Метод замещения и метод остатков

Метод Эдмана последовательной деградации пептидов и белков основан на реакции фенилизотиоцианата с концевой аминогруппой в щелочной среде, которая приводит сначала к образованию тиомочевинной метки концевой аминокислоты, последняя при действии СРзСООН отщепляется, в конечном счете, в виде замещенного фенилтиогидантоина, после чего полипептидная цепь белка укорачивается на один аминокислотный остаток. Далее этот процесс повторяется вновь [c.94]

Синтез элементорганических соединений. Одним из важнейших методов получения элементорганических соединений (соединений ртути, алюминия, бора, кремния, германия, олова, свинца, фосфора и многих других) является взаимодействие галогенидов этих элементов с магнийорганическими соединениями. Реакция, как правило, идет ступенчато. Это позволяет получить галогенопроизводные с различной степенью замещения галогенов на органический остаток [c.202]

Синтез обеих цепей и соединение их дисульфидными связями для получения инсулина были проведены в 1963 и 1965 гг. тремя коллективами исследователей в США, Китае и ФРГ. В 1980 г. датская компания Ново индастри разработала метод превращения инсулина свиньи в инсулин человека путем замещения 30-го остатка аланина в цепи В на остаток треонина. Оба инсулина не различались по активности и времени действия. [c.133]

Такие реакции характерны не только для толуола, но и для более ложных производных бензола. В присутствии солнечного света и при нагревании замещение происходит в жирном остатке, в отсутствии света и на холоду, в присутствии переносчиков галоида — в ядре. Пользуясь методом окисления, всегда можно решить вопрос, куда стал галоид в кольцо или боковую цепь. Остаток жирного углеводорода, даже содержащий хлор, превращается при окислении в карбоксил, остаток бензола остается неизменным. Таким образом, хлористый бензил (I) при окислении дает бензойную кислоту, а хлор-толуол (II) дает хлорбензойную кислоту [c.496]

Амины хинолинового ряда и их производные в настоящее время достаточно хорошо изучены. Весьма детально разработаны и методы нх синтеза, среди которых основными являются восстановление нитросоединений, замещение галогена или окси-груипы на аминогруппу или остаток амина, взаимодействие хинолинов с амидом натрия или калия — реакция Чичибабина. [c.84]

В этом методе к хлорметилированному сшитому полистиролу присоединяли Л -защищенное производное первой аминокислоты синтезируемого пептида (схема 33). Затем защитную группу удаляли и вводили следующий остаток Л -замещенной аминокислоты. Эту процедуру повторяли до тех пор, пока не был получен нужный полипептид, после чего его отделяли от полимерного носителя и очищали. Применение смолы в этом случае позволяет после каждой стадии легко отделять закрепленный на ней продукт от остальных веществ, так что применение избытка растворимого реагента (для повышения выхода) не влечет за собой каких-либо трудностей при разделении и все стадии синтеза могут быть автоматизированы. В настоящее время этот метод широко используется для синтеза полипептидов [53] (см. также гл. 23.6). [c.325]

Существует несколько способов синтеза 1,3,5-триазина и его производных. Наиболее распространен метод тримеризации нитрилов схема (5) , где R = Н, алкил или замещенный алкил, аминогруппа, гидроксильная группа, арильный остаток, атом галогена и т, д. Условия реакции и катализаторы могут сильно [c.189]

В гемоглобине Е остаток глутаминово кислоты в положении 9 этого пептида замещен на лизин. На основании состояния исследований на 1961 г. можно с уверенностью утверждать, что проблема установления последовательности аминокислот даже в сложных белках будет разрешена при помощи известных методов (см. также Рибонуклеаза , стр. 439). [c.433]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Перманганатометрическое определение кальция проводят только косвенными методами, причем можно применять как метод обратного титрования, так и метод замещения. В первом случае, арибавив точно отмеренный избыток титрованного раствора ща-зелевой кислоты и отделив образовавшийся осадок СаС204, остаток не вошедшей в реакцию щавелевой кислоты титруют перманганатом. По разности определяют, сколько Н2С2О4 потребовалось sa осаждение исходя из этого, вычисляют содержание [c.390]

Взаимодействие химотрипсина [80] с сероуглеродом также приводит к превращению аминогрупп белка в дитиокарбаматные группы, причем число и характер вступающих в реакцию аминогрупп зависят от условий реакции. В каждой молекуле химотрипсиногена содержится 14 свободных аминогрупп (13 е-аминогрупп и одна а-аминогруппа) [80]. При pH 10,3 и температуре 5° реакция с сероуглеродом, как было найдено, не заканчивается через 6 суток. При более высоких концентрациях белка и прочих равных условиях через 7 суток в реакцию вступают лишь 10 или И аминогрупп из 14 теоретически возможных. При pH 7,5 и температуре 25° через 31 час с сероуглеродом прореагировали лишь 3,2 аминогруппы. Во второй серии опытов, проведенной с химотрипсиногеном, инсулином п Р-лактоглобулином при pH 7,5—7,9, было найдено, что е-аминогруппы этих белков хотя и медленно, но в заметной степени реагируют с сероуглеродом. При pH 6,9 происходит замещение только в одной аминогруппе, которая, как было найдено, находится в а-положении. Превращение 13 е-аминогрупп химотрипсиногена в гуанидиновые группы путем реакции с О-метилизомочевиной и последующее взаимодействие гуани-дированного белка с сероуглеродом при pH 7,3 в течение 1 суток при 25° приводит к получению производного, содержащего один остаток дитио-карбаминовой кислоты в молекуле. При pH 3,0 это производное отщепляет сероуглерод, образуя исходный модифицированный белок. Методом седиментационного анализа было показано, что монодитиокарбаматное производное при pH 8,7 гомогенно и не содеряшт новых поперечных связей. Состав этого производного был установлен путем непосредственного анализа на содержание дитиокарбаматной группы, проведенного двумя разными методами. [c.373]

В продолжение исследований но разработке методов синтеза новых функциональных производных полибромароматических соединений изучена возможность сопряженного замещения атома водорода в метильной группе легко доступного пентабромтолуола (I), а также некоторых превращений пропаргиловых эфиров, содержащих пентабромфенильный остаток. [c.109]

Еще в начальной стадии настоящего исследования при разработке метода получения арилфторкремнийгидридов было замечено, что в обычных условиях малейшие следы влаги в них вызывают бурное выделение водорода. Дальнейшие исследования показали, что прибавление к арилфтор-кремнийгидриду воды, спирта, кислоты или амина (первичного или вторичного) приводит к гладкому замещению водорода связи Si—Н на гидроксил, алкокси-, ацилоксигруппы или аминный остаток соответственно [c.128]

Другой метод определения Ы-концевых групп (разработанный в 1950 г. П. Эдманом в Университете Лунда, Швеция) основан на реакции между аминогруппой и фенилизотиоцианатом, приводящей к образованию замещенной мочевины (ср. разд. 29.14). Гидролиз соляной кислотой в мягких условиях селективно удаляет Ы-концевой остаток в виде фенилтиогидантоина, который затем идентифицируют. Большое преимущество этого метода состоит в том, что он не затрагивает остальной части пептида поэтому анализ можно вновь повторить и идентифицировать при этом следующую концевую группу в укороченном пептиде. В идеале этот метод можно использовать многократно до полного определения всей последовательности звеньев, аминокислота за аминокисло той однако на практике это оказывается неосуществимым. [c.1049]

Рентгенографическое исследование сополикарбонатов с различным содержанием ТЭГ-звеньев, полученных методом равновесной полиэтерификации в расплаве, показало, что изоморфизм звеньев наблюдается лишь в ограниченном интервале составов (8,0—14,5 мол. % ТЭГ). Параллельное исследование сополикарбонатов с ТЭГ, полученных методом фосгенирования, при котором принципиально исключается возможность смежного расположения ТЭГ-звеньев, показало отсутствие признаков изоморфизма, т. е. изоморфизм проявляется лишь тогда, когда имеются условия для замещения структурных, а не химических звеньев в цепи макромолекулы [31]. Такие условия создаются только при статистической сополиконденсации, когда за счет протекания обменных реакций по мере накопления гибких звеньев возрастает вероятность их попарного объединения и происходит изоморфное замещение структурных звеньев — два жестких звена (период идентичности) на два гибких. Этот механизм изоморфного замещения подтвердился результатами исследования сополикарбонатов бисфенола А с бисдиэтиленгликольтерефталатом (ДЭГТ). В этом случае изоморфизм наблюдается при О—0,6% ДЭГТ. Длина звена сополимера, включающего остаток ДЭГТ, отличается от периода идентичности гомополикарбоната только на +1,6-10 м (6,24%). [c.119]

Хлорангидриды гидроксамовых кислот (5.44) содержат подвижный атом галогена, который легко обменивается на остаток метиленактивного Нитрила [701-707] с образованием промежуточных а-щ1анокетокснмов (5.45), имеющих, как лравило, в а-положении второй сильный электроотрицательный заместитель Z. Такое взаимодействие с последующей циклизацией ведет к замещенным 5-аминоизоксазолам (5.46). Метод перспективен при получении -аминоизоксазолов -с различными электроотрицательными заместителями в положении 4. В случае трег бутилового эфира циануксусной кислоты в качестве конденсирующего агента используется гидрид натрия [705] [c.107]

Очистка. В процессе исследования кинетики дегидрохлорирования замещенных хлоруглеводородов Бартон и Хоулет [183] разработали общий метод очистки хлоруглеводородов. Вещество многократно встряхивают с концентрированной серной кислотой до тех пор, пока добавление новых порций кислоты не перестанет приводить к появлению окраски. После этого хлорсодержащее вещество промывают сначала раствором бикарбоната натрия, а затем водой, сущат хлористым кальцием и перегоняют на эффективной колонке. В заключение вещество подвергают дробной кристаллизации до достижения постоянной в пределах Г температуры замерзания. При каждой кристаллизации вымораживают только половину жидкости, а остаток отбрасывают. [c.383]

Фталилгидразид (I) получают при кипячении спиртового раствора N-замещенного фталимида с эквивалентным количеством гидразингидрата. Затем спирт отгоняют и остаток нагревают на паровой бане с 10%-ной соляной кислотой. Гидразид фталевой кислоты отфильтровывают, а в растворе получают хлоргидрат первичного амина. Выходы первичных аминов по этому методу обычно очень высокие. [c.73]

Замещенный малоновый эфир выделяют, отгоняя больщую часть спирта и разбавляя остаток водой, и гидролизуют кипящим раствором едкого кали. Образующаяся н-бутилмалоновая кислота может быть выделена в виде твердого вещества ее декарбоксилирование осуществляют нагреванием расплава при 150°С. Более простой метод заключается в том, что водный раствор н-бутилмалоновой кислоты сильно подкисляют серной кислотой и полученную смесь кипятят минеральная кислота катализирует отщепление двуокиси углерода при температуре лишь несколько выше 100 °С. [c.532]

Выше приводилось несколько примеров реакций замены водорода у атомов кислорода, серы или азота на остаток Р(0)(0Н)г с использованием методов, основанных на замещении хороших уходящих групп, например галогена в фосфорилгалогенидах или фосфат-аниона в пирофосфатах, а также альтернативным способом — путем присоединения остатка 0Р(0)(0Н)2 к атому углерода. Все эти реакции удобно классифицировать как фосфори-лирование. [c.71]

С помощью электронных спектров и спектров ПМР в сочетании со струевыми методами исследования кинетики удалось проследить за образованием и исчезн вением о-комплексов в реакциях ароматических нитросоединений с нуклеофильными реагентами [299, 303]. Оказалось, что о-комплексы типа (74), содержащие остаток нуклеофила при замещенном атоме углерода, наблюдаемые в условиях равновесия и выделенные в свободном состоянии, не обязательно являются первичными аддук-тами. При взаимодействии 2,4,6-тринитроанизола (76) с меток-сид-анионом или с аминами [304—306] присоединение нуклеофила обратимо протекает по двум направлениям более быстро в незамещенное положение 3 с образованием термодинамически менее стабильного о-комплекса (77) и медленнее в положение 1 с образованием термодинамически более стабильного о-комплекса (78). В случае реакции с амином вслед за присоединением нуклеофила происходит бьктрое отщепление протона от атома азота с переходом цвиттер-иона в анион. При реакции тринитроанизола (76) с -бутиламином константа скорости образования 1-о-комплекса (78), превращающегося далее в конечный продукт, в 12,6 раза меньше, чем в случае 3-о-комплек-са (77), тогда как константа равновесия — в 370 раз больше [306]. Подобная картина установлена для, других нитропроизводных бензольного, а также. нафталинового и пиридинового рядов. [c.103]

Выяснив порядок замещения атомов хлора в тримере фосфонитрилхлорида на пипиридил, морфолил и остаток эфиров глицина и р-аланина и овладев методами получения частично замещенных производных с [c.374]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярный вес около 12 ООО. Она состоит из двух полипептидных цепей, причем одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30. Последовательность аминокислотных остатков в короткой и длинной цепях была установлена в период 1945—1952 гг. английским биохимиком Ф. Сейджером (1918) и его сотрудниками. Две цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями сера — сера, расположенными между половинами цистиновых остатков (табл. 24.1). В настоящее время последовательность аминокислотных остатков установлена методом Сейджера для альфа- и бета-цепей нормального гемоглобина взрослого человека и для многих других белков. Последовательность чередования аминокислот в бета-цепи гемоглобина А человека (146 аминокислотных остатков) можно записать следующим образом (концевая аминогруппа, или N-тepминaльнaя группа) Вал-Гис-Лей-Тре--Про-Глу- Гл у-Лиз-Сер-Ал а-В а л-Тре-Ал а -Л ей-Три -Гли- Л из -Вал - Асн-В ал--Асп-Глу-Вал-Гли-Гли-Глу-Ала-Лей-Гли-Арг-Лей-Лей-Вал-Вал-Тир-Про--Три-Тре-Глн- Арг-Фен-Фен -Глу-Сер-Фен -Гли-Асп -Лей-Сер-Тре-Про- Асп--Ал а-В ал -Мет-Гли -Асн-Про-Лиз-В ал - Лиз-Ал а-Гис-Гли-Лиз-Лиз-В ал-Лей--Гли-Ал а -Фен-Сер-Асп -Гли -Л ей-Ал а -Гис-Л ей-Асп -Асп -Л ей-Лиз-Гли-Тре--Фен-Ала-Тре-Лей-Сер-Глу-Лей-Гис-Цис-Асп-Лиз-Лей-Гис-Вал-Асп-Про--Глу-Асн-Фен -Арг-Л е й-Л ей-Гли-Асн -В ал -Лей-В ал-Цис-Вал-Л ей-Ал а-Гис--Гис-Фен-Гли-Лиз-Глу-Фен-Тре-Про-Про-Вал-Глн-Ала-Ала-Тир-Глн-Лиз--Вал-Вал-Ала-Гли-Вал-Ала-Асн-Ала-Лей-Ала-Гис-Лиз-Тир-Гис (концевая карбоксильная группа, или С-терминальная группа). Такая последовательность для альфа-цепи (141 остаток) в известной мере аналогична чередованию аминокислот в бета-цепи примерно 75 аминокислотных остатков занимают по существу те же места в цепях. Альфа-цепь гемоглобина гориллы отличается от аналогичной цепи гемоглобина человека тем, что в двух случаях аминокислотные остатки оказываются взаимозамещенными, а бета-цепи этих белков отличаются лишь одним замещением. Различие между гемоглобином лошади и гемоглобином человека заключается приблизительно в 18 замещениях в каждой цепи. Эти наблюдения и множество других такого рода данных для различных белков служат очень веским независимым доказательством теории эволюционного развития. [c.681]

Для удаления рассматриваемых защитных групп бромистым водородом в ледяной уксусной кислоте требуется более длительное время, чем при обычном декарбобензоксилировании. Так, п-(л -метоксифенилазо)-бензилоксикарбонильная группа полностью отщепляется при 40° за 1—1,25 час [2032, 2033]. Образуются соответственно кристаллические фенилазобензилбромид или п-метоксифенилазобензилбромид. Для выделения полученного пептида растворитель отгоняют, а остаток встряхивают в смеси воды с органическим растворителем при этом бром-гидрат пептида переходит в водный слой, а замещенный бромистый бензил — в органическую фазу [2037]. Можно также использовать метод отщепления натрием в жидком аммиаке [2000]. [c.64]

Эфиры минеральных кислот и родственные соединения. В результате нуклеофильного замещения остаток серной или сульфоновой кислоты в эфирах может быть заменен на атом кислорода, несущий какую-либо другую группу. В этой реакции часто используют диметил- или диэтилсульфаты. Под действием диметилсульфата в щелочной среде происходит метилирование фенолов эта реакция представляет собой метод защиты гидроксильных групп фенолов [M Omie, стр. 145]. [c.66]

Чаще всего при определении а-констант изучают ионизацию соответствующих бензойных кислот или фенолов или реакцию сольволиза 2-гетарил-2-хлоропропанов схемы (7) — (9), R — гетарильный остаток . Полагают, что первая из этих реакционных серий приводит к константам а, вторая — к а и третья — к а+. Широкое распространение при определении а-постоянных получил метод ЯМР. В частности, измеряют химические сдвиги протонов гидрокси- и аминогрупп в фенолах (И) и анилинах (12) или в замещенных фторобензолах (13). [c.114]

Остаток СНзСООН5 может быть количественно замещен на иод. Метод меркурирования был применен П. Н. Одинцовым для сравнения природного лигнина еловой древесины, солянокислотного лигнина и технического гидролизного лигнина. При кипячении абсолютно сухого материала с раствором уксуснокйслой ртути в абсолютном спирте солянокислотный лигнин связывает 32,4% ртути, древесина ели— 13,4% (судя по содержанию лигнина в древесине, она должна бы была фиксировать 15,1% Н5). При кипячении с раствором иода в хлоро рме меркурированный лигнин реагирует с одним атомом иода на каждый атом ртути. [c.626]