Белки диэлектрическая постоянная

Величина диэлектрической постоянной, повидимому, определяется тем, какой структурой — полярной или неполярной — обладают молекулы, так как высокие диэлектрические постоянные были найдены для растворов полярных соединений, а низкие — для растворов неполярных соединений. Цвиттерионы являются высокополярными соединениями, поэтому можно было ожидать, что они будут обладать высокими диэлектрическими постоянными. К сожалению, прямых методов определения диэлектрических постоянных аминокислот и белков нет, так как ни аминокислоты, ни белки не могут быть переведены в жидкое состояние без разрушения. Точка плавления аминокислот и белков настолько высока, что их молекулы разрушаются прежде, чем наступит расплавление. Ценные результаты были, однако, получены при определении диэлектрических постоянных водных растворов белков. Вода сама имеет высокую диэлектрическую постоянную, доходящую до 80 при температуре 20°. Диэлектрическая же постоянная спирта равна 24, этилового эфира — 4,3, а парафина — меньше 2. Высокая диэлектрическая постоянная воды обусловлена ее полярностью (см. гл. VI). При растворении в воде молекул органических соединений диэлектрическая постоянная воды обычно понижается. При растворении же в воде аминокислот или белков диэлектрическая постоянная воды [c.141]

Когда диэлектрическая постоянная водной среды снижается, электростатические силы притяжения между белками повышаются и белки могут осаждаться. Это особенно выражено в случае, если добавляют органический растворитель, смешивающийся с водой такой прием использовался для получения белковых концентратов с помощью водно-спиртовых смесей, как описано ранее. [c.416]

В случае электрофокусирования воздействие солей на изо-точку практически исключается, однако следует все же учитывать возможное влияние на белки сахарозы и амфолитов-носи-тел ей. Отрицательное воздействие на р1 сахарозы наблюдалось в случае основного белка — цитохрома с (р1 выше 10) [25]. В этом случае истинное значение р1 было найдено путем экстраполяции на нулевую концентрацию сахарозы. Влияние сахарозы связано, вероятно, с изменением константы диссоциации аминогрупп белка вследствие более низкой диэлектрической постоянной среды. Показано, что в некоторых случаях р1 не зависит от концентрации сахарозы. [c.320]

Органические растворители. Большинство органических растворителей эффективно осаждает белки. Этот факт легко понять, поскольку известно, что возрастание концентрации, например, такого органического растворителя, как ацетон, уменьшает способность водных растворителей гидратировать заряженные группы белков. В то же время некоторые органические растворители с достаточно высокой диэлектрической постоянной хорошо растворяют белки. К таким растворителям относятся, в частности, диметилсульфоксид, формамид и дихлоруксусная кислота. [c.76]

Отмечено, что низкая температура предохраняет белки от денатурации и в то же время усиливает осаждающее действие (например, спирта), т. е. улучшает фракционирование. Считают, что осаждающее действие органических растворителей, в частности этанола, обусловливается низкой диэлектрической константой смеси этанол-вода. Белки и иные коллоидные вещества в присутствии какого-либо органического растворителя образуют агрегаты, поскольку сила электростатического притяжения белковых молекул обратно пропорциональна диэлектрической постоянной среды. Следует иметь в виду, что подобные простые закономерности в растворах сложных многозарядных частиц со сложной пространственной структурой, какими являются белки, могут не всегда оправдываться, и что в действительности наблюдаемое изменение зависит от многих причин. Большое значение [c.145]

С изучением поведения коллоидов в высокочастотном электрическом поле связано исследование диэлектрических свойств коллоидных растворов. Многие золи лиофобных коллоидов содержат вытянутые частицы со значительной асимметрией в расположении электрических зарядов вследствие этого они имеют большие постоянные дипольные моменты и легко ориентируются в электрическом поле. Такие растворы характеризуются высокой диэлектрической постоянной е, например, у 1%-ного золя = 400 (для сравнения укажем, что у воды е = 80, а у большинства органических жидкостей — ниже 30). Высокий дипольный момент был найден также у молекул аминокислот, белков, нуклеиновых кислот напротив, у большинства гидрофобных коллоидов он невелик. [c.117]

Гидратация высокополимерных соединений отличается от гидратации ионов тем, что в гидратном слое высокополимера вода упорядоченно ориентирована. Энергия связи воды с полимером (белком) постепенно убывает, т. е. сольватные слои располагаются диффузно. В первом молекулярном слое растворитель обладает меньшей упругостью пара и диэлектрической постоянной, большей плотностью и труднее вымораживается. [c.135]

Если при растворении вещества происходит снижение диэлектрической постоянной раствора, то концентрация белка вблизи иона соли понижается и происходит процесс высаливания, который зависит от концентрации ионов. [c.138]

Устойчивость раствора высокополимеров в полярных растворителях в значительной степени связана с сольватацией полярных групп. Раствор полимера образуется в том случае, если притяжение белка и воды значительно больше взаимного притяжения молекул полимера. Добавление органического растворителя к раствору белка вызывает уменьшение притяжения полярных групп фермента к молекулам воды, так как уменьшается количество молекул воды, присоединяющихся к полярным группам белка. Уменьшение притяжения активных групп фермента к молекулам воды обусловлено главным образом снижением диэлектрической постоянной среды. [c.143]

Диэлектрические постоянные белков, время релаксации и фор [c.4]

В предыдущем разделе было показано, что различия в растворимости белков позволяют добиться некоторой очистки их уже на стадии извлечения из клеток и тканей. На этом же принципе основан ряд методов дальнейшего фракционирования и очистки. Пользуясь различными сочетаниями таких факторов, как концентрация солей, диэлектрическая постоянная и pH среды, можно добиться весьма эффективного разделения близких по свойствам белков. [c.17]

Значительное влияние на силы электростатического взаимодействия заряженных групп белковой молекулы оказывает также диэлектрическая постоянная среды. Вода обладает высокой, диэлектрической постоянной. Поэтому все агенты, существенно снижающие диэлектрическую постоянную, являются эффективными осадителями белков. К таким агентам относится ряд органических растворителей, смешивающихся с водой. [c.19]

Диэлектрические постоянные белков, время релаксации и форма белковой молекулы [c.169]

Диэлектрические постоянные растворов белков и аминокислот всегда выше диэлектрической постоянной чистого растворителя, даже если этим растворителем является вода. При этом повышение диэлектрической постоянной- пропорционально концентрации растворенного вещества [c.170]

Диэлектрическая постоянная раствора белка весьма сильно меняется с изменением pH раствора, достигая своего максимума при изоэлектрической точке, т. е. тогда, когда ионизация карбоксильных и аминных групп максимальна. Вместе с тем диэлектрическая постоянная находится в зависимости и от частоты поля. Используя для определения диэлектрической постоянной поля с различной частотой, можно получить представление об отношении осей в белковой молекуле. [c.171]

Как видно из представленной диаграммы, при частоте поля 10 гц и выше белки не повышают диэлектрической постоянной раствора, тогда как для малых молекул аминокислот эта величина соответствует 10 ° гц. Это вполне понятно, ибо для ориентации малых молекул требуется сравнительно мало времени. Время, необходимое для осуществления ориентации молекулы, получило название времени релаксации и обозначается буквой т. Для молекулы воды оно составляет 10 сек, для молекул аминокислот— 10 сек, а для белков — 10 —10 сек. Зная критическую частоту, соответствующую времени релаксации, последнее можно вычислить по формуле. [c.172]

На рис. 9 ) означает диэлектрическую постоянную раствора, — диэлектрическую постоянную чистой воды, — диэлектрическую постоянную раствора при частоте, которая слишком велика для молекул белка, не успевающих в этом случае следовать за колебаниями заряда. Заметим, что меньше, чем D. Молекулы растворенного вещества при такой частоте инертны и занимают определенный объем, так что в единице объема раствора содержится меньше воды, чем в чис- [c.90]

Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Растворимость вещества в растворителе почти всегда зависит от силы взаимодействия между молекулами растворителя и растворяемого вещества, а также от энергии кристаллической решетки твердой фазы, т. е. от сил, действующих между молекулами растворяемого вещества. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. В связи с этим можно заключить, что растворимость белков будет зависеть главным образом от природы тех групп, которые образуют поверхность крупных частиц, а также частично от распределения ионных и неполярных групп между поверхностью и внутренней частью белковой молекулы [8, 26, 38, 40]. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков (см. гл. VII). [c.114]

Диэлектрическая постоянная растворов белков [118—121] [c.141]

Повышение диэлектрической постоянной воды, вызываемое растворением в воде белков, колеблется в весьма широких пределах. Поскольку концентрацию белка в растворе не принято выражать в молях, молярное повышение постоянной нужно [c.142]

Основной метод выделения иммуноглобулинов является их фракционированное оса едение этшолом (по Е. Дж. Кону, 1945— 1946) на холоду при строгом контроле pH и ионной силы раствора. На процесс разделения белков сыворотки крови влияют следую- щие основные факторы концентрация белка, диэлектрическая постоянная раствора, концентрация этанола, изоэлектрическая. точка, pH, ионная хила раствфа, гешгератур . [c.588]

Водородная связь играет большую роль в процессах, происходящих при обычных температурах. Она обусловливает спира 1ьные конфигурации вторичной структуры молекул белков, нуклеиновых кислот и важна в биологических процессах, например, в механизме памяти. Водородная связь ответственна за сильную ассоциацию молекул и высокую диэлектрическую постоянную не только воды, ио и спиртов, и других жидкостей. Благодаря водородным связям лед легче жидкой воды, так что лед образуется на поверхности воды и предохраняет оставшуюся жидкую воду от потери тепла. [c.157]

Изменчивость гидрофобности глиадинов также была продемонстрирована [159, 160] при изучении растворимости белков клейковины в нейтральных солевых растворах (серия Гофмай-стера). В некоторых работах [121] подчеркивается разница в гидрофобности между ш-глиадинами и другими -глиадинами это отмечал Лефебр (личное сообщение), изучающий растворимость глиадинов в смесях вода — диоксан, что позволяет охватить широкую гамму диэлектрических постоянных гидрофобности Y-глиадинов. [c.195]

Энергия солевых связей в гидрофобном окружении может достигать 41,9 кДж/моль, ио их число в белках сравнительно невелико Повышение диэлектрической постоянной среды понижает энергию солевых связей. Во многом аналогичны электростатическим ион-ди-польиые и диполь-дипольные взаимодействия. [c.90]

Трудно переоценить роль водородной связи. Об этом свидетельствуют такие данные, как аномально высокие диэлектрические постоянные СН3ОН, Н2О и H N по сравнению с диэлектрическими постоянными других жидкостей, молекулы которых имеют дипольные моменты того же порядка величины, что и первые ассоциация в жидкостях взаимная ориентация молекул во многих органических кристаллах, таких, как пурин и пиримидин (см., например, [34]) процесс прилипания обычной грязи к коже человека упорядоченное расположение поли-пептидных цепей в структуре белка [3] типа изображенной на рис. 13.5 поперечные связи в двойной спирали нуклеиновой кислоты и их значение для образования структуры генов, а также тот факт, что почти во всех биологических процессах на некоторой стадии возникают, по-видимому, водородные связи. [c.376]

Изучение изменения диэлектрической постоянной в широком интервале частот поля (дисперсия диэлектрической постоянной) является одним из важных методов исследования коллоидных систем. В гидрофобных коллоидах (РегОд, УаОа) этим методом исследовались изменения систем во времени, в растворах белков — размеры и форма молекул, в полимерах — процессы их деформации (стр. 224) и др. Диэлектрические измерения широко применялись также для изучения изменений в структуре клеточных оболочек, эритроцитов крови и др. [c.117]

Поясним это положение. Как мы уже говорили, измерение диэлектрической постоянной какого-либо раствора обычно производится путем измерения емТсости конденсатора, содержащего данную среду между пластинами. Электрическое поле, нрило-. женное перпендикулярно пластинам, вызывает ориентацию молекул, и тем самым увеличивается емкость конденсатора. Если ориентация происходит в постоянном поле или в переменном поле с очень малой частотой, то время, необходимое для ориентации диполей в электрическом поле, не влияет ца измеряемую диэлектрическую постоянную. Если же направление поля изменяется быстро, то молекулы белка не успевают изменить свое положение, т. е. переориентация будет следовать за изменением поля с заметным отставанием. При еще больших частотах молекулы вообще не будут успевать следовать за изменением направления поля и не смогут поэтому способствовать повышению диэлектрической постоянной раствора. Следовательно, если частота применяемого поля постепенно возрастает, то можно найти область, в пределах которой диэлектрическая постоянная [c.171]

Высокие значения диэлектрического инкремента белков становятся понятными тогда, когда учитывается связывание молекул воды белками, а также наличие так называемых индуцированных диполей. Известно, например, что диэлектрический инкремент растворов фибриллярных белков, находящихся в покоящемся и ориентированном состоянии, один и тот же. С другой стороны, при помещении сухого препарата в атмосферу водяного пара с возрастающей упругостью диэлектрическая постоянная его возрастает с увеличением количества связанной воды. Сопоставление этих данных, говорит о том, что увеличение диэлектрической постоянной воды при добавлении белка, по-видимому, обусловлено и правильной ориентацией связанных молекул воды. Вместе с тем известно, что для большинства молекул, построенных из двух различного вида атомов, центры тяжести положительных и отрицательных зарядов не совпадают. Этот эффект, который уже обсуждался при образовании водородных связей (см. гл. V), возникает вследствие частично ионного характера большинства ковалентных связей. Частично ионный характер этих связей становится понятным, если учесть, что электроотрицательные атомы (О, Ы) способны оттягивать электронное облако от атома не только водорода, но и углерода. В результате между связанными атомами происходит неравномерное распределение заряда, которое может увеличиться в электрическом поле за счет еще большего смещения электронов в направлении внешнего положительного полюса. Такая связанная пара атомовг становится индуцированным диполем, величина момента которого зависит от абсолютной величины зарядов и расстояния между атомами. Эти моменты индуцированных диполей включаются в общий дипольный момент белковой молекулы и увелич ивают его. Таким образом, суммарный дипольный момент молекулы белка включает в себя не только постоянный дипольный момент, но и моменты индуцированных диполей, равно как и моменты связанных и ориентированных молекул воды. [c.173]

Лля извлечения хлорофилла большое значение имеет диссоциирующая сила растворителя, которая зависит от его диэлектрической постоянной ( в). Чем Оольше в растворителя, тем легче разрывается связь хлорофилла с белком. Хлорофилл хорошо растворяется в неполярных растворителях (петролейнн эфир, бензол), отличающихся низкой величиной с, но не извлекается или плохо извлекается ими. Извлечение пигь ента достигается при прибавлении к неполярному растворителю небольшого количества полярного растворителя с высокой величиной о, например, метанола иди этанола. [c.83]

Прямое определение дипольных моментов амииокис-лот и белков с помощью измерений диэлектрических постоянных усложнено тем, что аминокислоты и белки, как травило, нерастворимы в неполярных жидкостях. Это приводит к 1Н1еобходимости применять такие полярные растворителя, как вода. Однако уравнение Клаузиуса, — Мосотти (уравнение 11,) неправильно для полярных растворителей и не может применяться для расчета поляризации из диэлектрической постоянной таких растворов. [c.88]

Найдено, что диэлектрическая постоянная водных растворов аминокислот и белков больше диадектриче-ской постоянной чистой воды. Действительно, диэлектрическая постоянная возрастает линейно с концентрацией амфотерных ионов. Этот рост, называемый молярным диэлектрическим инкрементом, обозяачаеггся буквой 8. [c.88]

Теория Дебая предсказывает, что уменьшение диэлектрической постоянной при росте частоты должно укладываться в 2 единицы логарифма частоты. На рис- 10 представлена зависимость изменения диэлектрической постоянной раствора белка зеина в 70%-ном спирте от частоты. Из рисунка видно, что дисперсия охватывает больше 2 едиииц логарифма частоты. Эллиот и Виллиаме интерпретировали этот факт, исходя из того, что молекула зеина имеет форму растянутого эллипсоида вращения следовательно, кривая экспериментальной дисперсии может распадаться на две кривые. Первая кривая, кончающаяся при 0 0о, равном 1,018, соответ-ствуегг вращению эллипсоида около его меньшей оси, [c.92]

Одним из самых старых методов получения кристаллических белков является осторожное добавление этилового спирта или ацетона к холодному белковому раствору. Этим способом в конце прошлого столетия Гонпе-Зейлер и Гюфнер получили из крови многих животных кристаллический оксигемоглобин. В руках прежних авторов этот метод был, однако, чисто эмпирическим, и результаты его применения более или менее случайными. Значительного улучшения этого метода достигли Кон, Эдсалл, Онклей и их сотрудники [17]. Применение этилового спирта и других органических растворителей для осаждения белков основано на том, что органические растворители уменьшают диэлектрическую постоянную водных растворов белка. Противоположный эффект — увеличение диэлектрической постоянной — достигается добавлением глицина. Ввиду того что растворимость белков в большой степени зависит от диэлектрической постоянной растворителя, эти методы можно использовать для ступенчатого уменьшения растворимости белков и для их выделения в кристаллической форме. Само собой разумеется, что при подобной процедуре нужно контролировать и другие физикохимические факторы температуру, pH, ионную силу. Варьируя эти факторы, можно достичь разделения некоторых белковых фракций. Результаты, полученные при помощи этих методов, более подробно описаны в гл. УП1. [c.13]

Экстракты, полученные из клеток или органов, содержат смеси различных белков. Кровяная сыворотка и другие жидкости тела также неоднородны по своему белковому составу. Осторожно увеличивая или уменьшая ионную силу раствора (или диэлектрическую постоянную) и постепенно доводя pH раствора до изоэлектрической точки различных белков, можно выделить из белковых смесей чистые белки или фракции, содержащие в основном какой-нибудь один белок. Классический метод получения альбуминов и глобулинов основывается на фракционном добавлении сернокислого аммония (см. гл. VIII, стр. 172). [c.14]

Во многих работах концентрация сернокислого аммония, применяемого для выделения белков, выражается в процентах от насыщенного раствора. Например, раствор, содержащий равные части воды и насыщенного раствора сернокислого аммония, считается нолунасыщенным (50% насыщения). Этот способ обозначения не совсем точен, потому что насыщение до некоторой степени зависит от температуры раствора. Лучше поэтому выражать концентрацию сернокислого аммония более принятым в химии способом, например в молях. Кон и его сотрудники успешно применили метод фракционированного осаждения сернокислым аммонием и этиловым спиртом для разделения сывороточных белков. Этим способом ими было получено из сыворотки большое количество фракций, содержащих биологически активные белки (см. гл. VIII). При фракционировании больших количеств белка спиртовый метод имеет преимущества перед другими методами, так как большую часть спирта легко удалить испарением, тогда как удаление солей путем диализа требует много времени и труда. Существенной чертой нового метода является то, что при осаждении белков спиртом систематически варьируются ионная сила, концентрация водородных ионов, температура и диэлектрическая постоянная раствора. Варьируя вышеуказанные факторы, удалось выделить из кровяной сыворотки большое количество новых белков. [c.14]

Растворимость белков возрастает также при добавлении глицина или других дипольных молекул, увеличивающих диэлектрическую постоянную воды органические же растворители, пони-жаюпще диэлектрическую постоянную воды (например, такие, как спирт), уменьшают растворимость белков в воде [38]. Это действие глицина и органических растворителей используется при фракционировании белков плазмы (см. гл. VI11). При повышении диэлектрической постоянной усиливается ионизация белков, чем и объясняется повышение их растворимости. [c.113]