Аминокислоты определение в воде

С помощью распределительной хроматографии легко осуществляется разделение аминокислот и определение их в-смеси. Метод заключается в том, что каплю смеси аминокислот или гидролизата белка наносят на полоску фильтровальной бумаги, конец которой опускают в подходящий органический растворитель. Растворитель насасывается полоской фильтровальной бумаги и увлекает за собой нанесенные на бумагу аминокислоты. Скорость перемещения аминокислот на бумаге зависит от химического строения аминокислот и от их способности растворяться в подвижном и неподвижном растворителе. В качестве подвижного растворителя употребляют, например, водонасыщенный фенол (или н. бутиловый спирт, амиловый спирт и др.). Неподвижным растворителем является вода, пары которой насыщают фильтровальную бумагу (внешне бумага остается сухой). Чем меньше растворимость аминокислот в воде и чем больше их растворимость в феноле, тем быстрее они движутся вслед за фронтом органического растворителя. [c.21]

Небольшие органические молекулы, находящиеся в живых тканях, можно разделить на две большие группы. Одна из них включает водорастворимые вещества, такие, как аминокислоты и сахара, нерастворимые в апротонных растворителях (хлороформе или эфире). Другая группа охватывает жирорастворимые вещества, которые растворяются в хлороформе, эфире или других органических растворителях, но обычно не растворяются в воде. Эти соединения носят общее название липиды. Ясно, что такое грубое разделение, основанное на способности к растворению в определенных типах растворителей, не учитывает общие специфические структурные особенности соединений. Внутри каждой обширной группы веществ можно выделить ряды соединений с общими функциональными группами и характерными структурными особенностями. Низкая растворимость в воде предполагает, что в липидах преобладают неполярные (т. е. углеводородные) фрагменты, а высокополярные группы и группы, обладающие способностью образовывать водородные связи, или вообще отсутствуют, или составляют незначительную часть молекулы. Среди соединений, входящих в класс липидов, встречается немало таких, которые имеют чрезвычайно большое значение для биологии. К ним относятся витамины А и О (разд. 22.2) и стероидные гормоны (разд. 22.2), находящиеся в следовых количествах и все вместе составляющие лишь очень малую часть от общего содержания липидов в любой живой системе. [c.329]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Аминокислоты в воде Катионит Различные Нингидрин Определение микроколичеств 34, 35 [c.40]

Как уже было сказано, основной вклад в явление флуоресценции белков вносит триптофан, который, как и другие хромофоры, имеет строго определенную Vax- Последняя смещается при изменении полярности раствора. Если замечено, что Vax смещена (относительно Vax свободной аминокислоты в воде) в сторону более коротких длин волн без изменения полярности окружающего белок раствора, это свидетельствует, что триптофан (а также соседние остатки аминокислот) находится в неполярном окружении или переходит в него в результате конформационных изменений молекулы белка. Вывод о конформационных перестройках молекулы белка делается и тогда, когда квантовый выход флуоресценции падает под влиянием вещества, [c.119]

На основании известных фактов о том, что ири любых pH (скажем, ири физиологическом значении 7,35), ионной силе и даже диэлектрической проницаемости аминокислоты и белки могут существовать в различных ионизационных состояниях, можно ожидать, что молекулы эти будут взаимодействовать с водной средой благодаря образованию ионных (электростатических) п водородных связей. Вот почему каждый белок обладает присущей ему специфической степенью гидратации, или, другими словами, он должен связаться с определенным количеством воды для того, чтобы сохранить свою целостную структуру. Молекулы [c.43]

Осадок ДНФ-производного пептида переносят в ампулу, добавляют 1 мл 5,7 н. НС1 (перегнанной), отсасывают воздух и запаивают (с. 124). Препарат гидролизуют в течение 8 ч при 105° С. Гидролизат переносят в пробирку с притертой пробкой, разбавляют 1—2 объемами воды и экстрагируют ДНФ-производные аминокислот эфиром, свободным от перекисей. Экстракцию проводят 2—3 мл эфира несколько раз. Эфирный слой осторожно отсасывают капилляром в маленький стаканчик. После испарения эфира осадок растворяют в небольшом количестве ацетона и исследуют методом хроматографии. Оставшийся после экстракции эфиром водный раствор может быть использован для хроматографического определения водорастворимых ДНФ-производных аминокислот. [c.146]

Если рассматривать удаление воды как чисто физический процесс, то ему должно способствовать повышение температуры, и, действительно, вся вода удаляется при 365 °С, т. е. при достижении критической температуры воды [238]. Однако для большинства органических веществ повышение температуры сопровождается выделением других летучих соединений. На рис. 3-4 показаны кривые зависимости давления паров воды от температуры для некоторых органических веществ. (Кривые построены в полулогарифмическом масштабе по табличным данным, опубликованным Стуллом [333 ].) Даже при относительно низких температурах давление паров воды над растворителями обычно превышает соответствующее парциальное давление паров воды в окружающей среде, что обеспечивает испарение значительных количеств воды в процессе относительно длительного высушивания. На ранних стадиях высушивания вместе с удаляемой водой могут также удаляться жиры, свободные кислоты, азотистые основания и т. д. [270]. При повышенных температурах заниженные результаты могут быть обусловлены гидролизом таких веществ,, как соли, дисахариды или крахмал [270]. После того как свободная вода будет в основном удалена, дальнейшее высушивание может сопровождаться выделением дополнительных количеств воды за счет протекания реакций окисления и конденсации, например самоокисление жиров [270], кислотная конденсация сахаров [129, 159, 229], конденсация восстанавливающихся соединений с производными аминокислот [58, 192, 310]. Таким образом, при определении воды по потере массы получаются заниженные результаты, если высушивание сопровождается гидролизом или окислением, или же завышенные результаты, если при высушивании происходят реакции конденсации. [c.73]

В работе использовали сульфо- и фосфорнокислые иониты на основе сополимеров стирола и п-ДВБ (КРС-2и, КРС-8п, КРС-ЗТ40, КРФ-2п и КРФ-Юп) [7, 8]. Опыты проводили в статических условиях. Объем набухшего катионита в Н+-форме (навеска которого в воздушно-с хом состоянии равнялась 1 г) заливали 200 мл 0,05 М раствора аминокислоты в воде. Для определения коэффициентов распределения использовали 0,0025 М водные растворы индивидуальных аминокислот с различными значениями pH (0,3—6,0), а также растворы с добавлением хлористого натрия. [c.69]

Аминокислоты. Определение аминокислот в природных водах относится к сфере анализа следовых количеств (10 —10 % и менее). Широко используемый метод концентрирования включает выпаривание при температуре менее 60° С нескольких литров воды [75] или лиофилизацию [76], экстракцию подкисленным водным этанолом, деионизацию, превращение кислот в летучие эфиры. Существенный интерес представляет возможность концентрирования на хелатных смолах дауэкс-100 или челекс-100 в Си +-форме, прямой фильтрацией через смолу анализируемой пробы воды [77, 78]. Хроматографирование аминокислот проводят чаще в виде N-тpифтopaцeтильныx производных -бутиловых эфиров [75, 79] или метиловых эфиров [78] с использованием пламенно-ионизационного детектора или детектора по захвату электронов [79]. [c.185]

ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

Почти в одно время с этой работой по хелатам шиффовых оснований кобальта в литературе появились данные по изучению свойств бис-гистидин-кобальта(П) и большого числа комплексов других а- и 3-аминокислот, способных переносить кислород [170]. Соединения получают растворением гистидина, его производных, глицилглицина или аминокислот в воде при определенном pH с последующим добавлением раствора СоС12- Все физические измерения были проведены для водных растворов этих соединений при насыщении кислородом, хотя была возможность выделить некоторые хелаты, насыщенные кислородом, в виде твердых веществ. Насыщенные кислородом соединения имеют соотношение 1 моль О2 на 2 моля кобальта. [c.558]

Азотистые соединения включают амиды, анилиды, амины, алкалоиды, протеины, аминокислоты (рассмютрены вместе с кислотами), карбаматы или уретаны (рассмотрены со сложными эфирами), лактамы, циангидрины, нитрилы, нитро-, нитрозо- и азосоединения, азолы, оксимы, гидразины, гидроксамовые кислоты, аминоспирты, изоцианаты, пурины или диуреиды, амидины и производные циановой кислоты. Число методов, применимых для определения воды в органических азотистых соединениях, весьма ограниченно. Иногда применимы химические методы, основанные на гидролизе хлорангидридов или ангидридов кислот. Однако они непригодны для перечисленных веществ (особенно для аминов и амидов), которые вступают в реакцию аци-лирования или в присутствии которых ацидиметрическое определение конечной точки затруднено. (Для всех аминов, за исключением низших, может быть применен метод Смита и Брайанта [26] с хлористым ацетилом, характеризующийся сравнительно мягкими условиями.) Для специального случая с анилином описаны методы, основанные на появлении точки помутнения [45-47]. [c.127]

Формольное титрование (упрощенный вариант). К 25 мл раствора формальдегида прибавляют 5 капель раствора фенолфталеина и титруют очень разбавленным раствором щелочи до появления лaбo-poзoвoff окраски. В первую коническую колбу помещают 20 мл воды (контрольный опыт), во вторую — 20 мл исследуемого раствора аминокислоты (определение). В обе колбы вливают пипеткой по 10 мл нейтрализованного раствора формальдегида и титруют 0,1 н. едким натром до отчетливой розовой окраски. Как только окраска в обеих колбах становится одинаковой, к раствору в контрольном опыте добавляют воду и доводят. его до такого же объема, как при определении, а затем снова добавляют к нему по каплям раствор едкого натра до совпадающей окраски. [c.174]

Соли сульфокислот с органическими основаниями. Многие соли, полученные из ароматических сульфокислот и различных аминов, обладают определенной температурой плавления, мало растворимы в воде и поэтому могут быть применены для разделения и идентификации как аминов, так и сульфокислот. Так, например, хини-зарин-2-сульфокислота (1,4- диоксиантрахинон- 2- сульфокислота) лредложена для осаждения различных простых алифатических аминов и аминокислот [18]. Сульфокислота может быть затем получена обработкой соли амина гидроокисью бария с последующим разложением бариевой соли серной кислотой, В одной из более новых работ [19] приводятся данные о величине произведения [c.199]

К реакционной газовой хроматографии (в смысле определения Драверта и сотр.) должен быть отнесен также метод, разработанный Златкисом и сотр. (1958, 1960) для прямого определения алифатических аминокислот в водном растворе при применении двух реакторов (см. разд. 8.1.2). В нагреваемом до 140° реакторе I, заполненном нингидрином, сначала происходит окислительное разложение аминокислот до летучих альдегидов и двуокиси углерода. Продукты реакции разделяются в присоединенной последовательно колонке при комнатной температуре и переводятся в реактор II, заполненный никелем на кизельгуре. Это заполнение обеспечивает при 425° гидрогениза-ционное расщепление всех альдегидов до метана. Присоединяемая к реактору II короткая колонка с молекулярными ситами служит для абсорбции образующейся и захваченной из пробы воды. Отдельные аминокислоты затем определяются в виде пиков метана при помощи катарометра. Применением реактора II решается относительно простая задача газохроматографического анализа веществ, содержащих воду, тем более что метан в отличие от альдегидов легко высушить. Кроме того, превращение альдегидов в метан позволяет более просто количественно определять аминокислоты, так как специфическая для данных веществ теплопроводность остается всегда одинаковой и вследствие этого не нужно вводить поправочных коэффициентов в количественные результаты. Тот факт, что катарометр при обычной температуре может применяться для определения метана, положительно сказывается на чувствительности метода. [c.274]

ВОДЫ не ТОЛЬКО связываются, но и упорядочиваются, определенным образом ориентируясь вокруг молекулы белка. Изучение простых модельных систем (аминокислот и нейтральных аналогов) физическими методами (определение кажущегося моляльио-го количества) указывает иа возможность упорядочения молекул растворителя (воды) на поверхности белка. Кажущееся моляль-ное количество Ф определяется по уравнению [c.44]

К этому методу близок метод вивидиализа (вивидиффузии) для прижизненного определения в крови низкомолекулярных составных частей. Для проведения анализа в концы перерезанного кровеносного сосуда вставляют стеклянные канюли, разветвленные части которых соединены между собой трубками из полупроницаемого материала, и всю систему помещают в сосуд, заполняемый физиологическим раствором соли или водой. Таким путем было найдено, что в крови помимо свободной глюкозы находятся свободные аминокислоты. [c.421]

Методика определения. Иавеску аминокислоты 0,03—0,04 г, взятую на аналитических весах с точностью до 0,0002 г, переносят в стакан для титрования емкостью 50 мл и растворяют в 25 мл безводной уксусной кислоты при непрерывиом перемешивании. Затем в стакан для титрования опускают предварительно тш,ательно промытые дистиллированной водой и спиртом и осушенные каломельный и стеклянный электроды. [c.444]

В этой связи здесь хотелось бы сказать прежде всего о первопроходческих работах в данном направлении Ю. А. Жданова. Являясь активным поборником введения принципа историзма в химию, Ю. А. Жданов еще с 1950-х годов разрабатывает вопросы химической эволюции [21, 22] и, в частности, определения высоты химической организации веществ. В 1960-е годы он предложил применять два параметра для оценки структурного и энергетического уровней органических соединений. Один из них — информационная емкость соединения в расчете на один атом. Этот параметр не зависит от величины и сложности молекулы и служит объективным критерием структурных богатств как одного соединения, так и всего класса (углеводы, аминокислоты, терненоиды, нуклеиновые кислоты, стероиды, алкалоиды). В качестве энергетического параметра Ю. А. Ждановым выбрана средняя степень -окисления атома углерода в молекуле она характеризует электронное окружение атома и отражает соотношение в органическом соединении противоположных тенденций к спонтанному окислительно-восстановительному диспропорционированию. Эта величина выявляет отношение данного соединения к всеобщей среде живого— воде, взаимодействие с которой даже в отсутствие окислителей может привести одни органические соединения к окислению, другие—к восстановлению. [c.192]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Примерно на том же принципе основано прижизненное определение низкомолекулярных составных частей крови методом вивидиализа (вивидиф-фузия по Абелю). В концы перерезанного кровеносного сосуда вставляются стеклянные канюли, разветвленные части которой соединяются между собой трубочками из коллодия, и вся система погружается в сосуд, заполняемый физиологическим раствором Na l или водой (рис. 37). Было установлено, что аминокислоты в крови, так же как и глюкоза, могут находиться в свободном состоянии. [c.119]

Эритроциты в крови можно по ряду свойств рассматривать так же, как частички гидрофобной эмульсии. На их поверхности адсорбированы молекулы белков, аминокислот и ионы электролитов. Все они сообщают эритроцитам определенный отрицательный заряд, а противоионы создают некоторый диффузный слой. При различных патологических процессах в организме, когда в кровн увеличивается содержание некоторых видов белков (либо особого глюкопротеида, относящегося к а-глобулинам, либо при инфекционных заболеваниях Y-глoбyлинoв), происходит процесс, очень напоминающий ионообменную адсорбцию место ионов электролитов на поверхности эритроцитов занимают белки, заряд которых ниже, чем у суммы замещенных ими ионов. В результате заряд эритроцитов понижается, они быстрее объединяются и оседают (ускоряется реакция оседания эритроцитов — РОЭ). Этот процесс зависит еще от ряда факторов содержания других белковых фракций и мукополисахаридов, концентрации эритроцитов в крови, наличия в крови микробов, наконец, расположения сосуда, в котором наблюдается РОЭ (в частности, скорость ее выше в наклонно расположенном капилляре). Оседание эритроцитов протекает сходно с процессом седиментации гидрофобного коллоида. Как показали исследования при помощи микрокинематографии (Кигезен), к имеющимся в крови агрегатам и монетным столбикам присоединяются отдельные эритроциты укрупнившиеся агрегаты оседают вначале быстро, а потом медленнее, так как в нижних частях капилляров их расположение становится настолько плотным, что частично сохранившиеся у них заряды начинают в большей мере противодействовать сближению частиц. Структура этого осадка напоминает губку чтобы его уплотнить, необходимо выжать оттуда воду, причем чем плотнее осадок, тем труднее это достигается. Поэтому в клинических исследованиях обычно не ожидают завершения оседания эритроцитов, а регистрируют результаты спустя 1—2 ч после начала реакции. Учитывая, что скорость процесса меняется на разных этапах, было предложено изучение его динамики измерением величины оседания эритроцитов каждые 15—30 мин (так называемая фракционная РОЭ). Этот метод представляет значительный интерес и находит широкое применение. [c.167]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Капли водного илн спиртового раствора каждого из четырех перечисленных выше аминов наносят отдельно на полоску бумаги н производят хроматографирование, как описано выше. Для идентификации аминов рекомендуется тот же растворитель, что и для аминокислот н-бутиловый спирт—вода— уксусная кислота (4 5 1). Для определения положения пятен аминов на хроматограмме производят опрыскивание 0,1%-ным раствором иингидрина в метиловом спирте, как описано при определении аминокислот. [c.155]

По растворимости в воде соединения делят на две группы, которые затем подразделяются в соответствии с растворимостью в других растворителях. Все измерения проводят при комнатной температуре с 0,02... 0,03 мл жидкости или 4... 6 мг твердого тонко измельченного вещества и 0,2 мл растворителя, прн этом смесь растирают палочкой и сильно встряхивают. Испытания проводят в порядке, указанном в приложении 1, и по нх результатам относят исследуемое вещество к одной нз шести групп. Если на первый Взгляд кажется, что неизвестное вещество более растворимо в разбавленной щелочи или кислоте, чем в воде, то это необходимо подтвердить нейтрализацией раствора,, в результате чего должен выпасть осадок исходного вещества. Ароматические аминокислоты в отличне от алифатических не образуют внутренних солей н растворимы как в разбавленной соляной кислоте, так и в разбавленном растворе гидроксида натрИя, однако нерастворимы в растворе гидрокарбоната натрии, Аминосульфокислоты, существующие в виде внутренних солей, растворимы в щелочах, ио нерастворимы в кислотах. Определение растворимости не всегда приводит к однозначному результату, однако дает предпосылки для выбора методов функционального анализа. [c.66]

ТСХ модифицированных ароматическими заместителями аминокислот в последние годы предпочитают вести на пластинках с полиамидным покрытием, поэтому из обзора Нидервизера процитируем только методы фракционирования немодифицированных аминокислот. Разумеется, ни по чувствительности и воспроизводимости результатов, ни тем более по точности количественных определений ТСХ аминокислот не может конкурировать с современными аминокислотными анализаторами. Однако существует немало ситуаций, когда возможности ТСХ оказываются вполне адекватными поставленной задаче определение аминокислотного состава, сопоставление родственных полипептидов, выявление генетических различий, проявляющихся в замене каких-либо аминокислот, клинические анализы физиологических жидкостей и др. На рис. 160 показана приведенная в цитируемом обзоре картина распределения пятен носле двумерной ТСХ модельной смеси аминокислот на иластинках с сп-ликагелевым покрытием. На старт вносили но 1 мкг каждой из ал1И-нокислот в 0,5 мкл 0,1 М раствора НС1. Элюцию в нервом направленип проводили смесью хлороформа, метанола и 17 %-ного аммиака (2 2 1), а во втором — смесью фенола и воды (3 1 но массе). [c.482]

Определение. 0,5—1 мкмоль белка растворяют в 10—20 мл воды и осаждают на холоде, добавляя трихлоруксусную кислоту до конечной концентрации 5%- Осадок промывают 5%-ным раствором трихлоруксусной кислоты, а затем 3—4 раза ацетоном для удаления ее следов. Указанные стадии позволяют удалить свободные аминокислоты, которые могут загрязнять препарат белка, и приводят к денатурации белка, повыщающей доступность С-концевых аминокислот к действию карбоксипептидаз. При определении С-концевых аминокислот в пептидах первые стадии необходимо опустить. Промытый осадок белка или пептид растворяют в 0,2 М аммоний-бикарбонатном буфере или в [c.155]

Биогеохимия по-иовому осветила мн. стороны эволюции жизни на Земле, наметила пути практич. решения ряда проблем в биологии, медицине, с. х-ве, геологии. Напр., на биогеохим. исследованиях основаны методы поисков рудных месторождений (определение микроэлементного состава золы растений). Из осадочных пород, почв и вод выделено св. 500 орг. соед. углеводородов, фенолов, хинонов, гуминовых к-т, асфальтитов, аминокислот, углеводов и их производных, липидов, изопреноидов, гетероциклов и др. Раздел Г., исследующий орг. соединения горных пород и вод, иаз. органической Г., к-рая дифференцировалась на самостоят. иаправлениа, имеющие прикладное значение Г. нефти, Г. угля и т. д. Напр., из углей в пром. масштабах извлекают Ge, и и Ga, разработана технология извлечения РЬ, Zn, Мо, изучается возможность извлечения Аи, Ag и Hg. Перспективна также добыча Ре и А1 из золы углей. [c.522]

Действие потенциометрических Ж. а. основано на определении зависимости между равновесным электродным потенциалом (эдс системы) и термодинамич. активностью определяемого иона. Области применения измерение pH р-ров, анализ нефти, сточных вод (определение содержания lj и др.), аминокислот в белках inanp., L-глутаминовой к-ты с пределом обнаружения 5-10 М) и т. д. (см. также Потепциометри.ч). [c.150]

В колб[л 1 и 3 пипеткой вносят по 20 мл раствора желатина, в колбы 2 и 4 — по 20 мл дистиллироианной воды. Растворы во всех колбах перемешивают и иемедлен-1Г0 отбирают из каждой колбы по 2—5 мл смеси в мерные колбы на 25 мл для определения азота аминокислот. [c.149]

Прибор изготовлен из органического стекла. Он состоит из двух цельных стенок /, пространство внутри разделено целлофановыми мембранами 4. Смесь помещается в среднее пространство 3, а в крайние ячейки 2 наливают дистиллированную воду, после чего включают постоянный ток. По истечении определенного времени в катодном пространстве оказываются все основные, в среднем пространстве —нейтральные, а в анодном — кислые аминокислоты. Практически разделение будет не совсем полным из-за влияния злектрозндоосмоса, который способствует проникновению части нейтральных аминокислот в катодное пространство. [c.532]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология