КДИ-активация нуклеотиды

Этот расчет сделан для пары А=Т. Для пары 0 = С отношение значительно меньше. Среднее значение для двух пар составляет 0,9-10- т. е. вероятность попадания в цепь неправильного нуклеотида— один случай из 10 . Такой же результат получается при сравнении относительных скоростей двух реакций, если разность энергии активации для них равна 40 кДж-моль . [c.458]

Коферменты нуклеотидов обычно образуются в природе в результате реакций обмена. Только в последнее время такие реакции были успешно использованы для лабораторного синтеза коферментов. Трудность, заключающаяся в необходимости приостановить реакцию на первой стадии, была преодолена путем проведения реакции триэфира пирофосфорной кислоты (полученного в отсутствие катализаторов основного характера) с моноэфиром в присутствии основания. На практике активация осуществляется при взаимодействии. [c.112]

Особая сг-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Промоторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- жениях —И и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ке используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, а , кодируемая геном гроМ. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка (J недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NR[. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NRj проявляет к двум отдаленным участкам. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRj и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR i взаимодействует с РНК-полимеразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-види- [c.153]

Свободная энергия активации выражается через константу равновесия активированного комплекса t-мера с двумя нуклеотидами [c.544]

По мнению Анисимова, стимулирующее действие на отток ассимилятов азотных удобрений объясняется в основном усилением ростовых процессов, требующим притока значительных количеств строительного материала. Калий участвует в транспорте ассимилятов в качестве переносчика, образуя комплексное соединение с аминокислотами, а фосфор (фосфат) — с сахарами. В опытах с азотом и фосфатным удобрением наблюдалось усиление дыхания проводящих пучков, активация в них ферментов гексокиназы и альдолазы, принимающих участие в процессе гликолиза, а также повышение содержания макроэргических адениновых нуклеотидов. Все это тоже могло оказать влияние на интенсивность передвижения транспортных продуктов фотосинтеза. [c.273]

Карбодиимидный метод. Очень распространенный в настоящее время метод активации нуклеотидов карбодиимидом удалось, с успехом применить [15] для получения нуклеотидил-(5 - Ы)-аминорс-лот (пептидов) типа I. [c.350]

Заметим, что образование фосфодиэфирной связи нельзя сводить к простому взаимодействию хлорфосфата с 5 -гидроксилом нуклеозида. Этот метод редко используется для образования фосфодиэфирной связи, поскольку такие реакции протекают медленнее, а сама методика синтеза сравнительно сложна. Ниже будет обсуждаться более удобная реакция хлорфосфата одного нуклеозида со вторым нуклеозидом. Альтернативный подход заключается в образовании фосфодиэфирной связи путем активации in situ нуклеотидов копденспрующнм агентом. Некоторые из таких агентов описаны ниже. [c.174]

III удлиняет эти затравки до тех пор, пока не упрется в предыдущую затравку, т. е. синтезирует фрагменты Оказаки. Затем действует ДНК-полимераза I, которая продолжает удлинять фрагменты Оказаки, одновременно гидролизуя РНК-затравку предыдущего Фрагмента, используя свою 5 -экзонуклеазную активность. После действия ДНК-полимеразы I между двумя соседними фрагментами остается только одноцепочечный разрыв, который зашивает ДНК-лигаза. Таким образом, в репликативной вилке одновременно работают около 20 разных полипептидов, осуществляя сложный, высо-Коупорядоченный и энергоемкий процесс. Не говоря уже о том, что Каждый нуклеотид переходит в ДНК из богатого энергией предшественника, множество. молекул АТР тратится на действие хеликаз, на синтез РНК-затравок, которые затем удаляются, на активацию ДНК-полимеразы III при переходе на каждый новый фрагмент Оказаки запаздывающей цепи и на работу топоизомераз по Раскручиванию взаимозакрученных цепей ДНК (см. ниже). Такова цена высокой точности и скорости репликации. [c.57]

Целью работы является изучение процесса активации аденилатциклазы из печени крысы гормонами и гуаниловыми нуклеотидами. [c.368]

Для изучения скорости активации АЦ про водят реакцию в пробах объемом 50 мкл в течение различных промежутков времени (О— 40 мин). Инкубацию проводят в аналогичных условиях в присутствии ГИДФ (10 5 М). Для изучения влияния катехоламинов на активацию АЦ в соответствующие пробы вносят ГИДФ (10 М) и изопротеренол (10-5 М). Гуаниловые нуклеотиды активируют фермент медленно, что приводит к появлению лаг-фазы на графике временной зависимости образования продукта реакции. Изопротеренол увеличивает скорость активации фермента, что приводит к уменьщению лаг-фазы. Ее длительность определяют по перёсечению линейного участка графика временной зависимости образования продукта с осью абсцисс. [c.369]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

Основные пути ферментативного окисления липидов рассмотрены Гальярдом [36, 37]. Некоторым из них свойственны тиоловые эфиры жирной кислоты в качестве субстрата или нуклеотиды в качестве кофактора. Они имеют главным образом метаболическое значение. Реакции а-окисления и окисления перекисью могут протекать без активации жирных кислот и без кофактора, они более вероятны в разрушенных тканях. [c.294]

Активация фосфорной кислоты первоначально достигалась использованием фосфохлоридов, которые являются ацилгалогенида-ми. Много лет назад в практику получения нуклеотидов и других фосфатов углеводов был введен фосфорилхлорид, действующий в [c.154]

Кофермент А принимает участие в биологической активации и переносе ацетильных групп. Структура кофермента (70) была установлена Липманом и сотр. [61] в результате проведения серии специфических ферментативных гидролизов. Так, обработка фосфатазой кишечника приводила к образованию аденозина, пантетеина и 3 моль фосфата. Положение фосфатных групп определяли после проведения более специфичных деградаций. Так, после обработки нуклеотидазой, специфически расщепляющей нуклеотид 3 -фосфа-ты, был получен дефосфокофермент А и 1 моль ортофосфата. Пирофосфатаза, с другой стороны, вызывала образование адено-зр.н-3, 5 -дифосфата (известное соединение) и пантетеин-4 -фосфата. Положение фосфатной группы в последнем соединении было установлено путем его сравнения с синтетическим образцом известной структуры. [c.610]

Информационные РНК служат матрицайтгдля синтеза различных белковых молекул. Перевод генетической информации с языка нуклеотидов на язык аминокислот — сложный многостадийный процесс, включающий активацию аминокислот, образование ими комплексов с особым видом РНК (транспортными РНК, или тРНК), взаимодействие этих комплексов с иРНК, связанной с рибосомой, приводящее в конечном итоге к формированию полипептидной цепи, аминокислотный состав которой изначально запрограммирован в определенном участке ДНК. В осуществлении каждой из стадий, ведущих к синтезу молекулы белка, участвует несколько различных ферментов. [c.143]

Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной (активация), так и отрицательной (ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи, или ретроингибированием (см. рис. 15.9. Р А —> В Р —> В С). Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано на аллостерических эффектах. Примером аллостерического ингибирования являются ферменты, катализирующие ключевые этапы, например, изоцитратдегидрогеназа в цикле трикарбоновых кислот, фосфофруктокиназа в гликолизе, фосфори-бизилпирофосфатсинтетаза в синтезе пуриновых нуклеотидов и многие другие. [c.462]

Биосинтез нуклеотидов. Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды-это те структурные блоки, из которых синтезируются нуклеиновые кислоты нуклеотиды входят также в состав многих коферментов и участвуют в активации и переносе аминокислот, сахаров, компонентов клеточной стенки и липидов. Синтез всех пуриновых нуклеотидов идет общим путем, разветвляющимся лишь на стадии инозиновой кислоты, после чего образуется либо адениловая, либо гуаниловая кислота. 06-1ЦИМ является и путь синтеза пиримидиннуклеотидов. Здесь разделение происходит на уровне уридиловой кислоты. [c.256]

Детальное изучение химических особенностей самих основании и их поведения в составе нуклеозидов и нуклеотидов требует определения места этих соединений в ряду ближайших аналогов, отличающихся друг от друга какой-либо монотонно меняющейся характеристикой, например наличием разных заместителей, обладающих различными индуктивными эффектами или различным пространственным эффектом. Так, изучая какую-нибудь определенную реакцию ряда l-N-алкилзамещенных пиримидинов с разнообразными алкильными заместителями, можно было бы лучше оценить роль рибозного (или дезоксирибозного) остатка в определении химических свойств основания в составе нуклеозида или нуклеотида. Подобным подходом широко пользуются в органической химии для изучения механизмов реакций, причем оказывается, что свободная энергия активации многих реакций является линейной функцией некоторой характеристики, меняющейся от одного заместителя к другому, но постоянной для данного заместителя в разных соединениях. Данный принцип достаточно хорошо известен и формулируется как правило линейной зависимости свободных энергий. Хорошо известны частные случаи применения этого правила — уравнения Гамметта или уравнение Тафта. Они связывают реакционную способность ряда родственных соединений по отношению к одному и тому же реагенту с электронными характеристиками заместителей в этих соединениях соотношениями типа [c.205]

ЧТО указывает на существование основного катализа. В реакцию вступают главным образом ненротонированные формы оснований в составе нуклеозидов и нуклеотидов. В случае цитидина и дезоксицитидина показана, однако, возможность участия в реакции и протонированных форм нуклеозидов причем константы равновесия для протонированных форм приблизительно в 10 раз меньше, чем для нейтральных форм. При изменении температуры скорость реакции различных нуклеотидов с формальдегидом изменяется примерно одинаково. Для дезоксинуклеозид-5 -фосфатов значение энергии активации найдено равным приблизительно 16,8 ккал/моль Изменение ионной силы среды мало влияет на скорость реакции. [c.411]

Активирование аминокислот на первом этапе биосинтеза приводит к тому, что молекулы их становятся гораздо более активными, более реакционноспособными, что облегчает взаимодействие их друг с другом. В лабораторных условиях, для того чтобы соединить аминокислоты друг с другом, химик должен предварительно активировать их по линии либо карбоксильной, либо аминной группы введением какого-нибудь радикала. Только после этого аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. В организме активация аминокислот происходит иными, более мягкими путями, чем это обычно делает химик. В клетке существует особое соединение, которое называется аденозинтри-фосфорной кислотой (сокращенно АТФ). В некоторой степени это вещество нам уже известно, так как это один из обычных нуклеотидов — адениловая кислота (см. стр. 44), к которой последовательно присоединены еще два остатка фосфорной кислоты. [c.80]

При обработке облученных головок спермы ДНК-азой оказалось, что атакуемость ДНП этим ферментом увеличивается значительно слабее, чем трипсином. На рис. 3 представлена дозовая зависимость эффекта. При облучении дозой 40 кр выход нуклеотидов составляет в среднем 138% от контроля. На нитевидном ДНП, сохраняющем нативную структуру ДНК, активации ферментативной реакции получено не было. Это дает основание предполагать, что эффект активации связан, скорее, с увеличением проницаемости или частичным разрушением оболочки, чем со структурными изменениями ДНП, тем более, что концентрации фермента при обработке головок и нитевидного ДНП резко различаются. Наличие оболочки резко тормозит ферментативный гидролиз ДНП ДНК-азой для обработки головок приходилось [c.88]

После облучения нами не было выявлено значительных изменений активности этих ферментов в печени. В тонком кишечнике и селезенке активация наблюдалась через 3 часа и возрастала через 24 и 72 часа после облучения и была более выражена в селезенке. Обращает на себя внимание неспецифичность возрастания активности нуклеотидаз после облучения. Нуклеотидазы уридилового ряда по-прежнему вдвое активнее, чем нуклеотида-за, дефосфорилирующая дЦМФ. Нам кажется возможным объяснить увеличение активности этих ферментов в ранние сроки после облучения нарушением целостности цитоплазматических гранул и высвобождением ферментов из них вследствие распада клеточных элементов в радиочувствительных тканях, а в более отдаленные сроки — изменением клеточных популяций. Однако это только предположения, требующие экспериментальной проверки. [c.138]

N-ацетилнейраминовая кислота N-ацетилманнозамин - - пируват Участие ацетилнейраминовой кислоты в ряде синтезов происходит после ее активации путем образования цитидинового нуклеотида — цитидинмонофосфатацетилнейраминовой кислоты [c.203]

Описаны многие нуклеотидил- и пентозилтрансферазы, которым необходима активация ионом двухвалентного металла [обычно Мп + и (или) Мд2+] [280], однако нет исследований, проливающих свет на роль иона металла в реакциях этого типа. [c.480]

Кроме указанного выше ограничения — невозможности использовать карбодиимид для активации фосфатного остатка, находящегося рядом с незащищенной гидроксильной группой, имеется второе ограничение, не позволяющее использовать этот реагент для получения любых иуклеотидо-(Р->М)-пептидов. Это ограничение связано со свойством карбодии.мидов активировать в присутствии сильных оснований только моноэфиры фосфорной кислоты диэфиры в этих условиях оказываются недостаточно а.ктивными и не реагируют с аминами и спиртами [21]. Следовательно, карбодиимидный метод не может быть использован для синтеза соединений типа Н1 — аминокислотных производных по меж-нуклеотидному фосфору. Этого очень существенного ограничения лишен другой распространенный метод активации фосфатных остатков в нуклеотидах — метод смешанных ангидридов, частным случаем которого яЕ ляется нирофосфатный метод. [c.353]

Нами была расширена область применения таких смешанных ангидридов для синтеза нуклеотидо-(Р- М)-пептидов — производных муклеозид-5 -фосфатов [24, 25] и нуклеозид-З -фосфатов [25]. Кроме того, впервые была осуществлена активация межнуклеотидного фосфатного остатка превращением динуклеозидфосфата в его смешанный ангидрид с дифенилфосфорной кислотой [26] последний использовался для синтеза аминокислотных производных олигонуклеотидов [26, 27], в которых аминогруппа аминокислоты связана с межнуклеотидным фосфором (Рм)- [c.353]

Смотреть страницы где упоминается термин КДИ-активация нуклеотиды: [c.486] [c.24] [c.368] [c.369] [c.338] [c.235] [c.161] [c.82] [c.605] [c.605] [c.84] [c.141] [c.211] [c.406] [c.437] [c.134] [c.143] [c.196] [c.73] [c.163] [c.521] [c.445] [c.492]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология