Аминокислоты точки плавления

Они имеют высокие точки плавления, обычно около 300 °С. Как правило, аминокислоты разлагаются либо до плавления, либо при плавлении. Это свидетельствует о том, что в кристаллах сила межмолекулярного электростатического притяжения соизмерима с прочностью внутримолекулярных ковалентных связей. [c.368]

Характерной особенностью аминокислот является также их устойчивость при обычной температуре и высокие точки плавления и разложения [18—21]. [c.13]

Многие химические и физические свойства D- и L-изомеров определенной аминокислоты совпадают у них, например, одинаковы растворимость в оптически неактивных растворителях, ультрафиолетовые и инфракрасные спектры поглощения, точки плавления или разложения, способность к химическим реакциям (с оптически неактивными реагентами). Изомеры аминокислот можно распознавать по оптическому вращению, по реакциям с определенными оптически активными веществами, по их отношению к действию ферментов и иногда хроматографическими методами. Было показано, что оптические изомеры аминокис- [c.95]

Высокая плотность аминокислот и их высокая точка плавления основаны на молекулярных силах притяжения между ионами. [c.197]

Все аминокислоты имеют довольно высокую точку плавления. Как это связано с их строением Какая структурная форма., амфион или неионная, легче плавится Объясните. [c.334]

Такое амфотерное состояние называется цвиттер-ионным. В концентрированном спирте тенденция к образованию внутренней соли несколько ослаблена, и кислоту можно титровать щелочью с фенолфталеином в качестве индикатора. Высокие точки плавления аминокислот (большинство из них при температуре плавления разлагается) можно приписать тому, что кислоты существуют в форме своих внутренних солей. [c.405]

О том, что и твердые аминокислоты существуют, вероятнее всего, в форме диполей, а не в форме нейтральных молекул, свидетельствуют их значительная плотность и высокие точки плавления. Оба эти свойства указывают на сильное электростатическое притяжение между противоположно заряженными ионизированными группами смежных молекул, в результате которого их разделение оказывается значительно более затруднено, чем разделение смежных нейтральных молекул. В то время как плотность амида гликолевой кислоты равна 1 390, а точка плавления 117°, изомерный глицин имеет плотность 1 607 и точку плавления 232° [5]. [c.71]

Величина диэлектрической постоянной, повидимому, определяется тем, какой структурой — полярной или неполярной — обладают молекулы, так как высокие диэлектрические постоянные были найдены для растворов полярных соединений, а низкие — для растворов неполярных соединений. Цвиттерионы являются высокополярными соединениями, поэтому можно было ожидать, что они будут обладать высокими диэлектрическими постоянными. К сожалению, прямых методов определения диэлектрических постоянных аминокислот и белков нет, так как ни аминокислоты, ни белки не могут быть переведены в жидкое состояние без разрушения. Точка плавления аминокислот и белков настолько высока, что их молекулы разрушаются прежде, чем наступит расплавление. Ценные результаты были, однако, получены при определении диэлектрических постоянных водных растворов белков. Вода сама имеет высокую диэлектрическую постоянную, доходящую до 80 при температуре 20°. Диэлектрическая же постоянная спирта равна 24, этилового эфира — 4,3, а парафина — меньше 2. Высокая диэлектрическая постоянная воды обусловлена ее полярностью (см. гл. VI). При растворении в воде молекул органических соединений диэлектрическая постоянная воды обычно понижается. При растворении же в воде аминокислот или белков диэлектрическая постоянная воды [c.141]

Правильность этого предположения была доказана нами экспериментальным путем. При нагревании аминокислоты в течение 2 час. выше ее точки плавления происходит отщепление воды и с почти количественным выходом образуется производное фталимидина. После перекристаллизации из спирта это соединение плавится при 174—175° и легко образует метиловый эфир и соответствующее нитрозаминовое производное. [c.376]

В нижеприводимой таблице приведены точки плавления аминокислот, полученных из их хлоргидратов, точки плавления их смешанных проб с соответствующими препаратами другого происхождения, а также указаны производные, через которые характеризовались выделенные аминокислоты. [c.410]

Симметрия молекул, по всей вероятности, не является важным фактором и в случае молекул с полярными группировками—полимеров, полученных из аминокислот, можно показать, что полимеры типа полимера 56, которые содержат элементарные звенья с четным и нечетным числом групп СН , имеют центры симметрии так же, как и полимеры, содержащие только четное число групп СНз в элементарном звене. Таким образом, нельзя отметить заметного-влияния симметрии молекул на точку плавления полиамидов, по-видимому, гораздо важнее другие факторы. Этот вывод совпадает с выводом, сделанным для полиэфиров. [c.290]

Примером белка установленного строения является инсулин. Инсулин [847, 848] различного происхождения имеет одинаковые кристаллическую форму, элементарный состав, точку плавления, оптическое вращение и физиологическую активность. Удалось установить и суммарный аминокислотный состав, причем во многом этому способствовало применение бумажной хроматографии [849, 850]. Путем частичного гидролиза инсулина и определения последовательности аминокислот в осколках был установлен порядок расположения аминокислот. С помощью динитрофторбензола [851, 852] можно определить концевые аминокислоты со свободными аминогруппами, а именно, гликоколь и фенилаланин. Концевые карбоксильные группы принадлежат аланину. Состав и последовательность аминокислот в инсулине могут различаться в зависимости от его происхождения [853, 854]. [c.126]

Обычные критерии, принятые для оценки чистоты низкомолекулярных веществ, малоприменимы к белкам, нуклеиновым кислотам и полисахаридам. Эти макромолекулы плохо кристаллизуются и могут образовывать смешанные кристаллы с другими соединениями они, как правило, не имеют определенной точки плавлення. Определение элементного состава в этом случае не имеет смысла вследствие наличия огромного числа атомов в макромолекулах. Однако что касается белков, то число остатков каждой аминокислоты, рассчитанное на молекулу индивидуального белка, должно быть целочисленным следовательно, когда в молекулу белка входит небольшое число остатков какой-либо аминокислоты, аминокислотный анализ дает ценную информацию о гомогенности белка. [c.164]

Весьма важно отмечать диапазон температур, в котором плавится неизвестное вещество, так как это является хорошим показателем его чистоты. Большинство чистых органических соединений плавится в пределах 0,5°С или плавится с разложением в узком интервале температур (около 1°С). Если пределы температур, в которых плавится или разлагается данное вещество, слишком широки, то это соединение следует перекристаллизовать из подходящего растворителя и повторить определение температуры плавления. Некоторые органические соединения, такие, как аминокислоты, соли кислот или аминов, углеводы и др., плавятся с разложением в довольно большом интервале температур. [c.61]

Наиболее подробно Т. п. изучена на примере полиамидирования алифатич. ш-аминокислот. Т. п. аминоэнантовой, аминопеларгоновой и аминоундекановой к-т протекает с заметной скоростью в узкой области темп-р, лежащей па 5—20°С ниже темп-р плавления соответствующих к-т. Реакция носит автокаталитич. характер, характеризуется очень высоким температурным коэфф. скорости и большой энергией активации. Для ее протекания молекулы мономера должны обладать определенной подвижностью, к-рая приобретается ими при нагревании до темп-ры, близкой к точке плавления. Причина автокатализа Т. п.— увеличение в ходе реакции поверхности раздела мономер — полимер, на к-рой молекулы мономера обладают большей подвижностью, чем в кристалле мономера. Высокий температурный коэффициент скорости Т. п. обусловлен увеличением с ростом темп-ры подвижности молекул мономера и числа центров зарождения макромолекулярных цепей. [c.292]

Имеются и разные другие свойства аминокислот, согласующиеся с амфионным типом структуры высокая точка плавления, малая растворимость в спирте и ацетоне, повышенная растворимость в присутствии нейтральных солей,—все свойства, встречающиеся у ионизированных веществ. Изучение кристаллов глицина методом диффракции рентгеновских лучей показывает, что вещество это в твердом состоянии имеет структуру +КНзСНаС02. Большие величины диэлектрических постоянных водных растворов алифатических кислот приводят к выводу, что Молекулы их имеют очень большие дипольные моменты, что может быть объяснено только наличием внутри молекулы единичных зарядов противоположного знака, отстоящих друг от друга на несколько атомных диаметров, как это и должно быть в случае амфионов [4]. [c.556]

При промежуточных значениях pH аминокислоты образуют цвиттер-ионы (биполярны ноны) H, ,N -. Н Р) СОг . Именно благодаря своему цвиттер-ионному стро( нию иминокнслоты имеют высокие температуры плавления. Равновесная концен ).чция цвиттер-иона в растворе зависит от pH. Значение pH, нрн котором концентрация цвиттер-иона максимальна, называется изоэлектрической точкой. Эта величина различна для различных аминокислот. [c.731]

Все обычные аминокислоты, входящие в состав белков, представляют собой белые кристаллические вещества, устойчивые в твердом состоянии при обычной температуре (около 25°). При нагревании до относительно высокой температуры (обычно в интервале, охватывающем несколько градусов) они разлагаются (табл. 2). Аминокислоты не имеют резких точек плавления или разложения, поэтому определение этих точек имеет ограниченную ценность для характеристики аминокислот. Как правило, аминокислоты устойчивы в водных растворах автоклавирова-ние таких растворов при температуре 100—200° в течение короткого времени (0,5—2 час.) не вызывает заметного разложения. Глутамин составляет исключение из этого правила автоклавиро-вание при нейтральном pH приводит к полной его циклизации в аммонийную соль пирролидонкарбоновой кислоты. Глутаминовая кислота также циклизуется при нагревании в водных растворах, но гораздо медленнее, чем глутамин. Устойчивость аминокислот во время гидролиза белков кислотами и щелочами обсуждалась выше (стр. 24). [c.29]

Детальное исследование [108] хроматографического поведения оптически активных стационарных фаз XX, XXII и циклогексилового эфира М-ТФА-/--фенилаланина при температуре ниже их точки плавления показало, что твердая уре-идная фаза XX способна расщеплять рацемические аминокислоты намного быстрее, чем широко используемая дипеп-тидная фаза XXII. [c.64]

Шампетье и Халаджи [165] исследовали кинетику поликонденсации ш-аминокислот, содерихащих в цепи атом серы, и установили, что поликонденсация может происходить при температуре, гораздо более низкой, чем начальная температура поликонденсации , которая согласно Флори [217] равна 185° и пе зависит от точки плавления мономера. [c.122]

Высокая температура плавления, легкость кристаллизации и большей частью хорошая растворимость аминокислот в воде объясняются их ионным характером. Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами, причем pH этих растворов несколько отличается у различных аминокислот. Поскольку каждая находящаяся в растворе частица несет при этом равные по вел]1чине отрицательный и положительный заряды, pH такого раствора называют изоэлектрической точкой (р1). Если добавлением кислоты или щелочи изменить pH, то частицы приобретут тот или иной заряд при pH, большем, чем р1, будут преобладать анионы аминокислоты, при меньшем — ее катионы [c.350]

При получении этого соединения Кневенагель применял в качестве конденсирующего средства раствор аммиака в абсолютном спирте. При тщательном изучении этой реакции нами было сделано чрезвычайно интересное наблюдение, которое заключается в том, что наряду с производным коричной кислоты и соответствующей стиролдикарбоновой кислоты при конденсации образуется также значительное количество азотсодержащего вещества и что механизм этой р( акции является, очевидно, гораздо более сложным, чем это предполагал Кнёвенагель. Полученное нами азотсодержащее вещество кристаллизуется из спирта в виде небольших иголочек оно растворяется как в кислотах, так и в углекислых щелочах и плавится довольно резко при 232—234°. В результате ряда опытов нам удалось установить, что это соединение представляет собой хлоргидрат -пиперо-нил-р-аминопропионовой кислоты. Выделенная из хлоргидрата при помощи обычного способа, свободная аминокислота обладает всеми свойствами, описанными уже ранее Познером [2], который получил это соединение другим, гораздо более сложным методом, только точка плавления нашего препарата была несколько ниже (226°), чем точка плавления синтезированной Познером кислоты, которая плавилась согласно его данным при 233° (с разложением). Для того чтобы окончательно установить идентичность или различие этих соединений, мы синтезировали пиперонил-аминопропионовую кислоту по способу Познера, перекристаллизовали ее несколько раз и затем провели сравнение полученного вещества с нашей кислотой. В результате проведенных опытов нами было установлено, что обе кислоты по всем своим свойствам ничем не отличаются одна от другой и являются идентичными. Несколько раз перекристаллизованная кислота Познера плавится так же, как и полученная нами, при 224—225°, и смешанная проба обеих аминокислот не дает понижения температуры плавления. [c.344]

По окончании реакции получается кристаллическая масса аминокислоты, пропитанная маточником, окрашенным в грязноватый желто-красный цвет ее смывают водой в чашечку, упаривают на водяной бане до появления кристаллов и оставляют на ночь в эксикаторе. На другой день кристаллы отсасьшают, промывают сухим эфиром или сухим спиртом и один раз перекристаллизовывают из спирта (выходы и точки плавления даны в приведенной выше таблице). Все полученные этим способом кислоты дают отрицательную пробу на хлор по Бейльштейну. [c.413]

Иногда после выделения гуанидинокислот в маточном растворе можно было найти еще одно N-содержащее вещество, с более низкой точкой плавления, чем у исходной -aмlИнoки лoты или у полученного гуаяидино-соединения. В отличие от последнего, новое вещество довольно легко растворяется в спирте возможно, что -оно является солью исходной аминокислоты и образовавшейся гуангдинокислоты [c.540]

Может быть, некоторые химические формы, возникшие в условиях крупных избытков энергии или воспроизводимые теперь в эксперименте при таких же условиях, более богаты аномальными проявлениями, чем иоследуюш ие. В частности, воспроизведение в опытах с высокими энергиями нуклеиновых и аминокислотных форм допускает при этом несколько увеличенный выход химических тел с неявным потенциальным дискретным комплексом, но эта гипотеза, как и опытные данные, из которых она родилась, еще требуют проверки. Может быть, в условиях высоких энергий дает себя иногда знать нриспособленпость к отбору за счет зародыша иной квантовой организации. Однако уже существующие химические нуклеотиды, азотистые основания нуклеотидов и аминокислоты достоверно не проявляют автономного созидания и дополнительной усто11чивости, если не считать, что аминокислоты лишены точки плавления и поэтому сгорают без возможности ее установить. В то же время они являются носителями полимеризации, химической конъюгации и у белков — сильного катализа. [c.81]

Обычно приготовление производных из микроколичеств аминокислот не дает хороших результатов. Температура плавления свободных аминокислот выше 200° вследствие их биполярной структуры, и плавление сопровождается значительным разложением. Поэтому точки плавления, приведенные в литературе для каждой данной аминокислоты, представляют собой определенный интервал температур, в котором происходит разложение аминокислоты. Этот интервал, по-видимому, зависит от скорости нагревания. Вследствие этого в литературе не существует единых данных для точек плавления аминокислот и их производных. Например, для точки плавления D-глутаминовой кислоты приведены данные в пределах от 198 до 225°, а для ее бензоильного производного даны значения 130— 132°, 137—139° и 138°. Аналогично сообщалось, что L-тирозин разлагается при 344°, 314—318° и 290—295° для глицилфенилмочевины приведены точки плавления 163, 195, 197 и 208°. В большинстве случаев при быстром нагревании аминокислота и ее производное разлагаются при более высокой [c.438]

Типичный результат такого хроматографирования представ-,лен на фиг. 28. Для идентификации аминокислот была использована также хроматография на бумаге. Пятна, предположительно содержащие глицин и аланин, обрабатывали п-толуолсульфохло-ридом и выделяли образующиеся продукты. Их точки плавления сравнивали с точками плавления аутентичных образцов и таким образом устанавливали их идентичность. Подобным же образом были идентифицированы р-аланин и а-аминомасляная кислота. В табл. П приведен перечень образующихся аминокислот и указан их выход. [c.154]

Мюллер [21] исследовал осаждение нитроиндандионом протеиногенных аминов, аминокислот, бетаинов и подобных биологических веществ и нащел, что бетаин, коламин, лизин и мочевина не осаждаются, между тем как р-аланин, кадаверин, путресцин, гистамин и гистидин тотчас дают осадок, а аргинин, карнозин, креатинин, тирамин и гликоколь, хотя и дают хорошие кристаллические осадки, но образуются они несколько медленно, так что часто осадок появляется только на следующий день. Точки плавления этих солей не резки. На применение нитроиндандиона для выделения и идентификации оснований животного организма указывают также Акерман и Мауэр [22]. [c.34]

Решетки большинства органических соединений являются типичными молекулярными решетками. Силы, удерживающие молекулы в кристаллической решетке, сравнительно слабы и обычно значительно уступают силам, связывающим атомы внутри молекулы. Поэтому точки плавления органических соединений в об1цем довольно низки в тех случаях, когда речь не идет о больших молекулах, которые в соответствии со своей величиной обладают и значительными межмолекулярными силами (стр. 305). Существуют, однако, вещества с низким молекулярным весом, обращающие на себя внимание своими высокими (учитывая небольшое число содержащихся в молекуле атомов) точками плавления. Такими являются прежде всего амиды кислот, аминокислоты и бетаины. В качестве примеров можно привести мочевину, т. пл. 133°, по сравнению с фосгеном, т. пл. 19 6 [c.291]

Таким образом, при низких значениях pH аминокислота находится в катионной форме, а при высоких — в анионной. При некотором промежуточном значении pH аминокислота оказывается незаряженной и называется цвиттерионом. Было установлено, что в кристаллическом состоянии или после растворения в чистой воде такие аминокислоты существуют главным образом в виде цвит-терионов, что придает им свойства ионных соединений, а именно высокую точку плавления и кипения, хорошую растворимость в воде и плохую растворимость в таких органических растворителях, как эфир и хлороформ. Величина pH, при которой в водном растворе преобладает цвиттерион, называется изоионной точкой число отрицательных зарядов, образующихся на молекуле в результате отщепления протонов, равно числу положительных зарядов, образующихся благодаря присоединению протонов. Для аминокислот эта величина приблизительно соответствует изоэлектрической точке (р1) — молекула не несет суммарного заряда и таким образом оказывается электрофоретически неподвижной. Численное значение pH для этого случая зависит от того, насколько сильной является кислота, и определяется следующим уравнением [c.22]

Значение pH раствора, при котором положительный и отрицательный заряды в молекуле аминокислоты точно компенсируют друг друга, называется иэоэлектрической точкой. Поскольку различные заместители К в разных аминокислотах заметно влияют на кислотно-основные свойства, то каждая аминокислота имеет свою характеристическую изоэлектрическуго точку. Биполярная структура аминокислот проявляется и в твердом состоянии, что находит свое выражение в сравнительно высоких температурах плавления или разложения. [c.189]

Проблема получения эффективных ХНФ для разделения энантиомеров методом ГХ достаточно сложна. Во-первых, ХНФ должна иметь необходимые термические свойства низкую температуру плавления и высокую температуру кипения. Использование три-и более высоких пептидов в качестве пептидных фаз ограничено из-за высоких температур плавления этих соединений. В то же время многие производные самих аминокислот имеют низкую температуру плавления и такое высокое давление пара, что это приводит к сильному вымыванию неподвижной фазы при рабочих температурах колонки. Во-вторых, стереохимическая структура ХНФ должна допускать хиральную дискриминацию, т. е. диастереомерные сольваты, образующиеся при растворении рацемического сорбата в ХНФ, должны различаться по энергии. В-третьих, эффективность колонки, т. е. число теоретических тарелок, должно быть высоким, что предполагает отсутствие ухудшения процессов массопередачи. [c.88]

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества с довольно высокими температурами плавления (> 230 °С), Большинство кислот достаточно хорошо растворимо в воде и практически нерастворимо в спирте и диэтиловом эфире, что указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот является наиболее ярким проявлением одновременного присутствия аминогруппы (имеющей основной характер) и карбоксильной группы (характеризующейся кислотньши свойствами) в одной и той же молекуле, благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам амфолитам), В водных растворах [c.39]