Пепсин растворимость

Хром обладает важными биогенными свойствами. Являясь составной частью растительных и животных организмов, он участвует в деятельности ферментов (например, пепсина). При недостатке хрома замедляется рост животных, нарушается углеводный обмен, заболевают глаза. Растворимые соединения хрома ядовиты. [c.480]

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Гистоны — белковые вещества, тоже обладающие щелочны характером, занимающие промежуточное место между протаминами и остальными белками по силе основности. В воде и очень разбавленных кислотах легко растворимы. При нагревании не свертываются,. Гидролизуются пепсином. Состав моноаминокислот в них более разнообразен, чем в протаминах. Среди диаминокислот преобладает аргинин... [c.9]

Токсическое действие. Вне зависимости от форм химических соединений К., поступающего в организм, направленность действия и известные механизмы развития интоксикации близки. Уровень токсичности соединений К. зависит от их типа, растворимости, а также от наличия в веществе других биологически активных элементов. Достижение близкого токсического эффекта при введении различных соединений К. связывают в основном с количеством свободных ионов Сё . Существует предположение о биологической конкуренции К. с цинком, которая определяет характер многих изменений в организме под воздействием К., а также протекторное действие цинка при кадмиевой интоксикации. Установлено, что металлы (цинк, селен) модифицируют токсические эффекты К., очевидно, в результате конкуренции за связывание с определенными биологическими субстратами. К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. В экспериментах установлено, что К. подавляет отдельные звенья иммунной защиты организма. [c.445]

Наконец, Ходнев с теми же мыслями об обыкновенных явлениях подходит к процессам, протекающим в живой природе Свойства диастаза превращать довольно скоро крахмал в растворимое состояние более всего сходно с свойством птиалина и пепсина делать растворимыми питательные вещества в процессе пищеварения. Было время, когда для объяснения этого процесса допускали существование особенной, даже олицетворенной силы, особенного духа,— Архея, который отделял годные части пищи от негодных (учение Парацельса) долго и впоследствии процесс этот оставался таинственным, долго управляла им мифически-таинственная жизненная сила но наконец и в этом процессе открыли явления очень обыкновенные и простые,— явления химические, те же самые, что и вне организма. [c.51]

Гистоны, также обладающие основным характером, имеют более сложный состав и больший молекулярный вес, чем протамины, приближаясь тем самым к обычным белкам. И у этих белков основность обусловлена высоким содержанием аргинина. Они растворимы в воде и осаждаются аммиаком при нагревании они свертываются только в присутствии электролитов и то частично. Гистоны гидролизуются пепсином. Они находятся в ядрах клеток, связанные, как и протамины, с нуклеиновыми кислотами в виде нуклеопротеидов (они получаются легче всего из богатых ядрами органов, например щитовидной железы), [c.446]

Переваривание белков пепсином можно хорошо наблюдать на фибрине, который под действием пепсина становится растворимым, переходя в пептон. [c.159]

Автолизат почти не содержит балластных белков, которые расщепляются в процессе автолиза. Это обусловливает ряд технологических преимуществ. Автолизат как бы самоочищается, причем самоочистка выражается в двух моментах растворимые белки ткани расщепляются пепсином, а нерастворимые компоненты (жиры и др.) сами отделяются на поверхности возникающего прозрачного раствора. [c.206]

Пивоварение. В этой области протеиназы применяют для стабилизации пива от помутнения, чтобы предупредить развитие в нем нежелательных газов, и для иных целей. Помутнение пива, изменение его коллоидно-химической устойчивости происходит потому, что имеющиеся в нем растворимые белки постепенно денатурируются и вместе с другими веществами выпадают в осадок. Ферменты расщепляют белки, и продукты распада не осаждаются. Ферментные стабилизаторы пива содержат пепсин, папаин, бромелин, грибковые или бактериальные протеиназы иногда в различных комбинациях и достаточно гидролизуют белки, чтобы предотвратить, с одной стороны, помутнение пива, с другой — образование в нем вредных газов. При этом стойкость [c.245]

Процессы ферментной тендеризации мясных продуктов, в связи с их большим практическим значением, изучаются сейчас во множестве лабораторий разных стран. В меньшей степени изучается обработка рыбного сырья, однако изменения в тканях животных и рыб, но-видимому, в принципе близки. При действии протеаз на мясе наблюдаются следующие гистологические изменения набухание, разрыхление ткани, утончение и растворение сарколеммы, разрушение ядер клеток соединительной и мышечной тканей, а также разрушение поперечной исчерченности мышечных волокон. В основе ферментной тендеризации лежат процессы частичного (ограниченного) протеолитического гидролиза фибриллярных белков мяса, а, возможно, и соединительнотканных. При этом мясо становится нежным, повышается степень его гидратации (влагоудерживающая способность) возрастает перевариваемость протеолитическими ферментами, в частности пепсином желудочного сока. Количество низкомолекулярных продуктов распада белка — пептидов, аминокислот — увеличивается в ткани незначительно, но вся система белков меняется, что видно из изменений растворимости различных белковых фракций, отдельных белков. Считают, что белки, в первую очередь [c.295]

Пепсин. В 1 л 0,4%-ной соляной кислоты растворяют 1 г сухого растворимого пепсина. [c.282]

Особенно трудной задачей является выделение труднорастворимых белков, например, склеропротеинов (белки покровных и соединительных тканей — кератин, фиброин шелка и др.). В этих случаях после удаления большей части растворимых белков пытаются использовать устойчивость склеропротеинов к действию пепсина или трипсина, разрушая с помощью последних остатки сопутствующих белков. Нередко исследователям приходится для изучения отдельных особенностей состава и структуры этих белков заведомо идти на их растворение в условиях, когда происходит частичная фрагментация белка (в растворах щелочей, мочевины, бромистого лития, восстанови-, телей, расщепляющих дисульфидные связи, и т. п.). [c.16]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Второе направление использует стереоспецифическое образование ани-лидов и фенилгидразидов N-ациламинокислот из N-aцил-DL-aминoки лoт и анилина или фенилгидразина, катализируемое папаином и пепсином. Для успешного протекания реакции должны получаться нерастворимые продукты (из хорошо растворимых исходных веществ). Метод применим и для расщепления аминокислот с двумя центрами хиральности. Это было показано Соколовской и др. [108] на примере реакции бисбензилоксикарбонил-диаминопимелиновой кислоты с анилином, катализируемой папаином. При этом получается кристаллический LL-моноанилид (исходное оо-соединение остается неизменным). [c.54]

Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

Под руководством В. А. Пчелина и В. Н. Измайловой изучалось [91—94] повышение растворимости углеводородов (бензол, нитробензол, гексан, октан, циклогексан) в водных растворах яичного альбумина, сывороточного альбумина, гемоглобина, пепсина, химотрип-сина, желатины и др. Для количественного определения величины солюбилизации использовался рефрактометрический и весовой (по пикнометрическому определению плотностей) методы. [c.395]

Изопропиловым спиртом иможно пользоваться также для осаждения протеинов, пептонов, пепсина, трипсина, панкреатина, реннина, папаина и других энзимов, а также для различных растительных смол, сахаров, растворимых крахмалов, протеиновых препаратов серебра и глицерофосфатов. Изопропиловый спирт находит значительное применение для денатурации этилового спирта в разнообразных сортах денатурированного спирта, которыми пользуются в производстве парфюмерных и косметических изделий . Другими важными областями применения этого благодарного продукта являются также использование его в качестве средства проти1з ожогов фенолом, для наполнения термометров, термостатов и в приготовлении незамерзающих жидкостей для автомобильных радиато1ров. [c.398]

Желудочный сок молодых млекопитающих содержит фермент ренин, или сиео-ротку, свертывающий казеин и нревращающш его в нерастворимый параказеин (иногда казеин называется казеиногеном, а параказеин —казеином). Ренин был получен в чистом кристаллическом виде. Одна часть ренина свертывает 10 частей казеина. Параказеин не следует путать со свободным казеином, осаждающимся кислотами из его кальциевой соли, содержащейся в молоке параказеин образуется в результате необратимой реакции и содержит все количество кальция. Параказеин (кальциевая соль) является основной составной частью сыра, содержащего также жир молока. Ренин четвертого желудка теленка был получен в кристаллическом состоянии. Ренин действует как протеолитический фермент и сходен в некотором отношении с пепсином, но он действует при оптимальном pH 3,7, тогда как пепсин нуждается в значительно более кислой среде. Наряду с осаждением параказеина происходит образование небольшого количества растворимого пептида, так называемой альбумозы сыворотки. Таким образом, свертывание состоит, вероятно, в гидролитическом расщеплении молекулы казеина, причем один из фрагментов становится при этом растворимым, а другой — нерастворимым. [c.452]

Каким образом могут влиять на активность ферментов некоторые свойства носителей или тип присоединения фермента и насколько сильно это влияние, показано ниже на нескольких примерах. Один из наиболее важных факторов — состав реакционноспособных групп. Датта и Оллис [10] исследовали зависимость удельной активности иммобилизованного а-химотрипсина от концентрации гидразидных групп на поверхности гранул биогеля Р-2 (рис. 12.1). Обнаружено, что кривая зависимости имеет острый максимум. На химотрипси-не, лизоциме и липазе изучались изменения удельной активности не только после их иммобилизации, но одновременно и после обработки растворимыми аналогами носителей с теми же химическими группами, которые использовались для связывания белка с поверхностью носителя. Во всех случаях наблюдалась корреляция поведения модифицированных ферментов в растворимом состоянии и в иммобилизованном виде. Манеке и Фогт [33] исследовали количество иаиаи-на, связанного с носителями на основе поливинилового спирта, в зависимости от концентрации на носителе реакционноспособных диазониевых групп. Как следует из табл. 12.2, с возрастанием количества реакционноспособных групп носителя количество связанного папаина проходит через максимум, в то время как относительная активность постепенно понижается. Одной из причин такого уменьшения активности может быть неблагоприятное влияние многоточечного присоединения молекул фермента к носителю, который содержит избыток реакционноспособных групп. Подобные результаты были получены также с иммобилизованным ненсином [53]. Препараты, содержащие 13 мг связанного пепсина на 1 г сухого носителя, имели относительную протеолитическую активность 92,8%, содержащие 46,8 мг/г — 65,7%, 50,8 мг/г — 45,3%, а 65 мл/г — 37,8%. [c.425]

Для отделения растворимых белков от неорганических солей и т. д. часто пользуются тепловой коагуляцией. Считают, что аминокислотный состав коагулированного белка идентичен с составом его в природном состоянии. Однако Колвери, Гер-риот и Нортруп [146] показали, что аминокислотный состав пепсина и полученного из него при нагревании свернутого белка не одинаковы. Кизель и Кузьмин [363] пришли к таким же выводам при исследовании состава коагулированного и неизмененного эдестина. Значение этих фактов очевидно. [c.353]

В результате этих исследований было установлено, что частицы многих белков обладают округлой, эллипсоидной формой. Такие белки получили название глобулярных белков (лат. globulus — шарик). К таким белкам относятся главным образом белки, растворимы ев воде или в слабых солевых растворах, например альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, органов и тканей, гемоглобин крови, фермент желудочного сока (пепсин) и др. [c.45]

Альбумозы — гидролитические продукты распада белков, растворимые в воде, не коагулирующие при нагревании, осаждающиеся из растворов азотной кислотой и при насыщении сернокислым аммонием. Пептоны — продукты более глубокого гидролиза белка онн не коагулируют при нагревании, не осаждаются ни азотной кислотой, ни в шсыщенном растворе сернокислого аммония, но еще осаждаются фосфорновольфрамовой кислотой. Под альбумозамн и пептонами надо понимать не одно химически индивидуальное вещество, а смесь более или менее сложных полипептидов, в состав которой входят также и свободные аминокислоты, хотя и в относительно небольшом количестве. у льбумозы и пептоны, полученные действием пепсина на разные белки, не одинаковы по составу. Таким образом, из каждого белка получается соответствующий ему пептон мясной (мышцы) пептон, яичный пептон, рыбий пептон и т. д. [c.313]

Фиг. 26. Кривые растворимости чистого А-пепсина (4) и кристаллического пепсина, полученного из продажного препарата пепсина (Б), в иолунасыщенпом растворе сульфата магния в 0,05 М ацетатном буфере (pH 4,6) при 22°.

I Кривые растворимости. Одним из более надежных критериев чистоты белка является форма кривых растворимости. Кривые растворимости строят, тщательно измеряя количество белка в растворе при различных количествах белка, добавленного в раствор. Ионная сила, температура и объем раствора ДО.ИЖНЫ при этом оставаться постоянными необходимым условием является также достижение полного равновесия между твердой и растворенной фазами. Для чистого белка зависимость количества белка в растворе от количества внесенного белка строго линейна до точки насыщения после точки насыщения наклон кривой равен нулю. На фиг. 26 приведены кривые растворимости для чистого и загрязненного препаратов протеолитического фермента пепсина. Присутствие примесей может различным образом изменять идеальную кривую в зависимости от растворимости загрязняющего вещества и от его содержания в препарате. Однако и самое тщательное исследование формы [c.82]

НР. Все галогенводороды в реакциях комплексообразования играют роль доноров электронных пар. Однако вследствие >.геныисй, чем у НР, полярности связи способность быть лигандом в комплексах у них выражена слабее, чем у фтористого водорода. Взаимодействуя в водных растворах с оксидами металлов, НС1 образует соли, большинство из которых растворимо в воде. Соляная кислота и ее соли имеют большое биологическое значение. Например, НС присутствует в желудочном соке, выделяясь железами слизистой оболочки желудка. Она играет существенную роль в превращении пепсина в активную форму и в то же время уничтожает гнилостные бактерии, попадающие в желудок. Солн галогенводородных кислот участвуют в ряде физиологических процессоз, поэтому некоторые из них находят применение в медицине. [c.274]

Пепсин — протеолитический фермент слизистой оболочки свиного, овечьего и телячьего желудка. Продажный пепсин бывает различной силы. Так, например, Швейцарская Фармакопея (IV) требует препарата, растворяющего в течение 1—2 часов 40 ч. коагулированного куриного белка, в то время как по Германской Фармакопее (VI) пепсин должен переварить в течение 3 часов 100 ч. белка, по Британской Фармакопее (1914) — в течение 6 часов 2500 ч., а по Американской Фармакопее <1Х) за 3 часа — 3000 ч. коагулированного куриного белка. Самый лучший из имеющихся в продаже препаратов растворяет за 3—6 часов 10 ООО ч. коагулированного белка (Parke Davys а. Со). Более слабые продажные препараты обычно приготовляются из более крепких путем прибавления нейтральных веществ, как сахароза, молочный сахар, крахмал и т. д. Препараты, содержащие растворимые в воде примеси, также растворяются в воде. Обычно пепсин продается в форме белых или желтовато-белых порошков или в виде коричневатых пластинок. Вкус, в зависимости от примеси, более или менее сладкий, потом горьковатый. [c.528]

Реннин, вызывающий свертывание молока, необходим детям, так как они питаются почти исключительно молоком. В силу своей жидкой консистенции молоко могло бы быстро пройти через желудок, не успев подвергнуться действию пепсина. Однако реннин успевает превратить казеин (белок молока) в растворимый параказеин. Присутствующие в молоке ионы кальция, соединяясь затем с параказенном, образуют нерастворимый комплекс — молочный сгусток. Коагулированный таким образом белок молока остается в желудке дольше. [c.366]

Бацитрацин. Бацитрацин образуется одним из штаммов бактерии из группы Ba illus subtilis Он еще не получен в чистом виде, а при достигнутой степени чистоты представляет собой серовато-белый порошок, растворимый в воде. Он может быть извлечен из водного раствора н, бутиловым спиртом, но не эфиром, хлороформом или этилацетатом. Бацитрацин является довольно стойким нейтральным веществом, не осаждающимся из раствора при изменении значений pH. При нагревании в течение 15 мин. при 100 не происходит значительной потери его активности. Он довольно устойчив в кислых, но распадается в щелочных растворах (при значениях pH выше 9,0). Не расщепляется пепсином и трипсином. [c.217]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

П. легко образуют соли с различными к-тами, хлориды, нитраты и сульфаты П. растворимы в воде пикраты, флавианаты, хлораураты — нерастворимы. П. осаждаются в присутствии 20%-ной трихлоруксусной к-ты. В сперме рыб П. содержатся в виде солеобразных соедииений с нуклеиновыми к-тами и могут быть выделены в свободном виде экстракцией высушенной и обезжиренной спермы раствором серной к-ты TI последующим осаждением пикриновой к-ты, П. не расщепляются пепсином, но образуют с ним нерастворимый осадок. Трипсин, папаин, лейцинаминопентидаза и др. протеолитич. ферменты расщепляют П. Биологич. роль И не выяснена. Поскольку П. образуют комплексы с дезоксирибонуклеиновой к-той ДНК) ядер клеток, предполагается, что они имеют значение в функционировании ДНК и передаче наследственных свойств. [c.186]

Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

Что же касается влияния температуры на растворимость белка, то здесь такого общего правила нет. Так, растворимость таких белков, как, например, глобулины семян, фос-форилаза мышц и пепсин, растет с повышением температуры. При этом увеличение растворимости зависит от окружающей среды. Для некоторых белков растворимость возрастает с повышением температуры в том случае, если они находятся в разбавленном солевом растворе, тогда как для других необ ходимы крепкие растворы солей или водно-спиртовые смеси. В то же время растворимость белка часто резко убывает с повышением температуры, и это уменьшение растворимости можно наблюдать как в водных, так и в солевых растворах. Примером подобных белков могут быть альдолаза мышц, сульфат инсулина и различные формы гемоглобина. Интересно, что на растворимость последнего белка температура оказывает двоякий эффект. Так, при повышении температуры от О до 25° происходит уменьшение растворимости оксигемоглобина, метге-моглобина и карбоксигемоглобина. Однако при дальнейшем увеличении температуры до 40° растворимость снова начинает увеличиваться. [c.181]

Для таких белков, как высокоочищенный яичный альбумин, лактоглобулин молока, пепсин и т. п., можно строго определить растворимость в том же смысле, как растворимость НаС1, или Ва304, или другого чистого химического реактива. [c.282]

В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология