (67) оказывается на расстоянии 2,5 А от ОН", что меньше суммы ван-дер-ваальсовых радиусов. Следовательно, в р-глобулах НЬ нет места даже для наименьшего лиганда и при оксигенации расстояние между кольцом и Вал Е 11 (67) должно увеличиться примерно на 1 А. Напротив, в а-субъединицах такого перемещения нет, так как ширина кармана достаточна для внедрения лигандов. [c.427]

Глубина, на которую распространяется действие поверхностных сил, зависит от характера взаимодействия. Если взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами, то толщина слоя ограничена 2—3 слоями ближайших соседей, так как эти силы убывают пропорционально примерно седьмой степени расстояния [1]. Однако процессы взаимодействия на границе раздела не ограничиваются ван-дер-ваальсовыми силами. Несимметричные полярные молекулы, к которым относятся как эпоксидные олигомеры, так и отвердители, ориентируются определенным образом под действием поверхностных сил [1], причем эта ориентация не ограничивается мономолекулярным слоем. Таким образом, поверхность оказывает ориентирующее действие уже на олигомерное связующее, причем можно ожидать, что с ростом молекулярной массы олигомера в ходе отверждения толщина ориентированного слоя будет возрастать. Количественную оценку глубины ориентирующего действия поверхности наполнителя в настоящее время нельзя сделать, но исходя из данных о размерах глобул в эпоксидных смолах (см. гл. 3), нельзя ожидать, что она будет более 1000 А. [c.89]

Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. У глобулярных белков большая часть гидрофобных групп расположена внутри глобулы белка, а на внешней поверхности находятся преимущественно полярные группы. [c.370]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминоютслотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от pH растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями 8—8, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинами-чесю выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Впервые это показал К. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или р-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформации и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформации белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается. [c.35]

В концентрированных растворах полимеров из отдельных макромолекул образуются вторичные надмолекулярные структуры (йссоциаты). Эти структуры возникают за счет дополнительных связей между полярными группами различных молекулярных цепочек (водородных связей, ван-дер-ваальсовых и электростатических сил). Известно два типа надмолекулярных структур линейные агрегаты, или фибриллы (пачки молекулярных цепочек), длина которых значительно превосходит длину отдельных макромо-лекулу и глобулы, состоящие из нескольких свернутых макромолекул. [c.13]

Основным фактором устойчивости считается наличие между частицами ван-дер-ваальсовых сил притяжения и электростатического отталкивания [1-5]. Первая, являющаяся результатом молекулярного притяжения (ван-дер-ваальсовы силы), стремится сделать прослойку, разделяющую две глобулы, как можно тоньше, вторая, являющаяся результатом сил электрической природы (двойной электрический слой на границе раздела), вызывает утолщение жидкой прослойки (рис. 1.21, а). [c.49]

Факты говорят о противоположном. Три силы определяют устойчивость глобулы. Это Ван-дер-Ваальсовы силы взаимного сцепления пидрофобных боковых цепей, водородные связи и, наконец, электростатические связи между цротивоположво заряженными ионогенными боковыми цепями. Пока нет еще общепризнанной теории образования глобулы и можно говорить лишь об общих принципах ее -внутренней цементации. Ясно одно, что в глобуле существует упорядоченная укладка белковой цепи. Повышение темпе ратуры (примерно до 60°С и выше) расшатывает и разрушает эту укладку, причем внутренние цементирующие силы уже не могут удерживать молекулу в состоянии глобулы. Цепь развертывается и нач1ннается д ен атур а ци я. [c.292]

В создании четвертичной структуры принимают участие силы взаимодействия между отдельными группами, расположенными на поверхности белковых глобул. Такими силами могут быть водородные связи, электростатическое взаимодействие разноименно заряженные групп, ван-дер-ваальсово взаимодействие боковых радикалов аминокислот. Часто ассоциация субъединиц в сложные комплексы является основой биологической активности последних. Например, для проявления активности щелочной фосфатазы необходимо предварительное объединение двух ее субъединиц. Иногда мы имеем и обратную картину, когда фер-йентативная активность обнаруживается только после разъединения составляющих белковой молекулы (дегидрогеназа фосфо-глицероальдегида). Однако необходимо сразу же подчеркнуть, [c.95]

Мы продемонстрируем это далее на примерах переходов типа клубок — глобула в макромолекулах [7]. Поскольку речь пойдет при этом о фазовых превращениях, напомним некоторые основные понятия, связанные с диаграммами состояния [8]. Допустим сначала, что мы рассматриваем равновесие жидкость — газ при разных температурах. На семействе ван-дер-ваальсовых кривых (рис. IV. I) мы можем провести две новые кривые по двум груп- [c.232]

Уже давно высказывалась гипотеза, что организующим фактором в образовании третичной структуры белковой молекулы может служить тенденция к собиранию неполярных (гидрофобных) остатков внутри белковой глобулы, а полярных (гидрофильных) — на ее поверхности. Такая закономерность действительно проявилась в миоглобине и гемоглобине. Молекулы воды, присоединенные к полярным рад1шалам, образуют вокруг глобулы двойной электростатический слой, что экранирует поле этих радикалов и уменьшает свободную энергию. При контакте гидрофобных радикалов с молекулами воды последние упорядочиваются, в результате чего уменьшается энтропия. Поэтому гидрофобным радикалам выгодно собраться внутри белковой молекулы и избе кать контакта с молекулами воды. Все это ведет к минимуму свободной энергии и увеличению энтропии системы глобула — вода, т. е. стабилизирует ее. В то же время ван-дер-ваальсовое взаимодействие неполярных радикалов достаточно для объяснения притяжения и компактной укладки цепей внутри глобулы. Укладка целей может дополнительно фиксироваться некоторыми водородными и ионными связями [16]. [c.6]

Особенность тиксотропной структуры состоит в том, что она разрушается под действием слабого механического воздействия, а после снятия нагрузки вновь восстанавливается. Структурирование растворов ненасыщенных олигоэфиров может быть осуществлено различными методами - введением минеральных наполнителей и специальных структурирующих добавок олигомеров и полимеров. Процессы тиксотропно-го структурообразования неразрывно связаны со спецификой студне-образования и могут происходить в однофазных растворах в результате понижения растворимости макромолекул или отдельных ее частей. Физико-механические свойства тиксотропных структур обусловлены созданием пространственной сетки, узлами которой являются упорядоченные участки цепей, которые могут быть связаны водородными или ван-дер-ваальсовыми связями с энергией, соизмеримой с энергией теплового движения. Общим условием образования таких структур является различная парциальная растворимость олигомерных или полимерных молекул. Это приводит к тому, что одна часть молекулы находится в растворенном состоянии, а другая стре.мится выделиться из раствора. Пространственная сетка может образовываться при добавках в раствор нерастворителей и понижении температуры системы. Студнеобразова-ние наблюдается при определенной концентрации раствора, определяемой природой полимера и растворителя, а также условиями структурообразования. В разбавленных растворах при концентрации, меньшей критической, также может наблюдаться упорядочение системы, выражающееся в формировании отдельных надмолекулярных структур в виде глобул и пачек. Однако эта упорядоченность наблюдается в пределах небольшого числа молекул и не обусловливает образования пространственной сетки. [c.157]

При ЭТОМ оказывается, что на пути такого аффинного расширения возникает состояние, когда силы притяжения (ван-дер-ваальсовы, см. 1 гл. УП1) уже сильно ослаблены, а соответствуюш ее увеличение подвижности боковых групп еш е не наступило (Е. М. Шахнович). Это приводит к тому, что денатурационный переход в белковой глобуле происходит со скачком объема, т. е. является внутримолекулярным фазовым переходом первого рода, связанным с нарушением плотной упаковки в ядре. Па изменение структуры биополимера указывают также заметные изменения теплоемкости нативного белка в физиологической области температур задолго до регистрации главного денатурационного процесса. Оценки показывают, что высота барьера этого переходного состояния, называемого расправленной глобулой, составляет около 20 ккал/моль. [c.181]

Энергетические эффекты гидратации. Анализ эффектов гидратации при расчетах конформационной энергии на примере метиламидов Ж-ацетил-аминокислотных остатков (Г.Шерага) показал, что конформационная энергия белковой глобулы может не зависеть существенно от присутствия воды. Гидратация включает специфические взаимодействия воды с полярными атомами белковых групп за счет образования с ними водородных связей и неспецифические взаимодействия, представляющие собой попарные ван-дер-ваальсовы взаимодействия между всеми атомами воды в гидратационной оболочке и атомами белковой группы (см. 1, 2, гл. Vni). Преимущественные места гидратации (метиламидов аминокислот) представляют собой, как правило, амидные, гидроксильные и карбонильные группы. Водородные связи образуются между водой и кислородом карбонильной группы и атомами пептидной связи. [c.237]

Роль конструкционных элементов и взаимодействий между ними проявляется в наличии особого промежуточного состояния, возникающего в процессе денатурации белков (Е. М. Шахнович, А. В. Финкельштейн, О. Б. Птицын). Промежуточное состояние (расплавленная глобула) получается из нативного путем кооперативного температурного плавления в узком интервале температур. Оно энергетически менее выгодно, а энтропийно значительно более выгодно, чем нативное. Это связано с резким ослаблением в нем внутримолекулярных взаимодействий и уменьшением внутримолекулярной упорядоченности. Небольшое набухание в промежуточном состоянии резко ослабляет короткодействующие силы притяжения Ван-дер-Ваальса по сравнению с гидрофобными взаимодействиями. Одновременно происходит резкое увеличение микроконформационной подвижности и флуктуаций структуры белка. Таким образом, по своим свойствам термодинамически стабильное промежуточное состояние близко к нативной вторичной структуре, но обладает флуктуирующей пространственной структурой (подробнее см. гл. X). С этой точки зрения фазовые переходы в белке могут быть обусловлены не разворачиванием белковой глобулы, а разрушением ее уникальной пространственной структуры. Фазовый переход совершается между более плотным (нативное) состоянием с сильным ван-дер-ваальсовым притяжением, но заторможенными боковыми группами и менее плотным (промежуточное) состоянием, где боковые группы разморожены , а ван-дер-ваальсовые контакты разрушены. Так как боковые группы прикреплены к жесткому структурному каркасу глобулы, состоящему из а- и -участков, нарушение плотной упаковки в одном месте белка или белкового домена может произойти лишь при смещении или разрушении этого каркаса по всему объему глобулы. Таким образом, двум состояниям белка соответствуют и два различных объема компактной глобулы, а промежуточные между ними объемы термодинамически неустойчивы. Поэтому локальные нарушения плотной упаковки оказываются невозможными и разрушение нативной структуры белка является фазовым переходом первого рода (см. 2 гл. УП). [c.244]

Наиболее полно гибкость полимерных цепей может быть реализована в очень разбавленных растворах, когда отсутствуют взаимодействия между отдельными макромолекулами. При этом конформационные превращения приводят к образованию наиболее плотно свернутых форм макромолекул — глобул. Глобулы образуются и в коллоидных системах, когда несколько молекулярных клубков ассоциируются в отдельные коллоидные частицы полимерного вещества. Типичным случаем такой системы являются натуральный и синтетические латексы, представляющие собой водные коллоидные системы с полимерными частицами глобулярного строения. Устойчивость глобул в коллоидных частицах зависит от характера межмолекулярного и рнутримолекулярного взаимодействия. Если под влиянием ван-дер-ваальсовых сил внутримолекулярного взаимодействия возникают прочные физические связи, придающие устойчивость свернутым формам макромолекул (например, в белках), глобулы оказываются весьма стабильными. Если же силы внутримолекулярного взаимодействия в полимере слабы и молекулы обладают малой гибкостью, то глобулярные структуры неустойчивы и легко разрушаются. Вообще, чем меньше гибкость полимерной цепи, тем менее вероятны свернутые формы макромолекул и тем меньше возможность образования глобул в таком полимере. Образование глобул чаще всего протекает в процессе синтеза полимера, например при эмульсионной полимеризации. [c.50]

Веществ. Например, при электронномикроскопическом исследовании силоксановых эластомеров были обнаружены глобулы различных размеров (диаметром от 50 до 500 А). Эти глобулы агрегируются в более крупные вторичные образования размером 3000— 5000 А. При структурировании такого полимера глобулы не разрушаются, между отдельными глобулами образуются связи либо за счет химических реакций функциональных групп, имеющихся на поверхности глобул, либо за счет сил межмолекулярного взаимодействия (ван-дер-ваальсовы силы, водородные связи и т. п.). Глобулярные структуры характерны и для фторкаучуков. [c.51]

Однако разрушение структуры воды нарушает систему водородных связей между молекулами воды. Вместо водородных связей углеводороды способны образовывать только более слабые ван-дер-ваальсовы связи с водой. Это приводит к увеличению значений AU > О, которые по абсолютной величине превышают отрицательный энтропийный вклад в изменение AF, т. е. AU > ГАб" . Поэтому в целом AF повышается, что энергетически невыгодно, и приводит к выталкиванию углеводородов из водной фазы. Гидрофобные взаимодействия в целом стабилизируют макромолекулы, хотя детальная картина взаимодействий с водой в пределах макромолекулы значительно сложнее. Сами молекулы воды распределены в глобуле неоднородно. Снаружи глобулы имеются локальные полярные центры гидратации, где молекулы воды сильнее связаны по сравнению с тонкой гидратной оболочкой на поверхности глобулы. В целом около поверхности белка может удерживаться до 2 - 3 слоев воды. Кроме того, имеется фракция прочно связанной воды, которая фиксируется на соответствующих малоподвижных элементах белковой структуры. [c.96]

Ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Данный тип взаимодействий возникает между группами —СН... НС — в плотно упакованных структурах. Энергия таких взаимодействий составляет —0,03 ккал/моль, но, несмотря на малую величину, они играют важную роль в стабилизации белковых глобул. Существенно отметить, что плотность упаковки белкового ядра близка к плотности упаковки молекулярных кристаллов и составляет в среднем 0,75 [113]. Такая упаковка практически непроницаема для молекул воды. В этом случае, очевидно, существенно затруднены и другие молекулярные движения внутри такого ядра. На важность плотной упаковки для функционирования белков указывает тот факт, что в белках наблюдается согласованная замена аминокислот уменьшение размера одной аминокислоты, например, иле—>вал, ведет к соответственному увеличению размера другой аминокислоты [c.33]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология