Кератин молекулярный вес

Волокна шерсти имеют чешуйчатое строение, по химическому составу они представляют собой белки амфотерной природы. Основная составная их часть — кератины. Поперечные связи между молекулярными цепями — дисульфидные. Прочность волокон обусловлена сильным межмолекулярным взаимодействием и наличием поперечных дисульфидных связей. Обычно в качестве наполнителей при- [c.173]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

Фибриллярные белки. Белки, имеющие форму волокон и более высокую молекулярную массу, чем глобулярные белки. Примером фибриллярных белков может служить кератин — белок, содержащийся в волосах. [c.413]

Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

Рис. 4.27. Гипотетическая схема молекулярной организации а-кератина.

Главной составной частью шерстяного волокна является белок, называемый кератином. Характерной его особенностью является наличие в макромолекуле серы (3,1%). Молекулярная масса кератина 60 ООО—80 ООО, по некоторым данным — даже 1 ООО ООО. [c.15]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах — от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Они обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, [c.441]

Профиля энергии (в сторону более высоких значений для восстановленных волос и в сторону более низких значений для окрашенных волос). В общем химическая модификация, затрагивающая цистин, не вызывает глубоких изменений в механизме-поглощения воды кератином на молекулярном уровне. [c.253]

Наиболее правдоподобное объяснение этих результатов состоит в том, что вода молекулярно диспергируется внутри кера-тиновой структуры и образует мономолекулярные слои вокруг различных структурных единиц белка, т. е. ми о- или прото- фибрилл кератина. Значения, полученные для Уш, можно объяснить, исходя из предположения, что при проникании воды в структуру волоса она заполняет, по крайней мере частично, существовавшие в этой структуре пустоты. Из результатов следует также, что сердцевина волоса является более пористым веществом, чем кутикула, так как удаление последней приводит [c.308]

С древнейших времен люди использовали природные ВМС белки и крахмал в пище, целлюлозу хлопка и льна, кератин шерсти для одежды, коллаген кожи для обуви и т. д. Лишь в конце XIX в. переработкой целлюлозы (превращением ее функциональных групп ОН) начали получать искусственные ВМС для производства искусственных волокон и пластмасс, а с начала XX в.— синтетические ВМС. В отличие от искусственных их получают не переработкой природных ВМС, а синтезом из соединений с небольшой молекулярной массой. Под руководством академика С. В. Лебедева в СССР впервые создается производство синтетического каучука, позже возникают производства синтетических волокон. [c.255]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Известно, что молекулярный вес белка природных волокон значительно ниже, чем целлюлозы. Так, было найдено, что молекулярный вес кератина шерсти составляет примерно 68 ООО — величина невысокая в сравнении с молекулярным весом природной целлюлозы. Но если учесть, что наличие поперечных цистиновых связей между макромолекулами увеличивает молекулярный вес, это различие исчезает, хотя положение о том, что величина линейных цепей в белковых волокнах значительно меньше, чем в целлюлозных, остается правильным. [c.97]

Основные и кислотные радикалы, расположенные вдоль длины макромолекулы, взаимодействуют друг с другом, в результате чего полипептидная цепь принимает извитую форму ( -модификация кератина). Если молекулу кератина шерсти растянуть, то извитая конфигурация перейдет в линейную (Р-модификация кератина), при этом остается слабовыражен-ная извитость, вызываемая характером валентных углов и меж-молекулярными расстояниями. [c.15]

В красителе (13) сочетаются оба эти свойства. Две сульфогруппы при довольно большой молекулярной массе делают краситель достаточно растворимым, чтобы обеспечить хорошее распределение по всей поверхности ткани, но не настолько растворимым, чтобы облегчить его вымывание с волокна. В молекуле красителя присутствует также сульфонильная группа ЗОг, которая способна к специфическому взаимодействию с кератином шерсти, что повышает сродство к нему и тем самым заметно увеличивает устойчивость окрасок к валке и вообще к мокрым обработкам. [c.156]

Хорошая ровняющая способность хромоксановых красителей объясняется тем, что растворимость красителя, обусловленная наличием двух карбоксильных групп при сравнительно небольшой молекулярной массе красителя, обеспечивает хорошее распределение его по всей поверхности волокна. В результате же комплексообразования с металлом краситель утрачивает растворимость и прочно связывается с белковым веществом шерсти (кератином), что обусловливает высокую устойчивость к валке и вообще к мокрым обработкам. Связь с волокном осуществляется через атом металла, который образует внутрикомплексное соединение как с красителем, так и с кератином, становясь как бы мостиком между ними [(61)]. [c.184]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Одним из важных фибриллярных белков является кератин, из которого состоят волосы, ногти, рога, иглы дикобраза и т. д. Каждый по собственному опыту знает, что кератин (от греч. кегоз — рог) служит для животных прекрасным средством защиты, предохраняющим их от воздействия неблагоприятных факторов окружающей среды. Английский ученый в области молекулярной биологии У. Т. Эстбери (1898— 1961) обнаружил в 1931 г., что волосы и другие кератины обычно дают характерные рентгенограммы, отвечающие структурам, которые он назвал структурами типа а-кератина, а в растянутых волосах он получил структуры типа р-кератина. Структура а-кератина та же, что и у а-спирали (приставка а в термине а-спираль была выбрана именно поэтому). Рентгенограммы волос показывают, что полипептидные а-спирали не просто расположены параллельно одна другой, но скручены подобно трех- или семижильным кабелям (рис. 15.6). [c.431]

Регулярно уложенные участки этих белков являются сс-спиралями, совместно скрученными попарно. На рис. 4.27 показана гипотетическая модель молекулярной организации а-кератина. Белок гетерогенен и состоит из дЕух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.27,6, в), либо параллельно друг другу (рис. 4.27,г). Спиральные участки молекул скручены либо попарно, либо в тройную [c.259]

Так, например, если предположить, что молекула желатины состоит только иа одной молекулы гистидина, то ее молекулярный вес был бы 100x 155/0,9=17 300. Подобным ше образом кератин и фиброин, если исходить из содерн ания в них гистидина, должны иметь минимальные молекулярные веса 26 ООО и 22 ООО. [c.169]

Из приведенной выше формулы небольшого участка цепи кератина можно видеть, что в основной цепи имеются боковые ответвления, на долю которых приходится до 45% относительной молекулярной массы. Боковые ответвления заканчиваются Неполярными [СНз, СН(СНз)г, СНгСеНв] или полярными (ЫНг, СООН, ОН, SH и др.) группировками. Активные полярные функциональные группы боковых цепей взаимодействуют друг с другом в пределах одной и той же полипептидной цепи, а также и с соответствующими группами другой макромолекулы. Межмолекулярные взаимодействия осуществляются посредством [c.15]

Сопутствующие химические изменения можно изучить, анализируя тонкие слои эпидермиса, срезанные параллельно поверхности, или последовательные слои клеток, обдираемые при повторном наложении и снятии липкой ленты. Молекулы кератина можно экстрагировать и идентифицировать по их электрическому заряду, молекулярной массе, сродству к специфическим антителам н набору малых пептидов, на которые расщепляются кератины при их неполном переваривании. Таким способом было показано, что кератины содержатся во всех слоях эпидермиса. Однако существует много различных видов кератина, кодируемых большим семейством генов. Это семейство возникло в процессе эволюции в результате дупликаций и мутаций какого-то одного предкового гена. В различных слоях эпидермиса синтезируются разные виды кератинов. Кератины шиповатых клеток отличаются, например, от кератинов, заполняющих мертвые ороговевшие чешуйчатые клетки. По мере того как стюловая клетка, находившаяся в основании колонки, превращается в чешуйку наверху, она последовательно экспрессирует различные группы из всего набора гомологичных кератиновых генов. [c.156]

Расшифровка молекулярного механизма связывания воды кератинами (например, кератином шерсти, волос, ногтей и т. д.) яривлекает внимание химиков уже на протяжении 50 лет [1]. Для объяснения характера изотерм сорбции воды кератином предлагались в основном две модели. Согласно первой модели, постулируется связывание молекул воды определенными дискретными центрами связывания, например полярными боковыми цепями, пептидными связями [2]. Согласно другой модели, первичным механизмом, ответственным за сорбцию воды, является набухание трехмерной сетки, которая образована полипептид-ными цепями [3]. [c.304]

Нерастворимые трехмерные системы в результате механодест-рукции переходят в растворимое состояние 240-243 образуя дисперсии, частицы которых являются фрагментами этих систем. Размеры фрагментО(В изменяются в очень широких пределах (рис. 92—96)—от макрочастиц, представляющих собой обломки волокон (коллаген, кератин), до фрагментов молекулярных размеров (глифтали, мочевино-формальдегидные полимеры, феноло-формальдегидные полимеры и т. д.) . 24з [c.118]

Амброз, Эллиотт и Темпл [46] изучали полосы поглощения, соответствующие валентным колебаниям НН для ориентированных полиэфиров глутаминовой кислоты, а- и р-кератинов и ориентированных миозина и тропомиозина. Во всех случаях, когда предполагали,что вещество находится в виде свернутой а-формы, обе полосы валентных колебаний ЫН (3310 и 3060 сж ) проявляли параллельный дихроизм, тогда как у кератина птичьего пера, который существует в виде р-формы, он перпендикулярен. Аналогичную картину наблюдали Амброз и Хенби [51] у полиэфира глутаминовой кислоты. Это исключает возможность проявления дихроизма группами НН боковых цепей, так как в данном веществе они отсутствуют. Продолжением этих исследований явилось изучение валентных колебаний С = О и деформационных колебаний НН [49, 52], которое показало, что, кроме изменений частот, при изменении молекулярной формы происходят также изменения направления ориентации групп НН. У полиэфира глутаминовой кислоты, например, в а-форме проявляется сильный параллельный дихроизм. В случае р-формы не найдено никакой ориентации, но дихроизм полосы поглощения СО при измене- [c.328]

В заключение несколько слов еще о важнейшем волокнистом белке — кератине шерсти. Общеизвестна замечательная способность кератинового волокна растягиваться на 120% во влажной атмосфере. Впервые Эстбюри показал, что прп этом происходит изменение рентгенограммы, т. е. происходит молекулярная перестройка. Эстбюри предполагал, что полипентидные цепи кератина могут давать складки и спрямление этих складок объясняет наблюденный им переход. В настоящее время структуры, предполагавшиеся Эстбюри, имеют лишь исторический интерес. [c.86]

Важно отметить, что абсорбция протонов, в результате которой шерстяное волокно приобретает катионоидную активность и способность к притяжению анионов красителя, не является необходимой стадией процесса крашения кислотными красителями. Существуют такие кислотные красители, которые субстантивно абсорбируются волокном при значениях pH, превышающих изоэлектриче-скую точку шерсти. Субстантивность кислотных красителей к щерсти меняется в широких пределах, так же как субстантивность красителей к целлюлозе. Была установлена зависимость между молекулярными весами ряда органических кислот и их сродством к шерсти. 53 в то время как абсорбция такого красителя, как Оранжевый G (анилин -> G-кислота мол. вес 452), образующего истинный раствор в воде, очень сходна с абсорбцией соляной кислоты, коллоидальный краситель Полярный желтый R (пиразолоновый краситель с п-толуолсульфонилэфирной группой в молекуле мол. вес 832) абсорбируется при 100° не более чем в количестве 140 миллиэквивалентов на 100 г шерсти. S Несмотря на то, что определенную роль могут играть механические факторы, например отношение размера молекул красителя к диаметру пор в аморфной области шерстяного волокна, все же можно считать, что природа протеина или смеси протеинов, образующих кератин, определяет возможность непосредственного связывания молекул красителя шерстью под действием сил Ван-дер-Ваальса или водородных связей. [c.1482]

Дезагрегацию молекулы кератина при воздействии восстанавливающих агентов, например сульфита, приписывают тому, что эти агенты разрывают мостики, образованные дисульфидными группами цистина (формула II). Однако при окислении входящих в состав яичного альбумина сульфгидрильных групп цистеина с образованием дисульфидных групп цистина молекулярный вес яичного альбумина не меняется [79]. Заметно не меняется и вязкость растворов яичного или сывороточного альбумина после обработки их перйодатом, обусловливающим полное окисление дисульфидных мостиков цистина [80, 81]. Эти данные свиде-татьствуют о том, что структура указанных белков скорее соответствует формуле (III), чем формуле (II). Такое заключение [c.133]

Молекулярно-физическое направление родилось в результате применения метода рентгеноструктурного анализа для исследования белков. Первые полученные данные интерпретировались в основном на базе полипептидной теории. Почти никаких самостоятельных выводов о конфигурации даже относительно просто построенных фибриллярных белков в 20-х годах получено не было. Первые успешные исследования кератинов в 30-х годах могли быть лишь ограниченно применены к другим объектам. Данные рентгеноструктурного анализа глобулярных белков могли быть приблизительно с одинаковым успехом объяснены как с точки зрения полипептидной теории, так и с точки зрения циклольной гипотезы строения белка (И. Ленгмюр и Д. Ринч). [c.153]

В ряде случаев определенные поворотные изомеры стабилизуются силами межмолекулярного взаимоде11Ствия. Особенно важны водородные связи, всегда возникающие между цепями полиамидов и полипептидов, а также внутримолекулярные водородные связи в этих цепях. Перестройка в расположении водородных связей приводит в некоторых случаях к устойчи вой поворотной изомерии — к появлению нескольких модификаций, обладающих различными свойствами. Речь идет, очевидно, о явлении, подобном наблюдаемому в случае гуттаперчи (стр. 214). Важный пример такого рода дает кератин — нерастворимый фибриллярный белок шерсти, волос и рогов млекопитающих. Как и в случае гуттаперчи, при растяжении здесь происходит изменение рентгенографической картины, соответствующее переходу а-формы кератина в 3-форму. а-форма характеризуется периодом вдоль оси волокна 5.15 А. Ист1шпый период, по-видимому, является некоторой величиной, кратной этому значению. Период вдоль оси волокна в 3-кератине равен, по-видимому, 6.64А, что близко к периоду другого белка — фиброина шелка ( 7 А). Последний имеет в волокне конфигурацию транс-поли-пептидной цепи (рис. 57). Астбери и Стрит [ 1 предложили простую схему а — 0-перехода в кератине, показанную на рис. 58. Обратимое растяжение кератина сопровождается переходом внутримолекулярных водородных связей в мен молекулярные. Схема рис. 58 является упрощенной и неточной. Как указывает Лоу она имеет значение лишь [c.224]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология