Аминокислоты удельное вращение

Таблица 1-4. Молекулярное вращение [Л/]д и удельное вращение [а]д протеиногенных аминокислот

Таблица 5-2. Удельное вращение некоторых аминокислот, вьщеленных из белков Все эти аминокислоты имеют Ь-конфигура-цию, но одни из них правовращающие, а другие-левовращающие.

В табл. 1-4 приведены значения удельного вращения и молекулярного вращения протеиногенных аминокислот в различных растворителях. Следует заметить, что зависимость оптического вращения от концентрации [c.23]

Наконец, интуитивно представляется целесообразным использовать специальные характеристики для некоторых классов органических соединений. Например, можно ожидать, что для идентификации аминокислот, часто имеющих хиральные центры, окажется полезным удельное вращение [а]. [c.163]

Удельное вращение ь-а-аминокислот [c.278]

Длину оптического пути выражают в дециметрах и обязательно указывают температуру и длину волны используемого света (обьгано это В-линия в спектре натрия, X = 589 нм). В табл. 5-2 приведены значения удельного вращения для нескольких аминокислот обратите внимание, что среди них есть как левовращающие, так и правовращающие. [c.110]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Очень легко растворим в воде и этиловом спирте, практически не растворим в диэтиловом эфире, ацетоне, этилацетате, бензоле, сероуглероде и четыреххлористом углероде. Удельное вращение [а]д =-1-9,7° (с — 1,3, НгО). Чувствителен к воздействию окислителей. Водные растворы на воздухе легко окисляются в цистин. Неустойчив также в щелочной среде, разлагается на HjS, NH3 и пировиноградную кислоту. Незаменимая аминокислота, входящая в состав многих пептидов и всех белков, особенно много -цистеина в кератине. В организме образуется из метионина. [c.444]

Исследования оптической конфигурации аминокислот развиваются в различных направлениях некоторые из них рассмотрены в настоящей главе, другие будут обсуждены в дальнейших главах, посвященных вопросам обмена аминокислот и их роли в питании. Потребность в оптически чистых изомерах аминокислот для экспериментальных исследований очевидна. Определение удельного оптического вращения имеет значение для характеристики изомеров аминокислот, однако эта методика в большинстве случаев лишена той чувствительности, которая присуща ферментативным методам. Чистоту многих изомеров аминокислот можно проверить при помощи оптически специфических ферментов, таких, как оксидазы D-аминокислот (стр. 184) и L-аминокислот (стр. 187) или специфические к L-изомерам бактериальные декарбоксилазы (стр. 204). Эти методы позволяют обнаружить менее одной молекулы изомера аминокислоты в присутствии ГООО или даже 10 000 молекул ее антипода [544]. Вероятно, при усовершенствовании этих методов легко можно добиться еще более высокой чувствительности. [c.95]

Поэтому правовращающий изовалин можно обозначить либо как а-метил-Ь-а-аминомасляную кислоту, либо как а-этил-О-аланин. Удельное оптическое вращение ( + )-изовалина составляет + 13,1° в воде и +7,8° в соляной кислоте такое направление изменений удельного вращения типично для аминокислот О-ряда. Однако молярное вращение ( + )-изовалина в ледяной уксусной кислоте больше, чем в воде, что характерно для Ь-аминокислот. [c.90]

Преломление, обусловленное молекулами органических соединений, представляет собой сумму преломлений их атомов. Это верно и в отношении белков. К сожалению, однако, это обстоятельство не может быть использовано для изучения структуры белков, так как содержание углерода, азота, водорода и кислорода в различных белках почти одинаково. Кроме того, число отдельных атомов в молекуле белка настолько велико, что участие одного атома или группировки атомов в общем преломлении молекулы ничтожно мало. Те же соображения относятся и к способности белков вращать поляризованный луч света [108, 109]. Поскольку все аминокислоты, за исключением глицина, являются оптически активными соединениями и асимметрические атомы углерода аминокислот остаются асимметрическими и в пептидной цепи, полипептиды и белки представляют собой оптически активные соединения. Знак и величина удельного вращения белка зависят от числа аминокислот в белке и от их строения. Общая величина, получающаяся в результате взаимодействия сотен молекул аминокислот, не позволяет поэтому сделать какие-либо выводы относительно расположения аминокислот и относительно других деталей, касающихся внутренней структуры белка. Удельное вращение белков достигает минимума в их изоэлектрической точке. Оно колеблется между —30 и —70° [109]. Значительно большие величины, вплоть до —313°, были обнаружены в желатиновых гелях [110]. [c.139]

Имеются трудности в оценке ряда опытов, осуществленных в этой области. Во-первых, оптическое вращение аминокислоты сильно зависит от pH и в меньшей степени от концентрации в некоторых случаях авторы приводят значение оптического вращения продуктов в условиях, для которых отсутствуют сравнительные данные для чистого энантиомера. Если авторы не определяли энантиомерного состава, то не остается ничего, как только сообщить величины удельного вращения и условия, в которых они были измерены. Во-вторых, обычно получаются твердые диастереомерные или энантиомерные продукты, и в ряде случаев на основании приведенных в литературе данных невозможно установить, не произошло ли частичное разделение при их кристаллизации. [c.349]

В заключение следует отметить еще одну характерную особенность, также определяемую наличием двух групп, а именно удельное вращение аминокислот изменяется при изменении величины pH их растворов. Это происходит вследствие изменений в природе и концентрации существующих в растворе частиц, происходящих при добавлении кислоты или щелочи.. Установлено, что в солянокислых растворах, в которых образуется катион, удельное вра- [c.525]

Растворы всех белков способны вращать плоскость поляризации света, проходящего через них. Это происходит, в частности, вследствие присутствия в молекулах белков остатков оптически активных аминокислот. В то же время изучение даже сравнительно простых молекул показывает, что знак и величина оптического вращения зависят не только от природы атомов и групп, связанных с асимметрическими атомами углерода, но и от взаимного расположения асимметрических углеродных атомов. Отсюда следует, что изменение в структуре или конформации белковых молекул может отражаться на величине его удельного вращения. [c.201]

Важной особенностью белковых аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, все они построены асимметрично и, следовательно, будучи растворены в воде или соляной кислоте, способны вращать плоскость поляризации света. Значение удельного вращения в большинстве случаев составляет от 20 до 30° влево или вправо и лишь иногда выражается большими или меньшими величинами. Из 17 оптически деятельных белковых аминокислот 7 характеризуются в водных растворах правым (-Ь) и 10 левым (—) вращением, но все они относятся к Ъ-ряду. [c.41]

Удельное оптическое вращение (при 25= 1°) аминокислот, обычно встречающихся в белковых гидролизатах [c.82]

Удельное оптическое вращение других природных аминокислот [c.83]

Хорошо известно, что растворенное вещество может взаимодействовать с растворителем, но об этом часто забывают при описании величины оптического вращения вещества в растворе. В растворе могут происходить сложные молекулярные взаимодействия, конформационные изменения и изменения ионных частиц очевидно, такие изменения будут влиять на оптическое вращение, и в результате зависимости от природы растворителя и (или) pH раствора будут наблюдаться различные величины вращения. Для многих амфотерных веществ, таких, как аминокислоты, знак оптического вращения изменяется при изменении pH раствора. Этого можно было ожидать, так как удельные вращения часто малы (< 100°) и их кривые дисперсии оптического вращения пересекают ось нулевого вращения в области 400-500 нм. Таким образом, изменение молекулярных частиц, например переход цвиттер-иона в соль недиссоциированной кислоты и амина, должно сильно влиять на вращение.Тэнфорд [ 26] показал, что даже такое незначительное изменение растворителя, как переход от 40%-ного к 60%-ному водному диоксану, приводит к изменению знака вращения N-aцeтил-L-глyтaминoвoй кислоты при D-линии натрия. Гринштейн и Виниц[ 27] отмечали, что почти для всех l-аминокислот наблюдался сдвиг оптического вращения в сторону более положительных величин при переходе от нейтральной среды к кислой. [c.37]

Удельное оптическое вращение некоторых аминокислот [c.84]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

Величина удельного вращения колеблется в очень широких пределах. При этом обращает на себя внимание то, что аминокислоты с циклическими системами (фенилаланин, гистидин, триптофан, пролин и т. д.) имеют высокое отрицательное вращение. Цвиттер-ионная структура ответственна за относительно высокие температуры кипения, низкую летучесть и умеренную растворимость в органических растворителях. Химически доказано, что ь-(+)-аланин, ь-(- -)-молочная кислота и ь-глицеривовый альдегид имеют одинаковую конфигурацию [c.347]

При 25°С стеклянная трубка длиной 20 см, заполненная 5%-ным раствором цитруллина в 0,3 н. НС1, вращает плоскость поляризации света на 1,79° вправо. Какова величина удельного оптического вращения цитруллина Можно ли по удельному вращению цитруллина определить, является ли он D- или L-аминокислотой [c.133]

Практически все природные моносахариды (за исключением дигидроксиацето-на) обладают оптической активностью. Так, D-глюкоза в природе встречается в виде правовращающего изомера с удельной величиной вращения [а] = = -Ь 52,7°, а D-фруктоза-в виде левовращающего соединения ([ос] >° = — 92,4°). Так же как и стереоизомерные формы аминокислот (гл. 5), все стереоизомеры моносахаридов определяют по отношению к выбранному в качестве стандарта веществу-глицеральдегиду, который имеет одну D-форму и одну L-форму (рис. 11-5). Однако, поскольку многие альдозы имеют два или больше асимметрических центров, принято, что обозначения D и Lуказывают на конфигурацию асимметрического атома углерода, максимально удаленного от атома углерода карбонильной группы. Если гидроксильная группа при наиболее удаленном асимметрическом атоме углерода располагается в проекционной формуле справа, то сахар относят к D-ряду, а если слева, то к L-ряду. В природе обнаружены прак- [c.305]

Удельное вращение плоскости поляризации света энантиоме-рами многих биологически активных молекул часто мало поляриметрические методы не всегда достаточно чувствительны, чтобы обнаружить следы изомера, сопутствующего большому избытку антипода. Такой анализ может иметь важное значение по нескольким причинам. При получении биологически активных пептидов влияние изомерных примесей кумулятивно присутствие 1% о-аминокислоты в каждой из аминокислот, вошедшей в 10-членный пептид, приведет к неактивному на 10% соединению. Другая область, представляющая значительный интерес, относится к обнаружению внеземной жизни. Уникальной особенностью макромолекул биологического происхождения является их способность различать и избирательно включать определенные оптические изомеры. Обнаружение преобладания одного оптического изомера на отдаленной планете может рассматриваться как указание на существование жизни [59]. Неудивительно, что, несмотря на трудность разделения оптических изомеров на обычных жидких фазах, ГХ уделялось значительное внимание как быстрому способу их разделения и идентификации. Особенно успешными оказались два следующих подхода (а) применение оптически активных жидких фаз и (б) введение в разделяемые соединения второго асимметрического центра. [c.96]

Оптическую активность денатурированного белка можно отнести за счет его структурных единиц, а именно L-аминокислот. Среднее удельное вращение L-аминокислоты равно примерно —100°, т. е. равно среднему удельному вращению денатурированного белка. В нативных белках существует, по-видимому, какая-то особенность структуры, обусловливающая меньщее значение отрицательного вращения. Исходя из модели макромолекулы, построенной из одинаковых (в отношении конфигурации) асимметричных остатков и имеющей спиральную конформацию, можно оценить, какой вклад в величину ее оптического вращения вносят асимметричные мономеры и какой — спиральная структура (точнее — избыток правых или левых спиралей). [c.287]

Величину [т] для полипептида в форме спирали или клубка можно легко рассчитать, если нам известны молекулярный вес аминокислотного остатка и удельное вращение [а]д Для спиральной и клубковой форм. Последнее определяют в опытах по плавлению а-спиралей синтетических полипептидов. Так, если оттитровывать боковые карбоксильные группы поли-глютаминовой кислоты щелочью, то нейтральные СООН-груп-пы будут переходить в заряженные СОО--группы. В результате вдоль молекулы начнут действовать мощные силы электростатического отталкивания, способные разорвать водородные связи и полностью расплавить а-спираль, (рис. 21). Это разрушение а-спирали происходит в узкой зоне pH и сопровождается резким изменением оптической активности. Удельное вращение теряет большой положительный инкремент, создаваемый а-спиралью, и падает от -Ьб до —80°. Так как спираль полностью разрушена, то эта величина, —80°, и есть удельное вращение клубковой формы, обусловленное а-углеродными атомами -аминокислот. Соответственно вклад а-спирали гораздо больше и обратен по знаку, составляя +86°. Алгебраическая же сумма обеих величин, т. е. [а]о спиральной. конфигурации, близка к нулю ( + 6°). [c.103]

Остальные 20 не способны обмениваться вплоть до температуры плавления вторичной структуры — вблизи 60°. На рис. 12 нанесены кривые плавления спиралей рибонуклеазы как в обычной, так и в тяжелой воде, когда происходит разрыв связей между СО—NH -группами. Для исследования процесса распада о-спиральной структуры белков и полипептидов в данном эксперименте, как и во многих других, было использовано измерение удельного вращения плоскости поляризации света (при D-ли-нии натрия, Я, = 589 Ш л), или так называемой оптической активности [alo- Оптическая активность измеряется при серии температур, когда наблюдается резкий переход. Напомним, что аминокислоты, (кроме глицина), содержат асимметрический а-атом углерода и вращают плоскость поляризации света. Величина оптического вращения полимера состоит из алгебраической суммы двух величин из отрицательной величины, представляющей собой вклад всех асимметрических атомов углерода и из положительной величины, являющейся вкладом а-спи-ральной структуры как це- [c.50]

Оптическая активность белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот обусловлена их оптически активными компонентами — аминокислотами и сахарами, а также асимметрией их вторичной структуры, имеющей форму право- или левовинтовых спиралей. Денатурированный белок имеет конформацию беспорядочного клубка и поэтому дает оптическое вращение, отличное от того, которое дает соответствующий нативный белок, содержащий спиральные участки. Оптическое вращение растворов амилопектина, имеющего в основном неспиральное строение, отличается от оптического вращения свежеприготовленной спиральной амилозы, если проводить сравнение в пересчете на один и тот же вес глюкозы. Изменения во вторичной структуре макромолекул удается регистрировать путем измерения удельного вращения не только по всему спектру, но и при одной длине волны. Уже с давних пор известно, что белок по мере денатурации приобретает все более и более отрицательное удельное вращение. Величины [а]п для полностью денатурированных белков и беспорядочно свернутых полипептидов лелсат в интервале от —90 до —125°, тогда как удельное вращение белков в нативном состоянии составляет - -100° и больше. Изменения конформации белков, обусловленные изменением pH, также отражаются на величине удельного вращения. Все эти свойства белковых растворов известны по наблюдениям их удельного вращения при одной длине волны — как правило, при длине волны D-линии натрия. [c.435]

Все выделенные из белков аминокислоты, за исключением гликоколла, оптически активны удельное вращение их различно. Температуры плавления аминокислот вообще высоки, чаще от 200 до 300° (плавятся с разложением). При нагревании до температуры плавления они обычно разлагаются с выделениемСОд. В отличие от аминокислот, их эфиры могут быть подвергнуты перегонке, и при уменьшенном давлении они перегоняются довольно хорошо. Многие из свободных аминокислот имеют сладкий вкус. [c.299]

Продукты конденсации эфиров а-аминокислот и димедона (ЬП) характеризуются исключительно большим удельным вращением [69]. Краббе и Галперн [70] наблюдали сильный эффект Коттона в тех случаях, когда хромофорная енаминная группа была присоединена непосредственно к асимметрическому атому углерода. Этиловый эфир димедонглицил-ь-лейцина [ЬП1, К = = СН2СН(СНз)о] совсем не давал эффекта Коттона. Положение экстремума на кривой ДОВ и амплитуда эффекта Коттона в сильной степени зависели от природы аминокислоты, образующей енаминиую систему [70]. [c.183]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология