Коллаген молекулярный вес

Коллаген рекомендуется для ухода за стареющей и сухой кожей. Коллагеновые кремы содержат нативный коллаген, молекулярная масса которого около 300 ООО. Проникновение такой гигантской молекулы в кожу или в волосы весьма сомнительно тем не менее, в последние годы были опубликованы исследования, подтверждающие это предположение. Во всяком случае коллагеновые гидролизаты содержащие аминокислоты и пептиды, используются для ухода за кожей и волосами. [c.131]

Степень конденсации лимитируется величиной молекул получаемого синтана. Слишком большие молекулы не могут равномерно диффундировать в структуру кожи, а это имеет первостепенное значение при связывании таннидов с коллагеном. Молекулярный вес применяемых синтанов редко превышает 1000, а оптимальными являются пределы 400—600 (Чернов, 1952). Учитывая эти соображения, конденсация сланцевых фенолов с формальдегидом нами проводилась при молярном соотношении 1 0,5. Танниды полученного синтана имели молекулярный вес в среднем около 500. [c.296]

Молекулярный вес белков варьирует в широких пределах— от нескольких тысяч до десятков миллионов. Сравнительно простыми являются такие белки, как кератин, фиброин и др. Белки этого типа носят название фибриллярных (нитевидных) белков. Ош обладают, как правило, достаточно высокой жесткостью и прочностью, в связи с чем используются организмом для создания жестких структур. Кератин, например, служит основным белком кожи, ногтей, волос, рогов и перьев. Из фиброина состоят шелковые нити. К фибриллярным белкам отиосится также коллаген, который входит в состав хрящей и сухожилий. [c.438]

При изучении любого белка, играющего какую-то роль в функционировании организма, мы всегда сталкиваемся с генетическими проблемами. В случае коллагена возможность вредных мутаций повышается, поскольку этот белок кодируется больше чем одним набором генов - . Было идентифицировано по меньшей мере четыре типа коллагена, характеризующихся вполне определенными различиями на молекулярном уровне, и было показано, что различные гены коллагена по-разному проявляют себя в разных тканях. Например, молекулы коллагена хрящей состоят преимущественно из трех идентичных а-цепей, отличающихся по аминокислотной последовательности от а1- и а2-цепей коллагена сухожилий и костей. Коллаген кожи маленьких детей и коллаген клапанов сердца и крупных артерий содержат полипептидные цепи двух других типов. [c.500]

При кипячении с водой коллаген превращается в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин-, при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен одной трети молекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолекулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. [c.1061]

Гидроксилирование [125, 127] Pro, Lys Коллаген Ухудшение гидроксилирования препятствует созреванию коллагена в Этом состоит молекулярная сущность цинги [c.79]

Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [а1 (I)], а2 либо [а1 (1)]з, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин). [c.663]

Штаудингер обратил особенное внимание на то, что с увеличением степени полимеризации вещество образует растворы очень высокой вязкости. Очевидно, что появление эластичности, уменьшение растворимости и появление способности набухать можно было объяснить только увеличением молекулярного веса. Штаудингер пришел к выводу, что такие органические, естественные коллоиды, как каучук, целлюлоза, коллаген и др., представляют собой продукты высокой степени полимеризации, и основной величиной, определяющей свойства этих веществ, является большой молекулярный вес их или, что то же, большая [c.254]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

С древнейших времен люди использовали природные ВМС белки и крахмал в пище, целлюлозу хлопка и льна, кератин шерсти для одежды, коллаген кожи для обуви и т. д. Лишь в конце XIX в. переработкой целлюлозы (превращением ее функциональных групп ОН) начали получать искусственные ВМС для производства искусственных волокон и пластмасс, а с начала XX в.— синтетические ВМС. В отличие от искусственных их получают не переработкой природных ВМС, а синтезом из соединений с небольшой молекулярной массой. Под руководством академика С. В. Лебедева в СССР впервые создается производство синтетического каучука, позже возникают производства синтетических волокон. [c.255]

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 000. Они же шозвол или сделать ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например, фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях глобулы в фибриллу (см следующую главу). [c.532]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Основными достижениями современной обращенно-фазовой ВЭЖХ как метода разделения белков является разработка неподвижных фаз с большим размером пор (больше 10 нм). Эти фазы обладают большой селективностью и обеспечивают большой выход продукта. Отличные хроматограммы получены на неподвижной фазе на основе силикагеля с порами размером 33 нм. На этих колонках были разделены такие высокомолекулярные белки, как коллаген, сывороточный альбумин, овальбумин, цепи фибриногена, молекулярная масса большинства соединений составляла от 40 до 300 kDa. Выход белкового компонента достигал 85%. [c.57]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Эти процессы снова представляют собой примеры переходов, происходящих без каких-либо изменений в молекулярной конформации. Однако теперь возникающее организованное состояние уже зависит от специфических взаимодействий между молекулами, причем они регулируются характером растворителя. Развитая теория может служить основой для более глубокого количественного анализа результатов, полученных на коллагене, а сами эти результаты могут служить отправной точкой для моделирования биологических процессов фнбрилло-генеза. [c.74]

С ПОМОЩЬЮ молекулярного просеивания. Халлен [16] описал комплексный метод, включающий сочетание сефадекса G-50 и DEAE-целлюлозы. Кроме использования в чисто аналитических целях, хроматографические методы используются также в химии гликозаминогликанов для выявления их взаимодействия с белками, а именно с коллагеном [17]. [c.145]

Наиболее важным волокнообразующим материалом у животных является сложный белок коллаген, присутствующий во всех частях их тела. Особенно много его содержится в шкуре, костной ткани и мышцах, однако он находится также во внутренних органах и в глазах. Кожу получают путем специальной обработки шкур животных, и для технологии кожевенного производства большое значение имеет понимание молекулярной и надмолекулярной структуры коллагеновых волокон. В дермисе шкуры эти волокна тесно и беспорядочно переплетаются, образуя плотную пространственную сетку, напоминающую войлок. Таким образом, кожу можно рассматривать как природный нетканый материал. [c.296]

Коллагеновые волокна содержат главным образом белок коллаген и мукополисахариды. Коллаген образуется следующим образом клетки фибробласта обра-зуют тропоколлаген, молекулярная масса которого М ОО и даий 1 300 мм. Из посдеднего путем,, [c.187]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, вьшолняющих структурные и опорные функции на ее долю приходится значительная часть всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрикс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует важную в структурном отношении подкожную клетчатку, связьшает между собой клетки отдельных тканей и заполняет пространство между клетками так называемым основным веществом. Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани два фибриллярных белка-коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и протеогликаны-семейство гибридных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами. [c.176]

К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. Основная субъединица фибрилл эластина - троиоэлйс-ткн-имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72000, и содержит [c.179]

Далее следует указать, что неорганические высокомолекулярные материалы составляют основу неорганического мира, так же как органические природные молекулярные соединения — углеводы (крахмал, целлюлоза), белки (каратин, коллаген, фиброин, ферменты), нуклеиновые кислоты — основу растительного мира. [c.154]

Для по-дучепия. высококачественного кетгута используют сухожилия крупного рогатого скота [170, 171]. Коллаген из них выделяют щелочносолевой обработкой и затем растворяют в водных растворах уксусной кислоты или других органических кислот. Он имеет молекулярную массу 300—350 тыс. [c.87]

Такого типа связывание происходит,. например, при дублении шкур, однако в этом случае для необратимости взаимодействия с коллагеном фенольные соединения должны иметь достаточно большой молекулярный вес, т. е, быть истинными дубильными веществами. Аналогичный механизм заложен в основу взаимодействия фенольных соединений с полиамидами (цоливинилпирроли-доном, поликапролактамом, капроном, перлоном) и в настоящее время широко используется в препаративном выделении и разделении фенольных соединений, а также для связывания полифено-лов при работе с растительными ферментами [71, 72]. [c.124]

Совершенно аналогично рассмотренному случаю диффузии красителей в желатину протекает и диффузия таннидов в желатину, а также в коллаген. С таким явлением диффузии приходится сталкиваться при дублении шкуры. При описании метода диализа было уже отмечено, что тапниды удается разделить на две фракции 1) фракцию низкого молекулярного веса, проходящую через поры диализатора, и 2) фракцию высокого молекулярного веса, остающуюся в диализаторе. Обе названные фракции обладают и различной диффузионной способностью. При дублении первая фракция проникает внутрь студня [c.45]

При растворении коллаген дает молекулярные растворы. С помощью описанных выше физических методов можно установить, что молекулы коллагена имеют палочкообразную форму. Длина молекулы 2900 А, диаметр 13,6 А, молекулярный вес примерно 345 000. Удельное вращение коллагена [а]о —400°. Среднее удельное вращение составляющих его аминокислотных остатков равно приблизительно —125°, из чего следует, что на долю спиральной структуры приходится —275°, т. е. лишь немного меньше, чем для полипролина П. При нагревании раствора коллаген денатурирует и превращается в желатину его молекулы распадаются при этом на три компонента меньших размеров, обладающих большей гибкостью. [c.255]

Преимущество данной разновидности коллагена состоит в том, что для нее имеются самые свежие данные о структуре. Чтобы описать предложенную модель гидратации и охарактеризовать другие образцы фибриллярных белков, необходимо сделать краткий обзор этих данных. Молекула коллагена имеет форму жесткого стержня [2] длиной 2900 А и диаметром 12,5 А молекулярная масса 300 000. В этом стержне содержатся три спиральные полипептидные цепи с тремя параллельными осями на расстоянии 4,5 А друг от друга (тройная спираль или тропо-коллаген). [c.240]

Ароматические нетросоединения, особенно с большим чис лом нитрогрупп, прочно связываются с полиамидом. Отто [575] впервые указал, что при действии ароматических нитросоединений на коллаген нитрогруппа ответственна за образование связи с полипептидной цепью. Об образовании молекулярных соединений между высоконитровапными ароматическими веществами и основаниями было известно давно [555]. [c.93]

Нерастворимые трехмерные системы в результате механодест-рукции переходят в растворимое состояние 240-243 образуя дисперсии, частицы которых являются фрагментами этих систем. Размеры фрагментО(В изменяются в очень широких пределах (рис. 92—96)—от макрочастиц, представляющих собой обломки волокон (коллаген, кератин), до фрагментов молекулярных размеров (глифтали, мочевино-формальдегидные полимеры, феноло-формальдегидные полимеры и т. д.) . 24з [c.118]

В водной среде (см. рис. 146—151) коллаген (и целлюлоза) измельчается на начальных стадиях путем продольного расщепления пучков волокон на отдельные волоконца, в дальнейшем они расщепляются на более мелкие волокнистые элементы — фибриллы, образуя в конечном итоге крайне асимметричные частицы, размеры которых находятся на пределе разрещающей способности обычного микроскопа. При дальнейшем измельчении образуется слизь, не имеющая видимой волокнистой структуры, и, наконец, продукты молекулярных размеров, иапоминающие по свойствам желатин. Таким образом, происходит ориентированное расщепление, начиная от грубой макроструктуры и кончая молекулярными цепями белка. [c.193]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология