Антитела разнообразие

Огромное разнообразие антител неадекватно числу генов, локализованных в лимфоцитах. Например, в клетках человека содержится не более 10 генов, а число вырабатываемых антител на 1—2 порядка больще. Иммуноглобулины являются белками, следовательно, они кодируются соответствующими генами. Таким образом, разгадку феномена этого несоответствия следует искать в особенностях функционирования генома лимфоцитов. Оказалось, что синтез антител кодируется тремя различными семействами несцепленных генов, расположенных в различных хромосомах. Рассмотрим, как формируется функционально активный участок ДНК, ответственный за образование легкой цепи . Обнаружено около 300 генов, кодирующих вариабельные участки Ь-цепи (У ), один ген, кодирующий синтез константного участка (С ), и от одного до четырех генов, ответственных за синтез аминокислотных последовательностей, соединяющих константные и вариабельные участки легкой цепи (1 ). [c.486]

В принципе большинство этих методов представляет собой варианты метода изотопного разбавления, где реакцией, выявляющей конкуренцию радиоактивных и нерадиоактивных (разбавляющих) предшественников, служит реакция образования иммунного комплекса антиген—антитело. Разнообразие радиоиммунных методов связано главным образом с различием способов обнаружения этих комплексов или удаления их из раствора. Значение радиоиммунных методов для современной молекулярной биологии столь велико, что их необходимо рассмотреть подробнее-и посвятить этому отдельную главу, тем более что это — методы новые и многие биохимики с ними еще плохо знакомы. Между тем, складывается впечатление, что в ближайшие годы ни одно серьезное исследование без них обойтись не сможет. [c.269]

Третий и наиболее сложный пример процессов перестройки ДНК связан с организацией иммунной системы млекопитающих и других высших позвоночных. Направленность эволюционного развития иммунной системы определялась необходимостью противостоять инфекции и удалять из организма собственные дефектные клетки, которые могут оказаться раковыми. Иммунная система млекопитающих обладает способностью продуцировать по крайней мере 10 антител с различной специфичностью. Такое разнообразие антител вполне достаточно для того, чтобы обеспечить специфический иммунный ответ по отношению к любой чужеродной молекуле (антигену). Характерно, что антитела к синтетическим антигенам, которые никак не могли фигурировать в эволюционной истории организма, вырабатываются им столь же эффективно, что и антитела к обычным природным антигенам. Антитела продуцируются в крови клетками В-лимфоцитов. Каждый из миллионов покоящихся В-лимфоцитов способен специфически распознавать одну определенную антигенную детерминанту, которая может быть представлена в составе чужеродной молекулы. Присутствие чужеродного [c.237]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Чтобы решить эту задачу, мышиные гены Н-и к-цепей были заменены ( нокаутированы ) небольшим участком кластера генов Н-цепи человека (который включал 4 Уд-домена, 16 Од-доменов, 6 Тд-доменов, Су и Сц) и кластера генов к-цепи человека (содержащего 4 Ук-домена, 5 jK-доменов и Ск). Трансгенные мыши с таким набором генов антител человека синтезировали человеческие антитела к некоторым антигенам кроме того, бьши созданы гибридомы, продуцирующие человеческие моноклональные антитела. Однако разнообразие человеческих антител, продуцируемых такими трансгенными мышами, было невелико вследствие ограниченности набора вариабельных сегментов Н- и к-цепей. Чтобы решить эту проблему, создали YA с большим числом генов вариабельных участков Н- и к-цепей гемоглобина человека. [c.429]

Перегруппировка генов, кодируюпщх тяжелые цепи Ig. Следует отметить, что тяжелые цепи иммуноглобулинов также состоят из вариабельных и константных областей. Вариабельная область кодируется тремя различными типами генов V -вариабельный фрагмент (150 генов), О -гипервариабельный (50 генов) и Jjj-соединяющий фрагмент (4 гена). Dj -фрагмент характерен для вариабельной области только тяжелых цепей diversity — разнообразие). Как известно, антитела разделяются на пять классов, причем принадлежность к тому или иному классу определяется константной областью тяжелой цепи. М-классу соответствует ц-цепь D-классу — 5-цепь G-классу — у-цепь Е-классу — 8-цепь и А-классу — а-цепь иммуноглобулина. В-клетки способны менять константные фрагменты тяжелых цепей без изменений их вариабельных участков. Это приводит к переключению классов — феномену, имеющему большое биологическое значение. Формирование функционально активного участка ДНК, кодирующего тяжелые цепи Ig, представлено на рис. 30.11. [c.487]

Участие необычных генетических механизмов в образовании антител было очевидным задолго до того, как стало ясно, какой вклад вносят эти механизмы в разнообразие антиген-связывающих участков. Как уже говорилось [c.36]

Основной вопрос, на который очень долго не удавалось получить ответ, состоит в следующем. Что обеспечивает реакцию организма на самые разные антигены Ведь каждый организм готов к выработке антител в ответ практически на любой чужеродный белок, В то же время иммуноглобулины очень специфичны — одна молекула, как правило, узнает только вполне определенный белок и теряет способность узнавать, если в молекулу белка внести минимальные изменения. Чтобы обеспечить одновременно и огромную специфичность и разнообразие иммунных реакций, организм держит наготове массу лимфоцитов, способных вырабатывать различные антитела. Их в каждом организме великое разнообразие — многие миллионы. [c.83]

В результате дальнейших исследований выяснилось, что ДНК, кодирующая вариабельные области как легких, так и тяжелых цепей, состоит из генов нескольких типов, которые могут менять свое положение и собираться вместе с образованием разнообразных комбинаций (рис, 30-18). ДНК, определяющая вариабельные области антител, составлена приблизительно из четырехсот различных вариабельных (V) генов, двенадцати так называемых генов разнообразия (В-гены) и четырех соединительных (I) генов. Сочетание этих генов в различных комбинациях позволяет составить ДНК более чем для 20000 или даже большего числа вариабельных областей. Эти гены в свою очередь претерпевают дополнительные изменения в своих нуклеотид- [c.979]

Поразительным является то, что комплемент фиксируется агрегатами, образованными огромным разнообразием антигенов (от различных белков до полисахаридов и липидных частиц, используемых в реакции Вассермана) с антителами различных биологических видов. [c.689]

В отличие от глобулинов кролика, характеризующихся однородностью, глобулины лошади — антитела или нормальный глобулин — отличаются гетерогенностью, и все препараты обнаруживали широкое разнообразие Ы-концевых групп. Различные глобулины человека также отличаются друг от друга по аминокислотному составу [12, 16]. [c.17]

Бернет считал, что такое разнообразие вызывается мутациями в определенной линии клеток крови в ходе эмбрионального и постнатального развития животного. После того как была выяснена четвертичная структура и природа изменчивости молекул антител, теория Бернета была перефразирована следующим образом мутации, которые селекционирует антиген, возникают в генах, определяющих структуру легких и тяжелых цепей антител, причем в той части этих генов, которая соответствует вариабельным участкам полипептидных цепей. На фиг. 255 представлены результаты анализа аминокислотной последовательности вариабельного фрагмента легкой цепи у различных молекул антител человека. Видно, что эти данные очень напоминают аминокислотные замены, обнаруженные у мутантов по белку оболочки вируса табачной мозаики (фиг. 217). Легкие цепи отличаются друг от друга по разным положениям полипептидной цепи, и если сопоставить эти различия с таблицей генетического кода (табл. 27), то видно, что все они могут быть объяснены заменами одиночных оснований в триплетах. Таким образом, характер изменчивости первичной структуры белков антител находится в соответствии с мутационной гипотезой Бернета. [c.521]

В настоящее время ни одна из существующих теорий, объясняющих причины структурного разнообразия молекул антител, не может быть ни окончательно признана, ни отвергнута, и вполне возможно, что окончательное объяснение будет объединять в себе элементы гипотез мутаций, перетасовки и множественных генов. Более того, до сих пор не ясны детали процесса избирательной индукции размножения определенных клеток крови под влиянием антигена, по отношению к которому в организме существует спонтанно образующееся антитело. Тем не менее маловероятно, что нынешние общие представления о механизме иммунной реакции далеки от действительности. И каковы бы ни были процессы, ответственные за разнообразие антител и за селективное размножение клеток, синтезирующих такие антитела, которые соответствуют данному антигену, они, по всей вероятности, должны быть тесно связаны с другими случаями клеточной дифференцировки. [c.522]

Иммунный ответ млекопитающих проявляется в безграничном разнообразии антител, каждое из которых синтезируется в ответ на появление нового антигена. Обычно антиген представляет собою белок (или связанную с белком субстанцию) чужеродного происхождения, который попадает в кровяное русло животного или человека. Например, таким антигеном может быть белковая оболочка инфицирующего вируса. Появление антигена индуцирует образование антитела, специфически распознающего только данный антиген. Антитела синтезируются в В-лимфоцитах, и они (совместно с другими белыми кровяными клетками, Т-лимфоцитами и макрофагами) участвуют в удалении из организма антигена. Если в организме однажды уже синтезировались антитела на определенный антиген, то способность к производству данного антитела сохраняется, чтобы отражать дальнейшие повторные атаки уже знакомого антигена. Одной из наиболее загадочных особенностей этого процесса является способность образовывать нужные антитела всякий раз при попадании в организм нового антигена. Каким образом организм может быть подготовлен к производству антител, каждое из которых предназначено специфически распознавать антиген с непредсказуемой структурой [c.502]

Для каждого из трех семейств иммуноглобулиновых цепей-каппа, лямбда и тяжелых-только один из многих У-генов может присоединиться к одному из нескольких С-генов. Это возможно благодаря соматической рекомбинации соответствующих последовательностей ДНК, происходящей в В-лимфоцитах, экспрессирующих антитела. В большинстве случаев число У-генов очень велико и, по-видимому, составляет несколько сотен последовательностей, организованных в огромный генный кластер. (Исключением является цепь лямбда-типа мыши, состоящая всего из нескольких генов.) Исходное разнообразие У-ге-пов частично определяет разнообразие иммуноглобулинов. Однако оно объясняется не только набором последовательностей, запрограммированных в геноме определенный вклад вносят изменения, происходящие при создании функционального гена. [c.503]

Фактор как долго может определяться са.мопроизвольно с помощью молекулярного механизма транскрипции и трансляции ДНК для нас же особый интерес представляют факторы сколько и где . Если сайт (т. е. клеточное окружение развивающейся козетки на пути от нервной пластинки к специализированному органу-мишени) влияет на экспрессию гена, то это предполагает ограничение генетической детерминированности организма. В самом деле, имеются доказательства того, что клетки влияют друг на друга в период развития. Это происходит либо при прямом контакте, молекулярный механизм которого не вполне ясен, либо при выделении химических сигналов, называемых факторами роста нервов. Последние мы будем обсуждать в связи с термином трофизм, а механизм прямого контакта будет показан на примере образования и стабилизации синапсов. Следует отметить, что не только генетическая программа определяет окончательную структуру нейрональной сети, существенно также положение отдельной клетки в пространстве и времени. Именно последнее и помогло сделать следующий вывод геном человека содержит >10 генов, а число синапсов >10 (10 ° нейронов, каждый из которых имеет 10 синапсов, см. выше), так что маловероятно (хотя и нельзя считать совсем невозможным вследствие огромного разнообразия антител, продуцируемых ограниченным числом генов), чтобы специфичность каждого отдельного синапса программировалась определенным участком гена. Мы еще вернемся к этому важному вопросу при рассмотрении синаптогенеза, т. е. процесса образования и стабилизации специфических синапсов. Представляется вполне допустимым, что развитие нервной системы контролируется несколькими факторами генетическим, трофи- [c.319]

Для того чтобы оценить, какой вклад в вариабельность антител вносит исходное разнообразие кодирующих областей, имеющееся в клетках зародышевой линии. [c.506]

Реакция объединения генных сегментов - дополнительный источник разнообразия антител [c.508]

Лектинами называют белки или гликопротеиды растительного (фитогемагглютинины) или животного происхождения, проявляющие более или менее избирательное сродство к остаткам индивидуальных сахаров или групп сходных сахаров. Разнообразие остатков сахаров, часто встречающихся в природе, невелико, но они входят в салшх различных колхбинациях во множество биологически важных соединений полисахаридов, мукополисахаридов, гликопротеидов, глико-липидов и др. Многие из этих соединений участвуют в построении клеточных мембран. Подобно антителам, лектины обладают более чем одним участком связывания сахаров, что обусловливает их сио-собностъ агглютинировать эритроциты и другие клетки, отбирая их по классам, напрпмер опухолевые или эмбриональные. Используемые в качестве аффинных лигандов, лектины позволяют решать важные задачи очистки содержащих сахара компонентов плазмы, гликопротеидов клеточных мембран и др. [c.363]

Известно, что разнообразие антител может быть обусловлено комбинацией соответствующих компонентов легкой или тяжелой цепей, но и сама по себе реакция воссоединения этих участков служит источником соматических изменений. В случае легких цепей пограничный район между У- и J-сегментами относится к третьей гипервариабельной области. Первый кодон у J-сегментов различен, хотя в целом все они в значительной мере кон- [c.508]

Точка соединения У—I сегментов каппа-цепей попадает на последовательность, кодирующую аминокислотные остатки 95 и 96. Если точка стыковки сегментов не фиксирована, а может сдвигаться на несколько пар нуклеотидов, то в районе каждой потенциальной У—J-pe-комбинации могут образовываться разные аминокислоты. Эта ситуация показана на рис. 39.8. Использование пяти возможных рекомбинационных рамок приводит к появлению трех различных аминокислот в позиции 96, одна из которых (аргинин) исходно не кодировалась геномом. Поскольку другие У и имеют в этих позициях разные кодоны, точка соединения сегментов может быть мощным источником разнообразия. Интересно, что аминокислота 96 участвует в формировании той области молекулы антитела, которая связывает антиген, а также в образовании контактов между легкой и тяжелой цепями. То же самое относится и к местам стыковок с 1-сег-ментами у легких лямбда и тяжелых цепей. [c.508]

Соматические мутации вносят определенный вклад в разнообразие антител [c.515]

Сравнения последовательностей функционирующих иммуноглобулиновых генов и соответствующих V-генов в недифференцированной ткани показало, что в клеточной популяции, экспрессирующей антитела, появляются новые последовательности. Как мы уже упоминали, некоторое дополнительное разнообразие обусловлено сдвигом сайта рекомбинации при сборке экзонов V—J легкой [c.515]

Однако это полностью не разрешает нашего вопроса о причине разнообразия антител. Можно считать, что за него ответственно огромное число V-генов, не говоря уже о дополнительном разнообразии, возникающем при соединении D- и J-сегментов. В случае фосфорилхолина показано, что при многочисленных независимых введениях антигена для образования антитела обычно используется один и тот же Ун-ген. Можно предполагать, что перестройки происходят в огромном числе лимфоцитов еще до появления антигена, поскольку всегда находится определенный Уц-ген либо в исходном, либо в мутированном виде, готовый вступить в действие. Означает ли это, что количество перестроек так велико, что каждый потенциальный V-ren фактически присутствует в экспрессируемой форме [c.516]

Клонотеки фрагментов антител. Разнообразие природных антител возникает, прежде всего, в процессе рекомбинации шести DR-областей генов тяжелых и легких цепей иммуноглобулинов и соматического гипермутагенеза. Количество молекул иммуноглобулинов, различающихся по своей первичной структуре, которые теоретически могут возникнуть в отдельном организме, оценивается в 10 2-1 В реальной жизни это число ограничивается размером популяции В-лимфоцитов организма и принимается равным 108. Данные значения определяют верхний предел репрезентативности клонотек, при конструировании которых могут быть использованы два фундаментально различающихся первичных источника последовательностей нуклеотидов 1) природные V-гены, полученные из ДНК доноров, 2) синтетические V-гены, полученные in vitro. [c.422]

Разнообразие этих рецепторов (и клонов лимфоцитов) огромно число различных рецепторов составляет величину порядка миллиона, так что практически на любой чужеродный биополимер (антиген) находится соответствующий ему рецептор. Зрелые В-лимфоциты, не соприкасавшиеся со своими антигенами (их называют девственными лимфоцитами), не делятся. Однако контакт с антигеном, например с бактериальным полисахаридом, служит сигналом для целой цепи событий. В-Лимфоцит после этого трансформируется в плазматическую клетку и начинает делиться. Общее количество клеток данного клона резко возрастает они начинают продуцировать и секрети-ровать в кровь и лимфу большие количества свойственных этому клону иммуноглобулинов, т. е. антител, специфичных к данному антигену. Антитела реагируют с соответствующими антигенами в растворе, что приводит к их осаждению, и с теми же антигенами на поверхности бактериальной клетки. Таким образом происходят удаление [c.157]

Все разнообразие биологически активных молекул и их аналогов, которые могут быть использованы в качестве лигандов, не поддается перечислению. Тем не менее имеет смысл назвать некоторые (иногда очень широкие, а иногда ограниченные) группы веществ и даже индивидуальные вещества, чаще других используемые в качестве лигандов. Всем им свойственна определенная биоспецифичность — индивидуальная или групповая. Под первой будем понимать строгую взаимную специфичность ( сродство ) двух молекул, например антигена и антитела под второй — такой вид биоспецифического взаимодействия, когда лиганд может связывать целую группу родственных в этом смысле веществ. Примером может служить никотинаденин-нуклеотид, взаимодействующий со всеми ферментами, для которых он является коферментом. [c.361]

Наружная поверхность внещней мембраны грамотрицательных бактерий покрыта удивительно сложно устроенным липополисахаридом [107, 108]. Внещний слой липополисахарида представляет собой совокупность длинных вытянутых полисахаридных цепочек, состоящих из повторяющихся специфических единиц, обладающих антигенными свойствами и получивщих название 0-антигенов. К этим полисахаридам могут быть получены специфические антитела. Структура полисахаридов характеризуется больщим разнообразием — известно 1000 се-ротипов сальмонелл. Согласно существующей классификации, их разделяют на 17 основных групп. В группу ЕЗ, например, входят сероти-пы, которые состоят из повторяющихся единиц [c.391]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

В геноме имеется множество У-генов, некоторое количество J- и D-генов и по одному гену каждого субкласса тяжелых ц пей. Как следствие такого не совсем обычного способа кодирования иммуноглобулиновых молекул возникает возможность появления громадного разнообразия антител с различающимся строением и свойствами. Действительно, в результате перестройки генома получаются всевозможные комбинации указанных генов, что приводит к созданию молекул, каждая из которых обладает уникальной структурой. Строение (и значит, специфичность) активного центра варьируется в зависимости от строения образующих его У - и У -обла-стей, а также сочетания их с разными J- и D-участками. [c.217]

Молекулы антител построены, в основном, по единому плану (рис. 162). Несмотря на огромное разнообразие антиген-связыва-ющих мест, вариабельная часть молекул антител представлена 5—6 каноническими вариантами пространственной укладки и, как полагает К. Милстейн (1990), многообразие их репертуара обусловливается комбинаторикой канонических структур в сочетании с точковыми заменами аминокислотных остатков в ан-тиген-связывающих центрах. [c.569]

Кровь содержит много типов клеток, вьшолняющих совершенно различные функции-от транспорта кислорода до выработки антител. Однако жю-ненный цикл всех клеток крови до некоторой степени сходен. Часть своей жизни все они проводят, находясь в других тканях, а часть-свободно циркулируя в кровотоке У всех клеток крови время существования ограничено, и они непрерывно образуются в течение всей жизни животного. И наконец, что весьма примечательно, все они восходят к одному и тому же тнпу стволовых клеток. Эта гемопоэтическая, или кроветворная, стволовая клетка является, таким образом, плюрипотентной, т. е. дает начало всему разнообразию типов терминально дифференцированных клеток крови. [c.160]

Именно К-концевые части Ь- и Н-цепей совместно образуют антиген-связывающий участок, и вариабельность их амино1р1СЛотных последовательностей обеспечивает структурную основу для разнообразия таких участков В связи с существованием вариабельной и константной областей в молекулах антител возникают важные генетические проблемы, которые мы обсудим позже но еще до того как стало возможным прямое изучение этнх вопросов, в результате исследования миеломных белков выяснились другие важные черты структуры антител. [c.32]

В процессе эволюции иммунной системы выработался целый ряд различных механизмов, приводящих к большому разнообразию антиген-связывающих участков антител. Только часть из этих механизмов связана с описанными выше соматическими перестройками ДНК в ходе развития В-лимфоцитов. Эксперименты по подсчету числа генов с использованием метода гибридизации ДНК (см. разд. 4.5.5) показывают, что в геноме мыши, видимо, содержится несколько сотен Ук-сегментов, сходное число Ун-сегментов и только два Ух-сегмента. Из этого можно вычислить, что путем комбинирования различных унаследованных У-, D- н J-сегмеитов у мыши может образоваться по меньшей мере 10000 разных Ун-областен и 1000 разных yL-областей. [c.40]

Один простой, но весьма важный механизм, сильно увеличивающий разнообразие антител, состоит в комбинировании различных L- и Н-цепей, происходящем при сборке молекулы иммуноглобулина. Поскольку в антигеи-связывающий участок антитела вносят вклад как L-, так и Н-цепи, у животного с 1000 генов, кодирующих yL-области, и с 10000 генов, кодирующих Ун-области, продукты этих генов могли бы образовать 1000 х 10000 различных комбинаций, т.е. 10 разных антиген-связывающих участков (если предположить, что при этом любая L-цепь может сочетаться с любой Н-цепью). [c.40]

Разнообразие гликопротеинов МНС класса I имеет совершенно иную природу, нежели разнообразие антител. Хотя у вида в целом могут встречаться сотни различных гликопротеннов этого класса, данная особь наследует лишь по одному аллелю каждого локуса от каждого из родителей, и поэтому у нее могут быть максимум две разные формы каждого гликопротеина. В отличие от этого антитела представлены у отдельной особи миллионами различных вариантов. Значение разнообразия антител очевидно, однако огромный полиморфизм гликопротеннов МНС в популяциях позвоночных остается одной из многих загадок, связанных с МНС. [c.59]

Если в животный организм попадает или вводится, минуя пищеварительный тракт, чужеродный белок, то в организме начинается образование так называемых антител, которые можно через некоторое время обнаружить в кровяной плазме. Вещество, которое вызывает образование антител, называется антигеном и часто обладает свойством давать с ними нерастворимый осадок. Возникшее под действием антигена антитело является настолько специфичным, что оно вступает в реакцию только с антигеном, но не с другими белками. Наступление реакции антиген — антитело можно доказать также и другими методами. Все это говорит о весьма большом разнообразии видов белковых молекул. Туппи (1959) полагает, что число их достигает одного миллиарда. [c.87]

Позднее была предложена альтернативная гипотеза, объясняющая генетическое разнообразие клеток-продуцентов антител. Согласно этой гипотезе, геном зародьшевых клеток позвоночных содержит несколько гомологичных генов, в которых закодировано несколько различных вариантов вариабельных фрагментов легкой и тяжелой цепей. Предполагается, что в ходе эмбрионального и постнатального развития животного между этими генами происходит частый кроссинговер, в результате чего их нуклеотидные последовательности перетасовываются . Тогда тип молекулы антитела, которое образует данная клетка, будет зависеть от того, какой из многочисленных вариантов перетасованных генов унаследовала эта клетка. [c.521]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология