Глицин обнаружение

Наиболее общим методом определения концентрации пептидов является колориметрия продуктов реакции с нингидрином [2]. Это один из наиболее чувствительных колориметрических методов. Для обнаружения аминокислот и пептидов разработаны как обычный, так и полностью автоматизированный варианты, причем нингидриновый реагент не вызывает коррозии и его можно подавать обычным микронасосом. Реакция идет по свободным аминогруппам, но в некоторых случаях хромофор образуется с низким выходом. Данные по окрашиванию дипептидов можно найти в работе [3]. У всех дипептидов, содержащих в качестве Ы-концевой аминокислоты аргинин, треонин, серин, глутаминовую кислоту, глицин, фенилаланин, метионин, лейцин и тирозин, интенсивность окраски составляет 1,6-10 у лейцина эта величина составляет 1,7-10 . У дипептидов с М-концевым лизином и аспарагиновой кислотой интенсивность окраски несколько выше (на 20 и 29% соответственно), а дипептиды с Ы-концевым гистидином и триптофаном проявляются несколько слабее (42 и 67% соответственно от средней интенсивности). Дипептиды с М-концевым пролином, валином и изолейцином окрашиваются очень слабо [2,7 6,4 и 8,5% от средней (1,6- 10 ) интенсивности]. [c.391]

После того как опыт, непрерывно продолжавшийся целую неделю, заканчивался, полученный материал ( первичный бульон ) проанализировали и сразу же нашли 5 аминокислот — глицин, аланин, -аланин, аспарагиновую кислоту и а-аминомасляную кислоту кроме того, был обнаружен какой-то материал с довольно высоким молекулярным весом. [c.387]

Аланин — единственная, кроме глицина, аминокислота, для которой была сделана попытка получить полный материальный баланс. Протекающие реакции аналогичны реакциям, идущим с глицином [уравнения (7)—>(10) и (4)]. Обнаруженные продукты включают пировиноградную кислоту, пропионовую кислоту, ацетальдегид и этиламин [553, 554]. Количественные данные приводятся в табл. 57. Не удалось обнаружить инверсию /-аланина [c.245]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Эластин в отличие от коллагена обнаружен в основном в связках (лигаментах) и больших кровеносных сосудах, которые должны быть эластичными. Подобно коллагену, эластин богат глицином, аланином и пролином и не содержит цистеина, однако в от- [c.575]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

Эта реакция обратима когда реакция протекает в обратном направлении, фосфат может быть заменен арсенатом (но синтеза АТР при этом не происходит). При добавлении 0-содержащего ортофосфата один атом 0 из этого фосфата был обнаружен в глицине, образующемся в обратной реакции. [c.180]

Глицин присутствует в больших количествах в желатине и входит в состав многих других белков. В виде амида он встречается в окситоцине и вазопрессине (стр. 72). Глицин является составной частью целого ряда природных веществ, например глутатиона, а также гиппуровой и гликохолевой кислот. По.мимо этого, в природе встречается Ы-метилпроизводное глицина, сар-козин было показано, что это вещество является продуктом тканевого обмена у млекопитающих (стр. 329). Саркозин обнаружен также в составе белка земляного ореха [49] и в гидролизатах некоторых антибиотиков (стр. 77). [c.16]

Селективность обнаружения повышают маскировкой сопутствующих ионов ЭДТА или диоксиэти л глицином при pH И [1206]. Обнаружению не мешают ионы Си, Ni, Со, Fe(II, III), Мп, РЬ/ Sn(II), А1, Hg(II), d, Zn, Ва, Sr, Са, Mg и Li предел обнаружения натрия 0,3 мг/мл. В присутствии большого избытка солей калия и аммония и маскирующего реагента предел обнаружения возрастает. [c.31]

Для специфического обнаружения ФТГ-глицина слой опрыскивают до слабого увлажнения дистиллированной водой и действуют парами аммиака (достаточно открытой склянки с аммиаком) появляется устойчивое темнокрасное пятно. Минимально определяемое количество составляет 0,08 цг. [c.430]

Дженкинсон и Тинслей [19] идентифицировали с помощью хроматографии на бумаге состав аминокислот, гидролизат которых был получен в ходе изучения аминокислот растительного происхождения, выделенных из компоста. Десять мл гидролизата, содержавшего приблизительно 1 мг связанного азота, запаривали досуха при пониженном давлении, растворяли в 5 мл воды и снова упаривали досуха. Остаток растворяли в 1,5 мл воды и центрифугировали. Осветвленную жидкость в количестве 0,04 мл наносили на бумагу Ватман № 1. Разделение проводили элюентом, предложенным Вольфом [20]. Хроматограмму проявляли, окуная лист в 0,2%-ный раствор нингидрина в ацетоне. Были идентифицированы следующие аминокислоты цистеиновая, аспарагиновая, глутаминовая, лизин, аргинин, глицин, гистидин, серии, аланин, тирозин, пролин, валин, треонин, изолейцин, лейцин и фенилаланин. Метионин не поддавался определению, поскольку его трудно было отделить от глицина в описанных системах растворителей. Метио-нин-5-оксид тоже не отделялся от валина. Хроматограммы опускали в 0,1%-ный раствор изатина в ацетоне для обнаружения про-лина и подтверждения отсутствия оксипролина. Детектирование и определение содержания пептида с остатком лизина в середине цепи проводили с помощью 2,4-динитрофторбензола [21]. Эта реакция протекает, поскольку е-аминогруппа, в отличие от а-амино-группы лизина, свободна и может вступать в реакцию. [c.306]

Интенсивность пика, принадлежащего пропилену, на пирограмме валина значительно больше, чем на пирограмме серина. В составе продуктов пиролиза глицина пропилен по масс-спектрометрическим данным не обнаружен, однако по времени удерживания небольшой пик на пирограмме глицина совпадает с пиком пропилена на пирограммах валина и серина. [c.50]

Для комплексов Ей с глюконовой кислотой и глицином был обнаружен более сложный характер спектра — наблюдается как длинноволновое, так и коротковолновое смещение. [c.37]

Для обнаружения ФТГ-глицина в присутствии МФТМ (рис. 174) мы рекомендуем цветную реакцию с аммиаком, описанную Шраммом с сотрудниками 1189], в несколько измененном виде (пропись см. на стр. 430). [c.428]

Так, например, глицин при действии фотона с энергией 9.6 эв распадается на следующие фрагменты, первый из которых обнаружен масс-спектрометрически [c.392]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Первая аминокислота, аспарагин, бьша открыта в 1806 г. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота бьша впервые вьщелена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, Bnej bie обнаружили в аспарагусе, а глутаминовую кислоту—в клейковине (по-английски gluten ) пшеницы глицин бьш назван так за его сладкий вкус (от греч. glykos -сладкий). [c.108]

Исторический очерк. Первое производное пептида было получено синтетически в 1882 г. Т. Курциусом при обработке серебряной соли глицина бензоилхлоридом в продуктах ревкции наряду с другими соединениями был обнаружен кристаллический М-бензоилглицил-глицин. Одиако отцом пептидного синтеза считают Э. Фишера, впервые получившего в 1901 г. свободный глицилглицин при частичном гидролизе дикетопиперазинов (последние легко образуются из эфиров аминокислот). Э. Фишер первым понял значение пептидного синтеза как средства доказательства строения белка и необходимость разработки специфических методических приемов. [c.124]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Разделение лучше всего происходит в водных растворах. Например, в случае Kg[Сг(С204)з], максимальный эффект был обнаружен в 40, 10 и 5%-ных растворах в воде, в 50%-ном растворе в метаноле и 50%-ном растворе в ацетоне [145]. Однако разделение некоторых хромовых красителей можно произвести в хлороформе [145, 146]. Удивительно, что этим методом не удалось разделить некоторые тетраэдрические комплексы [146]. Сюда относятся цинкат (II) бис-(8-хинолин-5-сульфоновой кислоты), который вообще разделен и довольно устойчив в отношении рацемизации [152]. Этим методом были впервые разделены некоторые комплексы, например а-Со(глицин)з [147], трис-(метилпиридилкетоксим)-ко-бальт (III) и некоторые хромовые красители [145], [c.196]

Фермент, катализирующий расщепление аргининянтарной кислоты, обнаружен в канавалии и горохе. Аргинин содержится в больших количествах в некоторых видах растений, например в тюльпане и в семенах гороха, и участвует в реакции трапсамидинирования с глицином. [c.411]

Еще один довод против конденсации j— j основан на том, что двз карбоновые соединения, получающиеся в опытах с небольшими экспозициями, не обнарз живают сколько-нибудь заметной радиоактивности. В кратковременных опытах глицин и гликолевая кислота также не содержат С в существенных количествах. Так, например, в ячмене, подвергавшемся фотосинтезу в течение 1 сек., не был обнаружен меченый гликолат или глицин. Эти данные согласуются с тем фактом, что в наших опытах а- и р-зтлеродные атомы глицериновой кислоты содержат всего 5°/о всех меченых атомов молекулы глицериновой кислоты. Если бы С.2-соединение образовалось путем конденсации j-соединений, то радиоктивность должна была бы очень быстро появиться в Og-соединениях. [c.593]

Эту зависимость можно объяснить, предположив, что большинство метиловых эфиров N-ТФА-дипептидов имеют одинаковую структуру. Соответствующие различия возникают только из-за различия двух боковых цепей, при этом каждая боковая цепь дает постоянный инкремент, который, очевидно, зависит также от ее положения в пептидной последовательности. Ясно, что такое объяснение подразумевает отсутствие стерических эффектов и межмолекулярного взаимодействия боковых цепей с учетом последней возможности нужно анализировать дипептиды, для которых экспериментальные величины значительно отличаются от вычисленных. Подобные отклонения, обнаруженные, например, у пролин- и глицинсодержащих дипептидов, могут быть связаны с циклической структурой пролина и отсутствием объемных боковых групп у глицина, что приводит к более сильному взаимодействию полярных групп молекулы с жидкой фазой. Учитывая значительные отличия в химических свойствах различных типов боковых цепей и широкий температурный диапазон, необходимый для ГЖХ таких соединений, не следует [c.163]

Кристаллический миоглобин был получен при диализе мышечного экстракта против концентрированного раствора сернокислого аммония [203]. Его можно получить также путем ресинтеза из его составных частей [204]. Сродство миоглобина к кислороду выше, чем сродство гемоглобина [ 05]. Он отличается от гемоглобина также своим спектром поглощения, аминокислотным составом и более высокой устойчивостью к действию едкого натра [206]. Молекулярный вес миоглобина 17 ООО, и молекула его содержит лишь 1 атом железа [203]. Концевая а-аминогруппа миоглобина образована глицином [184]. Миоглобин был обнаружен также в моче людей, мышцы которых были размож-жены [207]. Большой интерес представляет тот факт, что филогенетически миоглобин соответствует гемоглобину беспозвоночных животных [208]. [c.254]

Продукт присоединения X устойчив к нагреванию (100° С, 15 мин) и к действию кислот (6 н. соляная кислота), но расщепляется при обработке 0,1 н. раствором NaOH. 5-Цистеин включается при облучении в поли-U и РНК, в меньшей степени — в поли-С, поли-dT и ДНК. Включение резко уменьшается в случае двухспиральных полинуклеотидов. Урацил при облучении (253,7 ммк) способен также связываться с глицином, серином, фенилаланином, тирозином, триптофаном, цистином, метионином, гистидином, аргинином и лизином. Наибольший процент связывания обнаружен для цистеина, тирозина и фенилаланина Характер связи (за исключением цис. -еина) не установлен. [c.637]

ЦИММЕРМАНА РЕАКЦИЯ — цветная реакция о-фталевого альдегида с аминокислотами, проводимая в щелочной среде с последующим подкнсленпем. Реакцию дают глицин, аланин, аспарагин, аргинин, цистин, триптофан и аммонийные соли. Окрашивание варьирует от красного до фиолетового окрашенные продукты, образующиеся из глицина и триптофана и с солями аммонпя, извлекаются хлороформом, продукты реакции др. аминокислот в хлороформ не переходят. Реакция используется для количественного определения глищша, гл. обр. после выделения его из смеси аминокислот бумажной илп колоночной хроматографией, а также для выявления пятен гл1щина на бумажных хроматограммах и обнаружения солей аммония. Предложена В. Циммерманом в 1930. [c.430]

Швицер и сотр. [2022, 2023J описали второй синтез фрагмента с последовательностью а -АКТГ [метиловый эфир (G 1 —16), рис. 56]. Исходные ВОС-декапептид (Е 1 —10) и эфир гексапептида (Е 11 —16) выдерживали 5,5 дня при комнатной температуре с двукратным избытком N, N -дициклогексилкарбодиимида. Полученную смесь обрабатывали амберлитом IRA-400 в ацетатной форме и разделяли с помощью противоточного распределения по методу Хиетала [1003]. Полученный пептид (F 11 —16) обрабатывали 90%-ной трифторуксусной кислотой (1 час, 20°) и хроматографировали на карбоксиметилцеллюлозе выход G 1 —16 составляет 90%. Оптическую чистоту G 1 —16 контролировали с помощью L-аминооксидазы. При этом разрушение глицина, пролина, глутамина и серина протекало с небольшой скоростью (сравнимой со скоростью реакции контрольной смеси), что, однако, не мешало обнаружению остатков перечисленных аминокислот. [c.276]

В гидролизатах бацитрацина С был обнаружен глицин вопрос о том, содержится ли глицин в молекуле бацитрацина С или образуется во время гидролиза, остается до настоящего времени открытым [9, 1610]. [c.558]

Тип в. Взаимодействие ионов Ag+ с аминокислотами и пептидами при низких значениях pH приводит к образованию таких комплексов, как Ag(HGly)N0з (X) и Ад(Н01у-01у)Ы0з (XI) [20, 35]. Атомы серебра координируются приблизительно линейно с с н,см -конфигурацией относительно карбоксильной группы. Такой же тип взаимодействия металла с карбоксильным кислородом, но с ангы,анга-конфигурацией обнаружен в [Ыс1(На1у)з(Н20)2]С1з-Н20 (XII) [36]. Большие атомы Ыс1(1П) имеют координационное число 8. Шесть координационных мест заняты карбоксильными атомами кислорода, принадлежащими шести различным молекулам глицина. Соседние атомы N(1(111) в кристалле связаны тремя мостиковыми карбоксильными группами из трех молекул глицина, каждая из которых координируется по типу в. [c.159]

Предел обнаружения при низких значениях концентрации Си + определяется концентрацией Си+, образующейся по реакции (3.11) на дефектах поверхности мембраны электрода. Правильность этого предположения подтверждается тем, что при введении в раствор глицина NHj Hj OOH, образующего прочные комплексные соединения с Си+, аномалии в электродной функции для систем Си + — НТА (нитрилотриуксусная кислота) исчезают полностью и уменьщаются для систем Си + — ЭДТА и u — ДТПА (диэтилентриаминопентауксусная кислота). [c.66]

Цветные пробы, используемые для обнаружения индивидуальных аминокислот, таких, как оксипролин, триптофан, фенилаланин, метионин, цистин, глицин и аланин, приведены Зальцбергом и Фергусом [203] см. т. 1, стр. 296—301. [c.226]

Фильтрат, полученный при промывании адсорбента растворителем, содержал аспарагиновую и глутаминовую кислоты, глицин, аланин и оксиаминокислоты — серин, треонин и оксилролин, причем указанные кислоты появились в фильтрате не одновременно. Так, например, треонин и оксипролин обнаружены лишь в средних порциях фильтрата, а в последних порциях фильтрата обнаружен пролин и следы валина. Диаминокислоты, лейцины и ароматические аминокислоты в фильтрате не содержались. [c.139]

Колонка ЗО Кб мм (внутр. диаметр) неподвижная фаза микросил Са 0,02 М подвижная фаза раствор ацетата натрия (pH 5) — тетрагидрофуран — метанол, ступенчатое градиентное элюирование скорость потока 2 мл/мин обнаружение по флуоресценции. Идентифицированы производные следующих соединений 1 — аспарагиновой кислоты 2 — треонина 3 серина 4 — глутаминовой кислоты 5 — глицина 6 — аланина 7 — тирозина 8 валина 9 — цистеина 10 гистидина 11 — метионина 12 — глутамина 13 изолейцина 14 — лейцина 15—фенилаланина 16—аргинина 17 триптофана 18 — ам- [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология