Высвобождение и связывание

О биохимии и фармакологии глицина как медиатора известно немного, хотя и имеются некоторые данные об его стимулированном пресинаптическом высвобождении, связывании со специфическими рецепторами, о натрий-зависимой высокоаффинной системе обратного поглощения и о ферментах его синтеза и деградации. [c.231]

Рис. 13.13. Механизм каталитической реакции этилена с водородом на поверхности металла а -водород и этилен адсорбируются на поверхности металла б-разрыв связи Н—Н с образованием адсорбированных атомов водорода -миграция атомов водорода к адсорбированному этилену и связывание с его углеродными атомами г-ослабление адсорбции молекулы поверхностью металла в результате образования новой связи С—Н и высвобождение этана.

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Для одной из каскадных ферментных систем механизм, останавливающий развитие каскадного эффекта, известен. Гликогенфосфорилаза мышц активируется каскадной последовательностью ферментов, которая включается в результате контролируемого вегетативной нервной системой высвобождения адреналина (гл. 16, разд. Б, 3). Связывание адреналина мембраной клетки приводит к высвобождению сАМР, активирующего протеинкиназу. Киназа катализирует фосфорилирование другого фермента — киназы фосфорилазы. В этот момент мышцы готовы к быстрому расщеплению гликогена. Однако непосредственным сигна- [c.72]

Образование межклеточного вещества и минерализация костной ткани являются результатом деятельности костеобразующих клеток-остеобластов, которые по мере образования костной ткани замуровываются в межклеточном веществе и становятся остеоцитами. Известно, что костная ткань служит основным депо кальция в организме и активно участвует в кальциевом обмене. Высвобождение кальция достигается путем разрушения (резорбция) костной ткани, а его связывание-путем образования костной ткани. С этим связан процесс постоянной перестройки костной ткани, продолжающийся в течение всей жизни организма. При этом происходят изменения формы кости соответственно изменяющимся механическим нагрузкам. Костная ткань скелета человека практически полностью перестраивается каждые 10 лет. [c.675]

Многие аналитические реакции проводят при строго определенном значении pH, которое должно сохраниться в течение всего времени проведения реакции. В ходе некоторых реакций pH может изменяться в результате связывания или высвобождения ионов Н+. Для сохранения постоянного значения pH применяют буферные растворы. [c.227]

Рис. 24-21. Влияние pH на кривую насыщения гемоглобина кислородом. Свойственные тканям низкие значения pH способствуют высвобождению кислорода, тогда как более высокие значения pH в легких способствуют связыванию кислорода.

О 2 каждой молекулой гемоглобина. Обратимое связывание кислорода гемоглобином сопровождается высвобождением протонов в соответствии с уравнением [c.769]

Изменение связывания кислорода гемоглобина в форме 5-образной кривой имеет большой биологический смысл. Кривая показывает исключительную роль гемоглобина в связывании кислорода при его избытке (в органах дыхания) и высвобождении его, если окружающая среда (ткани) испытывает в нем недостаток. [c.22]

Приведенные результаты дают возможность осуществить интересный эксперимент по кинетике связывания воды. Образец для калориметрии приготовляют при желаемых условиях (парциальное давление водяного пара), заваривают и нагревают до высвобождения всей связанной воды. После охлаждения до необходимой температуры связывания можно по уменьшению эндотермического пика следить за исчезновением свободной воды как функции времени. Безусловно, следует соблюдать обычные предосторожности при проведении сканирования. Такой эксперимент может быть дополнен гравиметрическим определением кинетики водопоглощения. Это позволит получить более полную картину процессов связывания и водопоглощения. [c.355]

Показатель степени 2,8 при концентрации кислорода связан с тем, что одна молекула гемоглобина может присоединить в среднем 2,8 молекулы кислорода, хотя в принципе возможно связывание четырех молекул Ог. Формы кривых 2—4 как раз свидетельствуют об отсутствии связи четырех гем-групп с четырьмя молекулами кислорода в молекуле гемоглобина. В противном случае эти кривые по форме были бы идентичны кривой для миоглобина. Физически это означает, что присутствие нескольких связанных молекул кислорода благоприятствует дальнейшему присоединению кислорода, но при наличии только одной связанной молекулы кислорода она легко отщепляется. В результате при низкой концентрации кислорода гемоглобин захватывает меньше кислорода, а при высокой концентрации — больше, чем этого можно ожидать в соответствии с экспоненциальной кривой 1. Сигмовидная форма кривых 2—4 на рис. 18.9 показывает, что гемоглобин легко насыщается кислородом в капиллярах легких и затем также легко отдает его в капиллярах тканей. Диссоциация оксигемоглобина зависит и от pH при понижении значения pH увеличивается скорость высвобождения кислорода (эффект Бора). Пониженные значения pH в тканях объясняются высоким содержанием в них диоксида углерода. [c.578]

Условия культивирования. В процессе выращивания микроорганизмов, продуцирующих липиды, для окисления компонентов питательной среды и высвобождения необходимой для биосинтеза клетки энергии необходим кислород, который играет роль акцептора при связывании четырех пар атомов водорода, высвобождающихся при образовании промежуточных продуктов распада углеводов (цикл трикарбоновых кислот) в процессе дыхания. [c.341]

Значение молярной электрической проводимости /-0 иона водорода при бесконечном разбавлении во много раз превышает значения для других ионов. О бъяснение этому — наличие водородных связей между молекулами воды (разд. 4.5.3). Длинные цепи молекул воды возникают в результате связывания их водородными связями (рис. 12.14). И если ион водорода участвует в этой связи на одном из концов цепи, то перестройка этой связи может сопровождаться высвобождением его на другом конце цепи. Эти изменения совершаются во много раз быстрее, чем собственное независимое движение иона. [c.292]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Т.г. в организме контролирует развитие и функционирование щитовидной железы. Он стимулирует синтез и выделение щитовидной железой тироксина и трииодтиронина. После связывания Т.г. специфич. рецепторами клеточной мембраны в щитовидной железе стимулируется активность аденилатциклазы, что приводит к повышению содержания в клетке циклич. аденозинмонофосфата, ускорению транспорта иода и связыванию его белком усиливается синтез тиреоглобулина, его протеолиз и высвобождение тироксина и трииодтиронина. Под влиянием Т.г. ускоряется ряд др. метаболич. процессов в железе. [c.589]

На рис. 6-9, Л при/ведены кривые, представляющие собой зависимость скорости обмена Глюкоза Глюкозо-6-фосфат, катализируемого ферментом гексокиназой (гл. 7, разд. Д, 6), от концентрации глюкозо-6-фосфата при постоянном отношении 1[Глюкоза]/ [Глюкозо-6-фосфат], равном 1/19 (благодаря чему между концентрациями субстратов и продуктов всегда поддерживается соотношение, соответствующее равновесному). Как видно из рисунка, скорость этой обменной реакции, а также реакции ATP <=i ADP, монотонно возрастает с ростом концентрации субстрата. Этот факт свидетелствует о неупорядоченном связывании субстратов [37], а различие в максимальных скоростях обменных реакций указывает на то, что высвобождение глюкозо-6-фосфата из комплекса с ферментом происходит, по-видимому, медленнее, чем высвобождение ADP. [c.34]

Многие ферменты, которые модифицируются протеинкиназами, нуждаются в ионах кальция. Поэтому для полного проявления активности аденилатциклазы необходимо также высвобождение ионов Са + в цитоплазму, которое обычно инициируется нервным импульсом. Увеличение поглощения ионов Са + наблюдается, например, при связывании конка-навалина А Т-лимфоцитами (гл. 5, разд. В, 3) [80]. Контроль за поступлением ионов Са + в клетки, по-видимому, играет большую роль в осуществлении межклеточных коммуникаций. [c.71]

Было высказано предположение, что концентрация ионов Mg +, так же как и концентрация ионов Н+, остается в состоянии подвижного равновесия с сывороткой крови . Тем не менее, по-видимому, возможны ситуации, когда происходят по крайней мере временные изменения концентрации свободных ионов Mg + и свободных ионов Н+б. При быстром катаболизме углеводов гликолиз может привести к закислению мышечных клеток, причем значение pH может падать от 7,3 до 6,3. Падение pH вызывает значительное снижение степени связывания Mg + с такими молекулами, как АТР, и временное увеличение концентрации ионов Mg +. Подобным образом высвобождение дифосфоглицерата из комплекса с гемоглобином при оксигенацни приводит к снижению концентрации свободного Mg +, так как последний связывается с дифосфоглицератом . Эти изменения концентрации свободного Mg + могут иметь большое значение в метаболической регуляции . [c.130]

Кривая связывания кислорода гемоглобином зависит от pH при данной величине р(Ог) сродство к кислороду уменьшается номере уменьшения pH (эффект Бора). Гликолиз представляет собой анаэробный процесс, приводящий к образованию молочной кислоты и диоксида углерода. Оба эти соединения имеют тенденцию к понижению pH и способствуют высвобождению кислорода из оксигемоглобина там, где в этом есть необходимость, В дезоксигемоглобине, напротив, содержатся немного более основные, чем у оксигемоглобина, группы (азот имидазола His-146 в р-цепях и His-122 в а-цепях, а также аминогрупп Val-1 в а-цепях), в силу чего дезоксигемоглобин связывает протон после высвобождения кислорода, что важно для обратного транспорта диоксида углерода к легким. Карбоангидраза катализирует образование бикарбоната в эритроцитах из диоксида углерода и воды, и ионы бикарбоната могут связываться с протонированными группами дезокси-гемоглобина. В легких дезоксигемоглобин перезаряжается кислородом, эффект Бора вызывает высвобождение бикарбоната, из которого под действием карбоангидразы образуется диоксид углерода, который затем выдыхается. Транспорт диоксида углерода дезоксигемоглобином приводит также к образованию производных карбаминовой кислоты с аминогруппами белка (схема (9) . Хотя оксигемоглобин также связывает диоксид углерода, у дезоксигемо-глобина эта способность выше ввиду большей доступности аминогрупп. [c.558]

Из многообразия производных гемоглобина, представляющих несомненный интерес для врача, следует прежде всего указать на оксигемоглобин НЪО, — соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Клслород присоединяется к каждому гему молекулы гемоглобина при помощи координационных связей железа, причем присоединение одной молекулы кислорода к тетрамеру облегчает присоединение второй молекулы, затем третьей и т.д. Поэтому кривая насыщения гемоглобина кислородом имеет сигмоидную форму, свидетельствующую о кооперативности связывания кислорода. Эта кооперативность обеспечивает не только связывание максимального количества кислорода в легких, но и освобождение кислорода в периферических тканях этому способствует также наличие П и СО, в тканях с интенсивным обменом. В свою очередь кислород ускоряет высвобождение СО, и П в легочной ткани. Эта аллостерическая зависимость между присоединением П, О, и СО, получила название эффекта Бора. [c.84]

Чтобы определить, произошло ли лигирование, 5 -конец зонда X метят биотином, а З -конец зонда V — дигоксигенином, низкомолекулярным соединением, связывающимся с соответствующим антителом. После гибридизации и лигирования проводят денатурацию ДНК для высвобождения гибридизовавшегося зонда и переносят смесь в небольшую пластиковую лунку, покрытую стрептавидином. Лунку промывают, чтобы удалить весь материал, кроме связавшегося со стрептавидином биотинилированного зонда. Затем добавляют в лунку антитела к дигоксигенину, предварительно соединенные со щелочной фосфатазой. После промывания, в ходе которого происходит удаление несвязанного конъюгата, добавляют бесцветный хромогенный субстрат. Окрашивание раствора в лунке свидетельствует о связывании антитела к дигоксигенину с зондом, меченным дигоксигенином, т. е. о том, что этот зонд был лигирован с зондом, меченным биотином. Если же окрашивания не происходит, значит лигирования не было. [c.198]

Различные бактериальные штаммы продуцируют серологически различные токсины, но все они построены одинаковым образом [16] и образуются из неактивного предшественника (претоксина — белка с М 145 000) посредством протеолитиче-ского расщепления одной из пептидных связей. Получающиеся субъединичные пептиды с М 50 000 и 100 ООО связаны дисуль-фидной связью, восстановительное расщепление которой приводит к потере токсичности [17]. Токсин ботулизма связывается специфично с ганглиозидами, но не с цереброзидами или другими липидами. Прочность связывания возрастает с увеличением числа остатков сиаловых кислот в ганглиозиде (т. е. от Gmi к Gti). Возможно, что токсин может также реагировать с гликопротеинами. Токсин ботулизма in vitro селективно связывается с синаптосомами, а in vivo он блокирует химические синапсы посредством ингибирования пресинаптического высвобождения молекулы медиатора. [c.52]

Цикл медиатора 1) синтез, 2) поглошение везикулами 3) если первое и второе происходят в перикарионе, то экзо-плазматический транспорт к нервным окончаниям, 4) пресинаптическое высвобождение при деполяризации в синаптическую-щель (экзоцитоз), 5) диффузия к постсинаптической мембране, 6) узнавание и связывание специфическим рецептором, например мембранным белком (чтобы включился воротной механизм постсинаптической мембраны), 7) инактивация. [c.238]

Между процессами высвобождения углфода при дыхании и связывания углерода при фотосинтезе установилось известное равновесное состояние, что характерно как для материков, так и для океанов В такой обменный механизм включена только часть общего количества углфода всей биомассы [c.53]

И наконец, помехи при образовании пара могут быть сведены к минимуму или вовсе устранены путем использования веществ, называемых освобождающими агентами , которые способствуют высвобождению атомов кальция из медленно испаряющихся фосфатсодержащих частиц. Например, при добавлении к раствору, содержащему ионы кальция и фосфата, больших количеств ионов лантана атомизация кальция увеличивается в результате того, что лантан преимущественно соединяется с фосфатом, оставляя ионы кальция несвязанными. Освобождающим агентом может служить ЭДТА, внесение которого в раствор пробы приводит к связыванию кальция в комплекс, что предотвращает образование соединений кальция с фосфатом. Когда раствор распыляется в пламя, комплекс кальция с ЭДТА легко разрушается и атомы кальция освобождаются. Другой тип освобождающих агентов образует только матрицу, или субстрат, в котором могут быть диспергированы кальций и фосфат. Такие частицы быстро разлагаются или переходят в пар. Например, частица, состоящая в основном из глюкозы, легко разлагается в пламени. Если к раствору, содержащему фосфат и щелочноземельные элементы, добавить большое количество глюкозы, десольватированные частицы растворенного вещества состоят главным образом из глюкозы, а фосфат и кальций распределены в этой массе. Когда такие частицы разлагаются, то частички кальция с фосфатом, если они присутствуют, имеют очень малые размеры и легко переходят в пар. [c.685]

Объединим теперь описанные выше явления и проследим цепь событий, в результате которых адреналин стимулирует в печени распад гликогена до глюкозы, поступающей в кровь (рис. 25-11). Адреналин достигает поверхности клеток печени, где он связывается со специфическим адренорецептором. Связывание адреналина (который никогда не входит внутрь клетки) вызывает изменение рецепторного белка. Это изменение каким-то образом передается через мембрану и включает аденилатциклазу, связанную с внутренней поверхностью клеточной мембраны. Теперь активированная аденилатциклаза начинает превращать АТР в сАМР-вторичный передатчик, причем концентрация сАМР в цитозоле быстро достигает максимума, равного 10 М. Образованный сАМР в свою очередь связывается с регуляторными субъединицами протеинкиназы, что приводит к высвобождению ферментативно активных каталитических субъединиц протеинкиназы. Далее активированная протеинкиназа катализирует фосфорилирование посредством АТР неактивной дефосфорилированной формы киназы [c.791]

Механизм высвобождения полимера из комплекса с липидным переносчиком до сих пор подробно не изучен. Видимо, какую-то роль здесь играет лигазная реакция, в ходе которой полимер освобождается и связывается с клеточной поверхностью. Обычно после экскреции полисахариды остаются связанными с клеточной стенкой местом присоединения может служить какой-либо наружный мембранный белок. Очевидно, существует определенное число мест связывания, после насыщения которых избыток полисахарида выделяется уже в виде слизи. Возможно также, что места связывания приспособлены к полимеру определенного размера. По-видимому, слизистые мутанты образующих капсулы бактерий либо не имеют [c.231]

Учитывая все сказанное ранее о работе ферментов, нетрудно представить себе, как можно было бы сделать их более эффективными при низких температурах. Во-первых, фермент будет работать быстрее, если повысится его способность к связыванию субстратов или кофакторов. Именно это обычно и происходит при активировании ферментов положительными модуляторами. Во-вторых, интенсивность катализа возрастет, если фермент сможет еще больше снизить барьер свободной энергии активации катализируемой им реакции. И наконец, можно повысить эффективность катализа, облегчив высвобождение фермента из его комплекса с продуктом (или продуктами) реакции. Короче говоря, каждый из основных этапов каталитического процесса потенциально доступен для воздействия отбора на повышенную эффективность катализа. Посмотрим теперь, как используются эти потенциальные возможности при температурной адаптации эктотермных организмов. [c.253]

Смотреть страницы где упоминается термин Высвобождение и связывание: [c.26] [c.599] [c.265] [c.172] [c.407] [c.310] [c.14] [c.86] [c.86] [c.62] [c.220] [c.228] [c.281] [c.49] [c.94] [c.205] [c.771] [c.221] [c.162] [c.367] [c.367] [c.280]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология