Пиридин-фермент

Ко второй группе относятся ферменты протеиды со слабо (солеобразно) связанными простетическими группами, например пиридин-фермент, фла-вин-фермент, карбоксилаза. [c.340]

П1. Пиридин-ферменты, или протеиды с пиридиновыми производными (кодегидразы, лактикодегидраза, дегидраза фосфотриоз и др.) [c.348]

Пиридин-ферменты, или протеиды с пиридиновыми производными [c.352]

Кроме описанных происходит еще одна группа обратимых реакций диссоциации это реакции соединения и диссоциации между пиридин-ферментом и соответствующим субстратом. [c.388]

Теорелл в Стокгольме показал, что старый желтый фермент содержит рибофлавин-5 -фосфат. К 1938 г. было установлено, что FAD является коферментом еще одного желтого белка, оксидазы D-аминокислот из тканей почки. Подобно пиридин- [c.254]

Железо может быть введено в протопорфирин IX без участия ферментов путем нагревания с солью железа(II) в уксусной кислоте или в пиридине. При физиологических значениях pH, однако, неферментативное включение железа осуществляется довольно медленно. Железо вообще не включается в порфириногены, конформация пиррольных колец которых не столь идеально соответствует образованию комплекса, как планарная сопряженная кольцевая система порфирина. В то же время цинк способен связываться с порфириногенами и порфиринами как ферментативным путем, так и без участия ферментов нежелательное образование комплексных соединений с цинком затрудняет изучение железопорфиринов. [c.658]

Это соединение, как и гемоглобин — производное Ге(П). При растворении в пиридине оно легко присоединяет одну молекулу кислорода на каждый атом железа. Этот процесс сопровождается изменением окраски. Присоединенная молекула кислорода держится очень непрочно так, она нацело отщепляется в вакууме, причем вновь получается исходное соединение. Окись углерода, как и в случае гемоглобина, отравляет это вещество, отнимая у него способность присоединять и отдавать кислород. В этом соединении можно видеть относительно просто построенную модель дыхательного фермента. [c.529]

При контакте ионитов с растворами органических соединений сорбция последних может осуществляться в результате образования водородной связи и других типов межмолекулярных взаимодействий (табл. 1.2). Водородная связь образуется при внедрении положительно поляризованного атома водорода, ковалентно связанного с сильно электроотрицательным атомом органического соединения, в электронную оболочку электроотрицательного атома ионогенной группы ионита. В результате образования водородной связи происходит сорбция органических кислот и фенола анионитами, а органических оснований, пиридина и его производных — катионитами [5, 19—23]. По такому же механизму происходит сорбция ионитами ферментов, многих полимерных органических соединений [24, 25]. [c.60]

Существует представление, что наблюдающийся в этих случаях процесс окисления-восстановления слагается из следующих этапов. Вначале 1,3-дифосфоглицериновый аль-, дегид реагирует с пиридиновым ядром козимазы (Ко I), которая в качестве активной груп- пы связана с белком-носителем в пиридин-фермент. В результате взаимодействия обра [c.387]

Свободная дигидрокозимаза, встречаясь с иным белком, образует с ним путем ассоциации новый пиридин-фермент. Его дигидрокозимаза отдает свой водород в случае брожения ацетальдегиду. Протеид с козимазой, отдавшей водород, вновь диссоциирует на белок и свободную козимазу. Свободная козимаза, соединяясь с таким же белком, какой был в исходном пиридин-ферменте, снова образует пиридинпротеид, который опять снимает водород с 1,3-дифосфоглицеринового альдегида и т. д. [c.388]

Ответственным каталитическим участком ОПЫ является кольцо пиридина. При дегидрогеназной реакции фермента ОПЫ" участвует в переносе группировка (Р + 2е ) [c.363]

Бензольный аналог пиридина, связанный с ферментом так же, как пиридиновый аналог, мог бы совершить поворот своей плоскости, но неподеленная пара электронов сделалась бы обобществленной и за счет ее образовалась бы связь — С — Н, До сих пор все происходит с точки зрения стереохимии аналогично с реакцией пиридина и у азота как будто нет преимущества перед углеродом в биохимическом смысле. Однако обратная реакция окисления, т. е. возврат пары электронов в кольцо, невозможна, так как они попали, как в западню, осуществив прочную связь углерода с водородом. Атом азота дсшускает наличие неподеленной пары электронов и не препятствует обратному возвращению этой пары в кольцо при обратном процессе окисления. [c.365]

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Протекает под действием разбавленных р-ров щелочей, слабых орг. оснований (пиридин, хинолин), анионитов, нек-рых ферментов, в ряде случаев под действием к-т, напр, винной, уксусной, лимонной, разбавленной H SO и др. Так, из D-глюкозы в 0,035%-ном р-ре NaOH при 35 °С за 100 ч образуется смесь, содержащая 57% исходной D-глюкозы, 28% D-фруктозы и 3% D-маннозы. [c.610]

Ароматическому пиридиновому кольцу принадлежит важная роль в метаболизме живого организма. Оно служит окислительной системой, отпдепляя гидрид в никотинамидадениндинуклеотиде (НАД+), входяпдем в состав фермента дегидрогеназы. Кроме того, производное пиридина, пиридоксин, или витамин Вб (см. стр. 95), участвует в одной из главных реакций аминокислотного обмена — трансаминировании. [c.42]

В разд. 24.1.3 мы видели, как каталитические механизмы, по которым, как полагают, действуют некоторые ферменты, могут в ряде случаев наблюдаться в простых системах. Так, общий основной катализ имидазолом, например, гидролиза Л ,0-диаце-тилсеринамида (36) [53] представляет собой модель реакции химотрипсина со сложноэфирным субстратом. В ионной реакции этого типа переходное состояние каталитической реакции стабилизуется за счет делокализации заряда на нескольких центрах. В этом случае фиксация положительного заряда на нуклеофильной гидроксильной группе нейтрализуется делокализацией на азо-тах имидазола. В результате происходит понижение энергии активации реакции за счет затрат повышенной энтропии активации (см. разд. 24.1.22). Данные табл. 24.1.4 иллюстрируют это положение мономолекулярная реакция отщепления 2,4-динитрофен-оксида от соответствующего фосфатного моноэфира-дианиона имеет высокую энтальпию активации, однако реакция протекает достаточно легко из-за ее весьма благоприятной энтропии активации. Нуклеофильный катализ этой реакции пиридином характеризуется несколько меньшей энтальпией активации, так как азот пиридина может принимать на себя положительный заряд в переходном состоянии, в результате чего удается избежать образования высокоэнергетического интермедиата — метафосфата [РОЛ- Тем не менее участие молекулы пиридина отражается в виде намного менее выгодной энтропии активации. Близкие активационные параметры наблюдаются и в случае нуклеофильного катализа ацетатом гидролиза триэфира (73) также бимолекулярной реакции. Нейтральный гидролиз (73) проходит, как полагают, по механизму тримолекулярного общего основного катализа (см. табл. 24.1.4). Эта реакция протекает относительно медленно исключительно за счет энтропийного вклада, еще менее выгодного в этом случае. Энтальпия активации, впрочем, для тримолекулярного процесса несколько ниже, поскольку делокализация заряда на трех молекулах еще больше уменьшает его фиксацию в каком-либо одном центре. [c.522]

Связывание фермента с гидрофильной матрицей полимера заметно повыц его устойчивость к денатурации при нагревании. Полиакриламидные носит значительно инертнее целлюлоз, и поэтому физически адсорбирующиеся бе и ферменты легче отмываются от них, чем от целлюлозных носителей. Это i возможность значительно дольше повторно использовать полиакриламидные Сители по сравнению с целлюлозными носителями. Полиакриламидные носит нерастворимы в воде и многих органических растворителях — ацетоне, бенз( диметилформамиде, диоксане, этилацетате, пиридине, этаноле, уксусной ки( те и др. [c.190]

Витамин Вб (пиридоксин) eHnOsN.- производное пиридина. В организме фосфорилируется и входит в состав ферментов, участвующих в жировом обмене и осуществляющих пере-аминирование аминокислот. Рекомендуется как средство, способствующее росту волос и препятствующее облысению. Отлично смягчает кожу (как свежий яичный желток). [c.134]

Кроме свободной формы, рибофлавин встречается большей частью в виде рибофлавин-5 -фосфорнокислого эфира (флавинмононуклеотцд) и фермента d-аминокислого оксида (флавжнадениндинуклеотид). Рибофлавин трудно растворим в воде. Для количественного определения его можно экстрагировать, например, смесью пиридин — ледяная уксусная кислота — вода (10 + 1 + 40). [c.240]

Нами было показано, что комплекс, образующийся нри оксигениро-вании солей одновалентной меди в растворе пиридина, во многих отношениях аналогичен ферменту тирозиназе [25]. И в ферменте, и в модельном катализаторе в анаэробных условиях медь находится в одновалентном состоянии в аэробных условиях происходит оксигенирование, причем на два атома меди поглощается один моль О 2- Стадия образования оксигенированного комплекса предшествует стадии окисления. В аэробных условиях часть меди сохраняется в одновалентном состоянии. Из двух атомов молекулы кислорода фермент и его модель переносят к субстрату только один. Субстрат восстанавливает часть меди до Си . Перекись водорода не участвует в процессе. Образуется промежуточный радикал, стабилизированный на ферменте или модели. Для фермента были предположены координационные связи Си—N и показано отсутствие геми-новоп структуры, для модели методом ЭПР найдена связь u N фта-лоцианин меди не является катализатором реакций, проводимых моделью. [c.210]

В белках возможно существование проводящего электронного пути между донорными и акцепторными группами. Для сложноструктурных катализаторов характерно внутреннее взаимодействие всех атомов. Спектр поглощения пиридин-нуклеотидов резко меняется при сравнительно ничтожных изменениях в одной части молекулы молекулы фталоцианина диамагнитны, т. е. атомы углерода в них, по-видимому, связаны общими электронами в комплексных ионах фотовозбуждение аддендов вызывает появление флуоресцентного спектра центрального иона и т. д. Вместе с этим в белках, в том числе и ферментах, существуют цепи атомов, способные особенно легко передавать энергию возбуждения. Так, экспериментально было показано, что фотохимический акт, происшедший на одном участке длинной цепеобразной молекулы, может привести к химической реакции иа противоположном ее конце. [c.266]

Основная область научных исследований — химия белка. Разработал (1920—1930) методы получения пептидов, в частности ами-нолизом азлактонов аминокислотами или их эфирами (реакция Бергманна). Открыл (1926) реакцию циклизации К-галогенацил-аминокислот с одновременным де-галогенированием при нагревании с уксусным ангидридом в пиридине с образованием азлакюнов (реакция Бергманна). Установил (1928) способность натрия и лития присоединяться к многоядерным ароматическим углеводородам. Совместно с Л. Зервасом предложил (1932—1936) способы получения исходных производных аминокислот, в частности способ создания К-карбоксипроизводных. Провел цикл исследований, посвященных протеолитическим ферментам и положенных в основу современной классификации последних. Открыл (1934) реакцию определения С-концевой аминокислоты в пептидах через соответствующие альдегиды, полученные превращением пептида в азид, затем в карбобенз-оксипроизводное с последующими гидрированием и гидролизом (карбобензокси-метод, или реакция Бергманна). Издал труды Э. Г. Фи- [c.50]

Кун и Мейер [251, 252] нашли, что автоокисление бензальдегида представляет собой катализ тяжелыми, металлами. Если альдегид полностью очистить перегонкой и вымораживанием, он становится индифферентным по отношению к кислороду, т. е. некаталитическое автоокисление в этом случае протекает исключительно медленно. Гемин ускоряет автоокисление бензальдегида в 50 раз сильнее, чем соли железа (II), однако это происходит лишь в присутствии пиридина. Гемин, растворенный в двузамешенном фосфате, неактивен. Рассматриваемая каталитическая реакция исключительно чувствительна к синильной кислоте и тормозится при этом столь же сильно, как и активность дыхательного фермента Варбурга. [c.79]

A. п. (V) — желтоватые прозрачные хрупкие в-ва их темп-ры размягчения колеблются в широких пределах в зависимости от способа получения. А. п.растворимы в к-тах поли-и-диметиламиностирол — в бензоле, поли-jK- и поли-и-аминостиролы —в пиридине и диметилформамиде. А. п.— слабоосновные анионообменные смолы. Они интенсивно окисляются на воздухе при 140—170 °С. Полимер аналогичные превращения А. п. открывают широкие возможности для синтеза специальных типов ионообменников, твердых нерастворимых ферментов, а также светостойких недиффундирующих (полимерных) пигментов и др. [c.56]

Изучение реакций моно- и диизоцианатов со спиртами и гликолями, катализируемых полимерами 4-винилпиридина и его сополимерами со стиролом, показало, что первый порядок скорости реакции по реагирующим веществам, в отличие от процессов на низкомолекулярном аналоге — пиридине, пе выполняется К. п. активней низкомолекулярного катализатора в области малых концентраций реагирующих веществ, причем его каталитич. активность растет пропорционально содержанию стирола в сополимере. Увеличение концентрации реагирующих веществ приводит к запределиванию скорости реакций, катализируемых полимерами. Аналогичная ситуация имеет место в случае ферментативных реакций, протекающих через стадию образования фермент-субстратного комплекса и подчиняющихся кинетике Михаэлиса — Ментен. Предполагается, что макромолекулы в р-ре свернуты в клубки, легко проницаемые для молекул реагирующих веществ. Т. к. объем клубков обычно на несколько порядков превышает объем вступающих в реакцию молекул низкомолекулярных соединений, значительная часть каталитич. актов протекает внутри таких клубков. Последние можно представить как микрофазы с определенной растворяющей способностью по отношению к реагирующим веществам и, следовательно, присущей им концентрацией реагирующих веществ, как правило, отличающейся от концентрации веществ вне полимерных клубков. Более высокая концентрация реагирующих веществ в полимерном клубке, обусловленная большей растворяющей способностью клубка по сравнению с растворителем,— основная причина, по к-рой активность К. п. в области малых концентраций реагируюпщх веществ выше активности низкомолекулярного катализатора. В этой связи становится понятным, почему эффективность К. п. выше в плохих растворителях. Причина аапределивания скорости реакции, наблюдаемого при катализе полимерами, по-видимому, связана с насыщением полимерных клубков реагирующими веществами. Эффект увеличения скорости реакции с повышением содержания стирола в сополимере приписывается специфич. взаимодействию ароматич. ядер стирола, входящего в состав катализатора, и реагентов, в данном случае л, л-взаимодействию. Энергии активации реакций фенилизоцианата с метиловым спиртом, катализируемых низкомолекулярными и полимерными катализаторами, одинаковы, что указывает на идентичность механизмов реакции. [c.479]

Хроматография гидролизатов проводилась при +4° С на колонке с фосфоцеллюлозой 2,4x25 см со скоростью 60 мл/час. Химотрипсиновый гидролизат лизоцима фракционировался с возрастающим градиентом pH аммонийно-ацетатного буфера от 3,4 до 9,0 и возрастанием концентрации от 0,02 до 0,3 М. Пепсиновый гидролизат фракционировался с возрастанием pH пиридин-ацетат-ного буфера от 3,9 до 5,4 и возрастанием концентрации от 0,05 до 0,45 М. Фракционирование по такой схеме дает очень хорошее групповое разделение пептидов (до 3—6 пептидов в одном пике). Сопоставление таких групп, полученных действием разных ферментов, позволяет составить полную аминокислотную последовательность исходного белка. [c.185]

Смотреть страницы где упоминается термин Пиридин-фермент: [c.388] [c.336] [c.363] [c.364] [c.722] [c.724] [c.176] [c.238] [c.182] [c.588] [c.197] [c.49] [c.380] [c.112] [c.59] [c.482] [c.669] [c.122] [c.57] [c.124] [c.483] [c.698] [c.669]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология