Пепсин функции

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Белки этой группы — альбумины, а также глобулины,яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.426]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

Считали, что превращение казеиногена в казеин происходит в присутствии так называемого сычужного фермента, или химозина, действующего, подобно пепсину, в кислой среде. И. П. Павлов на основании полученных им экспериментальных данных утверждал, что свертывание молока обусловливается действием пепсина и нет никаких оснований для признания суш,ествования особого фермента (химозина), единственной функцией которого является створаживание молока. Спор этот длился долгое время. В настоящее время он решен в том смысле, что свертывание молока в желудке взрослых вызывается пепсином. Особого фермента (химозина) в желудочном соке у большинства животных нет. По имеющимся данным, однако, в секрете четвертого желудка телят имеется фермент, створаживающий молоко, отличный от пепсина (сычужный фермент). Считают даже, что в желудке молодых животных пепсин не продуцируется и вместо него образуется химозин. [c.314]

Роль соляной кислоты желудочного сока состоит в том, что она превращает один из ферментов желудочного сока — пепсин в активную форму. И, кроме того, она выполняет еще одну важную функцию — уничтожает проникающих в желудок патогенных и гнилостных бактерий. Поэтому соляная кислота является фармацевтическим препаратом. [c.64]

Аспартатные протеиназы ретровирусов уже через два-три года после (IX открытия стали одними из наиболее экспериментально изученных фер-Центов. Основное внимание было уделено протеиназе ШУ-1, о структуре к функции которой сейчас известно, пожалуй, больше, чем о таком классическом объекте, как пепсин, открытом еще в 1836 г. Подробно об этом в следующем томе. Сейчас лишь отметим, что стал очевиден один из эффективных и простых путей поиска средств защиты от ретровируса. Он Заключается в создании особых ингибиторов аспартатной протеиназы [c.545]

Традиционно все названия ферментов отражают их функцию и в простейшем случае фермент именуют или по субстрату, или по реакции, добавляя окончание аза , например, декарбоксилаза, гидролаза. Некоторые ферменты получили традиционные названия, не связанные с их функцией, например трипсин, пепсин, лизоцим. [c.27]

Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378]

Рис. 37. Процент сохранения пепсина (логарифмическая шкала), как функция количества бомбардирующих дейтронов.

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Белки представляют особый интерес не только потому, что их строение очень сложно, но и потому, что их очень много и они весьма различны. В одном только человеческом организме имеются десятки тысяч, быть может до 100 000, различных видов белков. Они служат для самых различных целей. Главной задачей коллагена — составной части сухожилий, костей и кожи — является, по-видимому, создание каркаса, обладающего соответствующими механическими свойствами основная функция гемоглобина, находящегося в красных кровяных тельцах, заключается в связывании кислорода в легких и отдаче его в тканях кератин представляет собой важную составную часть волос, рогов, когтей, эпидермиса, шерсти — структур, служащих животному организму для защиты и для нападения пепсин, трипсин и многие [c.80]

Эти рассуждения снова приводят нас к вопросу о том, что активность ферментов можно усилить или подавить. Может быть, диабетогенный гормон подавляет активность гексокиназы, вырабатывая вещества, которые занимают замочную скважину молекулы фермента и таким образом мешают ему воздействовать на нормальный субстрат Может быть, инсулин противодействует тормозящему действию, удаляя эти вещества и тем самым освобождая, так сказать демаскируя , фермент На эти вопросы помогут ответить лишь дальнейшие исследования, но и сейчас уже известно, что демаскирующий эффект имеет важное значение в регуляции действия ферментов при многих биологических процессах. Пепсин, например, чья функция состоит в переваривании белка, выделяется стенкой желудка в виде неактивного вещества пепсиногена, который только в самом желудке под влиянием имеющейся здесь соляной кислоты превращается в активный фермент. Это превращение сопровождается падением молекулярного веса с 42 000 до 38 000, что можно объяснить удалением части белка, маскирующего действие пепсина. [c.179]

Расщепление белков пищи начинается в желудке, где они гидролизуются под действием пепсина желудочного сока с образованием смеси пептидов. У младенцев жизненно важную роль выполняет фермент рен-нин, который способствует свертыванию белков молока и таким образом удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослого человека функцию реннина выполняет химотрипсин панкреатического сока. В двенадцатиперстной кишке трипсин и химотрипсин быстро гидролизуют пептиды и некоторые нативные белки до простых пептидов и аминокислот. [c.394]

Фронтальный анализ недавно был применен для изучения продуктов гидролиза яичного альбумина пепсином [367]. Однако его разрешающая способность невелика, так как в указанном случае обнаруживается только пять фронтов. Этот метод, безусловно, не в состоянии обеспечить истинное разделение, за исключением разделения группы пептидов, образующих первый фронт. Четкое разделение при элюировании зависит в основном от характера упоминавшейся выше (стр. 138) функции f( ). В идеальном случае отношение f( )/ ие зависит от величины с. Следовательно, величина RF также яе зависит от с, и данное вещество перемещается вдоль молоти с одной и той же скоростью независимо от концентрации. Однако обычно отношение f( )/ увеличивается при уменьшении с. Это обстоятельство сопряжено с большими неудобствами, так как концентрация у отступающего края данной зоны становится меньше, чем у наступающего края. Поэтому отступающий край зоны движется медленнее и зона постепенно приобретает диффузный хвост . Такое образование размытого хвоста серьезно осложняет разделение. Оно играет особенно большую роль в случае активированного угля, который дает сильно изогнутые изотермы адсорбции. [c.153]

Хотя в отдельных пробах от некоторых индивидов содержание кислоты может изменяться (так же как и содержание пепсина), бесспорно, что у здоровых людей (т. е. у тех, у которых нет нарушений функции желудка) наблюдается огромная изменчивость в отношении выделения соляной кислоты. Это выделение с возрастом значительно снижается, но и взрослые люди резко отличаются друг от друга по этому показателю. [c.85]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

Б. Пепсин. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена. Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, раскрывая активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ). Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны—большие полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз. При этом фермент специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата). [c.287]

Создание теории протеина совпало по времени с форми- ванием представлений о функции Б. в организме. В 1835 И. Я. Берцелиус высказал идею о важнейшей ф-ции Б.-био-каталитической. Вскоре были открыты первые протеоли-тич. ферменты-пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Кор-визар, 1856). Открытие протеаз стимулировало интерес биохимиков к физиолопш пищеварения, а следовательно, и к продуктам переваривания Б. К сер. 19 а было показано, что под действием протеолитич. ферментов Б. распадаются на близкие по св-вам фрагменты, получившие наза пептонов (К. Леман, 1850). [c.248]

Секретин, как и глюкагон, вазоактивный интестинальный пептид, гастрин, гастроингибирующий пептид и ряд других, относится к гормонам желудочно-кишечного тракта. Считается, что основная роль секретина состоит в регуляции секреции сока поджелудочной железы [219], куда он попадает с током крови и где также оказывает стимулирующий эффект на секрецию инсулина [220, 221]. Позднее был выявлен ряд других функций секретина в пищеварительной системе. Оказалось, что он стимулирует выделение пепсина желудком и бикарбонатов и воды поджелудочной железой и печенью, влияет на сокращение пилорического канала, торможение моторики желудка, приводит к ослаблению электрической активности тонких кишок, усилению кровотока в поджелудочной железе, интенсификации липолиза и гликолиза в жировой ткани, торможению реабсорбции бикарбонатов в почках и т.д. [222]. [c.372]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Теперь мы знаем, что при обмене веществ кровь играет важнейшую роль транспортного средства. Перенос газов, удаление чужеродных веществ, заживление ран, транспортировка питательных веществ, продуктов обмена, ферментов и гормонов являются главными функциями крови. Вся пища, которую человек съедает, подвергается в желудке и кишечнике химической переработке. Эти превращения осуществляются под действием особых пищеварительных соков — слюны, желудочного сока, желчи, поджелудочного и кишечного сока. Активным началом пищеварительных соков являются, главным образом, биологические катализаторы — так называемые ферменты, или энзимы. Например, ферменты пепсин, трипсин и эрепсин, а также сычужный фермент химозин, действуя на белки, расщепляют их на простейшие фрагменты — аминокислоты, из которых организм может строить свои собственные белки. Ферменты амилаиза, мальтаза, лактаза и целлюлаза участвуют в расщеплении углеводов, тогда как желчь и ферменты группы липаз способствуют перевариванию жиров. [c.317]

Белки. Во рту белки не претерпевают никаких превращений. В желудке пепсин катализирует превращение белков до протеоз и пептонов. У младенцев жизненно важную функцию выполняет реннин, так как он способствует свертыванию белков молока и, таким образом, удерживает их в желудке, что необходимо для действия пепсина. У взрослых активность реннина незначительна. Функцию реннина у них выполняет химотрипсин панкреатического сока. [c.372]

Под влиянием желудочного сока легко подвергается превращению белок молока казеиноген. Растворимый в молоке казеиноген ферментативно переходит в нерастворимый в присутствии ионов кальция казеин. Молоко при этом створаживается. Превращение казеиногена в казеин имеет существенное значение для переваривания его в желудке, особенно у детей и молодых млекопитающих животных, когда молоко является единственным продуктом их питания. Створоженное молоко задерживается в желудке и подвергается более длительному воздействию пепсина. В желудочном соке детей и молодых млекопитающих, например телят, содержится фермент химозин (реннин), катализирующий превращение казеиногена в казеин. Под влиянием химозина казеиноген в незначительной степени гидролизуется и образующийся при этом казеин в присутствии кальция дает нерастворимый в воде казеинат кальция. В жел.удочном соке взрослых животных, как это установлено И. П. Павловым, химозин отсутствует, и створаживание молока в желудке у них происходит под влиянием пепсина. На первом этапе воздействия пепсина на казеиноген из него получается казеин, который затем подвергается дальнейшему гидролитическому расщеплению. Следовательно, различие в действии химозина и пепсина на казеиноген заключается в том, что первый, т. е. химозин, вызывает незначительный по своему объему гидролиз казеиногена с образованием казенна и на этом его функция заканчивается, в то время как пепсин вызывает более глубокий гидролиз казеиногена, оканчивающийся на первом этапе образованием из него казеина. [c.335]

Ферменты широко распространены во всей живой природе, сотни их имеются в каждой животной, растительной или микробной клетке. Распределены они неравномерно в определенных тканях (часто в связи с их функцией) некоторых ферментов находится особенно много. Так, например, пепсин содержится толь-до в слизистой оболочке желудка (в виде профермента пепсино-гена) трипсин—в виде трипсиногена—в поджелудочной железе в ней же содержится большое количество липазы, которая, кроме [c.40]

Следует отметить, что при обработке желудочного сока двуокисью хлора ферментативная активность пепсина снижалась в соответствии с использованной дозой СЮг. При дозах 0,1 и 0,05 мг на 10 мл желудочного сока свертывание молока определялось при тех же разведениях, что и в контрольных пробах. Результаты опытов in vitro нельзя переносить на условия обычного питьевого режима человека с использованием воды, содержащей небольшие концентрации СЮг, при которых трудно ожидать сколько-нибудь выраженного влияния двуокиси хлора на переваривающую функцию желудка. [c.92]

Автор почему-то не указывает, что пепсин обладает также способностью створаживать молоко и что у взрослых животных и человека нет особого фермента, который специально осуществлял бы только эту функцию. Это, как известно, установлено было И. П. Павловым, который в ряде исследований показал ошибочность точки зрения Гаммарстена, утверждавшего, что кроме пепсина в желудочном соке имеется особый фермент — химозин или реннин, единственной функцией которого является створаживание молока. Такой фермент удалось обнаружить только в секрете четвертого желудка молодых телят. У других молодых и взрослых животных и у человека химозин обнаружить не удалось. — Яриж. ред. [c.292]

Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

Денатурация белков — это разрушение третичной и частично вторичной структур путем разрыва дисульфидных и слабых нековалентных взаимодействий (водородных, ионных, гидрофобных), сопровождающееся потерей функции белка. Иными словами, денатурация — это потеря нативной структуры. При денатурации не разрываются пептидные связи, т.е. первичная структура сохраняется. Денатурацию белков вызывают любые агенты, действующие на нековалентные взаимодействия. При этом белок выпадает в осадок, если теряются основные факторы устойчивости — заряд и гидратная оболочка. Если после удаления денатурирующего агента восстанавливается нативная структура белковой молекулы, то это явление называется ренатурацией (ренативацией). В пищеварительном тракте денатурация пищевых белков соляной кислотой приводит к доступности пептидных связей для ферментативного гидролиза первичной структуры (пепсин в желудке трипсин, химотрипсин, карбоксипеп-тидазы в двенадцатиперстной кишке дипептидазы, трипептидазы и аминопептидазы в тонком кишечнике). [c.37]

В состав желудочного сока входят вода, белки, ферменты (пепсин, гастриксин, липаза), муцин, НС1, Na l, кислые фосфаты, гормон — гастрин, гликопротеин,— внутренний фактор Кастла. Соляная кислота, вырабатываемая обкладочными клетками, выполняет функцию активации пепсиногена в пепсин, денатурирует пищевые белки, способствует набуханию пищевого комка, оказывает бактерицидное действие, обеспечивает усвоение железа, активирует выработку секретина и внутреннего фактора Кастла. [c.251]

Прошло около 40 лет с того времени, как удалось впервые получить отдельные ферменты в высокоочищенном кристаллическом виде и выяснить их химическую природу. (Природу уреазы выяснил Самнер, 1926 пепсина — Нортроп, 1930 каталазы — Эйлер и др., 1930 желтого дыхательного фермента — Варбург, 1932.) С тех пор в чистом виде выделены десятки ферментов все они без исключения оказались либо белками, либо протеидами, в которых специфические функции выполняют в большинстве случаев именно белки. Простетическая группа (кофермент) сложных ферментов нередко сама по себе обладает слабым каталитическим действием тем не менее для проявления полной активности ферментов необходим белковый компонент (апофер-мент). [c.61]

Известно, что активность почти всех ферментов чувствительна к денатурации, т. е. к изменению третичной структуры. Следовательно, для сохранения ферментативной функции должна остаться неповрежденной значительно большая часть молекулы по сравнению с той, которая находится в непосредственном контакте с субстратом. В простых ферментах (пепсине, трипсине, химо-тр. шсине, уреазе, папаине и др.) активный центр образуется определенной группировкой аминокислотных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах, состоящих из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например, нуклеопгды, гемины, атомы металлов и др., активный центр образуется главным образом небелковым компонентом и некоторыми прилегающими к нему аминокислотными остатка.ми. [c.138]

Аспартатные протеиназы ретровирусов сразу же после их открытия начали интенсивно исследоваться и через 2—3 года стали одними из наиболее тщательно изученных ферментов. Основное внимание было уделено аспартатной протеиназе HIV-1, о структуре и функции которой сейчас известно, пожалуй, больше, чем о таком классическом объекте, как пепсин, открытом еще в 1836 г. Последовательность HTV-l протеиназы состоит из 99 аминокислотных остатков, тогда как аспартатные протеиназы позвоночных и микроорганизмов содержат их более трехсот. В ней встречается фрагмент Asp—Thr— Gly, присутствующий в каждом домене у всех пепсиноподобных ферментов. Л. Пёрл и У. Тейлор предположили, что физиологически активная форма HIV-1 протеиназы включает две молекулы, ассоциированные посредством невалентных взаимодействий [381]. Я. Чанг и соавт. проверили это предположение экспериментально [382]. Методами генной инженерии была синтезирована полипептидная цепь из 203 аминокислотных остатков, составляющих две молекулы ШУ-1 протеиназы, С- и N-концы которых соединены пентапептидным участком Gly—Gly—Ser—Ser—Gly. Такой валентно связанный димер в физиологических условиях спонтанно принимал конформацию нативного димера и обладал идентичной с ним активностью. Этот вывод недавно нашел подтверждение в работе Т. Бхата и соавт., определивших трехмерную структуру аналогичным образом связанного димера протеиназы HIV-1 с разрешением 1,8 A [383]. При замене одного из двух каталитически важных остатков Asp-25 на Gly актив= ность пропадает. К тем же результатам привело исследование [c.85]

Как уже отмечалось, нуклеиновые кислоты очень перспективны для использования в качестве полимерных носителей биологически активных веществ с целью защиты последних от ферментативного гидролиза и облегчения их достави к органу- или клетке-мишени. Нами была исследована устойчивость комплексов ДНК с инсулином, пепсином и кортексином к гидролизу ДНКазой и трипсином. Оказалось, что эти ферменты не разрушают комплексы и не гидролизуют белок, связанный в комплекс. Это, безусловно, свидетельствует о перспективности применения комплексов ДНК с белками и пептидами для создания пероральных лекарственных форм препаратов, обладающих регуляторными функциями. [c.155]

Но, конечно, нет правил без исключений. В природе встречаются белки, вообще не содержащие некоторых из приведенных на рис. 13 аминокислотных остатков, например цистеина. В пепсине, протеолитическом ферменте с молекулярной массой около 35 ООО имеются не два десятка, как этого можно было бы ожидать, а всего лишь две аминогруппы одна в-лизина и одна Л -концевая. Но недостаток одних групп на поверхности белковой молекулы компенсируется другими. В общем, количество функциональных групп в белках, доступных модифицирующим агентам, достаточно велико и, казалось бы, нет особых проблем для ковалентной иммобилизации белковой молекулы с использованием хотя бы одной из этих групп. Тем не менее проблемы существуют и не малые. Дело в том, что в процессе ковалентной иммобилизации должны участвовать только те группы молекулы белка, которые не существенны для его функции (в нашем случае — катализа). С этой позиции попытаемся выявить в белке группы-мишени, наиболее предпочтительные для целей ковалентной иммобилизации. Для этого используем следующие критерии. Во-первых, группы-мишени должны быть высокореакциоиноспо-собными, чтобы по возможности обеспечить избирательность реакции модификации, а также ее протекание в мягких неденатурирующих условиях. Во-вторых, таких групп в белке должно быть достаточно много, чтобы обеспечить широкие возможности для введения новых химических связей в белковую молекулу с регуляцией их числа и локализации и снизить таким образом вероятность модификации активных центров ферментов. Данные о сравнительной реакционной способности и относительному содержанию аминокислотных остатков приведены на рис. 13.. [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология