АТФазы механизм действия

И Na+-, К+-АТФазы МОЗГА В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ПСИХОТРОПНЫХ СРЕДСТВ [c.107]

Изучение возможных механизмов действия ПС на активность Ка -, К -АТФазы ферментных препаратов мозга [c.112]

Следует отметить, что ионы Са могут участвовать в формировании метаболической компоненты клеток растений не только непосредственно (за счет работы Са -АТФазы плазмалеммы), но и косвенно, оказывая регуляторное влияние nia. активность электрогенного Н+-насоса, представленного Н+-АТФазой. Медиатором регуляторного влияния выступает кальмодулин [369. 504]. Механизм действия комплекса Са —кальмодулин на Н -АТФазу плазмалеммы, согласно проведенным йсследованиям [704], выглядит следующим образом. Са —кальмодулин изменяет активность Са -зависимой, кальмодулин-стимулируемой протеинкиназы последняя, в свою очередь, увеличивает уровень фосфорилирования белков плазматической мембраны, включая Н -АТФазу повышение уровня фосфорилирования сопровождается снижением активности Н -АТФазы. [c.45]

Нельзя не упомянуть еще один важный аспект функциональной значимости Речь идет о механизме действия фитогормонов. Влияние фитогормонов на электрическую полярность мембран клеток растений хорошо известно (см. раздел 6). Оно связано прежде всего с их действием на системы первичного активного транспорта, в частности, на Н -АТФазу [202, 507]. Поскольку точкой приложения фитогормонов являются соответствующие рецепторные белки, то, как уже отмечалось выше (раздел 6), изменение активности №-АТФазы под влиянием зтих соединений носит не прямой, а опосредованный характер. Тем не менее именно сдвиг величины Д(ЬН+ на мембране составляет важное звено в механизме их действия. Причем если до недавнего времени основное внимание здесь уделялось химической компоненте Д(ГН, т.е. ДрН ("теория кислого роста"), то в последнее время все большее внимание начинает привлекать электрическая [c.85]

Комбинированные измерения зависимости потока меченого натрия и окислительного обмена от напряжения дают возможность оценить величину изотопного взаимодействия в активном транспорте. Наиболее надежные оценки, полученные в опытах с мочевым пузырем жабы, показывают, что (ю/ю ) < 1 в согласии с общепринятым механизмом действия АТФазы как переносчика в активном транспорте натрия. [c.265]

В гл. 4 вводится новая система координат, основанная на степенном преобразовании переменных. И хотя многие ранее применяющиеся координаты также являются частным случаем степенного преобразования, исследование системы преобразования в общем виде оказалось полезным для разработки нового метода определения степенных параметров уравнения скорости. Применение этого метода показано на примере Ыа, К-АТФазы в гл. 5 и 6. Авторы максимально сократили количество специальных экспериментальных данных по Ыа, К-АТФазе и привели только материал, необходимый для иллюстрации логики построения кинетической схемы работы фермента. Насколько это удалось — судить читателю. Авторы надеются, что недостатки изложения не помешают получить представление о возможностях ферментативной кинетики в расшифровке механизма действия мембранных транспортных ферментов, и заранее благодарны за все критические замечания и пожелания. [c.6]

Анализ кинетики АТФазной реакции и механизм действия некоторых ингибиторов и активаторов АТФазы [51, 52] [c.35]

Введя такое ограничение, к Н+-АТФазам можно будет отнести несколько ферментов, отличающихся по структуре и механизму действия, но имеющих общую функцию. [c.122]

Ка,К-АТФаза. На рис. 7.14 представлен механизм действия Ка,К-АТФазы (натриевого насоса). Присоединение к АТФазе трех ионов Ка (стадии 1 и 2) активирует фермент, и он катализирует расщепление АТФ, причем фосфатный остаток присоединяется к АТФазе. В результате фосфорилирования фермента происходит изменение его конформации ионный канал закрывается с внутренней стороны мембраны и открывается с наружной (стадия 3) одновременно уменьшается (примерно в 10 раз) сродство центров связывания к иону Ка . [c.209]

Рис. 7.14. Механизм действия Ма, К-АТФазы

Но в сублетальных дозах он проявляет противоопухолевую активность. Механизм его действия еще не вполне ясен. Он связывается с Na+, - АТФазами чувствительных клеток нервной ткани, сердца, эритроцитов, в местах связывания образует поры в цитоплазматических мембранах, в результате чего клетки теряют К+ и Са + и погибают. [c.346]

Задачи третьего типа могут решаться просто путем увеличения способности организма выполнять обычную для него работу активного переноса ионов (без изменения относительных скоростей этого переноса в различных направлениях). Превосходным примером этой стратегии может служить солевая железа морских птиц. Решение проблемы связано здесь с эволюционной выработкой регуляторных механизмов, которые могут при надобности повысить работоспособность солевой железы, что достигается увеличением количества Ыа К -АТФазы, синтезируемой в железе в данное время (т. е. повышением ее общего содержания в железе). Таким образом, механизмы, регулирующие стационарную концентрацию Ыа+К+-АТФазы, представляют, по-видимому, еще одну точку приложения действия эволюции. [c.165]

Механизм биологического действия пиретроидов связан с деполяризацией натриевых каналов нервных мембран и специфическим выключением мембранных АТФаз. [c.141]

Схема механизма сокращения следующая. Там, где актиновые и миозиновые миофиламенты перекрываются, миозиновые головки как крючки зацепляются за соседние Р-актиновые нити, образуя с ними поперечные мостики. Эти мостики загибаются, как пальцы, в одном направлении, протаскивая актиновые миофиламенты вдоль миозиновых. Затем головки отделяются от актина, распрямляются, соединяются с новыми его участками, и цикл повторяется. При сокращении в каждый данный момент времени примерно половина головок тянет , а остальные возвращаются в исходное положение, что обеспечивает плавность процесса. Энергию для него дает АТФ. Молекулы АТФ гидролизуются до АДФ и фосфата под действием АТФазы, содержащейся в миозиновых головках. Происходя- [c.386]

Механизм энергетических процессов у метанобразующих бактерий еще не расшифрован, но общие принципиальные положения установлены. Ясно, что получение энергии, по крайней мере при окислении Нг, сопряженном с восстановлением СОг, связано с функционированием электронтранспортной системы, включающей дегидрогеназы, переносчики электронов и редуктазы. Перенос электронов приводит к образованию трансмембранного протонного градиента, разрядка которого с помощью мембранной АТФазы сопровождается синтезом АТФ. Доказательством получения метанобразующими бактериями энергии в результате окислительного фосфорилирования служит подавление у них образования АТФ при действии разобщителей и ингибиторов АТФазы. Мало, однако, известно об электронных переносчиках. Не изучена организация дыхательной цепи и ее Н+-переносящих участков. [c.356]

АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ (АТФ-фосфогидролазы, АТФазы), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз АТФ с отщеплением от молекулы кош1евого остатка фосфорной к-ты и образованием аденозиндифосфата (АДФ). Мол. массы, субъединичиый состав, строение активных центров и механизм действия А. из разл. источников существенно различаются. Аденозинтрифосфатазной активностью обладают мн. индивидуальные ферменты, а таюке комплексы, состоящие из неск. ферментов. В большинстве случаев А. активируются ионами и Са , в нек-рых-К и Na . К А. относят также ферменты АТФ-синтетазы, катализирующие наравне с синтезом АТФ его гидролиз. [c.33]

Эстрогены и прогестерон как бы взаимодополняют регуляторное влияние на обмен веществ, рост и развитие тканей и органов. Как правило, эффекты прогестерона возможны на фоне предварительного воздействия на ткани эстрогенов. Механизм действия этих проникающих в клетку гормонов связан с усилением матричного синтеза белков. Так, например, эстрогены в печени усиливают синтез ряда специфических белков белков-переносчиков стероидных и тироидных гормонов, факторов свертывания крови И, VII, IX, X, субстрата ренина — ангиотензиногена, ЛПВП, ЛПОНП. Для эстрогенов характерны анаболический эффект и положительный азотистый баланс. Как индукторы ферментов они активируют гликолиз, пентозофосфатный путь (восстановительные синтезы) ускоряют обновление липидов и выведение холестерина (атеросклероз реже развивается у женщин). Эстрогены оказывают тормозящее действие на Na , К+-АТФазу, в результате чего возникает деполяризация мембран миометрия, повышающая его возбудимость и сократимость. Тормозящее действие прогестерона связано со стойкой деполяризацией мембран миометрия, в результате чего он не реагирует на медиаторы. [c.409]

О возможных механизмах подавляющего действия ПС на Na+-, К+-АТФазу мозга. При исследовании кинетики ингибирования ферментативной активности под действием ПС было выявлено наличие конкуренции ПС с активирующими ферментную систему одновалентными ионами (табл. 1). Следует отметить, что левомепромазин и хлорпромазин, обусловливающие наиболее сильное подавление Na -, К -АТФазной активности, конкурировали с обоими активирующими ионами. Остальные же изученные ПС (за исключением фенамина, конкурирующего с ионами калия) конкурировали только с ионами натрия. Возможно, что особое поведение фенамина объясняется тем, что из всех изученных ПС только он является первичным амином. Однако прямых экспериментальных доказательств этого предположения пока не имеется. Роль конкурентного ингибирования в качестве одного из возможных механизмов действия ПС иа Na -, К -АТФазу мозга может быть косвенно подтверждена наличием кооперативного связывания как активирующих одновалентных катионов, так и самих ПС с соответствующими участками АТФазы (табл. 1 и 2), что соответствует данным об аллостерической природе этого фермента (Тарве, Брехтлова, 1967 Robinson, 1970). [c.115]

Вопрос о механизме действия сердечных гликозидов все еще не решен. Все они, по-видимому, действуют одинаково, различаясь лишь по эффективности при приеме внутрь, а также по длительности действия и активности. Согласно наиболее широко принятой в настоящее время теории, сердечные гликозиды подавляют или замедляют активный транспорт ионов калия и натрия через клеточные мембраны, в том числе мембраны клеток сердца, путем ингибирования мембранной АТФазы. Это приводит к накоплению натрия в клетках и потере калия, а также (вторичный эффект) к росту внутриклеточной концентрации свободных ионов кальция, что сопровождается повышением сократимости миофибрилл. Эта теория находит подтверждение в результатах клинических наблюдений так, наиболее частой причиной непереносимости препаратов наперстянки служит диурез, приводящий к гипо-калиемии. Гиперкальциемия часто усугубляет токсические реакции на препараты наперстянки, так как кальций- потенцирует их гипокалиемическое действие. Лучшим способом борьбы с аритмиями, возникающими при приеме сердечных гликозидов (если главное нарушение — самопроизвольные разряды в клетках сердечной мышцы), служит введение солей калия. [c.96]

Под влиянием фитогормонов наряду с Н -АТФазой (или вместо нее ) может быть стимулирована также система активного транспорта Н. источником энергии для которой не является АТФ. Такие данные были получены при исследовании молекулярного механизма действия фузикокцина 117]. Этой системой является, очевидно, редокс-цепь плазмалеммы. В этой связи следует отметить, что в плазматических мембранах гипокотиля сои показано наличйе ауксин-стимулируемого НАДН-оксидазного комплекса [321]. [c.62]

Механизм действия модификаторов трудно поддается классификации здесь есть агенты направленного действия (ЗН-реагенты тимерозал, этилмеркуриат, уксусный ангидрид), вещества, модифицирующие гидрофобные взаимодействия (диметилсульфоксид, олигомицин, дигитонин), специфический ингибитор На , /АТФазы уабаин ( строфантин О), препятствующий гидролизу фосфорилированного фермента. Гидролиз одним и тем же ферментом разных субстратов в различных условиях неодинаково чувствителен к модификаторам, что можно объяснить тем, что исследуемые частные реакции ферментативной активности осуществляются разными олигомерными состояниями Ка , К -АТФазы. [c.49]

Ионный транспорт через селективные каналы. Классификация ионных каналов. Воротные механизмы действия потенциалзависимых ионных каналов. Структурно-функциональная организация ионных каналов мембран (потенциалзависимые калиевые, натриевые, кальциевые каналы). Молекулярные основы функционирования систем первично-активного и вторично-ак-тиЬного транспорта. Структура, функциональные и физиш хи-мические свойства Ма+, К" - АТФазы и Са "-АТФазы. АТР как регулятор активного транспорта ионов На и К. Механизм сопряжения гидролиза АТР и Са -насоса. Липидный контроль за меж субъединичными взаимодействиями в олигомерных ансамблях транспортных АТФаз. [c.283]

Механизм действия и фармакодинамические эффекты. Омепразол ингибирует Н .К -АТФазу в париетальных клетках желудка, тормозит поступление в клетки ионов водорода и, следовательно, блокирует заключительную стадию секреции соляной кислоты, что при-водит к торможению базальной и стимулированной секреции (независимо от природы раздражителя). После приёма 20 мг препарата эффект развивается в течение 1 ч и может сохраняться до 72 ч. [c.238]

Важная роль мембран в синапсах обусловлена их непосредственным участием в основных процессах деятельности нейрона в возбуждении и торможении. Это проявляется в биоэлектрической активности мембран в поляризации, деполяризации и гиперполяризации. В мембранные процессы вовлекаются медиаторы и ферменты, которыми регулируется уровень медиаторов. Характер взаимосвязи этих факторов иллюстрируют исследования, проведенные в нашей лаборатории Кометиани (1970, 1971). Он изучил взаимосвязь действия ацетилхолинэстеразы и Na" , К -АТФазы — двух ферментных систем, обусловливающих генерацию биопотенциалов, и пришел к заключению, что механизм активного транспорта, который связан с работой Na" , К+-АТФазы, и деполяризацию, обусловленную действием ацетилхолина, нужно рассматривать как части единого механизма генерации биопотенциала. Связь между ними осуществляется с помощью ионов. Импульсация, вызванная возбуждением, освобождает ацетилхолин. Последний тормозит Na , К+-АТФазу, в результате чего прекращается активный транспорт и клетка деполяризуется. В это время на арену выступает ацетилхолинэстераза, которая быстро разрушает ацетилхолин, благодаря чему создаются условия для стимулирования Na+, К+-АТФазы, и поляризация клетки восстанавливается. Интересно отметить, что максимум торможения Na+, К+-АТФазы аце-тилхолином наблюдается тогда, когда активность Na" , К -АТФазы наибольшая. [c.14]

Таким образом, приведеипые результаты могут быть оценены как дополнительное подтвернадение участия Na К АТФазы мозга в одном из нейрохимических механизмов транквилизирующего действия нейролептиков. [c.115]

Механизм взаимодействия ПАВ с мембранными структурами сложный. Солюбилизирующее действие ПАВ объясняют гидрофобными взаимодействиями отдельных ПАВ с компонентами мембран, разрыхляющими мембраны и ослабляющими какие-то структурные связи, в результате чего компоненты мембран солюбилизируются. Концентрации ПАВ, вызывающие активацию Mg " "-, Na -, К -АТФазы, обладают лишь небольшим диспергирующим действием. Имеется предположение, что активирующее действие ПАВ на ферменты клеточных мембран объясняется тем, что ПАВ способствуют раскрытию мембранных пузырьков, образующихся при фрагментации клеточных мембран (МяИег, 1971 Rostgaard, Meller, 1971). После замыкания обрывков клеточных мембран может затрудняться доступ субстратов к активным центрам ферментов. ПАВ ликвидируют этот искусственно возникший барьер. Но при таком толковании действия ПАВ все же остается вопрос о самом механизме взаимодействия их с отдельными компонентами мембраны. [c.124]

Принимая во внимание данные о влиянии К , ГАМК и других веществ на мембранную активность и на метаболические сдвиги в нервных клетках, можно предположить, что именно эти вещества выполняют роль информатора в мембранно-метаболическом взаимоотношении нейрона и нейроглии. Интенсивность и направленность действия окислительных ферментов в нейроне и нейроглии должна быть обусловлена в первую очередь различием физико-химических свойств мембран. Можно предположить, что сдвиги в функциональном состоянии нейронов транслируются на нейроглию специальными информаторами (К , ГАМК, ацетилхолин). При этом во всех случаях мембрана глии деполяризуется. Возрастает активность экто-АТФазы глии (Hyden, 1962), облегчается выход метаболитов из глии, и в нейронах создаются условия для нормального функционирования. По всей вероятности, в этом и должен выражаться механизм обратной связи в системе нейрон—нейроглия. [c.136]

Представлен краткий литературный обзор и анализ собственных экспериментальных материалов о возможных путях изменений Na+ и К+ на первичных этапах фоторецепторного акта в наружных сегментах палочек сетчатки. Рассматриваются данные об изменениях под действием света проницаемости мембран дисков наружных сегментов к Na+ и К+, изменениях соотношения свободной и связанной форм ионов, изменениях объемов дисков и фотоиндуцированных изменениях Na+-, К+-АТФазы наружных сегментов. Приведены собственные экспериментальные данные об особенностях (расположение ионных центров) Na+-, К+-АТФазы дисков наружных сегментов. Особое внимание уделено вопросу о возможном механизме передачи сигнала с мембраны диска на наружную мембрану рецептора. Рассматриваются гипотезы об участии иона Са и циклической формы АМФ в этом процессе. В заключение приводятся собственные экспериментальные данные о влиянии циклического нуклеотида на выход Na+ и К+ из фоторецепторных мембран и связи 3 5 -АМФ с родопсином. Подчеркивается взаимосвязь между превращениями родопсина и циклической формой АМФ. Илл. — 7, табл. — 4, библ. — 53 назв. [c.212]

Ионы металлов являются довольно специфичными активаторами. Часто для некоторых ферментов требуются ионы не одного, а нескольких металлов. Например, для фермента Ма , -АТФаза, который осуществляет перенос однозарядных катионов через клеточные мембраны, в качестве активаторов необходимы ионы магния, натрия и калия. Активация ионами металлов осуществляется по разным механизмам. В некоторых ферментах они входят в состав каталитического участка. В ряде случаев ионы металлов облегчают присоединение субстрата к активному центру фермента за счет образования дополнительных связей. Иногда ион металла соединяется с субстратом, образуя своеобразный металлосубстратный комплекс, который предпочтителен для действия фермента. [c.114]

Эта реакция сильно сдвинута вправо за счет повышения трансмембранного АрН и движения анионов X и УО к внешней поверхности под действием сил трансмембранного электрического поля. На схеме (XXIV.5.1) природа X и У по-прежнему остается неизвестной. Однако главный недостаток хемиосмотического принципа сопряжения состоит в том, что роль АрН здесь сводится лишь к пассивному фактору, сдвигаюш ему химические равновесия в системе реакций. В самом деле, величина АрН в соответствии с представлениями классической термодинамики и кинетики определяет среднестатистическую вероятность, или среднее число актов переноса протонов между поверхностями мембраны, разделенными энергетическим барьером АрН+ [ср. (XIV.1.1)]. Однако само по себе значение АрН+ не раскрывает молекулярных механизмов процесса прохождения единичного протона через Н+-АТФ-синтетазу и синтеза АТФ в активном центре. Иными словами, несмотря на успех хемиосмотической теории, доказавшей роль АрН в качестве движуш ей силы синтеза АТФ, одного лишь концентрационного градиента протонов недостаточно для понимания молекулярного механизма сопряжения. Необходимо принимать во внимание активную роль протонов, непосредственно взаимодействуюш их с макро-молекулярным комплексом Н -АТФазы. [c.220]

Следовательно, ингибирование активного мембранного транспорта под действием ионизирующего излучения происходит в клетках различных типов, в разных условиях облучения в широком диапазоне доз. Предполагают, что сохранение жизнедеятельности клеток при дезактивации натриевого насоса связано с включением компенсаторных механизмов поддержания гомеостаза. Например, в мембранах эритроцитов при торможении активности Ка % К -АТФазы активность Са -АТФазы превыюает контрольный уровень, а в плазматических мембранах печени увеличивается Мё -АТФазная активность. Известно, что Са и способствуют связыванию белков, в том числе АТФаз, с мембраной. В липидных бислоях Са обеспечивает образование мостиков между фосфатидами, в результате которого упаковка липидной фазы становится более плотной и уменьшается проницаемость мембраны. Кроме того, после рентгеновского облучения животных в дозе 5 Гр обнаруживается повышение активности щелочной фосфатазы, связанной с плазматическими мембранами клеток печени мышей. Щелочная фосфатаза — интегральный фермент плазматических мембран некоторых клеток —-участвует в активном транспорте ионов На" и К . [c.145]

Такие различия в ответной реакции двух мембранных белков на воздействие физико-химических факторов (УФ-излучение, действие фосфолипаз) связаны с различиями в их локализации на мембране, в расположении их активных центров, в характере взаимодействия с ближайшими липидными молекулами и их химическим строением. Однако экспериментальные данные, касаюш иеся возможности модуляции фоточувствительности мембранных ферментов, — Na" ", К+-АТФазы и ацетилхолинэстеразы, возможно, взаиморегулируемых субстратами их реакций, свидетельствуют в пользу представлений об обп] ности основных регуляторных механизмов функционирования для многих векторных ферментов биомембран. [c.172]

Н протонирующий Шиффово основание, поглощается из цитоплазмы. Таким образом, под действием света бактериородопсин перебрасывает протоны с одной стороны мембраны на другую. В результате работы циклического механизма, получившего название бактериородоп-синовой протонной помпы, при освещении по разные стороны мембраны возникает градиент концентрации протонов, достигающий 200 мВ, в создании которого участвуют электрический и химический компоненты. Разрядка А[д.д+ с помощью Н+-АТФазы приводит к синтезу АТФ (рис. 95). [c.289]

В гл. 4 на примере Са-АТФазы эритроцитов будет рассмотрен механизм активации кальцийзависимого мембранного фермента комплексом Км — Са +, а в гл. 7 представлено объяснение терапевтического действия фенотиазинов как психотропных агентов. [c.21]

Альтернативный способ защиты эритроцита от кальциевой перегрузки (К. К. Wang et al., 1988) связан с активацией Са-АТФазы внутриклеточной Са-зависимой протеиназой — каль-паином. Данный механизм может реализовываться в крайних ситуациях, когда концентрация Са + в клетке существенно превышает 10 М. При такой необратимой модификации фермент утрачивает способность к регуляции под действием кальмодулина. [c.49]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология