Обмен белков обмен

Нативный белок Развернутый белок--—. Обмен (4.8) [c.70]

Таким образом, считают, что передача наследственных свойств организмов происходит по схеме ДНК— -РНК—>белок— -обмен веществ—>формирование наследственных свойств и признаков. Однако исследования показали, что матрицей для биосинтеза белков может быть -не только ДНК, но и РНК, например, в вирусах растений, у которых нет ДНК- [c.476]

При достаточно больших конформационных изменениях белка может произойти тесное сближение карбоксильной и SH-группы, приводящее к самопроизвольному образованию тиоэфирной связи. Затем, когда белок вновь примет ненапряженную конформацию, в полной мере сможет проявиться высокоэнергетический характер тиоэфирной связи, и она сможет вступить в обменные реакции, приводящие к синтезу АТР. Другой возможностью является связывание белком ADP и неорганического фосфата на близко расположенных участках. Тогда после соответствующих конформационных изменений эти два компонента могут быть буквально прижаты друг к другу с самопроизвольным удалением ОН-иона и образованием АТР и НгО. [c.414]

При повторных вводах растворов, содержащих белок, часто наблюдается изменение времени выхода. Для раствора проблема решается в основном двумя различными способами. Согласно первому можно связать ковалентно с поверхностью капилляра гидрофильный слой, второй состоит в возможности добавления к разделительному буферу веществ, которые препятствовали бы ионному обмену. [c.22]

Наконец, в крови имеются кровяные пластинки, или тромбоциты, которые образуются из цитоплазмы мегакариоцитов костного мозга. Тромбоциты не могут считаться полноценными клетками, поскольку не содержат ядра, однако в них протекают все основные биохимические процессы синтезируется белок, происходит обмен углеводов и липидов, осуществляется биологическое окисление, сопряженное с фосфорилированием, и т.д. Основная физиологическая функция кровяных пластинок—участие в процессе свертывания крови. [c.585]

Но они обладают поразительной способностью синтезировать новые ферменты, что позволяет им не просто приспосабливаться к новым условиям, но и извлекать из этого максимальную пользу. Поскольку они являются одноклеточными организмами, они не нуждаются в гормонах и их обмен веществ связан с делением клеток. Когда бактерии не делятся, у них осуществляется как синтез, так и распад белка, однако во время экспоненциального роста имеет место только синтез, но не распад белка. У взрослых многоклеточных организмов ситуация совсем иная. Во многих органах митоз происходит редко, и синтезированный сверх необходимого белок должен быть удален из организма, так что обмен белка в этом случае является обычным и необходимым явлением. Когда бактерии в новых внешних условиях начинают синтезировать новые ферменты, то количество ненужных старых ферментов быстро уменьшается в результате деления клеток. Можно показать, что количество определенных ферментов в различных органах млекопитающего будет меняться в зависимости от состава пищи, но куда более сложно выяснить, происходит ли это в результате увеличения скорости синтеза, или уменьшения скорости распада ферментов, или за счет действия этих обоих ферментов. В случае же бактерий увеличение скорости синтеза фермента в результате индукции или дерепрессии может быть просто и наглядно объяснено с помощью модели оперона. [c.75]

Щитовидная железа человека выделяет гормон тиреоглобулин, представляющий собой белок с относительно высоким молекулярным весом. В состав молекулы этого гормона входят остатки аминокислот, содержащих атомы иода. Тиреоглобулин регулирует обмен веществ в организме, т. е. химическую работу организма. Если щитовидная железа ребенка не выделяет тиреоглобулина, ребенок перестает расти и остается неполноценным в умственном отнощении. [c.388]

По сравнению с кормовыми дрожжами, где белок составляет 40—50% от сухой массы, белвитамил содержит несколько меньше белка — 30—40%, но зато содержит ценнейший витамин В 2 (до 10—25 мг/кг сухого ила). Присутствие в кормах необходимого количества В12 повышает не только полноценность кормового рациона, но и эффективность использования протеина растительного происхождения. Витамин В12 стимулирует и регулирует процесс кроветворения, обеспечивает белковый обмен и обмен углеводов, ускоряет прирост живой массы. Все это позволяет активному илу при меньших дозах добавки к рациону (0,5—3%) добиваться практически тех же результатов, что и при добавках кормовых дрожжей. [c.87]

Тот факт, что количество структурного белка в хромосомах находится в зависимости от общей активности клетки, дает основание предположить, что сам структурный белок участвует в обмене. Опыты показали, что это так и есть. Интенсивность обмена в белке измерялась с помощью меченого азота, который вводился в аминокислоту глицин. Эту аминокислоту можно инъецировать крысам или мыщам и изучать распределение меченых атомов в их клетках. Э. Хаммарстен из Стокгольма обнаружил, что меченый азот включается в ядерные белки гораздо быстрее, чем в ДНК. В нащей лаборатории, продолжив этот опыт далее, мы показали, что структурный белок включает в себя азот быстрее, чем щелочной белок. [c.119]

Вторичная или третичная структура белка может оказывать большое влияние на ту легкость, с которой реакционноснособные атомы водорода могут принимать участие в изотопном обмене. Использование таких эффектов для исследования строения белка было впервые осуш ествлено в Карлсбергской лаборатории в Копенгагене, в частности Линдерштром-Лангом, который разработал изяш ный метод наблюдения за процессом обмена. Согласно этой процедуре, белок вначале обрабатывался при повышенной температуре ВгО с целью замеш ения атомов водорода пептидных звеньев, а также активных атомов водорода белковых цепей (—СООН, —КНг, —ОН, —ЗН и т. д.) дейтерием. Дейтерированный белок затем растворяли в воде, через установленные промежутки времени отбирали пробы раствора, которые замораживали при —60° для прекраш ения реакции обмена и подвергали сублимации под высоким вакуумом. Затем с помош ью метода седиментации в градиенте плотности определяли плотность воды в сублимате [1036]. Недавно был разработан другой экспериментальный метод, который основан на исчезновении полосы инфракрасного поглощения при 1550 см при дейтерировании полипептидов или белков [1037, 1038]. Преимущество этого метода заключается в том, что он может быть приспособлен к сравнительно быстрым скоростям реакции с использованием аппаратуры для остановки реакции. Он отличается от метода седиментации в градиенте плотности тем, что в нем измеряется лишь изотопный обмен атомов водорода в пептидных группах. [c.348]

Ферментов известно многие тысячи, а катализируют они тысячи тысяч реакций, идущих в живых клетках - при дыхании, обмене веществ, размножении... Чрезвычайно важно, что работают ферменты очень быстро. Чтобы расщепить К 1Кой-либо белок или углевод (крахмал, целлюлозу) на составные части, их нужно кипятить с крепкими растворами кислот или щелочей несколько часов. Ферменты пищеварительных соков - пепсин, протеиза, амилаза гидролизуют эти вещества з л несколько секунд при температуре 37 °С. [c.274]

Общая, или гомологичная, рекомбинация характерна для всех живых организмов от вирусов и бактерий до многоклеточных эукариот. При гомологичной рекомбинации происходит обмен участками между гомологичными, т. е. очень похожими по последовательности, лтолекулами ДНК- Так, к сбщей рекомбинации относятся обмены между гомологичными хромосомами в мейозе у эукариот и рекомбинационная инициация репликации ДНК бактериофага Т4 (см. гл. ХП1). В первом приближении можно сказать, что гомологичная рекомбинация не создает принципиально новых последовательностей, а перетасовывает уже имевшиеся сходные варианты одной и той же последовательности (рис. 51). Чтобы подчеркнуть важность этого свойства, достаточно сказать, что при гомологичной рекомбинации между двумя сходными генами, кодирующими белок, оба рекомбинантных продукта оказываются не нарушенными, не происходит, например, сдвига рамки считывания, Другими словами, при гомологичной рекомбинации каким-то образом обеспечивается взаимное узнавание одинаковых (или очень сходных по последовательности) участков рекомбинирующих. молекул. Если же го.чологии нет, то и рекомбинация такого рода происходить не будет. [c.84]

Предполагают, что мол. механизм блокирования Na" -каналов инициируется метародопсином II (активированный Р.), к-рый взаимод. с трансдуцином (G-белок, мол. м. 42 тыс.). Последний м. б. связан с гуанозиндифосфатом или гуанозинтрифосфатом (соотв. ГДФ и ГТФ). В трансдуцине, связанном с активированным Р., происходит обмен ГДФ на ГТФ. [c.273]

Инсулин (от лат. insula — остров) —гормон поджелудочной железы белковой природы, регулирует обмен углеводов и поддерживает нормальный уровень сахара в крови. И.— простой белок, в водных растворах существует в виде крупных ассоциированных частиц. И, применяется при сахарном диабете и при лечении психических заболеваний. [c.57]

В процессе сайт-специфической рекомбинации в обмен вступают короткие специфические нуклеотидные последовательности одной и той же или обеих спиралей ДНК, распознаваемые особым сайт-специфическим ферментом, что приводит к трансформации распределения нуклеотидных последовательностей в геноме. Любые комплементарные взаимодействия между двумя гомологичными спиралями ДНК возможны лишь тогда, когда в одной из двух цепей происходит разрьш. К числу факторов, вызывающих такие одноцепочечные разрывы, относят химические агенты, некоторые виды излучения, специфические белки. Например, у Е. соИ обнаружен белок гес B D, который вызывает в молекулах ДНК одноцепочечные разрьшы. Белок гес B D представляет собой ДНК-зависимую АТРазу, которая действует как ДНК-хеликаза, перемещающаяся по спирали ДНК и вызывающая ее расплетение. Под влиянием этого белка, обладающего нуклеазной и хеликазной активностью, на двойной спирали ДНК возникает разрыв с образованием одноцепочечного участка ус (whisker) (рис. 5.5). [c.112]

Инсулин — гормон поджелудочной железы, регулирующий углеводный обмен и поддерживающий нормальный уровень сахара в крови. Недостаток этого гормона в организме приводит к одному из тяжелейших заболеваний — сахарному диабету, который как причина смерти стоит на третьем месте после сердечно-сосудистьк заболеваний и рака. Инсулин — небольшой глобулярный белок, содержащий 51 аминокислотный остаток и состоящий из двух полипептидных цепей, связанных между собой двумя дисульфидными мостиками. Синтезируется он в виде одноцепочечного предшественника — препроинсулина, содержащего концевой сигнальный пептид (23 аминокислотных остатка) и 35-звенный соединительный пептид (С-пептид). При удалении сигнального пептида в клетке образуется проинсулин из 86 аминокислотных остатков, в котором А и В-цепи инсулина соединены С-пеп-тидом, обеспечивающим им необходимую ориентацию при замыкании дисульфидных связей. После протеолитического отщепления С-пептида образуется инсулин. [c.132]

Другим наблюдением, согласующимся со схемой уравнения (10-11), является ингибирование окисления NADH антибиотиком олигомицином (рутамицином). Это соединение ингибирует также митохондриальную АТРазную активность. Однако ингибирующее действие снижает динитрофенол, что свидетельствует о связывании олигомицина с ферментом, катализирующим обменные реакции, а не с самой цепью переноса электронов. Важным экспериментальным открытием явились данные о способности шишковидных выступов , различимых на негативно окрашенных митохондриальных фрагментах, катализировать как АТРазную, так и обменные реакции. Содержащийся в них белок F] (разд. Д,8) является одним из нескольких факторов сопряжения , необходимых для реконструкции фосфорилирующей системы из разрушенных митохондрий. [c.403]

Крупный белок eIF-2B, построенный из 5 различных субъединиц, имеет вспомогательное значение. Он образует комплекс с eIF-2, в котором сродство eIF-2 к ГДФ уменьшено, а к ГТФ увеличено, в результате чего обеспечивается эффективный обмен связанного ГДФ на свободный ГТФ. (Иначе, при физиологических концентрациях ГДФ и ГТФ более 90% молекул eIF-2 было бы связано с ГДФ, существуя, таким образом, в неактивном состоянии.) Образующийся комплекс eIF-2B eIF-2 GTP непосредственно связывает инициаторную метионил-тРНК, и затем комплекс Met-tRNA р eIF-2 GTP переносится от eIF-2B на инициирующую 40S рибосомную частицу. Таким образом, eIF-2B катализирует повторное использование eIF-2 после его освобождения (в форме eIF-2 GDP) из рибосом, заканчивающих инициацию (см. рис. 124). [c.249]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

Для определения локализации дисульфидных связей белок подвергают частичному гидролизу на относительно малые фрагменты с помощью протеиназы низкой специфичности, такой как пепсин, в условиях, при которых протекает минимум обменных реакций. Пептиды разделяют и определяют их аминокисло гный состав для того, чтобы убедиться в том, что они гомогенны и содержат одну дисульфидную связь. Дисульфидная связь в каждом пептиде разрывается (см. разд. 23.3.3) и образуются два фрагмента. Если первичная структура белка известна, то достаточно аминокислотного анализа и частичного определения Л/-концевой последовательности в двух фрагментах для того, чтобы определить ту часть цепи (ей), из которой образовался каждый фрагмент. [c.280]

Синтезируясь в Е. соИ, химерный белок образует нерастворимые цитоплазматические включения. Их растворяют в гуанидингидрохлориде и выделяют с помощью быстрого разведения и анион-обменной хроматографии. Полученный таким образом белок с успехом выдержал проверку в контрольной культуре клеток. Однако в организме человека на Pseudomonas-KOMnoHQm химерного белка может возникнуть иммунная реакция, и не исключено, что его придется вводить вместе с каким-либо иммуносупрессантом, например циклоспорином. Нужно иметь в виду, что описанный выше способ борьбы с ВИЧ-ин-фекцией находится на начальной стадии разработки, хотя в будущем и может оказаться весьма эффективным. [c.223]

Включение аденилатциклазы при образовании комплекса гормон — рецептор опосредовано еще одним белком, который называют ГТФ-связывающим белком или просто белком С. В мембране этот белок существует в виде комплекса с ГДФ. При взаимодействии с комплексом гормон — рецептор этот белок приобретает способность к быстрому обмену молекулы ГДФ на молекулу ГТФ. В виде комплекса с ГТФ он становится активатором аденилатциклазы. После отделения этого комплекса от аденилатциклазы происходит гидролиз ГТФ до ГДФ, поскольку белку в присуща ГТФазная активность. Образовавшийся при этом комплекс с ГДФ может снова взаимодействовать с комплексом гормон — рецептор. [c.425]

Осмос играет исключительно важную роль в биологии. Всякий живой организм состоит из чрезвычайно большого количества клеточных мембран, через которые идет обмен веществ. Эти мембраны являются высокоспецифичными и обладают идеальными полупроницаемыми свойствами. Например, слизистая оболочка желудка поддерживает в нем в 4ХЮ раз большую концентрацию ионов водорода, чем в крови. Мембрана, отделяющая белок от желтка в курином яйце, поддерживает концентрацию ионов водорода в желтке в тысячу раз ббльшую, чем в белке. [c.37]

Ряд предпосылок статистическо-термодинамической теории гидрофобных взаимодействий Немети и Шераги, связанной с уникальной структурой воды как растворителя, требует экспериментальных подтверждений и развития для конкретных случаев. Прежде всего необходимо дальнейшее выяснение роли гидрофобных взаимодействий в протекании различных биологических процессов, например при образовании комплексов фермент — субстрат, антиген — антитело, белок —липид и при транспорте и обмене веществ липидного характера. Особый интерес представляет выяснение роли гидрофобных взаимодействш в процессе образования разнообразных дисперсных биологических структур как в объеме, так и на границах раздела фаз в водных растворах биополимеров. [c.4]

Ма /К -АТФ-аза была открыта в 1957 г. Й. Скоу во фракции плазматических мембран нервов краба, впоследствии она была обнаружена во всех исследованных клетках животных, особенно велико ее содержание в органах, осуществляющих интенсивный солевой обмен (почки) или выполняющих электрическую работу (мозг, нервы). Ма УК. -АТФ-аза представляет собой олигомерный белок, состоящий из субъединиц двух типов а и р, входящих в состав фермента в эквимолярных количествах (рис. 3.3). Большая субъединица а (-112 кДа) формирует каталитически активный центр, осуществляющий гидролиз АТФ меньшая р-субъединица (-45 кДа) гликозили-рована, при этом углеводные цепи экспонированы на наружной стороне мембраны. [c.58]

Возникший белок включается в процессы жизнедеятельности клетки или откладывается в запас. В первом случае его первичная структура тем или иным путем — через обмен веществ или структурообразовательные процессы — реализуется в признак. [c.14]

ADP из цитозоля в митохондрии, причем внутрь поступает по одному ADP в обмен на каждый АТР , выходящий наружу. Адениннуклеотид-транслоказа-это специфический белок, пронизывающий всю толщу внутренней митохондриальной мембраны и связывающий ADP в строго определенном участке наружной поверхности этой мембраны. Перенос ADP внутрь митохондрии в обмен на выходящий наружу АТР совершается благодаря конформацион-ному изменению молекулы аденинну-клеотид-транслоказы. Адениннуклеотид-транслоказная система специфична. Она переносит только АТР и ADP, но не переносит АМР или другие нуклеотиды, например GDP или GTP. [c.536]

Предполагается также, что в качестве модуляторов и даже внутриклеточных посредников действия некоторых гормонов функционируют ионы Са и цитоплазматический Са -связывающий белок кальмодулин. Свободные ионы Са присутствуют в цитозоле в очень низких концентрациях-менее 10" М. При действии некоторых гормонов концентрация ионов Са " возрастает. Ионы Са влияют на многие виды внутриклеточной активности, вероятно, посредством связывания с кальмодулином, который стимулирует фосфодиэстеразу и различные протеинкиназы, участвующие в углеводном обмене, мышечном сокращении и механизмах внутриклеточного мембранного транспорта. [c.807]

С помощью дифференциального центрифугирования было изучено распределение РНК в различных фракциях печени. Оказалось, что у крыс, не получающих белок, основная потеря РНК приходится на микросомную фракцию, соответствующую эндоплазматической сети целой клетки [143]. Данные, полученные при помощи электронного микроскопа, также говорят о том, что в печеночных клетках голодающих крыс степень выраженности эндоплазматической сети резко ослабевает [144, 145]. Через несколько часов после скармливания животным белковой нищи начинается новообразование комнонентов эндоплазматической сети первыми появляются мембраны, пока еще лишенные рибосом рибосомы возникают на вновь образованных мембранах позднее. Таким образом, изменения в обмене РНК, наблюдаемые при различном содержании в нище белка, но-видимому, тесно связаны с тем обстоятельством, что при изменении в нище содержания белка изменяется степень выраженности эпдоплазматиче-ской сети. [c.289]

Пролактин выделен (из гипофиза рогатого скота) в чистом кристаллическом виде. Это — белок, молекулярный вес которого около 25 ООО. Его физиологический эффект проявляется в двух направлениях он стимулирует и поддерживает функцию л<елтого тела, действуя таким образом на яичники с другой стороны, способствуя секреции молока, пролактин влияет на молочные железы. Стимулирующее действие пролак-тина на лактацию обусловлено разрастанием эпителия, сецерпирующего молоко (гистиотропное действие), и ускорением обменных реакций, в частности тканевого дыхания, как это было показано в опытах со срезами молочной железы. [c.200]

Некоторые соли кадмия применяются в медицине как составные компоненты мазей для наружного пользования. Однако следует иметь в виду, что соединения кадмия, независимо от их агрегатного состояния, ядовиты. По своей токсичности кадмий аналогичен ртути или мышьяку действует на дыхательные пути, желудочно-кишечный тракт, а после всасывания в кровь поражает центральную нервную систему. Он вызывает дегенеративные изменения во внутренних органах (главным образом в печени и почках) и нарушает фосфорно-кальциевый обмен. Для человека смертельной является доза, полученная нри вдыхании в течение 1 мин воздуха с содержанием оксида кадмия 2500 мг/м . В качестве первой помощи рекомендуется полный покой, свежий воздух, тепло. Внутрь теплое молоко с содой и ингаляция 2%-ным раствором питьевой соды. При отравлении, вызванном приемом внутрь кадмиевых солей, противоядием является альбумин (белок яйца) с гидрокарбонатом натрия ХаНСОз. Выведение кадмия из организма происходит чрезвычайно медленно. [c.312]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология