Аланин дезаминирование

Для того чтобы полностью прошла реакция окислительного дезаминирования, например превращение аланина в пировиноградную кислоту, фермент, катализирующий эту реакцию, нуждается в окислительном (дегидрирующем) агенте. Обычным акцептором водорода в таких системах служит ФАД (флавинадениндинуклеотид), который переходит в восстановленную форму, сокращенно обозначаемую ФАД-Нд (разд. 23.11). Окислительное дезаминирование осуществляется через образование промежуточного имина. Ниже приведены два уравнения, описывающие дезаминирование аланина до [c.396]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

Дезаминирование аминокислоты аланина под влиянием а-аминоксидазы [c.195]

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

Пировиноградная кислота затем подвергается окислительному декарбоксилированию в реакции, катализируемой пируват ферредоксин-оксидоредуктазой, приводящей в конечном итоге к синтезу молекулы АТФ и ацетата. На двух этапах окислительного преобразования аланина возникают восстановленные переносчики, которые используются для восстановления второй аминокислоты — глицина. Восстановительное дезаминирование глицина до ацетата — довольно сложная реакция. Катализирующая ее ферментная система связана с мембраной и состоит из нескольких белков, включая белок, содержащий селен [c.246]

Образующийся в мышцах КН (в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой (с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [c.409]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Органические катализаторы LVI. Модели апоферментов И. Неферментативное окислительное дезаминирование аланина в присутствии пиридоксаля, ионов меди и имидазолов. [c.184]

СИТ название глюконеогенеза, является важной составной частью цикла Кори (гл. 9, разд. Е). Она может быть использована организмом для превращения пирувата, образующегося в результате дезаминирования аланина или серина (гл. 14), в углеводы. [c.482]

Функциональное значение трансаминирования в различных тканях неодинаково. Так, значительная часть азота аминокислот работающей мыщцы приходится на аланин, который синтезируется путем трансаминирования пирувата, образующегося из глюкозы, затем он поступает в кровь и поглощается печенью, где вновь в процессе непрямого дезаминирования превращается в пируват, который вовлекается в процесс глюконеогенеза, а аминогруппа утилизируется в печени с образованием мочевины. Таким образом, аланин, по-видимому, в плазме крови является главной транспортной формой азота, а в печени служит ключевым предщественником глюкозы белкового происхождения (рис. 24.6). [c.378]

Задание 16.4. Рассчитай ге теоретический объем азота, который может выделиться при дезаминировании 8,9 г аланина. [c.411]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Однако с такими соединениями проведено сравнительно немного исследований. Дезаминирование является главной реакцией аминокислот при облучении. Реакция, очевидно, довольно сложна она зависит от структуры, концентрации, pH, присутствия кислорода и других факторов, действие которых трудно учесть. Глицин [35—37], серии [38] и аланин [39] повышают выход аммиака при увеличении их концентрации. Выход аммиака находится в сложной зависимости от pH он достигает максимума при pH 3, падает вновь до минимума при pH 6—6,5, достигает второго максимума при pH 9 и снова падает при более высоких значениях pH [39]. Кислород увеличивает выход аммиака из глицина [36, 37], но уменьшает выход аммиака из серина [37]. [c.220]

Для протекания окислительного дезамншфования ферменту необходим окислитель или дегидрирующий агент. Например, дезаминирование аланина в Гофовиноградпую кислоту, которое протекает с промежуточным образованием имина [c.257]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

При дезаминировании некоторых аминокислот (аланина, аспарагиновой, глутаминовой кислот) образуются а-кетокислоты (пировиноградная, а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная), принадлежащие к числу промежуточных продуктов клеточного катаболизма. Больщинство же возникающих при этом органических кислот подвергается сначала предварительным превращениям, приводящим к появлению соединений, способных прямо включаться в основные катаболические пути клетки. Например, распад -лейцина в конечном итоге приводит к образованию ацетил-КоА — исходного субстрата ЦТК. Такова энергетическая сторона метаболизма бактерий-аммонификаторов. [c.402]

Глицин Валин а-, Р-Аланин 7-Аминомасляная кислота Лейцин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Продукты окислительного дезаминирования OSO4 в среде NaOH. Скорость процесса максимальна в среде 2н. NaOH [135] [c.275]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

L-(-f-)-Аланин, .-аминопропионовая кислота, GH3GHNH2GOOH обычная составная часть всех белков, образуется из пировиноградной кислоты вследствие переаминирования и превращается в эту кислоту в результате нереаминирования и дезаминирования таким образом, устанавливается непосредственная связь с обменом углеводов. [c.394]

Фромажо и Хайтц [245] заметили, что оксикислоты (.молочная, глицериновая и яблочная кислоты), образующиеся при окислении дезаминированной аминокислотной смеси перманганатом, дают ацетальдегид. Определяя ацетальдегид, можно установить приблизительную сумму сернна, аланина и аспарагиновой кислоты в гидролизате. [c.269]

При окислительном дезаминировании из аланина образуется пировиноградная кислота, из глутаминовой кислоты — а-кетоглутаровая, а из аспарагиновой — щавелевоуксусная кислота, т. е. промежуточные продукты обмена, присущие обмену углеводов и жиров, связывающие обмен аминокислот с цепью реакций цикла трикарбоновых кислот (лимоннокислого цикла). [c.194]

Фромажо и Гейц [245] предполагают, что можно определить сумму серина, аланина и аспарагиновой кислоты после дезаминирования их и окисления образующихся оксикислот до ацетальдегида при помощи КМп04 и Мп504. Отдельно можно определить аспарагиновую кислоту посредством этого метода, если предварительно отделить ее от моноаминокислот. (См. также Дополнения , стр. 380). [c.316]

Примечание. При окислении сульфатом церия 1,2-диоксима-сляная кислота, образующаяся за счет дезаминирования треонина, переходит в теоретическое количество ацетальдегида. Поэтому в присутствии треонина содержание аланина рассчитывают КЗ разности между количеством ацетальдегида, образо-вавш егося при окислении сульфатом церия после дезаминирования, и количеством его, полученным при окислении перйодатом натрия без дезаминирования. (См. также Дополнения , стр. 380.) [c.331]

Работа № 98 Дезаминирование аланина 1-аминооксидазой почки [c.194]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Реакция (б) обнаружена у бактерий и в митохондриях печени, но не у растений Интересно отметить, что, как показало изучение кристаллической глутаматдегидрогеназы из печени, этот фермент катализирует ряд обратимых реакций окислительного дезаминирования аминокислот, включая реакцию окислительного дезаминирования L-аланина. Глутаматдегидрогеназа состоит из четырех субъединиц, которые при совместном действии катализируют реакцию с глутаминовой кислотой. По отдельности же эти субъединицы активны по отношению к аланину, а не глутаминовой кислоте. [c.399]

Выяснилось, что если через переживающие органы, например печень, пропускать раствор, содержащий а-кетокислоту и аммиак, то в оттекающей от органа жидкости можно обнаружить накопление соответствующей аминокислоты, т. е. ресинтез ее из продуктов ее дезаминирования. Таким образом было доказано, например, образование глютаминовой кислоты из а-кетоглютаровой, образование аланина из пировиноградной кислоты [c.331]

Отсюда следует, что в результате энзиматического распада триптофана в животных тканях образуется ос-аланин за счет боковой цепи триптофана. а-Алаиин в свою очередь вступает иа уже известный нам путь прямого или непрямого дезаминирования (стр. 329) и последующего окисления, давая конечные продукты. [c.353]

О ТОМ, ЧТО в реакции Стикленда в качестве переносчика водорода участвует дифосфопиридиннуклеотид [187, 188] так, установлено, ЧТО дифосфопиридиннуклеотид может быть восстановлен аланином, а восстановленный кофермент вновь переводится в окисленную форму пролином или глицином. Исследования, проведенные в последние годы, свидетельствуют о том, что процесс сопряженного окислительного и восстановительного дезаминирования, описанный Стиклендом, состоит из сложного ряда промежуточных реакций некоторые стороны этого процесса, например природа систем, участвующих в переносе водорода, нуждаются в дальнейщем изучении. Те данные, которые известны в настоящее время, совместимы с приведенной выше схемой Нисмана [187]. [c.199]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология