Энергия активации организме

Как следует нз уравнения Аррениуса, в которое а входит в качестве показателя степенн, даже небольшое уменьшение энергии активации приводит к значительному возрастанию скорости реакции. Так, под действием биологических катализаторов — ферментов— энергия активации химических реакций, протекающих в живых организмах, резко снижается, и эти реакции достаточно быстро протекают при сравнительно низких температурах. [c.93]

Интенсивность свечения светляка зависит от температ)ры насекомого, поскольку в его организме протекает определенная реакция, скорость которой зависит от температуры. Установлено, что продолжительность свечения светляка при 21,0 С равна 16,3 с, а при 27,8°С она уменьшается до 13,0 с. Какова энергия активации реакции, определяющей интенсивность свечения светляка [c.39]

Энергия активации этого процесса составляет в отсутствие катализатора 134 кДж/моль, в присутствии ионов № — 107 кДж/моль, при наличии фермента сахарозы — всего 36 кДж/моль. Благодаря этому, разложение сахара в организме возможно уже при температуре человеческого тела. [c.61]

Опытные данные показали, что катализаторы понижают энергию активации реакции в 2—3 раза. По этой причине число активных молекул в реакционной массе возрастает и увеличивается скорость реакции. Особенно активны катализаторы, содержащиеся в живых организмах ферменты . Они могут снижать энергию активации в 4—5 и более раз. Вот почему в клетках нашего тела уже при низких температурах так легко происходят расщепление, окисление и синтезы сложных по составу веществ (сахара, жиров, белков и др.). [c.145]

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Подавляющее больщинство химических превращений, протекающих в промыщленных условиях, в окружающей среде, в живых организмах и лабораториях, — сложные реакции. В ходе реакции происходит последовательное образование различных промежуточных веществ. Превращение реагента в иную химическую форму промежуточного вещества, как и последующие превращения промежуточных веществ, составляют стадии сложной реакции. Каждая стадия обычно включает преодоление потенциального барьера — энергии активации. [c.96]

Теперь мы уже знаем, что устойчивость химических соединений и скорость их превращений определяются не их химической энергией, а главным образом их энергией активации. 0)единения с большой химической энергией (термодинамически менее стабильные) не обязательно будут менее устойчивыми, чем вещества с малой химической энергией (термодинамически более стабильные). Бывает, что энергия активации соединений, богатых химической энергией, очень велика, поэтому они более устойчивы, чем многие вещества с малой химической энергией, но требующие для своего разложения меньшую энергию активации. Это обстоятельство делает возможным длительное существование миллионов соединений, образующихся в живых организмах или создаваемых искусственно, хотя подавляющее большинство этих соединений энергетически нестабильно. [c.73]

В качестве примера на рис. 6 схематически представлены очень сложные в действительности энергетические соотношения для некоторых веществ. 1, Е2. .. — химическая энергия отдельных соединений, /, Ег. .. —энергия их активированного состояния, предшествующего разложению следовательно, Е — Е — Е — энергия активации на каждой ступени. Из всех продуктов питания жиры обладают наибольшей химической энергией, однако они относительно устойчивы и сохраняются в течение многих месяцев, что объясняется достаточно высокой энергией активации окисления жиров / — При ступенчатом окислении жиров (например, в живых организмах) они образуют энергетически более бедные соединения (на рис. 6 — уровни 2, 3. ..) с различной энергией активации и кинетической стабильностью. Соединение 4 в ряду промежуточных продуктов окисления имеет наименьшую энергию и при этом наиболее легко окисляется, так как его энергия активации = 4 — 4 наименьшая. Конечные продукты оки- [c.73]

Определение энергии активации весьма важно как для оценки свойств ферментов, так и для оценки каталитических процессов,— оно имеет общебиологическое значение. Установлено, что ферменты, ускоряющие одну и ту же реакцию, снижают энергию активации по-разному, если были выделены из одинаковых органов разных животных или из разных тканей животного одного вида. Интересно, что изменения активности в зависимости от температуры различны у разных растений. Они зависят от условий произрастания и особенностей растения. При их определении можно выявить различия в одном и том же организме по ходу его развития, а также в важных биологических свойствах растений. Например, можно судить об их засухоустойчивости, морозоустойчивости и т. п. [c.56]

Биокатализаторы должны удовлетворять нескольким требованиям, обусловленным их функциями в составе системы биокатализаторов, т. е. в составе клетки или организма. Они должны поддаваться регулированию, значительно снижать энергию активации и, что очень важно, регулировать процесс образования самих себя. Ниже мы увидим, какие вещества и какие структуры оказались наиболее перспективными в смысле развития систем высших рангов, обладающих новыми возможностями регулирования. [c.38]

О)гласно современным взглядам катализатор создает такие условия для протекания химических реакций, при которых взаимодействие веществ требует меньшей энергии активации, меньшего избытка энергии. Если энергия активации молекул велика, то при низких температурах скорость реакции без катализатора будет мала. Например, содержание в нашем организме таких катализаторов, как ферменты, позволит завершить окисление пищевых веществ через несколько часов при температуре около 37° С, тогда как без катализатора быстрое окисление белков, жиров и других составных частей пищи требует нагревания на сотни градусов. Если уголь содержит примесь соединений железа, он заметно окисляется уже при комнатной температуре. [c.304]

Прежде всего — и это самое основное — мы можем понять значение чрезвычайно высокого энергетического барьера для реакций, сопровождающихся образованием или разрывом ковалентных связей. Большая часть реакций промежуточного обмена такова, что при отсутствии ферментов имеющейся энергии не хватало бы, чтобы поддерживать интенсивность химических процессов на уровне, необходимом для поддержания жизнедеятельности слишком много энергии требовалось бы для растяжения и напряжения молекулярных связей, приводящего к образованию активированного промежуточного продукта. Ферменты — белковые катализаторы — уменьшают свободную энергию активации соответствующих реакций настолько, что имеющейся в организме тепловой энергии оказывается достаточно для активации реагирующих молекул (рис. 72). При обычных физиологических температурах скорости ферментативных реакций на 8— 12 порядков выше, чем скорости аналогичных реакций без катализа. Таким образом, самая основная проблема температурной адаптации была разрешена в ходе эволюции путем выработки катализаторов — ферментов. [c.212]

Вторая важная проблема, связанная с энергией активации, касается уже эффектов изменения температуры, а не абсолютной температуры per se. Поскольку скорости метаболических реакций зависят от концентрации активированных молекул и поскольку эти концентрации при каждом повышении температуры на 10 °С увеличиваются в 2—3 раза, могут возникнуть серьезные проблемы, если колебания температуры тела не будут ограничены узкими предела.ми в несколько градусов. При снижении температуры метаболические реакции могут настолько замедлиться, что необходимые для жизни процессы уже не будут протекать с достаточной скоростью. И наоборот, повышение температуры может привести к такому ускорению метаболических процессов, что снабжение организма достаточным количеством пищи и кислорода окажется невозможным. Кроме того, не для всех реакций величина Qio одинакова поэтому изменение температуры будет вызывать дифференциальные эффекты, и метаболизм может быть выведен из равновесия. Так как эти проблемы существовали для живых систем с самого начала их эволюционной истории, мы могли бы предполагать, что в процессе эволюции выработались различные механизмы, позволяющие организмам контролировать интенсивность собственных жизненных процессов. И действительно, одно из эволюционных достижений, характерное для представителей большинства филогенетических линий, состоит в выработке способности поддерживать определенный уровень метаболической активности независимо от температуры окружающей среды. Использованные для этого пути могут быть различными одни организмы сохраняют [c.212]

ВЕЛИЧИНЫ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ АКТИВАЦИИ И ЧИСЛА ОБОРОТОВ ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ ОРГАНИЗМОВ, АДАПТИРОВАННЫХ К РАЗЛИЧНЫМ ТЕМПЕРАТУРАМ [c.254]

А. Изменения свободной энергии при ферментативной реакции, катализируемой двумя вариантами фермента, которые различаются по своей способности уменьшать свободную энергию активации Гипотетическому ферменту организма, адаптированного к [c.255]

Таким образом, мы приходим к выводу, что эволюционную и сезонную компенсацию влияния низких температур нельзя осуществить путем всеобщего снижения величин Кж или 8о,5- Вместо этого организмам приходится прибегать к иным средствам, а именно 1) к количественной стратегии — повышению концентраций ферментов при низких температурах 2) к выработке новых разновидностей ферментов, обладающих большей способностью уменьшать свободную энергию активации соответствующих реакций (эта возможность еще должна быть проверена экспериментально), и (или) 3) к такому изменению локальной среды для функционирующих ферментов, которое привело бы к компенсаторным изменениям скоростей реакций. Ниже будет рассмотрена одна особенно важная форма этого третьего компенсаторного механизма — модуляционная стратегия. [c.288]

Опытные данные показали, что катализаторы понижают энергию активации в 2—3 раза. По этой причине число активных молекул в реакционной массе возрастает и увеличивается скорость реакций. Особенно активны катализаторы, содержащиеся в живых организмах (ферменты). Они могут снижать энергию активации в 4—5 раз и более. [c.91]

Очевидно, что в указанном интервале температурный коэффициент возрастает от 1,06 до 1,82. Это значит, что при- энергии активации а= 10 ООО Дж повышение температуры тела до 315 К (42 °С) приводит к увеличению скорости соответствующих биохимических превращений всего лишь на 6 %. Такое незначительное возрастание скорости мало сказывается на состоянии систем организма в целом. Но при энергии активации а=100 000 Дж то же самое повышение температуры приводит к увеличению скорости соответствующих этой энергии реакций уже на 82 %, т. е. почти в два раза. Температурное ускорение таких реакций может существенно влиять на состояние организма в результате, например, изменения уровня участвующих в этих реакциях веществ. Вполне возможно, что организм использует температур- ный эффект соответствующих реакций с целью регулирования для ликвидации патологических изменений своего состояния. [c.405]

В лабораторной практике реакции могут проводиться в более широких температурных интервалах, чем это имеет место в организме человека. Поэтому здесь удобнее использовать температурный коэффициент Yio, характеризующий изменение скорости при изменении температуры на 10 К. Этот коэффициент можно рассчитать также по формуле (9.22), подставляя в нее значение ДГ=10 К. Коэффициент ую существенно превышает величину Vs и при изменении энергии активации от 10 до 100 кДж возрастает от 1,13 до 3,50. [c.405]

Рис, 5. Радиационный спектр. мыши — спектр эффективных энергий активации молекулярных процессов в организме, которые приводят к лучевой смерти через период 0 после облучения [c.81]

Термоокислит. деструкция П. начинается при 240-250 °С (энергия активации ок. 105 к Дж/моль). При у-облучении он деструктируется по связи С (О)—О и сшивается в результате отрыва протона от группы СН. В воде и водных р-рах щелочей и к-т П. медленно гидролизуется до молочной к-ты. П. нетоксичен в тканях живого организма подвергается биодеструкции с образованием нетоксичных продуктов. [c.636]

Если без специальных технических знаний проанализировать практические шансы топливного элемента с коммерческой точки зрения, как это было впервые недавно проделано группой американских экономистов [24], то предпочтение будет отдано таким типам элементов, которые работают при температуре окружающей среды и невысоких давлениях газов ( мягкие условия реакции). О том, что такие элементы в принципе возможны, можно судить по жизнедеятельности организмов животных и людей. Если же обратиться к этой проблеме с физико-химической точки зрения, то ее можно охарактеризовать как проблему реакционной кинетики. С грубым приближением ее можно решить на основании анализа приведенного выше (см. разд. 1.31) выражения для константы скорости химических реакций k = ехр (—WIRT). Согласно этому выражению, можно, не уменьшая плотности тока и не увеличивая поляризации, снизить рабочую температуру с 900° К = 627° С до 300° К = 27° С, если при этом удастся втрое уменьшить энергию активации. В химии энергию активации обычно снижают путем введения соответствующих катализаторов. Поэтому отыскание и введение в электроды подходящих катализаторов является наряду с выбором быстро реагирующих топлив (как Н2) существенной частью работ по созданию современных топливных элементов. [c.38]

Опытным путем можно установить, что катализаторы ужньшают энергию активации процесса и тем самым ускоряют его (см. рис. 5). Например, энергия активации разложения перекиси водорода (2Н202->2Нг0 + Ог) в чистом водном растворе составляет 18 ккал/моль, в присутствии коллоидной платины — 11,7 ккал/моль, а в присутствии фермента каталазы — всего только 5,5 ккал/моль. Вследствие этого перекись водорода, плохо поддающаяся разложению в чистом водном растворе, при соприкосновении с такими тканями живых организмов, которые вырабатывают каталазу, быстро разлагается и производит сильное окислительное (а также разрушающее) действие. [c.71]

Катализ характеризуется понилсением энергии активации данной реакции. Известно, что в организме идут с помощью ферментов различные реакции гидролиза и синтеза, окисления и восстановления при температуре тела, в то время как в лаборатории они воспроизводятся в условиях высоких температур. Роль катализатора состоит, следовательно, в уменьшении энергии активации и вытекающем отсюда резком увеличении числа эффективных столкновений при той же самой температуре. Отсюда видно, что при понижении энергии активации, достигаемом с участием катализатора, число активных молекул возрастает точно так же, как при повышении температуры. Различные катализаторы, ускоряющие тот или иной процесс, понижают энергию активации по-разному. Это хорошо иллюстрируется следующими данными (см. стр. 98). [c.97]

Учитывая все сказанное ранее о работе ферментов, нетрудно представить себе, как можно было бы сделать их более эффективными при низких температурах. Во-первых, фермент будет работать быстрее, если повысится его способность к связыванию субстратов или кофакторов. Именно это обычно и происходит при активировании ферментов положительными модуляторами. Во-вторых, интенсивность катализа возрастет, если фермент сможет еще больше снизить барьер свободной энергии активации катализируемой им реакции. И наконец, можно повысить эффективность катализа, облегчив высвобождение фермента из его комплекса с продуктом (или продуктами) реакции. Короче говоря, каждый из основных этапов каталитического процесса потенциально доступен для воздействия отбора на повышенную эффективность катализа. Посмотрим теперь, как используются эти потенциальные возможности при температурной адаптации эктотермных организмов. [c.253]

Исследователи в области сравнительной биохимии в свое время начали поиски улучшенного фермента с изучения этапа активации. Так как основной механизм ферментативного катализа состоит в понижении энергетических барьеров для химических реакций, эффективность фермента обратно пропорциональна свободной энергии активации (АС+) катализируемой им реакции. Таким образом, наилучшим катализатором для данной метаболической реакции будет тот фермент, который в наибольшей степени снижает величину А0+. Поскольку известно, что различные изоферменты данного фермента, имеющиеся у одной и той же особи, могут заметно различаться по этому критерию каталитической эффективности (табл. 15), можно было бы предположить, что у эктотермных организмов, приспосабливающихся к низким температурам, отбор будет способствовать выработке ферментов, более эффективно снижающих АС+. Иными [c.253]

Гомогенными также являются многие природные реакции, катализируемые ферментами. Многие процессы, идушие в организме человека, катализируются ферментами, например, преврашение крахмала в глюкозу, гидролиз эфиров, расщепление белков, разложение пероксида водорода, дегидратация СО2 из крови и др. Ферменты являются полимерами (белками) или комплексами полимеров с низкомолекулярными соединениями. Размеры их значительно превышают размеры ионов и молекул в растворах, поэтому ферменты иногда называют микрогетерогенными катализаторами. Механизм их действия имеет свою специфику, например, включает образование комплекса активный центр фермента — реагент по типу замок-ключ . Поэтому ферментативные катализаторы обычно выделяют в особый класс катализаторов. Многие из них значительно активнее неферментативных катализаторов. Например, фермент катал аза снижает энергию активации реакции разложения пероксида водорода в 10 раз, а скорость реакции увеличивает на более чем 10 порядков. [c.198]

Не удовлетворяла А. Н. Баха и голая аналогия между дыханием и горением. Эта аналогия не затрагивает внутреннего, интимного механизма дыхания. Ведь горение может осуществляться только при таких высоких температурах, которые полностью исключают возможность жизни. При обычных же температурах тела вне организма углеводы и белки не подвергаются окислению кислородом воздуха. Напротив, в живой клетке эти дыхательные материалы быстро окисляются до своих конечных продуктов. С нашей современной точки зрения это вполне понятно. Окисление молекулярным кислородом является реакцией, требующей громадной энергии активации, преодоления громадного энергетического порога. Значительно повышая температуру, мы увеличиваем общую кинетическую энергию молекулы и тем создаем условия для преодоления этого порога. Низкие температуры принципиально исключают этот путь. Здесь осуществление процесса окисления может итти лишь обходной дорогой промежуточных реакций, дорогой, основанной на снижении энергии активации. Поэтому и невозможно понять механизм дыхания, исходя только из аналогии с горением. Путь к познанию дыхания лежит, по мнению А. Н. Баха, в изучении так называемого медленного горения, или самопроизвольного окисления. [c.663]

Изучалось взаимодействие хлорамбуцила с некоторыми составными частями сыворотки крови человека [150]. Скорость гидролиза в ряде водных раствороа указывает на то, что эти реакции были мономолекулярными (1-го порядка) и протекали гораздо быстрее, чем у двух других структурных аналогов азотистых ипритов. Хлорамбуцнл проходит реакцию конденсации с белком сыворотки крови за 24 часа при 37° С конденсировалось 65%, а при 40° С успевало прореагировать почти 80%. Энергия активации (24 ккал) была одинаковой для реакций гидролиза и алкилирования. По-видимому, эти реакции сопровождаются сильным снижением величины свободной энергии, поскольку ни на скорость, ни на масштаб гидролиза не влияли избыточные количества нона хлора, а алкн-лирование белка сыворотки крови происходило в присутствии примерно 50-кратного избытка ионов хлора. Эти реакции несомненно представляют собой источник бесполезных потерь химиката в организме. Скорость гидролиза снп-жалась до ничтожной присутствием белка сыворотки, Полупериод реакции конденсации составлял около 6 часов и характеризовался столь высоким температурным коэффициентом, что возможно она предпочтительно происходит в специфических тканях. Кроме того, белок сыворотки крови быстро адсорбирует хлорамбуцнл и адсорбция фактически бывает полной при концентрации, сравнимой с концентрациями, преобладающими в живом организме. Подобное физическое связывание безусловно ограничивает степень диффузии хлорамбуцила и родственных ему препаратов. [c.188]

Гемоглобин переносит молекулярный кислород из легких к клеткам тканей, где в результате окисления питательных веществ выделяется энергия, необходимая для жизнедеятельности организма. Однако эти вещества не окисляются непосредственно молекулярным кислородом перенос электронов с субстрата на кислород осуществляется ступенчато, при помощи ряда переносчиков. Вместо одной реакции окисления с большой энергией активации получается цепь последовательных реакций окисления — восстановления с малыми энергиями активации. Такой механизм позволяет наиболее полно и эффективно использовать энергию, выделяющуюся при окислении питательных веществ. Переносчиками электронов в клетке служат пиридиннуклеотиды, флавопротеи-ды, хиноны, витамины Е и К и цитохромы все они легко и обратимо окисляются и восстанавливаются. [c.150]

М. И. Шальнов. С биологической точки зрения, максимумы радиа гионного спектра можно объяснить и так первый — гибелью клеточных элементов, наиболее чувствительных органов и тканей, наиболее ответственных органов и систе.м другой — полной /денатурацией важнейших веществ организма. Такое объяснение ступенчатой криво предлагает Раевский [12], чему ие противоречат наши представления. Рассматривая организм как молекулярный реактор, мы по среднему времени ожидания надкритического состояния в нем (летального эффекта) оцениваем средний уровень энергии активации реакций, индуцируемых излучением. Естественно предполагать, что хотя эти реакции протекают повсеместно во всем организме, выход из строя тех или иных органов или систем совершается в определенной временной последовательности. Вместе с тем трудно представить, что эти реакции не являются аутоцепными, когда статистика смертности отвечает кинетическому типу имен ю аутоцепных реакций. [c.82]

По сравнению с низкомолекулярными системами дополнительные трудности при вычислении энергии активации по температурному коэффициенту константы скорости вносит нежесткость белковой глобулы. К чему приведет деформация активного центра, связанная с тепловой деформацией глобулы, зависит от строения самой глобулы фермента, но некоторые оценки здесь мсжко сделать, используя обычные представления эволюционной биохимии. Вполне вероятно, что в условиях естественного отбора живых организмов возникли [c.79]