Аминокислоты химическая структура

Аминокислоты — это кирпичики , из которых построены молекулы важнейших биополимеров — белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физикохимическими свойствами, изучаемыми в данном разделе. [c.635]

ТСХ имеет то преимущество, что позволяет разделять сложные лекарственные смеси на отдельные компоненты, близкие по химической структуре и свойствам, например смеси аминокислот, алкалоидов, барбитуратов, сульфаниламидов и др. [c.55]

Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп (боковых цепей), которые в приведенных выше формулах обозначались через К. Эти группы имеют разную химическую структуру. Они выступают из основной цепи и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие химические и физические свойства белков. [c.83]

Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии—является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются фи-зико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [c.509]

Гормоны—биологически активные соединения, вырабатываемые в организме специфическими клетками, тканями или органами (железами внутренней секреции) и оказывающие целенаправленное специфическое воздействие на биологические процессы. По своей химической структуре они разнообразны и относятся к различным классам соединений — пептидам, стероидам, аминокислотам и др. [c.84]

Для транспорта олигопептидов существенное значение имеют их химическая структура и наличие различных заместителей в молекуле. Показано, что транспорт олигопептидов возможен, когда аминогруппа при а-углероде остается незамещенной или в качестве заместителя выступает метильная группа. Существенное значение имеет также стереоспецифичность N-концевой группы пептида. Необходимо, чтобы N-концевая группа была образована за счет естественного изомера аминокислоты. Для транспорта дипептидов необходимо иметь свободную а-карбоксильную группу. [c.65]

Другим важнейшим классом веществ в живой природе являются белки. С точки зрения химической структуры это продукты конденсации а-аминокислот строения [c.36]

Ферменты представляют собой группу веществ, речь о которых уже шла в разд. Химия . По своей химической структуре они являются белковыми веществами и, распадаясь, образуют аминокислоты. [c.130]

При взаимодействии белка с отдельными химическими веществами возникают окрашенные продукты реакции. Образование их обусловлено наличием в молекуле белка той или иной аминокислоты или химической группировки. Поэтому так называемые цветные реакции на белки часто используют для установления белковой природы вещества, изучения аминокислотного состава различных природных белков и количественного определения в белке той или иной аминокислоты. При ознакомлении с цветными реакциями на белки следует главное внимание обратить на химическую структуру тех аминокислот, наличие которых в белке обусловливает данную реакцию. [c.9]

Ионообменная хроматография на колонках применяется в трех очень важных областях 1) для качественного и количественного аминокислотного анализа пептидов и белков, дающего ценную характеристику молекул его можно использовать Как средство обнаружения некоторых специфических различий среди белков 2) для определения аминокислотного состава биологических жидкостей, который дает не только существенную информацию о наличии свободных аминокислот, но и позволяет проследить за изменениями, происходящими в организме под воздействием многих факторов, таких, как окружающая среда, физиологическое состояние и генетическая конституция 3) для определения первичной структуры белков — чрезвычайно важной задачи биохимии сегодняшнего дня. Многие исследователи занимаются определением аминокислотной последовательности большого числа разнообразных белков. Это дает возможность установить их химическую структуру и изучить ее взаимосвязь с функцией. [c.8]

Эти аминокислоты рассматриваются вместе, поскольку они близки по химической структуре и взаимосвязаны в процессах обмена. В ходе своего обмена глицин подвергается превращениям в другие аминокислоты, в компоненты нуклеиновых кислот, порфиринов, липидов и углеводов. Хотя глицин по своему строению является простейшей аминокислотой, его промежуточный обмен представляет крайне сложную картину. [c.319]

Только сейчас мы начинаем осознавать в полной мере возможности рентгеноструктурного анализа как единственного метода, позволяющего установить детали пространственной структуры макромолекул. Тогда как с помощью методов, рассмотренных выше, можно определять лишь молекулярный вес и в самом грубом приближении — форму молекулы, рентгеноструктурный анализ позволяет при благоприятных условиях получать, помимо данных о весе и форме, также данные о деталях пространственной и химической структуры макромолекул в частности, при исследовании белков удается установить последовательность расположения аминокислот в белковой цепи. [c.230]

Выяснение роли РНК в воспроизведении вирусов окончательно утвердило мнение о том, что РНК обусловливает специфичность белкового синтеза. Стало ясно, что РНК является матрицей или той химической структурой, которая определяет специфическое расположение аминокислот друг относительно друга в синтезируемой пептидной цепи. [c.78]

Итак, роль Р-РНК может быть определена как функция адаптера ее задача — донести активированную аминокислоту с присущим ей запасом химической энергии к тем структурным элементам клетки — рибосомам, митохондриям, пластидам, где осуществляется расположение аминокислот в требуемом порядке и где происходит синтез пептидной связи, т. е. собственно построение молекулы белка. Вначале предполагалось, что матрицей, или той химической структурой, которая определяет специфическую последовательность амп- [c.84]

Витамины. По химической структуре витамины относятся к различным классам низкомолекулярных органических соединений. Они являются производными ненасыщенных У Лактонов, -аминокислот, циклогексана, имидазола, пиридина, пиримидина, тиазола и других циклических веществ. Одни витамины представлены в природе в виде родственных по структуре соединений (ретинолы, кальциферолы, токоферолы, цианкобаламины), другие — в виде различных изоформ, чем объясняется их неодинаковая биологическая активность. [c.19]

Указанный выше порядок проведения исследования не является обязательным существуют различные его модификации, зависящие от характера исследуемого белка. Из всего вышеизложенного видно, что несмотря на применение современных методов анализа во всей их совокупности и разнообразии, исследование химической структуры белков является очень сложным и трудоемким делом, отнимающим годы напряженного труда. Так, для анализа структуры химотрипсина, состоящего из 226 аминокислот, расположенных в одной цепи, потребовалось около 10 лет работы нескольких крупных лабораторий. [c.87]

Растворимость белков в воде, несомненно, определяется их химической структурой, т. е. природой и числом аминокислот и их расположением в молекуле белка.Естественно предположить, что большое количество положительно или отрицательно заряженных ионных групп будет увеличивать как сродство белков к воде, так и их растворимость. Такая зависимость, действительно, наблюдается, однако ионные группы могут оказывать и обратное действие, легко соединяясь с ионными группами противоположного знака и образуя солеобразные связи как внутри белковой молекулы [34], так и с примыкающими белковыми молекулами. Образование солеобразных связей всегда ведет к дегидратации [34], а возникновение этих связей между молекулами способствует образованию крупных нерастворимых белковых агрегатов. По этой причине многие белки нерастворимы, несмотря на наличие в них большого количества анионных и катионных групп. Мы в настоящее время не можем, исходя из аминокислотного состава белка, предсказать, какова будет его растворимость в воде. Мы не можем также объяснить, почему растительные проламины растворимы в спирте. Это свойство обычно объяснялось высоким содержанием в них пролина, который растворим в спирте. Коллаген, однако, несмотря на еще более высокое содержание в нем пролина, в спирте нерастворим. [c.112]

Не менее важной и еще более распространенной в биологических системах является группа а-аминокислот, которые, представляя собой элементарные структурные единицы всех белков и основные азотистые компоненты живой материи, занимают одно из центральных мест среди известных ныне метаболитов. Без преувеличения можно утверждать, что пиримидины, с одной стороны, и а-аминокислоты — с другой, принадлежат к таким химическим структурам, которые присутствуют во всем живом, начиная от вирусов и кончая высшими животными и человеком. [c.331]

Наши представления о химической структуре белковых молекул в настоящее время основываются на полипептидной гипотезе, согласно которой молекулы белка составлены из одного или нескольких больших пептидов (пептидных цепей). Аминокислоты в этих цепях, как и в случае более простых пептидов, соединяются своими а-СООН- и а-МН2-группами. Обоснованность пептидной гипотезы заслуживает рассмотрения, поскольку она обусловливает существование тех связей, гидролиз которых предполагается изучать. [c.165]

Причиной резистентности к антибиотику может быть и изменение химической структуры бактериальной клетки. Например, замена одной единственной аминокислоты в рибосом-ном белке бактерии делает невозможным связывание антибиотика с рибосомой, что необходимо для подавления белкового синтеза у бактерии, т. е. для ее уничтожения. Таким образом, столь незначительное изменение в химической структуре бактерии делает ее неуязвимой для антибиотика. [c.227]

Если сопоставить химические структуры боковых групп всех 20 аминокислот и хорошо известные значения р1, то, имея в виду совокупность ионных и гидрофобных взаимодействий а.минокислог [c.515]

Многообразны по химической структуре, распространению в природе и биологической активности ди- и поли-сульфиды. Мы уже знаем цистин (аминокислоту), липоевую кислоту (кофермент), антибиотик эсперамицин (см. главу I), диаллилдисульфид из чеснока. [c.349]

Такая же последовательность аминокислот в окружении реакционноспособных остатков серина была вскоре обнаружена в трипсине, тромбине, эластазе и трипсиноподобном ферменте коконазе, используемом тутовым шелкопрядом для освобождения из кокона [27]. Близкая по химической структуре последовательность, содержащая GIu-Ser-Ala, была обнаружена в ацетилхолинэстеразе. Таким образом, существует семейство сериновых пептидаз и эстераз, для которых характерна общая последовательность аминокислот вокруг реакционноспособного серина и способность ингибироваться диизопропилфторфосфатом [28]. [c.108]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

По своей химической структуре витамины многообразны. Они являются производными ненасыщенных у-лактонов, -аминокислот, амидов кислот, циклогексана, нафтохинона, имидазола, пиролла, бензопирана, пиридина, пиримидина, тиазола, изоаллоксазина и других циклических систем. [c.8]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

Для проведения ГХ-анализа одинаково важны как химическая, так и термическая устойчивость рассмотренных выше производных. Химическая устойчивость прежде всего определяет условия обработки, хранения и дозировки образцов. Как уже упоминалось, в результате слишком длительного анализа одного и того же образца могут образовываться несколько продуктов и, следовательно, получаться неоднозначные данные. Если ТФА-производные эфиров простых моноаминомонокарбоновых кислот — устойчивые вещества, которые могут храниться неограниченное время, то этого нельзя сказать о производных аминокислот сложной структуры, содержащих несколько ацильных групп. Большинство таких соединений крайне чувствительны к гидролизу и частично разлагаются в присутствии следов воды [53]. У оксиаминокислот Сер и Тре это может привести к полной потере защитных групп, так как кислота, образующаяся при гидролизе О-ТФА-группы, по типу кислотноосновного катализа может способствовать N—О-ацильной миграции и таким образом вызвать полную потерю Ы-ТФА-групп [126]. Рекомендуется эти соединения хранить и даже вносить в прибор в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, к которому могут добавляться другие растворители. [c.318]

Алифатические диазосоединения находят в природе чаще. Среди них выделяется своим значением группа антибиотиков-диазокетонов. По химической структуре они относятся к производным аминокислот. Почти все диазокетоны обладают противоопухолевыми свойствами и в прошлом делались попытки применять азасерин 7.44 и 6-диазо-5-кето-Ь-норлейцин 7.45 (ДОН) для лечения рака. Однако ныне эти попытки оставлены. [c.618]

Основные научные работы посвящены химии природных соединений. В начале своей научной деятельности исследовал производные индола. Синтезировал аминокислоту триптофан и продукты ее метаболизма (а-окситриптофан, N-формклкинуренин и др.). Разрабатывал методы расщепления рацематов. Исследовал алкалоиды, в частности изучал химическую структуру стрихнина и нуфариди-на (алкалоид водяной ли.пии). Синтезировал (1962) оптически активный нуфаридин. Исследовал сапонины, выяснил химический состав дущистых веществ хризантемы, японского перца. Изучал токсины, в том числе токсин жабы. В области синтетической органической химии объектами его исследований были производные ацетилена, реакции гидрирования и дегидрирования. [c.259]

Разработанные в последние годы методы селективного гидролиза, разделения и идентификации открыли новые возможности для химического изучения структуры полипептидов и белков. Как уже указывалось, эти природные продукты включают разнообразный материал антибиотики, гормоны, токсины, ферйенты,. вирусы, волокна и т. д. Хотя за короткий период времени был достигнут большой прогресс в выяснении структуры различных природных продуктов, работа по установлению химической структуры белков в значительной степени осложнена их макромолеку-лярной природой. Изучение последовательности аминокислот в полипептидах и белках показывает наличие в них своеобразных группировок аминокислот. Например, из семи основных аминокислот, имеющихся в АКТГ, четыре расположены по соседству, а все семь включены в последовательность из 14 аминокислот из семи кислых аминокислот, ирисутствуюпщх в этом гормоне, три находятся по соседству друг с другом. В рибонуклеазе три остатка серина и три остатка аланина находятся рядом аналогична располагаются три ароматические аминокислоты в инсулине. Для ряда ферментов — тромбина, трипсина, химотрипсина и фосфоглюкомутазы было отмечено наличие одинаковой последовательности из шести аминокислот. Отмечено, что в структуре-и механизме действия протеолитических ферментов важную роль играют определенные трипептиды [160]. В настоящее время из-за ограниченности наших знаний относительно точного молекулярного механизма действия гормонов и ферментов можно делать только предположения о значении тёх или иных аминокислотных группировок. Вопрос о связи определенной последовательности аминокислот с функциями различных соединений может быть выяснен лишь по мере накопления экспериментального материала. Тем самым, по-видимому, станет возможным значительно более полное понимание механизма действия природных соединений на молекулярном уровне. [c.418]

Юлоски бумаги 0,1—0,2% спиртовым раствором нингидрина и последующим нагреванием ее в сушильном шкафу. Отдельные аминокислоты обнаруживаются в виде пятен, окрашенных в голубой, фиолетовый или оранжевый цвет (в зависимости от химической структуры аминокислоты). Скорость перемещения отдельных аминокислот может быть выражена посредством ко- [c.22]

В последние годы достигнуты большие успехи в изучении химической структуры белков. Была полностью подтверждена правильность полипептидной теории строения белка. Кроме пептидной связи, в молекулах белка были открыты дисульфидные и водородные связи, или мостики. Образование дисульфидной связи между аминокислотами происходит по типу образования цистина из молекул цистеина (стр. 204). [c.217]

Образовавшаяся в клеточром ядре цепь информационной РНК поступает в цитоплазму и включается в рибосомные частицы, где в свою очередь служит матрицей для синтеза белка, и аминокислоты в белковой цепи располагаются в соответствии с той нуклеотидной последовательностью, которая имеется в информационной РНК (см. рис. 10). Следовательно, та химическая структура, которая была фиксирована в структуре ДНК, передалась в процессе синтеза на РНК и затем на белок. Другими словами, выражаясь нашим специальным языком, та наследственная информация (особенности последовательности нуклеотидов), которая была фиксирована в молекулярной структуре ДНК, была передана на РНК и затем на белок. Отсюда и название информационная РНК, т. е. РНК, структурно связывающая ДНК и синтезированный белок. Таким образом, последний, синтезируясь в своей структуре (последовательности аминокислот), отражает структуру (последовательность нуклеотидов) ДНК. О том, что все это весьма правдоподобно, свидетельствует целый ряд экспериментальных данных. Оказалось, что всякие изменения молекулярной структуры ДНК (например, замена некоторых нуклеотидов на другие неестественные или же нарушения нормальной структуры оснований, входящих в состав ДНК) неминуемо приводят к изменению аминокислотной последовательности в синтезируемом белке. [c.87]

В настоящее время нет сомнений в том, что специфичность антител зависит от их химической структуры. Однако еще неясно, чем именно обусловлена эта специфичность — аминокислотным составом, последовательностью аминокислот или характером свертывания полипептидной цепи при образовании глобулярных молекул, показанных на фиг. 3. Полинг [9] счит-ает правильным последнее предположение. Действительно, при анализе антител не обнаружено каких-либо четких различий в аминокислотном составе между разными антителами или между антителами и нормальным глобулином [1,15,16]. Если различия в основном заключаются в последовательности аминокислот и ограничиваются активным центром антитела ( entral differential segment ) [6], то они слишком незначительны, чтобы их можно было обнаружить существующими аналитическими методами. [c.16]

Различия в свойствах полипептидов в основном определяются природой боковой группы. Большой интерес к этому классу соединении объясняется те.м, что полинеитиды являются простой моделью белков. Главные цепи полипептидов и белков построены в основном одинаково, боковые же цепи значительно различаются. Если синтетические полипептиды содержат только один сорт боковых групп Н, а сополимеры — два или три, то белки формально являются сополимерами 20 и более различных аминокислот, следующих друг за другом в определенной последовательности. Химическая структура полипептидов проще, чем белков, поэтому они и лучше исследованы. Полученные же результаты служат основой для изучения белков. [c.338]

Вещества с антигенными свойств ами обнаружены не только в эритроцитах, но и на поверхности -клеток тканей, а также в составе различных тканевых жидкостей и секретов желез в слюне, желудочном соке, желчи, слезах, моче, меконин, жидкости кисты яичника и т. д. Агглютиногены тканевых жидкостей и секретов растворимы в воде и состоят из углеводов и аминокислот. Эти вещества и явились объектом для изучения строения и установления зависимости между химической структурой и биологической активностью. Вещества с антигенной активностью найдены также в оболочках микроорганизмов. С их существованием связана проблема несовместимости тканей при пересадке органов. [c.94]

В статье II Денюэлем были уже рассмотрены основные реакции карбоксильных и амимных групп аминокислот, а также некоторые специфические реакции кислых, основных, ароматических, окси- и серусодержащих аминокислот. Химические реакции белков, очевидно, аналогичны реакциям этих функциональных трупп и лишь в незначительной степени изменяются с изменением структуры белка. По этой причине многие модельные реакции, проводимые на аминокислотах с целью определения специфичности белковых реагентов, в этой статье не упоминаются. Многообразные функциональные группы различных белков сгруппированы Тристрамом в таблицы (статья III), и содержание их можно сравнивать с количеством введенного реагента. Здесь вряд ли стоит повторять сведения о химическом строении этих групп. [c.273]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология