Кон альбумин функции

Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, обычно сопровождающаяся потерей его биологической функции, например ферментативной активности. Денатурация может быть либо обратимым, либо необратимым процессом. Примером последнего служит коагуляция яичного белка (альбумина) при нагревании яйца. [c.413]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. [c.21]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Рис. 110. Коэффициенты седиментации и диффузии сывороточного альбумина как функция рН1 <.

Можно сказать, что в этом случае происходит борьба за воду между макромолекулами и ионами. Критические концентрации высаливания обычно на 3—5 порядков превышают пороги коагуляции и измеряются уже не в миллимолях, а в молях на литр. Высаливающее действие не связано однозначно с зарядом иона, поскольку оно определяется дегидратирующей функцией. Однако многочисленные исследования показали, что наибольшее влияние на высаливание оказывает заряд аниона. Ниже приведены концентрации некоторых солей различных кислот, вызывающие высаливание яич-иого альбумина из водных растворов [c.303]

Альбумин человека состоит из одной цепи, которую образуют 584 аминокислоты (молекулярная масса 69000). Сравнительно низкая масса молекулы и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности спирали молекулы хорошо соответствуют главной его функции — сохранению необходимого осмотического давления в крови, а также транспорту плохо растворимых продуктов обмена веществ (гормонов, витаминов, фосфолипидов, липидов и холестерина). [c.723]

Белки плазмы выполняют множество функций. Одна из них, присущая в основном сывороточному альбумину, состоит в поддержании в плазме достаточно высокого осмотического давления, сравнимого с давлением в цитоплазме клеток. Сывороточный альбумин человека состоит из одной цепи, содержащей 584 аминокислотных остатка его мол. вес равен 69 000. В молекуле имеются три повторяющиеся гомологичные области — три домена, каждый из которых содержит шесть дисульфидных мостиков. Можно предположить, что в ходе эволюции ген, детерминирующий этот белок, дважды дуплицировался . Сравнительно низкий молекулярный вес и высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности молекулы очень помогают сывороточному альбумину в выполнении его функции, связанной с поддержанием осмотического давления. [c.104]

Из сыворотки крови не только вьщелен альбумин в чистом виде, но и определена первичная структура его единственной полипептидной цепи (575 аминокислотных остатков). Альбумин имеет относительно низкую изоэлектрическую точку (4,7) и высокий отрицательный заряд при pH 8,6, благодаря чему он мигрирует с большой скоростью в электрическом поле к аноду. Принято считать, что примерно 75—80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины кроме того, основной функцией их считают транспорт жирных кислот. Однако точная функция альбуминов не совсем ясна. Известны случаи, когда у некоторых людей в крови фактически отсутствуют альбумины (врожденная аномалия), но они практически здоровы. [c.74]

Становление клинической фармакокинетики как специфической отрасли лекарствоведения связано с общим прогрессом фармакотерапии и фармакогенетики и достижениями биофармации, общей фармакокинетики, клинической фармакологии аналитической химии. Клиническая фармакокинетика — это наука о процессах всасывания, распределения и элиминации конкретного лекарственного препарата в каждом конкретном случае. Основная задача фармакокинетики — найти оптимальный вариант достижения максимальной эффективности лекарства в конкретном случае при сведении к минимуму побочных действий препарата. В отличие от общей фармакокинетики клиническая фармакокинетика ставит своей целью решение вопросов фармакотерапии индивидуального больного (дозирование, врем приема препарата, путь введения лекарства, вид лекарственной формы), исходя из вида заболевания, особенностей его течения у данного больного, физиологического состояния, результатов, фармакогенетического исследования, функции почек, концентрации альбуминов в плазме крови, показателей крови, характера предшествующего лекарственного вмешательства и т. д. а также свойств и особенностей предписанного лекарства. Особое внимание клиническая фармакокинетика при этом уделяет оценке эффективности фармакотерапии путем определения содержания препаратов (их метаболитов) в плазме крови и состоянию биохимических показателей органов и тканей больного. Клиническая фармакокинетика анализирует все случав индивидуальных отклонений фармакотерапии, необычные реакции в ответ на введение лекарств или их неэффективность и дает обоснованные рекомендации врачу и клиническому фармацевту относительно целесообразных путей изменений лекарственного вмешательства в каждом конкретном случае (изменение доз, времени приема препарата в связи с хронобиологиче- [c.112]

Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

Благодаря высокой гидрофильности, особенно в связи с относительно небольшим размером молекул и значительной концентрацией в сыворотке, альбумины играют важную роль в поддержании онкотического давления крови. Известно, что концентрация альбуминов в сыворотке ниже 30 г/л вызывает значительные изменения онкотического давления крови, что приводит к возникновению отеков. Альбумины выполняют важную функцию транспорта многих биологически активных веществ (в частности, гормонов). Они способны связываться с холестерином, желчными пигментами. Значительная часть кальция в сыворотке крови также связана с альбуминами. [c.570]

Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

Особенности связывания могут быть выражены также через термодинамические функции. Так, в результате взаимодействия альбумина с лигандом свободная энергия уменьшается, что характеризует [c.234]

Было найдено, что многие белки, содержащиеся в плазме и сыворотке крови, являются гликопротеинами только сывороточ- 1Ь1й альбумин и преальбумин не содержат углеводов. Строению Функциям многих из этих соединений посвящен обзор [204] [c.267]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Чеч р С. И. Транспортная функция сывороточного альбумина.— Бухарест Изд-во Акад. наук СРР, 1975.— 183 с. [c.247]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

На долю альбуминов приходится более половины от общего количества белков плазмы крови человека. По молекулярной массе альбумины являются самыми легкими белками (70 kDa). Известно, что снижение альбуминов в сыворотке крови ниже 30 г/л приводит к возникновению отеков за счет снижения онкотического давления. Альбумины плазмы выполняют также важную функцию по транспортировке многих биологически активных веществ, а также анионов и катионов, лекарственных веществ и других ксенобиотиков. [c.408]

Для растворов, содержащих частицы малых размеров (5—50 нм) радиальная функция распределения может дать сведения о форме частиц, например она позволяет оценить радиус вращения частиц. Такие исследования были проведены для некоторых сферических вирусов и многих белков, например для яичного альбумина [901. Чтобы получить данные о внутреннем строении частиц, таких, например, как наличие дискретных кластеров железа в растворе, необходимо определить собственную функцию рассеяния раство- [c.349]

Меченые атомы часто используются при изу чении биологических процессов. С их помощью удалось выяснить, что происходит с аминокислотами в белках (см. гл. 28) и каким образом определенные аминокислоты, входящие в состав пищи, превращаются в другие аминокислоты, а также какова роль в организме третьих аминокислот, очень важных для него, но не синтезируемых в нем. Использование радиоактивного изотопа железа Fe позволило установить функцию железа в крови добавление меченых атомов иода-131 в пищу позволило выяснить скорость накопления иода в щитовидной железе. С помощью меченых атомов иода-131 можно устанавливать места образования саркоматозных опухолей. Эти злокачественные образования поглощают большое количество альбумина, который можно иодировать, а затем следить за его распределением в организме с помощью сцинтилло-метра или счетчика Гейгера — Мюллера. [c.434]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Предложено много гипотез, касающихся роли ионов металла в ферментативных реакциях. Не рассматривая эти гипотезы подробно, отметим основные общие положения 1) металл способствует связыванию субстрата с ферментом и входит в состав активного центра 2) комплекс металла с субстратом является фактически активированным субстратом и 3) образование комплекса между металлом и функциональными группами белка способствует поддержанию третичной структуры белка в конформации, необходимой для выполнения каталитической функции. Клотц [187], основываясь на данных об участии ионов металлов в связывании ииркдпн-2-азо-л-диметиланилина сывороточным альбумином быка, предположил, что для пептидаз, требующих наличия нона Мп(П) — слабого комплексообразователя, роль иона металла состоит не в связывании субстрата в основном состоянии. Он полагал, что один из возможных механизмов катализа включает стабилизацию промежуточного тетраэдрического соединения по следующему механизму [c.125]

Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмен-та клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ из тканей в легкие. В крови локализованы специальные транспортные белки — альбумины, переносящие различные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки — пермеазы, переносящие различные вещества через биологические мембраны. [c.45]

Рассмотрим сначала наиболее простой случай развития межфазной прочности водных растворов яичного альбумина и а-ка-зеина на границе с воздухом (рис. 25 и 26). Известно, что в водных растворах молекулы яичного альбумина и а-казеина находятся в виде глобул. При адсорбции белка вследствие избытка свободной энергии на границе раздела фаз происходят конформационные изменения макромолекул, которые выражаются в некотором развертывании молекул под влиянием тех сил, которые действуют на молекулу у поверхности раздела фаз. Скорость образования адсорбционного слоя есть функция концентрации — чем больше концентрация в объеме, тем скорее образуется адсорбционный слой, так как при этом выше вероятность выхода молекул белка на поверхность. Со временем поверхностный слой заполняется макромолекулами белков и переходит в конденсированное состояние, вследствие чего создается большое поверхностное давление или, что строже,— барьер для новых приходящих молекул. Существование такого барьера было доказано в работе Александера и Макрихти [126]. [c.198]

Из литературных данных известно, что с мочой могут выделяться все белковые фракции, в меньшей мере — альбумины, которые свободно реабсорбируются в канальцах. Для подробного исследования функции канальцев может быть предложен тест с введением сывороточного альбумина. Предварительно у подопытных крыс определяют содержание белка в моче, затем внутривенно вводят сывороточный альбумин нз расчета 100, 250 и 500 мг на 100 г живого веса (в 2,5 мл физиологического раствора). После этого вновь определяют содержание белка в суточной моче (и в 1 мл мочи). Одновременно у тех же животных рекомендуется определить содержание альбумина в сыворотке крови электрофоретически. [c.201]

L(-)-MemuoHUH СНз8СН2СН2СН(КН2)СООН (у-метилтио-а-аминомасляная кислота) выполняет в живых организмах функцию метилирующего агента. В заметных количествах содержится в яичном альбумине. [c.498]

Хроническое отравление. При работе с соединениями В. отмечается раздражение дыхательных путей, нарушения углеводной, липидной и детоксикационной функций печени, белкового состава крови (уменьшение альбуминов и увеличение у- и -глобули-новых фракций), увеличение общего количества холестерина, -лшюпротеидов, общих липидов сыворотки крови. С увеличением стажа работы повышается количество хромо- [c.436]

В табл. 7.1 [32] дана адсорбция бычьего сывороточного альбумина и р-лактоглобулина как функция содержания канрилгид-разида в 1 мл сефарозы 4В. Поскольку текстируемые белки отличаются своими гидродинамическими размерами, для оценки их хроматографического поведения сопоставляются экспериментально определяемые объемы элюирования Уе и т. е. объемы элюирования белка с колонок, предварительно уравновешенных 2 М гуанидинхлоридом. В этом растворе все белки движутся и не задерживаются сорбентом. [c.155]

Поляризация флуоресценции комплексов была измерена Вебером в функции температуры, и по его формулам им были определены размерЬг и форма протеиновых молекул. Оказалось, что молекулы овальбумина близки к сферическим, а у серум-альбумина они представляют эллипсоиды с отношением осей 4 1. [c.339]

Хроническое отравление. Животные. При исследовании на крысах непрерывного ингаляционного действия X. в течение 100 суток в концентрациях 10 0,4 0,15 и 0,07 мг/м было установлено, что ПКост = 0-4 мг/м как по показателям общетоксического действия (повышенного содержания в крови адреналиноподобных веществ, изменения соотношения альбуминов и глобулинов в сыворотке крови, нарушения функционального состояния печени по данным бромсульфалеиновой пробы), так и по мутагенному эффекту (увеличению хромосомных аберраций в клетках костного мозга) (Шубочкин). При воздействии на крыс 4,8 0,5 и 35,0 3,5 мг/м отмечены цитогенетический эффект в соматических тканях и гонадотропное действие (Фоменко и др.). При изучении влияния X. на крыс тех же концентраций по 4 ч в сутки в течение всего периода беременности обнаружены признаки общего токсического (нарушение функции печени, измене- [c.421]

В группу простых белков, выполняющих в масличных семенах функции запасного (наряду с маслом) вещества, входят альбумины — белки, растворимые в воде, глобулины — белки, растворимые в 10%-ном водном растворе Na l, глютелины — белки, растворимые в 0,1%-ном водном растворе NaOH, и нерастворимые белки. [c.28]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Белки, дающие при гидролизе исключительно аминокислоты, называют протеинами. В зависимости от их свойств и биологических функций белки подразделяют в биохимии на множество групп (например, альбумины, глобулины, протамины, глутелины). [c.428]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология