Ферменты характеристика

Вследствие того что адсорбция белков в объеме — это быстрый метод, позволяющий обрабатывать большие количества материала, его следует иметь в виду при любых операциях по выделению веществ с применением адсорбентов. Сейчас производится столько разных типов адсорбентов, например адсорбенты, модифицированные красителями, что вероятность существования адсорбента с подходящими для данного фермента характеристиками весьма велика. Если такой адсорбент применять на стадии неочищенного экстракта, это сэкономит много времени и избавит от необходимости приобретать оборудование для крупномасштабной работы. [c.196]

Механизм действия ряда эстераз детально изз чен. Один из примеров рассмотрен в этой главе (см. раздел о механизме действия ферментов). Характеристика липаз дана в гл. IX. [c.129]

Уникальные каталитические свойства ферментов (см. гл. I) обусловлены весьма сложным механизмом их действия, многие стороны которого еще до конца не раскрыты. Всеобщее признание, однако, получило представление, согласно которому ферментативный катализ обусловлен по крайней мере тремя основными причинами во-первых, тем, что сорбция субстрата на ферменте протекает так, чтобы облегчить последующую химическую реакцию во-вторых, полифункциональ-ным характером химического взаимодействия между ферментом и сорбированным субстратом (или субстратами) и, наконец, в-третьих, эффектами микросреды, характеристики которой (диэлектрическая проницаемость, полярность и др.) в области активного центра могут существенно отличаться от соответствующих показателей водного раствора. В настоящей главе будут рассмотрены именно эти три физикохимических механизма ускорений в реакциях, катализируемых ферментами. Наиболее подробно остановимся на первом из них ( 1—4), поскольку именно здесь удалось глубоко и количественно проникнуть в природу движущих сил катализа. [c.34]

Объяснять на основании известных вам сведений о белках следующие характеристики ферментов специфичность, температурная зависимость ферментативной активности, подобная указанной на рис. 25.6, ингибирование. [c.465]

Величина константы Михаэлиса Км. для различных систем изменяется от 1 до 10" моль/л. Помимо природы субстрата, она зависит от величины pH, температуры и других факторов. Поэтому ее значение приводят для характеристики конкретных фермент-субстратных систем в определенных условиях. [c.304]

Наиболее полной характеристикой кинетических свойств фермента является набор констант скоростей и равновесия отдельных стадии. [c.187]

Много внимания вопросам ориентации на опыт живой природы уделяет Н. Н. Семенов. Здесь есть смысл привести хотя бы часть характеристики, которую дает он химическому производству живой природы Природа при зарождении и эволюции новых организмов создала молекулярные машины совершенно исключительной точности, быстроты действия и необычайного совершенства. Вспомним, например, вскрытый недавно химиками и биологами синтез больших белковых молекул со строгим чередованием аминокислот. В клетках имеются субмикроскопические сборные заводики — рибосомы, включающие в себя рибонуклеиновые кислоты как сборочные машины . Каждый сорт коротких молекул транспортных рибонуклеиновых кислот захватывает один определенный вид аминокислот, несет их в рибосому и ставит каждую аминокислоту на свое место согласно информации, содержащейся в молекулах рибонуклеиновых кислот. Тут же к аминокислотам подходят ката-.тизаторы-ферменты и осуществляют сшивку аминокислот в одну молекулу белка со строгим чередованием. Это настоящий квалифицированный завод, строящий молекулы по плану, выработанному природой в процессе эволюции [15, с. 192—193]. [c.173]

По своим физико-химическим характеристикам ферменты ничем особенно не отличаются от других катализаторов и долгое время их резко выделяло только одно свойство — высокая химическая специфичность, настройка на определенное превращение определенных субстратов. Но по мере того как совершенствовалась техника получения ферментов в чистом виде, выяснялась природа их активных групп, появилась возможность определения истинной активности ферментов в виде числа молекул субстрата, превращаемых при определенных условиях одной активной группой фермента в единицу времени. [c.116]

Сопоставление характеристик ферментов и гетерогенных катализаторов [c.120]

Остановимся на характеристике гомогенно-каталитического ферментативного катализа, который осуществляется при использовании биологических катализаторов—ферментов, представляющих собой природные белки, входящие в состав тканей. Ферментативный катализ является основой управления сложных жизненных процессов в растениях и животных организмах. Так, фотосинтез, брожение, дыхание, пищеварение, синтез белков, сокращение мышц являются каталитическими процессами, использующими в качестве катализаторов различные ферменты. [c.183]

Может показаться, что ферментативный гидролиз является идеальным методом исследования структуры полисахаридов, обеспечивающим исчерпывающую информацию обо всех уровнях организации макромолекулы — От подробной характеристики мономерного звена до структуры всей конструкции в целом. Это действительно так, но только для тех полисахаридов, для которых доступны (и, что не менее важно, хорошо изучены) наборы соответствующих ферментов. А это можно сказать далеко не обо всех типах полисахаридов. Чтобы понять, почему это так, надо совершить маленький экскурс в биологию. [c.105]

Среди лабораторных методов очистки, фракционирования и анализа структуры белков, нуклеиновых кислот и их компонентов совокупность различных хроматографических методов занимает центральное место. Ни один другой метод не может сравниться с хроматографией по широте количественного диапазона. Начиная от препаративных колонок объемом в несколько литров, на которых можно вести фракционирование граммовых количеств препарата на первых этапах выделения фермента, через разделение близких по своей природе компонентов очищенной смеси веществ, количество которых измеряется миллиграммами или долями миллиграмма, этот диапазон простирается до микроанализа аминокислотного состава белка, когда на колонку вносят сотые доли микрограмма исходного гидролизата. Вне конкуренции остается и разнообразие физико-химических параметров, по которым может осуществляться хроматографическое фракционирование молекулярные размеры, вторичная или третичная структура биополимеров, растворимость, адсорбционные характеристики молекул, степень их гидрофоб-ности, электрический заряд и, наконец, биологическое сродство к другим молекулам. [c.3]

Предел обнаружения, нижняя и верхняя фаницы определяемых содержаний компонентов зависят от кинетич. характеристик используемой индикаторной ферментативной р-ции и, прежде всего, каталитич. активности фермента. [c.78]

В табл. 6,6 приведены характеристики некоторых потенциометрических ферментных электродов. Среди них наибольщее распространение получили электроды для определения мочевины (диагностический показатель функции печени). В качестве базового электрода применяют стеклянный электрод, чувствительный к ионам аммония. Уреазу закрепляют на поверхности электрода нанесением слоя полиакриламидного геля, содержащего фермент, или с помощью целлофановой мембраны. Слой геля удерживается на поверхности с помощью нейлоновой сетки. Если такой электрод опустить в раствор, содержащий мочевину, то она диффундирует в слой фермента, в котором происходит ферментативный гидролиз мочевины с образованием ионов аммония в результате протекания реакции [c.215]

Как указали Иванов н Карпейский [55], каждая стадия в общей последовательности, по-видимому, изменяет электронные или стериче-ские характеристики комплекса в целом, так что следующая стадия облегчается. Эта концепция, хотя она не доказана, возможно, является важным принципом, общим для всей энзимологии фермент будет эффективным катализатором, если каждая стадия будет приводить к изменениям, обеспечивающим благоприятные условия для следующей стадии. [c.232]

Дефектный фермент Характеристика де- Характеристика клинических проявле- Тип наследования [c.32]

Если холинэстераза иммобилизована с помощью ковалентного связывания, то срок службы биосенсора возрастает Так, датчик, состоящий из рН-электрода с иммобилизованной на поверхности ацетилхолинэсте-разой (путем сшивки глутаровым альдегидом с альбумином), функционирует без изменения характеристик достаточно длительное время. С его помощью определяли паратион и севин на уровне 10 - 10моль/л Продолжигельность анализа 30 мин. Содержание паратиона и севина контролировали по относительному снижению отклика сенсора после внесения в ячейку аликвоты пробы. Заметим, что величина измеиения pH зависит не только от активности фермента, но и от буферной емкости раствора. Поскольку увеличение кислотности происходит лишь на мембране, а в объеме раствора pH остается практически постоянным, обычно применяют высокие (до 0,1 моль/л) концентрации субстрата и ячейки большого (100 мл и выше) объема. Кроме глутарового альдегида для иммобилизации холинэстеразы используют сополимеры акрил- и метакриламида, желатин. В последнем случае стеклянный шарик рН-электрода погружают в 5-10%-й раствор желатина, содержащий фермент, затем высушивают и обрабатывают водным раствором глутарового альдегида. Аналогичные мембраны используют и в датчиках на основе рН-чув-ствительных полевых транзисторов (911. [c.294]

В общем случае значение а — это характеристика сорбционной способности активного центра данного фермента. Если а <С 1 (как, например, в рассмотренном катализе (3-галактозидазой), то субстратная группа К, по-видимому, либо погружаетгя (переносится из воды) в органическую среду белка не полностью, либо связывание ее требует термодинамически невыгодных затрат на конформационное изменение структуры того или другого реагента. Гидрофобное ферментсубстрат-ное взаимодействие может быть термодинамически более выгодным, чем это предполагает простая экстракционная модель (где а= 1). В этом случае активный центр должен содержать локальный участок с относительно невыгодной поверхностной энергией пограничного слоя белок — растворитель например, с гидрофобными боковыми группами [c.44]

Как видно из уравнения (4.50), характеристика реакционной способности нуклеофила, действующего в фермент-субстратном комплексе, зависит от природы сорбированного субстрата. В табл. 29 приведено значение/гц,Ез для.реакции ацилирования химотрипсина одним из наиболее специфических субстратов, производным фенилаланина. Интересно сравнить это значение с реакционной способностью алкоксильных ионов, поскольку головная группа ферментного нуклеофила — это алифатический гидроксил остатка 5ег-195, протон которого взаимодействует с имидазольной группой Н1з-57. Значение константы скорости реакции метилового эфира М-ацетил-1-фенилаланина с алкоксиль-ным ионом М-ацетилсеринамида [c.163]

Наиболее нолной характеристикой кинетических свойств фермента является набор констант скорости и равновесия отдельных стадий. [c.240]

Исследования в области структуры и функции карбогидраз к началу прошлого десятилетия позволили сделать следующий вывод состав продуктов ферментативной реакции в ходе гидролиза и зависимость скорости реакции от длины цепи олигомерного субстрата представляют собой индивидуальные характеристики фермента. В этом отношении наиболее ярко различия в характеристиках проявляются у деполпмераз эндо- и экзодействия. Однако среди [c.37]

Эти данные, помимо их значимости для характеристики активных центров ферментов (в каждом отдельном случае карта активного центра должна иметь строго определенный, индивидуальный характер), должны давать возможность однозначно (и количественно) предсказывать кинетику действия деполимераз, т. е. вид кинетических кривых, характер распределения продуктов гидролиза по моно- и олигомерам и концентрацию каждого продукта в любой момент времени реакции. В настоящей главе рассмотрим термодинамические особенности связывания деполимеразами субстратов, кинетические же аспекты катализа деполимеразами будут рассматриваться в последующих главах. [c.62]

Иначе говоря, все многообразие кинетических зависимостей катализа деполимеразами определяется строением их активных центров, тонкие детали которых могут варьироваться практически неограниченно. Это — очень важное положение катализа деполи-меразами, которое находит весьма условное отражение в попытках классифицировать ферменты на эндо- или экзодеполимеразы, действующие менее илн более упорядоченным способом, и т. д. На самом же деле из работ, первыми из которых являются работы Тома и Хироми, вытекает, что основные причины различий в кинетических проявлениях деполимераз заключаются не в способе действия фермента, а в структурных характеристиках е 0 активного центра, которые и определяют способ действия деполимераз. [c.75]

В табл. 26 приведена характеристика ферментативной активности некоторых препаратов микробных ферментов, применяемых в спиртовой промышленностп в СССР и за рубежом. [c.151]

В настоящее время получены высокоочищенные кристаллические препараты глюкозоизомеразы. Молекулярная масса их, по данным различных авторов, колеблется от 160 до 175 тыс. Глюкозоизомераза в кристаллическом виде содержит 1,4 атома Со++ на каждую молекулу фермента. Глюкозоизомераза — высокомолекулярное полипептидное соединение. Молекулы ее имеют строгую пространственную упорядоченность, в результате которой образуется активный центр — относительно ограниченный участок, содержащий определенное число реакционноспособных химических групп. Последние обеспечивают каталитический процесс. Главной характеристикой препаратов является глюкозоизо-меризующая активность, [c.136]

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ, обусловлен действием ферментов. Играет исключительно важную роль в обмене в-в в живых организмах. Характеризуется чрезвычайно высокой активностью и специфичностью (селективностью), гл. причины к-рых 1) сорбция субстрата на ферменте и образование активного комплекса (комплекса Михаэлиса) в результате гидрофобных, полярных и ионных взаимодействий. В этом комплексе происходит сближение и ориентация реагирующих групп фермента и субстрата. В результате р-ция м. б. ускорена в 10 и более раз 2) полифункцион. характер хим. взаимод. между ферментом и сорбиров. субстратом, при к-ром молекула субстрата подвергается атаке сразу неск. каталитич. группами активного центра фермента. Полифункцион. катализ может привести к ускорению р-ции в 10 и более раз 3) отличие характеристик среды [c.617]

Таким образом, последняя стадия, осуществляемая уже на готовом полисахариде, создает гелеобразующую структуру, а степень ее протекания определяет физико-химические свойства геля. Можно полагать, что, управляя такой циклизацией, водоросли способны к тонкой адаптации своих механических характеристик к конкретным условиям среды. Например, продуцируя или активируя дополнительные количества фермента, катализирующего образование ангидроциклов, организм добивается быстрого повышения степени спирализации и, с.иедовательно, адаптационного изменения свойств геля. [c.169]

Целью работы является сравнение кинетических характеристик ГАФД, растворимой и связанной с нерастворимым носителем, а также получение иммобилизованного димера фермента и изучение его свойств. Методической основой работы является иммобилизация ГАФД на активированной бромцианом агарозе. [c.384]

Целью работы является получение активного мономера лактатдегидрогеназы (ЛДГ) из мышц свиньи сравнение каталитических характеристик растворимого фермента и различных форм иммобилизованного белка (тетрамера и мономера), а также изучение стабильности иммобилизованного и растворимого ферментов. [c.386]

Для исследования спектра И. используют ионообменную хроматографию, гель-фильтрацию, электрофорез и изоэлектрофокусирование, а также иммунохим. методы с использованием антител. Наиб, широко используется диск-электрофорез в полиакриламидном геле. Однако применение только этого метода для поиска И. недостаточно, т. к. он не позволяет выявить генетически разл. формы ферментов, не различающиеся по заряду. В связи с этим для более полной характеристики спектра И. необходимо применять иммунохим. аиализ и сравнивать спектры И. мутантов. При выявлении И. необходимо избегать условий выделения, при к-рых возможно возникновение артефактных форм. Так, для предотвращения частичного протеолиза в процессе выделения и хранения работу часто проводят в присут. ингибиторов протеаз. При разделении мембранных ферментов необходимо максимально снижать концентрацию детергента, что позволяет избежать появления новых форм в результате образования мицелл с разным содержанием искомого мембранного фермента. Процедура выделения И. должна быть максимально сокращена по времени. [c.202]

Важная характеристика Ц.- ферментативная активность, к-рая определяется спектрофотометрически (по уменьшению поглощения ферроцитохрома с) либо полярографически (по изменению концентрации Oj в среде) она может достигать 400 моль цитохрома с на моль Ц. в секунду. Активность фермента сильно зависит от кол-ва липидов в препарате. При тщательном удалении липидов фермеетативная активность резко снижается, но после добавления липидов частично восстанавливается. [c.390]

Среди них наибольший интерес вызывают датчики на основе кислородного электрода. В качестве ферментных меток обычно применяют глюкозоксидазу или каталазу. На этом принципе, например, работает иммуноферментный амперометрический датчик для определения инсулина. Антитела инсулина иммобилизуют на капроновой сетке и закрепляют ее на поверхности кислородного электрода. При внесении электрода в анализируемый раствор антитела взаимодействуют с инсулином, к которому пришита глюкозоксидаза, с образованием комплексов АТ-инсулин-Е, где Е - фермент. Когда в растворе, наряду с меченым инсулином, присутствуют молекулы инсулина без фермента, то количество фермента на электроде будет тем меньше, чем выше концентрация инсулина. При внесении электрода в раствор глюкозы изменение величины тока будет соответствовать концентрации инсулина в анализируемом растворе. Кислородный электрод используется также для определения альбумина в сыворотке крови человека. Основные характеристики некоторых иммуноферментных электродов приведены в табл. 14.3. [c.506]

Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов. Сахар — практически чистая сахароза (СиНгзОц), обладающая сладким вкусом, легко и полностью усваиваемая организмом, способствующая быстрому восстановлению затраченной энергии. Сахароза —- это дисахарид, который под действием кислоты или фермента расщепляется на глюкозу и фруктозу (инвертный сахар). Сахароза может находиться в двух состояниях кристаллическом и аморфном. По химической природе сахар является слабой многоосновной кислотой, дающей с оксидами щелочных и щелочноземельных металлов соединения — сахараты. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология