Протеиновая реакция

Сильная селективная адсорбция органических красящих веществ на силикагелях и глинах имеет практическое значение. Имеются даже многочисленные анало-. ГИИ между адсорбцией красителей на силикагелях и типичными протеиновыми реакциями, например антитоксических соединений, адсорбированных на токсических агентах, что было отмечено Паулингом в его теориях биологической специфичности . [c.307]

Действие на кожу. Концентрированная А. К. вызывает тяжелые ожоги, причем струп окрашен в характерный желтый цвет (ксанто-протеиновая реакция). Разбавленные растворы могут быть причиной экземы. [c.125]

Азотная кислота сильно окисляет многие органические вещества, например пробку и резину. Кожа при попадании на нее азотной кислоты становится темно-желтой вследствие образования азотистых соединений (ксанто-протеиновая реакция). В больших количествах эта кислота вызывает трудно заживающие ожоги. [c.421]

Несмотря на все разнообразие белковых веществ, для них характерны некоторые общие реакции, позволяющие обнаружить наличие белковых веществ в исследуемом веществе. Так, например, если к раствору какого-нибудь белка прибавить концентрированной азотной кислоты, белок свертывается, а образующийся сгусток при нагревании окрашивается в желтый цвет -это ксанто-протеиновая реакция. Если к раствору какого-нибудь белка прибавить несколько капель раствора медного купороса, образуется осадок, который растворяется в избытке раствора едкого натра, причем раствор приобретает характерное фиолетовое окрашивание это биуретовая реакция. Существуют и другие цветные реакции, характеризующие белковые вещества. [c.326]

Если с раствором одного белка реакции Миллона и ксанто-протеиновая положительны, а с раствором другого отрицательны, что можно сказать о различиях аминокислотного состава этих белков [c.18]

Оба типа катализаторов рассматривались, как двухкомпонентные системы гетерогенный катализатор как состоящий из активного центра, адсорбированного на носителе, которым может являться его собственная кристаллическая рещетка (например, платинированная платина), и энзим как состоящий из активного центра, например в виде молекулярной группировки, включающей ион металла, связанный с протеиновым носителем. Сравнение абсолютной активности ар активных центров энзима с теплотой энзиматической реакции Рр показало, что между ними существует экспоненциальная зависимость (рис. 11) [c.42]

Очень высокая эффективность многих энзимов, особенно энзимов окислительного класса, с большим значением Qp, может быть поэтому объяснена не с помощью особой валентной активности Яо их простетических групп, но путем интенсивного захвата энергии реакции протеиновым носителем (энергетическая самоактивация) и ее возврата к активному центру (у представляет коэффициент такого возврата энергии). Валентная эффективность простетических групп оказалась практически идентичной со средней эффективностью активных центров обычных катализаторов (отвечающей превращению нескольких молекул в секунду на одном активном центре) (рис. 11). [c.42]

Сравнение эффективности активных центров металлических катализаторов на их собственной решетке и на носителях показало, что решетка катализатора активирует центр таким же образом, как протеиновый носитель энзима активирует простетическую группу. В обоих случаях было показано, что активация увеличивается с теплотой катализируемой реакции по уравнению общего тина [c.42]

П. Крашение белковых волокон. Для крашения протеиновых (белковых) волокон наибольшее применение получили кислотные, кислотно-протравные, металлосодержащие и прямые красители. Взаимодействие протеиновых волокон с кислотными и кислотно-протравными красителями основано на реакции [c.389]

Облучение протеиновых плёнок ультрафиолетовым светом вызывает весьма сложные изменения поверхностного давления и скачка потенциала причём свет различных длин волн даёт различный эффект. Вначале обычно наблюдается повышение как давления, так и потенциала. Затем молекулы протеина, повидимому, распадаются, происходит растворение плёнки, и давление вместе с потенциалом падает. Замечательно то, что малейшие следы металлических ионов в растворе могут вызвать некоторые из этих реакций даже при видимом свете. [c.131]

Заряд глобул. Благодаря наличию поверхностного слоя, состоящего в основном из белков и липидов, глобулы имеют электрический заряд, величина и знак которого зависят от реакции среды и характера диссоциации протеиновой части поверхностного слоя.. [c.21]

Схема Грина, разработанная в 1893 г., применяется до сих пор, хотя и требует дополнений в связи с появлением новых классов красителей [1]. Она основана на исследовании растворимости красителей и их красящих свойств, а также поведения красителей по отношению к восстановителям (например, к цинковой пыли в кипящей 10% уксусной кислоте) и последующему окислению. Грин постоянно совершенствовал свою аналитическую схему до последних дней и подытожил реакции в 27 таблицах. Основное значение Грин придавал цвету красителя и по этому признаку расположил все таблицы. В отдельных таблицах приводятся также данные о выкрасках протеиновых и растительных волокон. [c.392]

Появление сульфидных пятен. Этот дефект, хотя и редко, но> встречается у лакокрасочных покрытий. Так, например, в Австралии наблюдалось появление пятен на декоративных покрытиях по волокнистой штукатурке. Для окраски применяли водные краски, содержавшие протеиновый загуститель. Причина появления пятен приписывается образованию сульфида свинца при взаимодействии свинцовых сиккативов, содержащихся в порозаполнителе волокнистой штукатурки с сероводородом, выделяющимся при бактериальном разрушении протеинов в водных красках. Исследования Холмса и Гофмана показали, что пятна на пленках матовых алкидных красок образуются в результате реакций между свинцовыми сиккативами, содержащимися в покрытии, и сероводородом, присутствующим в атмосфере. [c.515]

Еще один возможный результат координации состоит в том, что электроно-акцепторные или электроно-донорные группы протеиновой молекулы будут теперь вступать в конкурирующие реакции, которые могут привести к преимущественному протеканию некоторых реакций, в результате чего суммарный процесс станет селективным или специфическим. [c.246]

В учебниках биохимии обычно приводятся различные цветные реакции на белки. Большинство этих реакций свойственно отдельным аминокислотам и будет рассмотрено в гл. III. Фенольное ядро тирозина дает желтую окраску с азотной кислотой (ксанто-протеиновая реакция), красное окрашивание — с реактивом Миллона, диазореакцию и голубую окраску — с щелочными растворами фосфомолибдата. Цветные реакции, получаемые при взаимодействии белков с альдегидами, например с диметилами-нобензальдегидом (Эрлих) или с глиоксалевой кислотой (Гоп-кинс — Коле), обусловлены присутствием в молекуле белка триптофана красное окрашивание с гипохлоритом и о -нафтолом — присутствием аргинина (Сакагуши) темное окрашивание при нагревании растворов белков с щелочным раствором уксуснокислого свинца дают белки, содержащие в своей молекуле остаток цистина или цистеина. Неоднократно пытались использовать эти реакции для количественного колориметрического определения белков. Однако ясно, что интенсивность этих реакций варьирует от белка к белку и зависит от процентного состава соответствующей аминокислоты в молекуле белка. [c.17]

Ксантопротеиновая реакция является широко известной, однако для получения нитропроизводных белков часто применялись более целесообразные методы. Принято считать, что при ксанто-протеиновой реакции происходит нитрование бензольного кольца, сопровождающееся, однако, рядом побочных процессов. В качестве наиболее подходящего нитрующего агента было предложено [18J применять тетранитрометан, однако это соединение редко использовалось для указанной цели [139, 140а]. [c.322]

Значительное влияние на химические реакции в пленках оказывает присутствие небольшого числа ионов металлов. Так, например, протеиновые пленки в присутствии ионов металлов гидролизуются. Эти реакции изучены еще очень плохо, но они имеют бесспорно важное биохимическое значение олигодинамичвский эффект) [12]. [c.101]

Ксантопротеиновая реакция обусловливается наличием в протеиновом комплексе циклическ 1х аминокислот— тирозина и триптофана, — способных образовывать нитросоединения. [c.21]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Существенное различие между энзимом и обычным гетерогенным катализатором заключается в том, что первый способен подпитывать энергией активации свои про-стетические группы даже при реакциях с малыми тепловыми эффектами благодаря практически полной рекуперации энергии с помощью протеинового носителя в кристаллических же катализаторах эта подпитка происходит только начиная с определенного минимального значения Qp (примерно +20 ккалХ Хмоль), благодаря заметному рассеянию энергии в кристаллической рещетке. Предполагается, что повышение каталитической активности в обоих случаях происходит через последовательное снижение энергии активации реакции. [c.43]

В таком кратком введении нельзя дать исчерпывающего списка гемопротеинов. По-видимому, аналогичные или близкие структуры имеют и другие ферменты, например некоторые оксидазы и так называемые цитохромы, однако они еще не так хорошо охарактеризованы и по взаимоотношению их с перекисью водорода проведено лишь небольшое число исследований. При описании структуры гемопротеинов нужно подчеркнуть возможность занятия перекисью водорода одного из координационных положений при центральном атоме группы протопорфирина железа. Как указывает Роулинсон [371], атом железа в этих гемопротеинах является центром активности протеиновая же и протопор-фирииовая части молекулы выполняют функцию приспосабливания железа к этой роли, часто весьма специфическим образом, в среде, где более простые производные железа были бы совершенно инертны или не специфичны. Именно это связывание перекиси водорода с железом способствует активации перекиси, делая ее чувствите.пьной к разложению или к реакции с другими молекулами. Проблема изучения механизма реакции перекиси водорода с ферментами сводится, таким образом, в значительной мере к выяснению природы и судьбы этих комплексов. Эти процессы можно сравнить с теми, которые происходят с другими веществами, присоединяющимися к ферментам, например с окисью углерода, и особенно с другими кислородными соединениями, родственными перекиси водорода,—молекулярным кислородом, гидроксильным ионом и водой. [c.351]

Высокомолекулярные пептидные и протеиновые эфиры на холоду не восстанавливаются, а при нагревании начинают проходить уже известные побочные реакции. Для проведения реакций при температуре от —60° С до комнатной используют в качестве растворителей тетрагидрофуран, пиридин или Л -метилморфолин [201, 756, 1610]. По-видимому, раствор АШз в тетрагидрофуране на холоду действует более селективно, чем ЫА1Н4 [201]. [c.455]

В 1876 г. Боэм впервые сообщил о том, что иод соединяется с белками (цит. по [101]). Окончательное заключение, что тирозильный остаток является тем участком протеиновой молекулы, где присоединяется иод, было дано Освальдом в 1911 г. [101]. Однако расход иода в реакции с белком больше, чем это соответствует содержанию тирозина. Согласно современным представлениям о химизме иодирования [102], тирозильный остаток—основной акцептор иода, однако гипоидная кислота (Н2Ю+, ее катионная форма), являясь иодирующим белки агентом, довольно активно вступает во взаимодействие с некоторыми восстанавливающими группами белка, например с сульфгидрилом, поэтому первая порция иода в любом методе иодирования расходуется на окисление 5Н-групп и должна расматриваться как потерянная для метки [103]. [c.514]

Длительное сжатие протеиновой плёнки, повидимому, лишает её способности вновь расширяться. Возможно, что в этом случае происходит химическая реакция или особенно сильная когезия мзжду длительно прижатыми друг к другу цепями. Эго может быть процесс, аналогичный тому, который имеет место при денатурации протеина повышение внутренней когезии частиц протеина, препятствующее растворению. Уже много лет тому назад Рамсден показал, что адсорбция на поверхности при встряхивании нередко денатурирует протеин до такой степени, что он становится нерастворимым. Недавно Нейрат установил, что растворы яичного или сывороточного альбумина при денатурации нагреванием или облучением ультрафиолетовым светом не растекаются на растворах, на которых они прекрасно растекаются в неденатурированном состоянии. Это указывает на упрочнение внутренних связей в молекуле протеина, представляющее собой основную часть процесса денатурации. [c.122]

Важные сведения о классе красителя получают при обработке окрашенных волокон растворителями. В зависимости от природы красителя, волокна и применяемого растворителя краситель может быть снят полностью или частично, или остаться на волокне. Зойкером (ВаЗР, неопубликованные данные) разработан метод, основанный на экстракции растворителем, который особенно пригоден для окрашенных целлюлозных и протеиновых волокон. В этом методе используются 1) вода, 2) этанол, 3) ледяная уксусная кислота, 4) 20% раствор аммиака, 5) смесь равных частей этанола и 20% раствора аммиака (для целлюлозных волокон). Образец окрашенного материала кипятят в пробирках поочередно с каждым из указанных растворителей. Полученные экстракты исследуют раздельно. Окрашенный материал, обработанный ледяной уксусной кислотой, тщательно промывают водой. Экстракты можно концентрировать упариванием, а с остатком провести реакции и пробы теми же методами, что и для красителя в свободном состоянии. Во многих случаях для перевода красителя в раствор необходимо применять растворители с высокой растворяю- [c.388]

С точки зрения красящих свойств водорастворимые азокрасители грубо делятся на два класса кислотные красители для шерсти и прямые красители для хлопка. Кислотные красители для шерсти включают красители для других природных и синтетических протеиновых и полиамидных волокон, например шелка и найлона. Прямые красители для хлопка включают красители для регенерированной целлюлозы (всех видов искусственного шелка, за исключением ацетилцеллюлозы). Таким образом красители для всех этих видов волокон выбираются среди двух больших групп кислотных и прямых красителей, основываясь на их специфических свойствах. В то время как типичные кислотные красители неприменимы для крашения хлопка из-за отсутствия сродства, прямые красители для хлопка обладают сродством к шерсти тем не менее число прямых красителей, практически применяемых для крашения шерсти, очень ограничено. В каждом из этих двух классов число красителей, которые имеют техническое значение, во много раз меньше того, которое уже было получено или могло бы быть получено в лаборатории, исходя из общего характера реакции сочетания. Краситель должен обладать множеством качеств субстантивностью, ровнотой и прочностью крашения, пригодностью для крашения в обычных условиях и определенной стоимостью для того, чтобы он мог приобрести практическое значение. Среди азосоединений есть красители для всех видов текстильных волокон, а также для других материалов. Из классификации и детального изучения азокрасителей можно заметить, что как в главных классах моно-, дис- и полиазокрасителей, так и в подразделениях, объединенных иными структурными признаками, техническая применимость красителей связана с их химическим строением. Моноазокрасители являются главным образом красителями для шерсти. Дисазокрасители разделяются на определенные группы, применяемые для шерсти, шелка и кожи и для хлопка и вискозы. Трисазо- и тетракисазокрасители являются главным образом прямыми красителями для хлопка, однако включают несколько ценных красителей для меха. В классе водонерастворимых азосоединений находятся красители для хлопка, получаемые на волокне, красители для кращения ацетилцеллюлозы из суспен- [c.522]

Диазотирование и проявление являются процессами, требующими специального контроля, и получение одинаковых оттенков, в том случае, когда эти реакции проводятся на волокне, является нелегкой задачей. Тем не менее, большое число продажных красителей этого типа и современных патентов свидетельствуют, что процесс диазотирования и проявления является важным методом последующей обработки прямого красителя на волокне, так как недостаточная прочность к мытью, являющаяся основным дефектом прямых красителей, может быть при этом значительно повышена. Краситечи этого типа применимы также для шерсти и смешанных материалов из целлюлозы и протеиновых волокон. [c.666]

Помимо хлорофилла, в процессах фотосинтеза участвуют пигменты группы каротиноидов, в состав которых входят только водород п углерод, и ксантофиллы, имеющие в составе молекул еще и кислород. Пигме1 ты встречаются в тилакоидных мембранах всех фотоавтотрофных организмов. Каротиноиды играют роль антенных пигментов, чувствительных к солнечному свету в диапазоне волн, недоступном для хлорофилла. Они передают энергию солнечного света в центры реакций и, кроме того, как светофильтры экранируют хлорофилл в листьях, предохраняя его от фотодеструкции, фотоокисления. Этот защитный эффект связывают с наличием конъюгированных двойных связей (их может быть 9 или более), способных гасить возбужденное состояние молекул хлорофилла. Каротиноиды могут выводить кислород из находящегося в возбужденном состоянии комплекса хлорофилл — кислород, предотвращая тем самым окисление хлорофилла (его обесцвечивание). Каротин — протеиновый комплекс С550, расположенный в акцепторной части ФС И, также может участвовать в окислительно-восстановительных процессах. [c.85]

С помощью амберлита ШС-50 основные аминокиелоти количественно удаляются нз протеиновых гидролизатов, значение pH которых предварительно доведено до 4,7 с помощью анионита. В колонне, снаряженной ШС-50, значение pH также сначала доводят до 4,7 с помощью 1 М раствора ацетата бария. После адсорбции аминокислот н промывки водой до отрицательной нингидриновой реакции нромывных вод основные аминокислоты извлекаются количественно 4-процентным водным раствором аммиака или другими реактивами. Если же разбавленный протеиновый гидролизат нри pH около 1,5 пропускать через этот ионит в Н-форме, то основные аминокислоты не адсорбируются. [c.307]

Сам Мульдер первый начал использовать формулу протеина для объяснения различных чисто физиологических процессов. Процесс пищеварения он рассматривал как перестройку белковой молекулы с измепепием содержания серы, фосфора и кальция, но без нарушения целостности протеина, так как не должна была при этом нарушаться целостность других сложных радикалов. Таким образом, казеин в процессе пищеварения должен был легко переходить в сывороточный альбумин либо фибрин мышц или крови [334]. Превращение клейковины муки (10 РгЗгР) в фибрин (10 РгЗР) могло быть очень легко представлено как результат перераспределения серы и фосфора при неизменном количестве протеиновых радикалов [339]. Мульдер считал, что кристаллин хрусталика глаза образуется из сывороточного альбумина в результате того, что глазные артерии при отложении белка в глазном яблоке задерживают /з всей серы и весь фосфор альбумина [338]. Рассматривая процессы первичного образования белка в растениях он полагал, что протеин образуется из 1 экв. гуминовой кислоты, 4 экв. воды и 5 экв. аммиака. В результате реакции происходило образование 4 экв. кислорода и 1 экв. протеина [c.32]

Быстрое протекание реакции гемоглобина является достаточным указанием на то, что гем-группы располагаются плоско на поверхности протеиновой молекулы. В дальнейшем это было подтверждено наблюдениями Перутца, изучавшего поведение кристаллического кислого метгемоглобина [4]. Рентгенографические исследования показывают, что молекулы гемоглобина жестки и непроницаемы для жидкости, а кристаллический окси- или карбоксигемоглобин может быть превращен в метгемоглобин без всякого изменения кристаллической структуры. Кристаллы кислого метгемоглобина, взвешенные в растворе сернокислого аммония, можно без всякого изменения размеров элементарной ячейки превратить в щелочной метгемоглобин добавлением циаммоний-фосфата, а прибавлением азида натрия — в азид-метгемоглобин. Таким образом, эти реакции между геминовыми группами и ионами, диффундирующими через кристаллизационную жидкость, показывают, что геминовые группы расположены на поверхности, а постоянство размеров элементарной ячейки свидетельствует о том, что эти группы не участвуют в связи между соседними молекулами гемоглобина в кристаллической решетке. [c.196]

Кинетические исследования автоксидации гемоглобина и миоглобина не свидетельствуют в пользу внутримолекулярных механизмов, включающих реакцию между разобщенными группами протеиновой молекулы форма кинетического уравнения, однако, напоминает найденную для случая конкурирующих реакций с радикалом ионов металла в двух валентных состояниях. Для объяснения полученных результатов может быть предложен свободнорадикальный механизм с радикалом НО2. [c.245]

Формальдегид определяли—в питьевой воде при концентрации его 10" М с точностью до 10%, а также в фармацевтических препаратах , в воздухе (НСНО поглощали, просасывая воздух через 1,25%-ный раствор КОН) , в воде, молоке и различных промышленных продуктах , в лизоформе, формаминте в (в последнем случае 0,5 мл исследуемого раствора прибавляют к 20 мл0,5 н. раствора LiOH и снимают полярограмму, не удаляя кислород из раствора) при реакции взаимодействия периодной кислоты и протеинового гидролизата, содержащего серии , и при определении самого серина . [c.435]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология