Пепсин молекулярный вес

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

В настоящее время, как известно, твердые тела используются в радио- и микроэлектронике как многофункциональные устройства. Отметим, что сформулированная проблема относится и к молекулярной биологии. Молекулы глобулярных белков (гемоглобина, пепсина и др.) обладают достаточно жесткой структурой, испытывающей определенные трансформации при выполнении этими молекулами специфических функций в биохимических процессах жизнедеятельности организмов. [c.9]

Первая закономерность связана с применимостью правила Траубе к процессам адсорбции из растворов. Использование уравнения Лэнгмюра, допустимое для начальных участков изотерм, показывает во многих случаях увеличение К в 3—3,5 раза при удлинении цепи на одно звено. Адсорбционная способность возрастает в гомологическом ряду и конкурентная адсорбция идет в пользу адсорбента с большим молекулярным весом. Так, во многих ферментативных процессах (например, при расщеплении пептонов пепсином) продукты распада оказываются менее поверх-ностно-активными, чем исходные вещества и уступают место в поверхностном слое все новым и новым макромолекулам субстрата на поверхности фермента. [c.174]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Следует учесть, что ферменты, как и любые катализаторы, в равной степени ускоряют как прямую, так и обратную реакции. Поэтому ферменты расщепления — гидролазы в то же время являются ферментами синтеза, ферменты окисления — ферментами восстановления и т. д. Некоторые ферменты, как, например, пепсин, трипсин, обладают автокаталитическими свойствами. Попадая на соответствующий белковый субстрат, они превращают его в фермент. Этот процесс, ведущий к размножению фермента, весьма напоминает процесс размножения вирусов— мельчайших возбудителей заболеваний растений и животных. Многие вирусы, подобно ферментам, получены в кристаллическом состоянии, как, например, вирус табачной мозаики с молекулярным весом 4-10 , вирус столбура томата с молекулярным весом 10 , вирус некроза табака (6 10 ), вирус желтой мозаики репы (5-10 ) и т. д. Диаметр наиболее мелких вирусов равен приблизительно 20 ммк, т. е. близок к величине наиболее крупных ферментов. Мелкие вирусы отличаются под электронным микроскопом гомогенностью внутреннего содержимого и полным единообразием размеров и формы. [c.253]

Изменение молекулярного веса пепсина и трипсина, обработанных ультразвуком в воде, содержащей различные газы [c.250]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Превращение пепсиногена в пепсин в физиологических условиях является аутокаталитическим процессом. Молекулярный вес пепсиногена около 42 ООО, а пепсина — около 35 ООО. Йз этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепси сопровождается отщеплением 15—20% молекулы в виде смеси пептидов пепсиноген — пепсин-ингибитор - - пептиды А пепсин пептиды Б. [c.329]

Образование трипсина из трипсиногена, которое в физиологических условиях происходит в основном в результате действия энтерокиназы, по крайней мере в начальной фазе активации, и последующего включения аутокаталитического механизма, обусловленного появлением трипсина (поскольку трипсин также превращает трипсиноген в трипсин), не сопровождается значительным изменением молекулярного веса. Молекулярный вес трипсиногена 23 040—23 800, а трипсина — 22 680 — 23 800. N-концевая аминокислота в трипсиногене — валин, в то время как в трипсине — изолейцин. Поскольку ни в трипсиногене, ни в трипсине других N-концевых аминокислот не обнаружено, можно считать, что молекула как трипсиногена, так и трипсина, по-видимому, построена из одной полипептидной цепи, а не из нескольких (аналогичные выводы, даже более экспериментально обоснованные, сделаны в отношении пепсиногена и пепсина). [c.332]

Описан ряд аналогичных реакций [473—477]. К ним относится, например, образование пластеинов [478—482] — нерастворимых высокомолекулярных пептидов с молекулярным весом 2000—400 ООО. Пластеины образуются в известных условиях при действии некоторых гидролитических ферментов (например, пепсина, папаина, химотрипсина) на частично гидролизованные белки. Природа пластеинов и их роль требуют дальнейшего из -чения. По-видимому, при синтезе пластеинов возникают новые [c.262]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

В интервале молекулярных масс наиболее часто разделяемых соединений эмпирически установлена линейная зависимость между удерживаемым объемом и логарифмом молекулярной массы. Практически важная задача заключается в установлении интервала молекулярных масс соединений, которые можно разделять с помощью данной пористой набивки. Некоторые протеины используют как стандарты молекулярной массы [70], например цитохром С (молекулярная масса 13 000), миоглобин (17 800), трипсин (24 000), пепсин (35 500), яичный альбумин (45 000), мономер альбумина сыворотки (67 000), димер альбумина сыворотки (134 000), каталаза (230000). Получены фракции полистирола в качестве стандартов со средними молекулярными массами в интервале от 900 до 2 145 000. [c.549]

Поскольку пептидные цепи в нативном белке строго ориентированы, а в денатурированном белке дезориентированы, энтропия денатурированных белков выше, чем энтропия нативных. Разница между величинами энтропии нативного и денатурированного белков получила название энтропии конфигурации [197]. При допущении некоторых упрощений она может быть выражена как отрицательный логарифм вероятности. Этим путем были получены величины от —4,3 до —6,1 единицы энтропии для каждого аминокислотного остатка белка, содержащего от 300 до 30 ООО аминокислот 10—20 различных типов. При этом расчете допускается, что число аминокислот каждого типа в белке одинаково. Если же принять, что число аминокислот различного типа в белке неодинаково, приведенные выше величины энтропии для каждой аминокислоты возрастут до —8 кал град. Для пепсина, молекулярный вес которого сравнительно невысок (35 000), такого рода вычисление дает величину, равную —5 кал1град на каждый аминокислотный остаток, а при Т = 300° — величину, равную 300(—5) =—1 500 кал на аминокислотный остаток [197]. дЯдля денатурации пепсина равна 85 ООО кал моль, или 300 кал для одного аминокислотного остатка. Из этого сопоставления очевидно, что ТЛ8 значительно больше, чем АН, и это означает, что денатурация сопровождается значительным увеличением энтропии. [c.165]

Согласно данным Г. Цана 131], относительно простой белок— кристаллический пепсин, содержащий 14,6% азота, имеет молекулярный вес 40 000. В его состав входит 370 остатков а-аминокислот, 4 пептидные цепи, что соответствует обшей молекулярной формуле [c.539]

Объектами исследования служили пoJшвиниJЮвый спирт (ПВС) марки 16/1 (ГОСТ 10779-78) со средней молекулярной массой 60 ООО и содержанием ацетатных групп 1,5 % и протеолитический фермент - пепсин говяжий с молекулярной массой 35 ООО Пленки получали поливом из 12%-ного водного раствора ПВС и композиции ПВС с ферментом в количестве 5% (на полимер) на поверхность стекла с помощью фильеры с последующей криообработкой при 225 К Химические и структурные изменения в полимере исследовали методом ИК-Фурье спектроскопии как в режиме пропускания, так и методом многократного нарушенного полного внутреннего отражения (МНПВО). Структуру пленок изучали также с помощью [c.214]

Рузен и Пильник [93] изучали также пептиды, высвобождаемые гидролизом белков соевого изолята (промин D) в процессе ультрафильтрации с повышенной пропускной способностью при ограничении молекулярной массы до 6000 Да. Под действием разных протеаз, таких, как панкреатин, протеиназа бактериального происхождения, либо различных коммерческих протеолитических препаратов из промина D высвобождаются пептиды с промежуточными молекулярными массами, не имеющими вкуса конских бобов или горького привкуса. Предлагается применять эти пептиды в производстве фруктовых соков. Куннингам с соавторами [33] с помощью электрофореза показали, что определенная доля остаточных пептидов при гидролизе белков хлопчатника пепсином в камере ультрафильтрации устойчива к гидролизу. [c.609]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

Пепсин. Одним из хорошо изученных и основных протеолитических ферментов пищеварительного тракта является пепсин. Его наличие в желудке было установлено еще в 1783 г. Л. Спалланцани, хотя в кристаллическом ввде он был получен только в 1930 г. (см. главу 1). Пепсин вырабатывается в главных клетках слизистой оболочки желудка в неактивной форме —в виде пепсиногена. Превращение пепсиногена в активный пепсин происходит в желудочном содержимом, однако молекулярный механизм этого превращения в деталях еще не выяснен. Наиболее вероятным считается предположение, что этот процесс является последовательным и протекает в несколько этапов в присутствии соляной кислоты по механизму [c.419]

Применение метода диффузного рассеяния под малыми углами особенно удобно для белков с не слишком большим молекулярным весом. Так была изучена морфология многих белков, в частности пепсина [43], трипсина [44], аспартатаминотрансфе-разы [45]. Были определены размеры и форма транспортной РНК (46]. Метод рассеяния под малыми углами позволяет [c.283]

В соответствии с механизмом гель-фильтрации при выборе марки (О-индекса) сефадекса следует руководствоваться предполагаемой величиной молекулярного веса пептидов. Если гидрОлизат содержит крупные пептиды, целесообразно использовать сефадекс 0-50 или 0-75. Если средняя величина молекулярного веса пептидов невелика, то предварительное фракционирование проводят на сефадексе 0-25. Чем выше специфичность расщепления (например, при действии трипсина на ацетил- и трифторацетилбелки или при расщеплении бромцианом), тем больше вероятность получения крупных пептидов. В этих случаях используется сефадекс с более высоким значением индекса О. При неспецифическом гидролизе (гидролиз химотрипсином, субтилизином, папаином, пепсином, кислотой и т. п.) обычно получаются мелкие пептиды, которые следует предварительно фракционировать на сефадексах с низким значением индекса О. [c.227]

Интенсивное изучение биологических катализаторов дало возможность составить целостное представление об этих, по сути, наиболее важньгх структурах живой материй. В частности, было установлено, что все ферменты являются макромолекулами белковой природы. (Каталитическая активность специфичных полинуклеотидов, принимающих участие в сплайсинге РНК, является исключением, подтверждающим общее правило.) Первостепенное значение для функций ферментов имеет первичная структура, определяющая тип катализируемых реакций. Гидролиз пептидных связей трипсином или пепсином необратимо инактивирует ферменты. Для проявления каталитического действия большое значение имеет также нативность высших белковых структур (гл. 3). Обратимая денатурация является фактором подавления или восстановления ферментативной активности. Физико-химические свойства ферментов соответствуют таковым для белков, причем заряд играет существенное значение для каталитического акта. Молекулярные массы ферментов лежат в пределах от 10 до 1000 kDa и более, т. е. в большинстве случаев фермент по размерам гораздо больше, чем субстрат. [c.61]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Среди протеаз пепсин был одним из первых ферментов, очищенных гель-хроматографией на сефадексе G-50 [1]. Перед кристаллизацией двух новых протеаз растительного происхождения — агаваина[2]и пингви-наина [3] — решающим этапом очистки была гель-хроматография на сефадексе G-100. При изучении автолиза и оценке молекулярного веса также применяли [c.212]

Все три фермента сока поджелудочной железы — трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза — производятся в виде неактивных проферментов, как и в случае пепсина. Трипсиноген превращается в трипсин веществом, обладающим характером фермента —энтерокиназой, содержащейся в кишечном соке. Характер этой активации неизвестен она не сопровождается уменьшением молекулярного веса, как в с.тучае пепсина. Образующийся трипсин активирует (автокаталитически) новые количества трипсиногепа. Химотрипсиноген и предшественник карбоксипептидазы сока поджелудочной железы активируются трипсином, но не энторокиназой. Следовательно, эта активация происходит только в кишечнике, где присутствует трипсин. Трипсин, химотрипсин и их оба профермента были получены в чистом, кристаллическом состоянии. [c.426]

Активирование соляной кислотой и пепсином заключается в отщеплении от пепсиногена парализатора полипептидного строения, называемого ингибитором ( пЫЫко — торможение). Молекулярный вес пепсиногена 42 000, а пепсина 35 000. [c.181]

Пепсин — белковое вещество с молекулярным весом 34 500 и изоэлектрической точкой при pH 2,7. Железистьиш клетками слизистой желудка выделяется неактивный зимоген пепсина — пепсиноген, который при кислой реакции же.лудочного сока, создающейся в результате секреции соляной кислоты слизистой фундальной части желудка, превращается в активный пепсин (см. работу 29). [c.185]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный гес которого около 3000 и N-копцевая аминокислота — лейцин, так же как и в пепсиногене (Хер-риот). С другой стороны, одни из пептидов А имеет молекулярный вес-около 2000 и Ы-ко П1евая амнпокнс.чота также представлена лейцином (В. И, Орехович). В пеп- [c.312]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Реннин. Реннин, фермент из четвертого отдела сложного желудка жвачных, по своим свойствам близок к пепсину. Молекула реннина состоит из одной полипептидной цени с молекулярным весом около 40 ООО. Изоэлектрическая точка ренпипа лежит при pH 4,5. По специфичности этот фермент почти идентичен пепсину. Только после получения реннина в кристаллическом виде и определения его аминокислотного состава и других свойств было установлено, что это белок, отличный от пепсина. [c.425]

Ферментативный гидролиз проходит обычно ступенчато. Высокомолекулярные белки расщепляются под действием пепсина до пептонов (смесь соединений с молекулярным весом 700—2000). Пептоны и не подвергшиеся расщеплению белки гидролизуются в кишечнике трипсином до пептидов, аминокислот и дикетопиперазинов, Пептиды расщепляются пептидазами до аминокислот. [c.703]

Попытки синтеза белков энзиматическими методами относятся еще к 80-м годам прошлого столетия. А. Я. Данилевский нашел, что пепсин способен не только гидролизовать белки, но при определенных условиях синтезировать из гидролизатной смеси белковоподобные вещества с молекулярным весом от 2000 до 6000. Такие вещества были названы пластеинами. По физическим свойствам пла-стеины значительно отличаются от природных белков (в частности они нерастворимы в -воде). [c.713]

С исторической точки зрения интересно отметить и первые опыты по кристаллизации чистых белковых ферментов—уреазы и пепсина, осуществленные соответственно Самнером и Нортропом . Учитывая распространенную тогда теорию некристаллизуемости коллоидов, можно сказать, что это явилось важным аргументом в пользу их существования как слабых ассоциатов. Те коллоиды, которые можно было перевести в кристаллическое состояние, могли этому подвергаться только с потерей их коллоидной природы и возвращением к исходной низкомолекулярной форме. Белки и каучук тогда еще не были получены в кристаллическом состоянии. Поэтому считалось по аналогии, что эти вещества еще не выделены в истинной низкомолекулярной форме, в связи с чем предпринимались энергичные поиски таких истинных форм. Кристаллизация уреазы и пепсина, а впоследствии и многих других белков и тот факт, что масса ячейки такого кристалла всегда в целое число раз больше молекулярного веса, определенного в растворе, а не часть его—все это является наиболее важными доказательствами истинно высокомолекулярной природы таких веществ. [c.12]

Гораздо сложнее картина активации химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы и пепсиногена. Превращение, например, последнего связано с отщеплением примерно одной пятой части его молекулы молекулярный вес пепсина составляет 34 500, а исходного белка (пепсиногена)—42 000. При этом в молекуле пре-фермента расщепляется 9 пептидных связей, в результате чего [c.96]

Мономер иммуноглобулина с молекулярной массой 150 ООО может быть превращен в большие фрагменты при действии протеолитических ферментов. Папаин в присутствии цистеина расщепляет иммуноглобулины на 3 фрагмента F (мол. масса 50 ООО), названный так в связи со способностью легко кристаллизоваться (с — rystaled), и два идентичных фрагмента Fab (мол. масса также 50 ООО), получивших свое название потому, что каждый содержит место соединения антитела с антигеном (ab-antibody). Каждый четырехцепочный мономер содержит, следовательно, два места соединения с антигеном. Пепсин расщепляет Н-цепи, начиная с С-концевых групп, и последовательно гидролизует F фрагмент, оставляя (ЕаЬ )2-часть (рис. 7). [c.105]

В настоящее время природные и синтетические полимеры находят широкое применение в медицине. Из них изготовляют искусственные органы, перевязочные материалы, нити для сшивания ран, мембраны, хирургические клеи, оболочки лекарств, основы мазей и т. п. . Полимеры природного происхождения используются и как лекарственные препараты. В качестве примера можно указать следующие вещества декстраны различного молекулярного веса, гепарин, крахмал, пепсин, а-хемотрепсин, панкреатин, интерферон, пропердин, грамицидин, глобулины, полигалактуроновая кислота, протамины и др. [c.302]

Молекулярный вес пластеинов, полученных с помощью химотрипсина, изменяется в пределах от 250 000 до 500000, причем иногда молекулярный вес пластеина превышает молекулярный вес природного протеина, который подвергали гидролизу [2285], Продукты пластеиновой реакции, катализируемой пепсином, имеют значительно более низкие молекулярные веса в литературе приведены различные величины — от 500 до нескольких тысяч [1068]. [c.394]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология