Гистидин недостаточность

Приведенные данные по поводу незаменимости отдельных аминокислот для роста или азотистого равновесия были первоначально получены в опытах на крысах и собаках. Имеющиеся в настоящее время данные позволяют предполагать, что для поддержания азотистого равновесия у людей необходимы все вышеуказанные незаменимые аминокислоты, за исключением, по-видимому, аргинина и гистидина. В аналогичных опытах на цыплятах выяснилось, что гликокол является аминокислотой, незаменимой для роста цыплят. Но эти данные отличаются от данных, полученных в опытах на собаках и крысах. Поэтому следует предостеречь от механического переноса результатов опыта с одного вида животных на другие. Кроме того, не следует забывать того важного обстоятельства, что заменимые аминокислоты существенно влияют на потребность в незаменимых аминокислотах., Потребность, например, в метионине определяется содержанием цистина в диете чем больше в пище имеется цистина, тем меньше расходуется метионина для биологического синтеза цистина. Последний уменьшает, следовательно, потребность организма в метионине. Наконец, если в организме скорость синтеза какой-либо заменимой аминокислоты становится недостаточной, то появляется повышенная потребность в ней, которая может быть компенсирована поступлением ее с пищей. Отсюда ясна условность деления аминокислот на заменимые и незаменимые. [c.326]

Кроме того, при подобном рассмотрении не выдвигается требования неизменности геометрии координации и координационных чисел при замещении иона металла. Действительно, поскольку координирующие лиганды белка обычно одни и те же, следовательно, вклады поляризуемости лигандов в определение координационного числа одинаковы, при замещении иона металла геометрия координации не обязательно сохраняется. Поскольку стереохимические свойства при взаимодействии металл — имидазол сильно варьируют (табл. 4), малые вращательные смещения боковых цепей гистидина могут оказаться достаточными для реализации геометрии комплекса, характерной для катиона-заместителя, несмотря на изменение координационного числа. Дополнительные места в координационной сфере могут быть заняты либо соседними аминокислотными цепями, либо молекулами растворителя. К сожалению, подробных данных о структуре металл-лигандных координационных центров металлоферментов и металлопротеинов с замещенными катионами недостаточно, поэтому оценить стереохимические эффекты при замещении иона металла нелегко. Однако сравнение данных табл. 4 позволяет оценить некоторые относительные изменения структуры, ожидаемые при замене металла. [c.31]

При этом возникающая серин-гистидиновая пара (1-2) способна активно взаимодействовать с субстратом реакции — глюкозо-1-фосфатом, акцептируя фосфорильную группу. Однако одновременный перенос второй фосфорильной группы связан с участием еще одной каталитической группы. Это можно сопоставить с тем фактом, что в качестве обязательного кофактора разбираемой реакции в растворе должен находиться гистидин или цистеин, функции которых, естественно, связаны с ролью недостающей каталитической группы фермент-субстратного комплекса. Недостаточность опытных данных пока не позволяет сделать выбор между возможными вариантами механизмов этой реакции. [c.171]

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме животных и должны поступать извне — с пищей. К ним относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и аргинин. Организм некоторых животных обладает способностью синтезировать, хотя и недостаточно быстро, аргинин, необходимый для нормального роста. [c.23]

При биологическом синтезе белка в полипептидную цепь включаются остатки 20 аминокислот (в порядке, задаваемом генетическим кодом организма), а также их производных. Среди них есть такие, которые не синтезируются или синтезируются в недостаточном количестве самим организмом и вводятся в организм вместе с пищей эти вещества называются незаменимыми аминокислотами. К йим относятся (указаны в порядке уменьшающейся для человека потребности) лейцин, лизин, валик, фенилаланин, метионин, гистидин, триптофан, аргинин, треонин, изолейцин. [c.549]

Вероятно, однако, что в случае комплексов u(II) необходимо рассматривать также два источника структурных искажений. В метмиоглобине кашалота ион 2п(П) специфически связан боковыми цепями аминокислот, направленными в сторону растворителя [66], и находится, вероятно, в тетраэдрической координации. Координируемыми остатками являются лизин-16, аспарагин-116 и атом Ni гистидина-113. Однако ион u(II) связывается на расстоянии 700 пм от Zn(II) при участии тех же остатков лизина и аспарагина (в качестве лигандов) и атома N3 гистидина-12. Особенностями геометрической структуры это различие не объясняется. По-видимому, координация атома N3 гистидина-12 Си(П) (электронная конфигурация d ) может оказаться предпочтительной вследствие более сильного поля лигандов, создаваемого атомом N3, чем атомом Ni [77]. Подобная ситуация может возникнуть в КПА при координации боковых цепей гистидина в области активного центра ионом металла. Фриман [77] указывал также, что при некоторых комбинациях донорных атомов кислорода и азота аминокислот и пептидов ион Си(П) образует квадратно-пирамидальные комплексы. Эти комбинации включают два или три донорных атома азота и два или один атом кислорода. Пятым лигандом в этом случае является молекула воды. Поскольку спектры ЭПР квадратно-пирамидальных комплексов u(II) недостаточно изучены, трудно сказать, совместима ли эта геометрия координации с результатами Брилла и сотр. [223]. [c.88]

Для понимания структуры активного центра необходимо знать последовательность аминокислот в полипептидной цепи, но этого еще недостаточно. Для группы ферментов, обладающих эстеразной активностью, установлено, что их активные центры состоят из аналогичных аминокислотных последовательностей, в состав которых входит остаток серина. Для изучения механизма ферментативного катализа они представляют большой интерес. Ряд данных свидетельствует о том, что в состав активного центра а-химотрипсина наряду с серином входит также гистидин. Однако данные исследований по расшифровке аминокислотной последовательности этого фермента показывают, что между реакционноспособным серином и ближайшим гистидином находится по меньшей мере 50 аминокислотных остатков. Таким образом, соверщенно ясно, что активность фермента обусловлена его конформацией. [c.396]

Белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалось похудание, несмотря на обильное кормление. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.401]

Механизм действия хемостерилизаторов изучен еще недостаточно. Очевидно, что этиленимин или другие алкилирующие соединения вступают в реакцию с теми молекулами клетки, которые имеют важное жизненное значение. Такими (по Александеру [9]) могут быть кислотные группы нуклеиновых кислот, а также сульфгидрильные группы, гистидин, аминогруппы гуанидина и ряд других. [c.195]

Частично заменимые аминокислоты (гистидин, аргинин — для человека) синтезируются в организме, но скорость их синтеза крайне недостаточна для обеспечения потребностей организма, особенно у детей. [c.43]

Сукцинат окисляется в фумарат сук-цинат-дегидрогеназой. Акцептором водорода в этой реакции служит FAD, а не NAD , который используется в трех других окислительных реакциях цикла. Роль акцептора водорода в этой реакции выполняет FAD, потому что изменение свободной энергии оказывается недостаточным для восстановления NAD . В реакциях такого типа функцию акцептора электронов почти всегда несет FAD. В молекуле сукцинат-дегидрогеназы изоаллоксазиновое кольцо FAD ковалентно связано с боковой цепью гистидина, входящего в состав фермента (Е — FAD). [c.52]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Таблетки " Байкамин", покрытые оболочкой Г-аргинина гидрохлорид Г—гистидина гидрохлорид гидрат Ь-лизина байкалинат Средство для лечения уремии и хронической почечной недостаточности [c.8]

Как видно из табл. 24.1, аргинин и гистидин относятся к полунезамени-мым, т. е. они могут синтезироваться в организме, но в количестве, недостаточном для сохранения нормальной жизнедеятельности человека. Последствия недостаточности какой-либо незаменимой аминокислоты приводят к остановке роста и развитию клинической картины, напоминающей авитаминоз. [c.360]

Так как свободные аминокислоты и пептиды недостаточно летучи, прежде чем начинать ГЖХ, их нужно превратить в летучие производные. Получение производных — это главная проблема, которая решена до сих пор еще не для всех пептидов. Часть трудностей возникает из-за того, что многие важные аминокислоты в пептидной цепи наряду с а-амино- и карбоксильными группами содержат ряд других функциональных групп. В результате получаются производные, сильно различающиеся по летучести кроме того, часто протекают осложняющие побочные реакции. Так как нет принципиальных отличий в методах получения летучих производных аминокислот и пептидов, можно ожидать, что результаты и опыт работы с производными аминокислот будут способствовать развитию аналогичных методов и для соответствующих пептидов. Пока недоступными для ГЖХ анализа являются пептиды, содержащие гистидин, аргинин или аминокислоты (подобно аспарагину и глутамину) с дополнительной функциональной амидной группой. В отличие от аминокислот при анализе пептидов исследователь встречается с особыми эффектами, вызываемыми более высокими молекулярными весами пептидов и связанной с этим пониженной летучестью. Чтобы компенсировать низкую летучесть, приходится пользоваться только такими защитными группами, которые очень устойчивы при высоких температурах, значительно увеличивают летучесть и легко доступны. Эти условия ограничивают применимость к пептидам большого числа защитных групп, используемых для аминокислот. [c.146]

Потребности в аминокислотах у младенцев были изучены Олбенизом [20]. О потребности в определенной аминокислоте судили по тому, какое количество ее необходимо для обеспечения нормального прироста веса и усвоения азота у ребенка, получавшего ранее недостаточное питание. Эти. исследования показали, что гистидин и аргинин, по-видимому, не существенны для питания младенцев мужского пола, что незаменимыми являются те восемь аминокислот, которые незаменимы в питании взрослых людей, и что в известных условиях проявляется потребность в цистине и тирозине. Данные о потребности в аминокислотах у младенцев и у взрослых сопоставлены в табл. 12. Хотя эти данные носят предварительный характер и требуют дальнейшего подтверждения, интересно отметить, что младенцы нуждаются в относительно больших количествах лизина, треонина и валина, чем взрослые. Весьма любопытно, что относительная потребность в изолейцине у взрослых и у младенцев почти одинакова, тогда как потребность в лейцине у последних значительно выше, [c.125]

Обмен гистидина изучен еще недостаточно полно. Одним из важнейших производных гистидина является экстрактивное вещество мышц — карнозин. Карнозин представляет собой депептид, построенный из гистидина и -ала-нина [c.210]

Кислотно-оснданые и буферные свойства. Белки подобно аминокислотам проявляют кислотные и основные свойства. Однако амфотерность белковых молекул обусловлена главным образом наличием кислотно-ос-новных групп в составе боковых радикалов аминокислот белка, а также концевых сс-амино- и а-карбоксильной групп. У белка с четвертичной структурой число концевых амино- и карбоксильных групп равно числу протомеров. Однако их количество недостаточно для того, чтобы обеспечить амфотерность макромолекулы белка. Кислотно-основные свойства и заряд белковой молекулы главным образом определяются наличием полярных аминокислотных радикалов, большая часть которых находится на поверхности глобулярных белков. Кислотные свойства белку придают аспарагиновая, глутаминовая и аминолимонная кислоты, а основные свойства — лизин, аргинин, гистидин. Слабая диссоциация 8Н-группы цистеина и фенольной группы тирозина (их можно рассматривать как слабые кислоты) почти не влияет на кислотные свойства белков. [c.72]

Если фермент состоит из одного белка, то его активный центр представляет собой сочетание атомных групп, входящих в состав белковой цепи аминокислотных остатков- Хотя строение активных центров ферментов в общем изучено недостаточно, все же можно указать те важнейшие группы атомов, которые встречаются во многих ферментах. Это гидроксил аминокислоты серина, сульфгидрил1.ная группа цистеина, кольцо амидазола, входящее в состав аминокислоты гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминогруппа аминокислоты лизина. Из этих групп и организуются разнообразные активные центры биологических катализаторов. [c.94]

Введение в геном гомосериновых или треониновых мутантов глутамат-синтезирующих бактерий дополнительной недостаточности по гистидину, изолейцин-валину или лейцину повышает продуктивность этих мутантов на 10—20% (табл. 2) (Патент Англии 1186988 Патент Дании 1118121 Патент США 3524797 Легчилина, Шишкина, 1965). Помимо более высокого выхода лизина, указанные выше полиауксотрофы обладают и другими ценными свойствами требуют для роста меньшие концентрации ростовых факторов и образуют в культуральной жидкости меньшее количество аминокислотных примесей. [c.159]

Рассмотрим сначала роль дистального гистидина. Она оказывается двоякой. Во-первых, имидазольный остаток гистидина участвует в создании гидрофобного адсорбционного центра — неполярной плоскости над шестым координационным местом геминового железа, что способствует подавлению конкуренции НгО за обладание этим местом. Однако только неполярного характера адсорбционного центра недостаточно. Здесь важную роль играет также валентность железа. [c.100]

Активный центр — щель в глобуле рибонуклеазы имеет довольно сложное строение, а каталитический участок содержит остатки гистидина, лизина, серина и треонина. На рис. 32 по данным работы [19] показано на модели строение активного центра рибонуклеазы после адсорбции различных ингибиторов. Гистидиновые остатки (His 12 и His 119) в комплексе с двумя первыми ингибиторами заряжены положительно. В состав активного центра входят лизиновые остатки (Lys 41 и Lys 7), оксигруппы Ser 123 и Tlir 45. Фенилаланин 120 играет большую роль в адсорбционном центре. Механизм действия рибонуклеазы рассматривается в гл. V. Недостаточное разрешение рентгенограмм не позволяет пока с такой определенностью, как для лизоцима, установить молекулярный механизм действия фермента. Однако имеющиеся данные позволяют считать достоверным тот факт, что каталитическая активность рибонуклеазы связана со щелевой адсорбцией молекулы субстрата и стерически обусловленными (жесткими) конформациями каталитически активных аминокислотных остатков относительно молекулы субстрата. [c.118]

Частично заменимые аминокислоты аргинин и гистидин синтезируются в организме в недостаточных количествах. Гистидин образуется из АТФ и рибозы, а аргинин синтезируется в реакциях орнитинового цикла. Условно заменимые аминокислоты тирозин и цистеин синтезируются с использованием незаменимых аминокислот тирозин получается из фенилаланина под действием фенилаланингидроксилазы цистеин — из метионина. [c.388]

Имидазол (рК 7,0) лишен этих недостатков, его pH почти не меняется с температурой (Д рН/°С=0,01), но сам он может проявлять биологическую активность, например как активатор фос-фодиэстеразы цАМФ или Na,К-АТФазы. Гистидин (рК6,0) недостаточно сильный буфер в области pH 7—8, кроме того, он связывает ионы Са, Си, Fe и др. [c.93]

Наряду с повышением уро ня гистидина в крови и моче наблюдается также возрастание экскреции имидазолпирувата (при проведении цветной реакции с феррихлоридом следует иметь в виду, что окраску дает также фенилпируват, поэтому иногда ошибочно ставят диагноз фенилкетонурия ). Метаболической причиной гистидинемии вляется недостаточная активность гистидазы в печени, вследствие этого замедляется превращение гистидина в уроканат (рис. 31.4). В этом случае создаются благоприятные возможности для реализации альтернативного метабо- [c.321]

Многие другие остатки гистидина, триптофана, тирозина и т.д. маскированы внутри белковой глобулы [Савицкий, 1979 Кутузова, Угарова, 1981]. Однако участие пероксидазы в реакциях индивидуального и совместного окисления субстратов и особенности протекания этих реакций были недостаточно изучены. Не было представлено убедительных доказательств, объясняющих отсутствие специфичности в действии фермента при протекании индивидуальных реакций окисления и проявление специфичности пероксидазы в реакциях совместного окисления. Все эти и другие вопросы побудили нас провести детальное исследование поведения пероксидазы в реакциях индивидуального и совместного окисления, используя различные комбинации субстратов в реакционной среде. В качестве медленно окисляемых субстратов пероксидазы были выбраны ферроцианид и аскорбиновая кислота, а быстро окисляемыми — гидрохинон и о-дианизидин. [c.53]

Энзимопатии, как и вообще протеинопатии, бывают наследственные (первичные) и приобретенные (вторичные). Например, врожденное отсутствие фермента гистидазы проявляется как наследственная болезнь гистидинемия. Вследствие нарушения метаболизма гистидина его концентрация в крови и моче больных значительно больше, чем у здоровых людей. Это, в свою очередь, ведет к нарушению обмена и других веществ и, как следствие, к нарушению физического и умственного развития, обычно настолько резкому, что больные не доживают до взрослого состояния. Таким образом, недостаточность даже одного фермента может оказаться несовместимой с жизнью. [c.99]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология