Тиамин-фермент

Витамин В , известный также под названием рибофлавин, по своей биологической роли похож на тиамин, поскольку самостоятельно в биохимических процессах не участвует (так как это делает, например, витамин А), а в качестве предшественника формирует флавиновые коферменты и ферменты [c.275]

Тиамин, по-видимому, играет существенную роль в процессах обмена веществ в клетках организма, однако точный механизм его действия пока неизвестен. Получены некоторые данные, свидетельствующие о том, что тиамин представляет собой простетическую группу фермента, участвующего в окислении углеводов. Этот витамин содержится в картофеле, зерне, молоке, свинине, яйцах и других растительных и мясных продуктах. [c.411]

В чем состоит роль пиримидиновой части кофермента Можно лишь только предполагать, что аминогруппа при атоме С-4 достаточно близко подходит к водороду у С-2 и действует как слабое основание, облегчающее образование биполярного тиазолий-иона. Проведенные недавно С-ЯМР-исследования солей тиамина свидетельствуют о том, что это действительно имеет место, а рентгеноструктурный анализ показал, что в кристаллических соединениях тиамина взаимная ориентация двух колец благоприятствует выполнению этой функции [325]. Такой процесс мог бы осуществляться с помощью фермента, и протонирование N-1 содействовало бы протеканию процесса. В самом деле, при наличии метильной группы у атома N-1 пиримидинового кольца в нем возникает положительный заряд, который придает этому производному тиамина более [c.460]

Кроме того, дифосфат тиамина (кофермент) входит в состав многих других ферментов, связанных с белком. [c.396]

Нек-рые аналоги и производные В. (т. наз. антивитамины) могут занимать место В. в структуре фермента, однако не способны выполнять коферментную ф-цию, что ведет к нарушению активности зависящих от данного В. ферментов н развитию соответствующей витаминной недостаточности. К антивитаминам относятся также в-ва, связывающие или разрушающие В. ферменты тиамнназа I и II, инактивирующие тиамин белок яйца авидин, связывающий биотин, и др. Нек-рые антивитамины обладают антимикробным или канцеростатич. действием. Так, сульфаниламидные препараты-антагонисты и-аминобензойной к-ты, аминоптерин и метотрексат (противоопухолевые ср-ва)-фолиевой к-ты. [c.388]

Водорастворимые витамины - это восемь витаминов группы В и витамин С (аскорбиновая кислота). В организме они не накапливаются и должны поступать в него с пищей каждый день. При кулинарной обработке они могут разрушаться. К витаминам группы В относятся витамин В, (тиамин), витамин В2 (рибофлавин), ниацин, витамин В (пиридоксин), витамин B 2 (ци-анкобаламин), фолиевая кислота, пантотеновая кислота и биотин. Функции этих витаминов в организме связаны главным образом с получением энергии из продуктов питания. Все они — кофакторы, т. е. небольшие небелковые молекулы, помогающие ферментам выполнять свои функции. [c.270]

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

V. Тиамин-ферменты, или протеиды с тиаминовой группой (карбоксилаза). [c.348]

Карбоксилаза из дрожжей была одним из первых известных ферментов (Нейберг, 1911). Простетическая группа этого фермента — ко-карбоксилаза была выделена в виде кристаллического гидрохлорида и идентифицирована (Ломан и Шустер, 1937) как пирофосфорный эфир тиамина (витамина В1) [c.724]

В картофеле присутствуют ферменты, осуществляющие реакци обмена веществ, и витамины тиамин, рибофлавин, никотиновая ки( лота и ее амид, аскорбиновая кислота, токоферол-1, биотин. [c.10]

Витамин В легко всасывается в кишечнике, но не накапливается в тканях и не обладает токсическими свойствами. Избыток пищевого тиамина быстро выводится с мочой. В превращении витамина В в его активную форму—тиаминпирофосфат (ТПФ), называемый также тиамин-дифосфатом (ТДФ), участвует специфический АТФ-зависимый фермент тиаминпирофосфокиназа, содержащаяся главным образом в печени и ткани мозга. Опытами с меченным Р АТФ доказан перенос на тиамин целиком пирофосфатной группы в присутствии фермента. ТПФ имеет следующее строение [c.221]

Ферменты, зависимые от тиамина, как правило, нуждаются в двухвалентном металле, например M.g + или M.n + можно полагать, что главным центром связывания иона металла является пирофосфатная группа [27]. [c.204]

Роль витаминов как коферментов была обнаружена О. Варбургом в 1915 г., хотя сами витамины были открыты еще в начале XX в. В 1912 г. К. Функ впервые связал возникновение заболевания бери-бери среди заключенных о. Ява, получавших с пищей полированный рис, с недостатком витамина В, - тиамина. Термин витамин был предложен русским биохимиком Н.И. Луниным, поскольку первые соединения, оказавшиеся необходимыми для нормальной жизнедеятельности, оказались аминами. В настоящее время выяснено, что коферменты могут быть прочно связаны с белковой частью фермента, но часто образуют временную связь только на время катализа, отсюда их другое название - простетическая группа, т.е. не обязательно прочно связанная группа. [c.36]

Цианид-ион не единственный эффективный катализатор декарбоксилирования а-кетокислот и ацилоиновой конденсации. Кофермент тиамин даже в отсутствие фермента промотирует ацилоиновую конденсацию. Сходным образом ион тиазолия катализирует эту реакцию в слабощелочных растворах. Декарбоксилирование а-кетокислот в отсутствие фермента также ускоря- [c.173]

Тиамин-ферменты, или протеиды с тиамином в простетической группе [c.355]

Тиамин-фермент—производит окислительное декарбоксилирование а-кетоглю-таровой кислоты. [c.383]

Чтобы определить химическую основу связывающей способности тиаминзависимых ферментов, была изучена [337] реакция тиамин-РР и метилацетилфосфоната в водном растворе карбоната натрия. Этот субстрат — аналог пировиноградной кислоты — связывается с пируватдегндрогеназой, но не может участвовать во всех многостадийных ферментативных процессах. [c.466]

Для активации фермента необходимы ионы двухвалентных металлов (Мд, Мп, Со и Ре). Кокарбоксилаза является коферментом и для других реакций, например, для превращения (пировиноградной кислоты в ацетоин СНзСН(ОН)СОСНз. Угаи (1943) и Мицухара (1951) нашли, что тиамин как таковой может служить катализатором в реакциях, катализируемых кокарбоксилазными ферментами. Реакции идут медленней и с меньшими выходами, но они протекают в мягких физиологических условиях и могут служить интересными моделями ферментативных реакций. Бреслоу (1958—1960) при помощи дейтерообмена показал, что атом водорода у в соли тиазола I кислотный и образовавшийся илид И аналогичен цианид-иону, который является специфическим катализатором ацилоиновой конденсации. На этом ос-нор.ании Бреслоу предложил логичный механизм образования ацетоина [c.724]

Биологическое действие. Специфич. ф-ция водорастворимых В. (кроме аскорбиновой к-ты) в организме-образование коферментов и простетич. групп ферментов. Так, тиамин в форме тиаминдифосфата-кофермент пируватдегид-рогеназы, а-кетоглутаратдегидрогеназы и транскетолазы витамин Bg-предшественник пиридоксальфосфата (кофер-меита трансаминаз и др. ферментов азотистого обмена). Связанные с разл. В. ферменты принимают участие во мн. важнейших процессах обмена в-в энергетич. обмене (тиамин, рибофлавин, витамин РР), биосинтезе и превращениях аминокислот (витамин В , В 2), жирных к-т (пантотеновая к-та), пуриновых и пиримидиновых оснований (фолацин), образовании мн. физиологически важных соед.-ацетилхолина, стероидов и т.п. [c.388]

Фосфор. Фосфор содержится нренмущественно в виде органических и неорганических орто-, пиро- и метафосфатов. Они входят в состав молекул нуклеиновых кислот, фосфолипидов и коферментов типа аденозинфосфата и тиамина. Так, ядерное вещество клетки (нуклеоиротеиды) содержит фосфор в виде ортофосфата. В виде ортофосфата фосфор входит также в состав флавиновых ферментов в виде пирофосфата — во многие коферменты (кодегидразы Koi и Коц, карбоксилазы). В виде различных соединений фосфор принимает важное участие в энергетических процессах клетки. [c.198]

Соед., являющиеся предшественниками В. в органи.зме, наз. провитаминами (напр,, каротины и стерины, к-рые превращаются соотв. в витамины А и D). Нек-рые аналоги и производные В. (т. н. антивитамины), проникая в клетки, вступают в конкуренцию с В. Заняв место В. в структуре фермента, онп, однако, не могут выполнять их функции. К антивитаминам относятся также в-ва, свя.зьтвающие или разрушающие В. (напр., тиамина.за). [c.102]

ТИАМИНДИФОСФАТ [ТДФ, кокарбоксилаза, тиаминпирофосфат формулу см. в ст. Тиамин, Х = = ОРО(ОН)ОРО(ОН)2], коферментная форма тиамина fr., 241—243 С (с разл.) раств. в воде (22%), не раств. в орг, р-ритедях. Широко распространен в природе, содержится в животных тканях, растениях и микроорганизмах. Входит в состав каталитич. центров важнейших ферментов углеводного обмена. Механизм действия основан иа способности диссоциировать с отщеплением протона при втором атоме углерода тиазолового кольца. Получ. синтетически из тиамина и пирофосфорной к-ты. Примеп. для лечения сердечно-сосудистых заболеваний. Кроме Т., в организме присутствуют моно- и трифосфорный эфиры тиамина (ТМФ и ТТФ). [c.576]

Виндаус выделил витамин Bi в чистом виде [6] и в 1932 г. установил его эмпирическую формулу С12Н ig0N4S l2-HjO. Витамин Bj имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав фермента карбокси-лазы, катализирующего реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот. При недостатке тиамина в организме происходит накопление пировиноградной кислоты — продукта обмена углеводов, что нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает заболевание полиневритом (бери-бери). Тиамин излечивает эту болезнь. Кроме того, дифосфат тиамина входит в состав многих других ферментов в качестве кофермента, связанного с апоферментом — белком. Сюда относятся и ферменты, катализирующие реакции обмена углеводов типа альдоль-ных конденсаций и др. Витамин Bj связан также с функцией органов кроветворения, участвует в обмене воды, углеводов, жиров и минеральннх солей [7, 8, 9, 101. Витамином В богаты дрожжи (пивные и пекарские) и злаки, не очищенные от отрубей. Ржаной, а также пшеничный цельный хлеб, крупы (в особенности гречневая) являются для человека основным источником витамина Bj. [c.64]

Тиаминдифосфат (тнаминпирофосфат, кокарбоксила-за, ТДФ, VII)-коферментная форма витамина тиамина. К. мн. ферментов, катализирующих превращения а-кетокислот [c.489]

Нарушения функционирования нек-рых ферментов П.ц. приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-б-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной лек. гемолитич. анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психич. расстройства-синдрома Вернике-Корсакова. [c.465]

Фермент играет важную роль в функционировании пентозофосфатного цикла. Коферменты Т.-тиаминдифосфат (см. Тиамин) и двухвалентные катионы. Взаимод. субстрата с тиамиидифосфатом осуществляется по атому С-2 тиазольного кольда. [c.619]

Тиольная форма сохраняет физиологическую активность витамина В1, что послужило созданию и изучению различных модифицированных производных тиольной формы витамина В1 (особенно дисульфидных производных тиамина). Интерес к этим соединениям диктуется тем, что фермент тиаминаза, продуцируемый нормальной микрофлорой кишечника и содержащийся в значительном количестве в рыбных продуктах, разлагает витамин В1 в организме, но не расщепляет тиольные производные тиамина. Поскольку последние физиологически активны, это создает возможность сохранения витамина в том количестве, которое необходимо организму. [c.398]

Идя по пути, намеченному Мицухара, Р. Бреслоу исследовал ту же реакцию с использованием тогда еще нового метода ЯМР. Он сделал удивительное открытие атом водорода в положении 2 тиазолиевого цикла (между серой и азотом) легко обменивается на дейтерий из НгО. (Теперь установлено, что рКа этого протона равно приблизительно 12,7 [21].) Бреслоу предположил, что биполярный ион (или илид) тиазолия, образующийся в результате отщепления протона [уравнение (8-13), стадия а], является ключевым промежуточным продуктом в реакциях, катализируемых ферментами, зависимыми от тиамина [уравнение (8-13)]. Правильность этого предположения в настоящее время общепризнана. Анионный центр биполярного иона, который стабилизирован соседним положительным зарядом атома азота, может реагировать с субстратом, таким, как а-кетокислота или а-кетоспирт (а-кетол), присоединяясь по карбонильной группе [стадия б или б в уравнении (8-13)] [22, 23]. [c.202]

История открытия и выделения тиамина описана в дополнении 8-А. В 1937 г. К. Ломан и П. Шустер выделили чистую кокарбоксилазу — диализируемый кофермент, необходимый для декарбоксилирования пирувата при помощи фермента из дрожжей. Было показано, что им является тиаминдифосфат (рис. 8-2). Moho-, три- и тетрафосфаты также встречаются в природе, но в меньших количествах. [c.207]

Эта реакция, аналогично параллельно протекающей реакции, описанной 1В гл. 4 [уравнение (4-31)], которая приводит к образованию желтой нестабильной формы тиамин-аниона, является примером практически полностью кооперативного отщепления двух протонов, сопровождающегося структурными изменениями. В ходе титрования не обнаружено сколько-нибудь значительных концентраций промежуточного соединения. Это свойство необычно для небольших молекул, и оио помогло Вильямсу и др. правильно установить строение витамина. Имеют ли эти реакции какое-либо биологическое значение Тиольиая форма, представленная выше, или желтая форма [уравнение (4-31)], могла бы присоединяться к активным центрам белков с помощью дисульфидных связей. Одиако если такие реакции ферментов с тиамином и происходят, то пока они еще ие обнаружены. [c.208]

Токсопиримидин — спирт, полученный из пиримидиновой части молекулы тиамина, — является структурным аналогом пиридоксаля. При скармливании его крысам или мышам он вызывает приступы двигательного возбуждения, которые можно остановить введением витамина Ве. Полагают, что фосфорилирование токсопиримидина пиридоксалькиназой приводит к аналогу, являющемуся антагонистом по отношению к PLP. Аналогичным образом 4-дезоксипиридоксин вызывает гибель цыплят, а также судороги и другие симптомы недостаточности витамина Ве у человека (испытания проводились на людях в надежде на то, что это соединение окажется хорошим противораковым лекарством). Получено множество синтетических производных PLP часть из них эффективно блокирует PLP-зависимые ферменты -. [c.225]

Накопившиеся фактические клинические данные и подробные генетические и биохимические исследования позволили отнести подобные заболевания к врожденным нарушениям обмена и функций витаминов, которые уже описаны для тиамина, пиридоксина, биотина, фолиевой кислоты, витамина никотиновой кислоты, витаминов А, О, Е, К и др. В настоящее время имеется достаточно оснований считать, что причиной развития этих болезней являются генетические дефекты, связанные с нарушениями или всасывания витаминов в кишечнике, или их транспорта к органам-мишеням, или, наконец, с нарушениями превращений витаминов в коферменты (или в активные формы-в случае витаминов группы О). Имеются также доказательства наследственного дефекта синтеза белковой части фермента (апофермента) в развитии некоторых врожденных расстройств обмена и функций витаминов, а также нарушения взаимодействия (связи) кофермента (или активной формы витамина) со специфическим белком-апоферментом, т.е. дефект формирования холофермента. [c.207]

Приведенными примерами, вероятнее всего, не ограничиваются биологические функции тиамина. В частности, ТПФ участвует в окислительном декарбоксилировании глиоксиловой кислоты и а-кетокислот, образующихся при распаде аминокислот с разветвленной боковой цепью в растениях ТПФ является эссенциальным кофактором при синтезе валина и лейцина в составе фермента ацетолактатсинтетазы. [c.222]

Тиамин в виде фосфорного эфира (кокарбокснлазы) входит как простетическая группа в состав тиаминовых ферментов, которые принимают участие в углеводном обмене, в осуществлении реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот, например а-кетоглу- [c.413]

Происходит при каталитическом участии пируватдекарбоксилазы (карбо-ксилазы). Являясь простетической группой, дифосфорный эфир тиамина совместно с белком и магнием входит в состав карбоксилазы [370, 371]— фермента с молекулярной массой около 75 000 [372—373]. Реакция декарбоксилирования имеет место в гликолизе и при спиртовом брожении [374]. [c.421]

Действие диоксида серы и его соединений. Диоксид серы оказывает непосредственное негативное воздействие на дрожжевые клетки. Уже в малых дозировках, проникая через плазматическую мембрану, он приводит к быстрому расщеплению в клетке тиамина и менее выраженных — тиаминфосфата и тиа-минпирофосфата. При этом в большей или меньшей степени инактивируются зависящие от тиаминпирофосфата ферменты — пируватдекарбоксилаза и транскаталаза и снижается содержание АТФ. При массовом содержании свободного диоксида серы в субстрате выше 150 мг/л жизнедеятельность дрожжей подавляется полностью. Так как проницаемость клетки падает с повышением величины pH субстрата, то гидросульфит и сульфит, хотя и проявляют аналогичное действие, их предельно допустимые массовые доли значительно выше, чем для диоксида серы. Однако при повышении кислотности раствора происходит, как это следует из рис. 7.1, сдвиг динамического равновесия форм 50а в сторону увеличения содержания свободного диоксида. Скорость проникновения всех описанных соединений в клетку чрезвычайно велика. Уже через 30 с после контакта дрожжей с субстратом масса соединений ЗОг в клетках возрастает в 5— 20 раз по сравнению с их содержанием в растворе. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология