Йод-крахмальный метод

В колбу прибора для дистилляции йода [65], содержащую 1—5 г анализируемого вещества, добавляют насыщенный раствор трехокиси хрома (10—30 мл), а затем 5 мл концентрированной серной кислоты на каждый миллилитр взятого раствора трехокиси хрома. Раствор трехокиси хрома добавляют по каплям до прекращения бурной реакции, а затем в больших количествах. Нагревают раствор до 220° 5 мин, охлаждают до 100°, добавляют 50 мл дистиллированной воды и хорошо перемешивают. Присоединяют колбу к дистилляционному прибору со стаканом емкостью 50 мл, содержащим 1 жл 1 н. гидроокиси натрия в качестве поглотителя. Содержимое колбы нагревают до кипения, добавляют по каплям 10—15 мл 30%-ной фосфористой кислоты и проводят дистилляцию до тех пор, пока в стакан не будет отогнано 40 мл. После упаривания щелочного раствора в приемнике до Ъ мл поступают, как указано на стр. 237, 238, применяя йод-крахмальный метод определения. [c.246]

Из сказанного видно, что иодометрический метод титриметрического анализа имеет весьма широкое применение. Важным преимуществом его является большая точность, связанная с высокой чувствительностью применяемого индикатора — раствора крахмала. Наименьшая концентрация свободного иода, которую можно обнаружить с помощью иод-крахмальной реакции, составляет при комнатной температуре от Г10 до 2-10 - и. при условии, если в растворе присутствует хотя бы немного (0,001 и. или больше) Г-ионов. При отсутствии их реакция менее чувствительна. [c.399]

Иногда необходимо провести детальное исследование течения в пограничном слое. Только что описанный метод, использующий распыленный в воде порошкообразный алюминий, оказался эффективным для изучения поведения потока жидкости, обтекающего ребра в поперечном направлении (см. рис. 3.21). Анемометры с нагретой проволочкой доказали свою эффективность при исследовании тонкой структуры турбулентного потока, но с ними очень трудно работать, и потому они скорее могут быть использованы опытным экспериментатором, чем специалистами, проектирующими теплообменники. Для решения некоторых задач полезным, может оказаться введение красящего вещества. Следы раствора иода можно ввести в крахмальный раствор, что даст резко очерченный след, распространяющийся по потоку от места впрыска. Перемещение и скорость размытия окрашенного пятна позволяют судить о характере и интенсивности турбулентных токов в данной окрестности. Добавлением в раствор крахмала малого количества тиосульфата натрия, реагирующего с иодом, можно добиться обесцвечивания окрашенного пятна, что позволяет производить многократное впрыскивание без потери прозрачности массы жидкости. [c.322]

Конец титрования устанавливают визуально по нод-крахмальной реакции или биамперометрическим методом. [c.148]

Электрофорез применяют для очистки различных фармацевтических препаратов. В Фармакопее СССР (изд. 10) предусмотрено установление степени чистоты по электрофоретической однородности ряда антибиотиков, витаминов и других веществ. Электрофорез (ионофорез) является одним из методов введения лечебных препаратов в организм человека. Широкое применение как аналитический и препаративный метод разделения и выделения различных лекарственных веществ и биологически активных соединений нашел электрофорез на бумаге, а также в агаровом или крахмальном геле. Эти методы применяют также при диагностике ряда заболеваний путем сравнения фракционного состава (по числу и интенсивности зон на электрофореграмме) нормальных и патологических биологических жидкостей. [c.408]

Нитрит-ион — восстановитель он окисляется до нитрат-иона бромом, перманганат-ионом, хромат-ионом и другими аналогичными окислителями. В то же время нитрит-ион и сам может быть окислителем, способным окислять иодид-ион до иода. Это свойство лежит в основе метода, позволяющего по крахмальной пробе (окрашивание крахмала иодом в серо-синий цвет) отличать нитрит-ионы от нитрат-ионов, которые не окисляют иодид-ионы так легко. [c.232]

Наиболее простой метод клейстеризации — нагревание. Высушивание крахмальной кашицы на вальцовой сушилке с последующим измельчением является одним из первых промышленных методов получения растворимого в холодной воде крахмала [23]. [c.174]

Наиболее часто применяется введение антисептиков, обычно формальдегида, фенола, крезола и их производных. Этот метод также не обеспечивает длительной устойчивости крахмальных реагентов, особенно при повышенной температуре. Даже систематические добавки антисептиков действенны лишь ограниченное время вследствие приобретения микроорганизмами иммунитета. Это вынуждает время от времени менять бактерициды.- Накопление их в растворе вызывает коагуляцию и рост водоотдачи. Поэтому содержание антисептиков не должно превышать 1,2—2,4л/мЗ [89]. [c.179]

Электрофорез, процесс разделения молекул, основанный на разной скорости перемещения их в электрическом поле, проводят самыми разными способами. Очень небольшое количество раствора, содержащего смесь белков (например, белков сыворотки крови), наносят в виде тонкой полоски на лист фильтровальной бумаги или ацетата целлюлозы. Лист насыщают буфером и пропускают через него электрический ток. Напряжения в несколько сот вольт достаточно для разделения белков сыворотки в течение 1 ч. Для ускорения процесса и снижения диффузии низкомолекулярных веществ широко используют высоковольтный электрофорез. Прикладываемое напряжение составляет в этом случае 2—3 тыс. вольт. Образец постоянно охлаждают с помощью термостатируемых пластин иногда для той же цели всю систему погружают в сосуд с керосином. Электрофоретическое разделение больших количеств материала проводится в плоских лотках, заполненных крахмальным или каким-либо другим гелем. Одним из наиболее распространенных и чувствительных методов разделения белков является электрофорез в колонке, заполненной полиакриламидным гелем. Этот метод, в настоящее время сильно усовершенствованный, позволяет проводить разделение молекул одновременно и по размеру, и по электрическому заряду его называют методом электрофоретического молекулярного сита 127, 128]. [c.164]

Тепловая коагуляция белков применяется в широких масштабах, но недостатком метода являются денатурация белков и потеря ими при обработке значительной части их свойств [59]. Поэтому такая технология практикуется только для утилизации загрязняющих компонентов, например, крахмального производства. [c.428]

Электрофорез в блоке. В качестве носителя используют крахмал, который формируют в виде блока, помещают на лоток, соединенный с двумя электродными сосудами, заполненными буферным раствором. Раствор исследуемого препарата замешивают на сухом крахмале и вносят в узкую поперечную траншею, сделанную в середине блока. После прекращения электрофореза блок разрезают на поперечные доли, из каждой элюируют и количественно определяют исследуемое вещество. Метод применяется для разделения веществ с молекулярной массой выше 30 ООО, так как вещества с меньшей молекулярной массой проникают и адсорбируются внутри крахмальных зерен. [c.146]

В сыворотке крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить 5 фракций альбумины, О -, а,-, 3-, у-глобулины. Методом электрофореза в агаровом геле в сыворотке крови выделяют 7— 8 фракций, а при электрофорезе в крахмальном или полиакриламидном геле—до 16—17 фракций. Следует помнить, что терминология белковых фракций, получаемых при различных видах электрофореза, еще окончательно не установилась. При изменении условий электрофореза, а также при электрофорезе в различных средах (например, в крахмальном или полиакриламидном геле) скорость миграции и, следовательно, порядок белковых зон могут меняться. [c.569]

Некоторые методические сложности препятствуют широкому распространению электрофореза в крахмальном геле, несмотря на его весьма большую разрешающую способность. По сравнению с электрофорезом на бумаге электрофорез в крахмальном геле включает дополнительные операции, связанные с приготовлением и гидролизом крахмала, сборкой прибора, окрашиванием и количественным определением полученных фракций. Однако присущий крахмальному гелю эффект молекулярного сита увеличивает разрешающую способность данного метода по сравнению с электрофорезом на бумаге, и поэтому его используют для более тонкого анализа. [c.12]

Сравнительно новой разновидностью зонального электрофореза является электрофорез на ацетат-целлюлозной мембране [6]. Ацетат-целлюлозная мембрана, по-видимому,— очень хорошая поддерживающая среда, уже нашедшая благодаря ряду достоинств широкое применение. Выше мы отмечали, что приготовление крахмального и агарового гелей—довольно трудоемкая операция, осложняющая метод. В то же время способы предварительной обработки ацетат-целлюлозной мембраны почти так же просты, как и в случае с фильтровальной бумагой. При этом разделение белков происходит лучше и быстрее, а для анализа достаточно 5—1000 мкг белка, растворенного в объеме 0,1—10 мкл. Как белки, так и гликопротеиды очень хорошо окрашиваются на ацетат-целлюлозной мембране, поэтому она является прекрасной поддерживающей средой с точки зрения количественной оценки этих соединений. Электрофорез на ацетат-целлюлозной мембране позволяет получить больше белковых фракций сыворотки крови, чем электрофорез на бумаге, но меньше, чем электрофорез в крахмальном геле. С помощью электрофореза на ацетат-целлюлозной мембране можно определять весьма малые количества индивидуальных белков, благодаря чему он очень подходит для анализа гомогенности выделенного нативного белка. Ацетат-целлюлозные мембраны могут быть использованы также в опытах по иммунодиффузии, что является еще одним достоинством этого метода электрофореза. [c.14]

Принцип метода. Под влиянием электрического поля происходит миграция белков в крахмальном геле. [c.78]

Иод-крахмальный метод обнаружения основан на том, что пенициллины под действием пенициллиназы превращаются в пенициллоиновые кислоты, которые способны (в отличие от [c.219]

Для приготовления НСХ0Д[[0Й смеси оксиды и уголь, взятый в небольшом избытке иротнв тео ретическп необходимого количества, перетирают в ступке, заливают густым крахмальным клейстером, перемешивают и густую пасту помещают тонким слоем (0,3—0,5 см) иа лист бумаги. После просушивания смесь разламывают на небольшие кусочки и высушивают при 400—500 °С. Затем смесь помещают в трубку для бромирования и при соответствующей температуре пропускают пары брома. Бромирование ведут в установке, изображенной на рисунке 12. В колбу 1 наливают брома в 1,5—2 раза больще теоретически необходимого количества и после нагревания до нужной температуры в колбу пропускают слабый ток водорода, азота, аргона или смесь азота и водорода. Этим методом можно получить бромиды, которые при темиературе реакции возгоняются, т. е, имеют давление пара не менее 10 Па. Бромирование и испарение вещества идет лучше, когда давление пара равно атмосферному. [c.42]

Метод, использованный группой советских исследователей [80], дает возможность не только снизить температуру хлорирования, но и избавиться от загрязнения примесями, вносимыми с твердыми углеродсодержащими веществами. Этого достигают, применяя в качестве хлорирующего агента четыреххлористый углерод. При брикетировании связующим веществом служит крахмальный клейстер или декстрин. Прокаливают брикеты при 600° в контейнерах из нержавеющей стали. Температура хлорирования 650—700° при скорости подачи I4 25 г/мин. Большая температура не рекомендуется из-за глубокого разложения I4, что загрязняет продукт углеродом. [c.207]

ОсобЬе значение имеет модифицирование крахмала с помощью фосфатов. Известны водорастворимые эфиры крахмала — моно-и дикрахмалофосфатй [23]. ФЙЬфатирование ведется до умеренной сшивки эфирными мостиками со степенью замещения обычно 100— 300. Эти продукты являются защитными реагентами — полиэлектролитами. Для их получения запатентовано много методов. Так Г. Нью-комом предложено обрабатывать крахмал тринатрийфосфатом. и содой или смесями ди- и монофосфатов с мочевиной. Однако растворимость этих производных крахмала при нагревании снижается. Г. Поровским описано также получение относительно термостойкого крахмального реагента действием смеси двухзамещенного натрий-ортофосфата, соды й диметилмочевины. [c.176]

Определение. Методы обнаружения и определения X. основаны на его окислит, св-вах. Для обнаружения X. в воздухе используют цветные р-ции - иод-крахмальную, желтое окрашивание флуоресцеина в щелочной среде. Для определения X. применяют иодометрич. метод, спектрофотометрич. методы - с о-толвдином, с диметил- и диэтил-и-фенилевдиаминами, с метиловым оранжевым и др, Потенциометрич. методы определения X. основаны на количеств, переводе его либо в СГ, либо в СЮ" с послед, титрованием. В газовом потоке X. может быть определен кулонометрически на газоанализаторе Атмосфера-2 . Атомно-абсорбционный, рентгеноспектральный и активационный метод используют в осн. для определения X. в ввде хлорвда. [c.281]

Рис. 3-6. Электрофоретическое разделение белков плгрмы человека пятью различными методами при pH 8. а — электрофорез без носителя б — электрофорез на бумаге в — электрофорез в крахмальном геле г — электрофорез в полиакриламидном геле д — иммуноэлектрофорез (полосы прештитации к поливалентной антисыворотке человека). Стрелки показывают положение отдельных белков плазмы.

Однако такое распределение не дает точного представления об очень важной фракции растворимого азота, которую наблюдали многие исследователи. В неопубликованном сообщении Фо-конно и Пион представили распределение азота в картофеле и свекле. Их результаты, приведенные в таблице 6Г.З, позволяют выяснить масштабы и значение загрязнений, создаваемых жидкими отходами крахмальных и сахарных заводов. Они показывают, что значительная часть азота клубней представлена небелковым азотом (преимущественно свободные аминокислоты) [5]. Однако эта фракция плохо изучена из-за нестабильности во времени, о чем свидетельствует анализ клубней. Фицпатрик и др. [18] сообщили, что в процессе прорастания клубня происходят изменения, которые охватывали весь набор белковых веществ. Тем не менее, учитывая питательную важность этой фракции, проводили сравнение [36] нескольких методов ее оценки. Сделан вывод о том, что эта фракция варьирует в зависимости от клонов, условий и мест выращивания это затрудняет сравнение результатов, полученных в неконкретизированных условиях. [c.275]

Исследование увеличения выхода продуктов привело к проведению испытаний в двух направлениях. Возможно разбавление мезги с целью повышения выхода при экстрагировании. Но такое разбавление отрицательно влияет на выход при последующем осаждении. В то же время опыты по сгущению экстракта методами криоконцентрирования (вымораживанием) и ультрафильтрации были эффективны для повышения выхода при осаждении (Гак и Тессье, личное сообщение). Во всех случаях максимальная степень регенерации азота из красной воды — стока крахмального производства — не смогла превысить 60 % частично из-за большого количества небелкового азота. [c.482]

Разделение белков и крахмала в крахмальных производствах из зерна злаковых влажным методом. Классическая схема экстрагирования крахмала кукурузы (рис. 9.54) осуществляется полностью в водной фазе из цельного зерна. На первом этапе надлежащим образом очищенные зерна вымачивают (при этом происходит мацерация) при температуре 50—52 °С в течение 30—48 ч в воде, содержащей серный ангидрид и молочнокислые бактерии. Эта операция вызывает разбухание и размягчение зерен, облегчающее дальнейшие операции разделения. Вода вымачивания сцеживается противотоком из партий зерна, которые последовательно подвергались вымачиванию. Она содержит растворимые вещества и может концентрироваться выпариванием в вакууме ее можно использовать для приготовления культуральных сред ( orn steep) или смешивать с волокнами, бардой или отходами из зерновых оболочек, извлеченных впоследствии, для скармливания скоту (кукурузный клейковинный корм). Разбух- [c.493]

Использование клеточного сока картофеля должно рассматриваться не только как способ сохранения высокопита-тельных его компонентов, но и как способ очистки сточных вод крахмальных заводов. Если с этой точки зрения рассмотреть вышеописанные методы, то окажется, что коагуляция белка и выращивание микроорганизмов на этих средах полностью не решают проблемы очистки сточных вод. [c.17]

Все описанные методы произ1В1одства зернового крахмала с использованием отходов главным образом для корма животным широко прим еняются на крахмальных заводах Советского Союза. [c.39]

Вымывание крахмала из суспензии проводили при следующем режиме муку замешивали с 350 /о воды и вымывали крахмал на шелковом сите № 43. Затем крахмальное молоко дважды отфуговывали. Содержание крахмала в готовом продукте определяли поляриметрическим методом по Эверсу. [c.43]

Одним из наиболее распространенных методов фракционирования белков (как и методов оценки гомогенности) является диск-электрофорез (от англ. dis ontinuous-прерывистый, перемежающийся) в полиакриламидном геле, при котором используют пары буферных растворов с различными значениями pH и разной степени пористости гель. Следует отметить высокую разрешающую способность гель-электрофореза. Если при электрофорезе белков сыворотки крови человека на бумаге открываются всего 6 фракций, то при электрофорезе в крахмальном геле-10, а в полиакриламидном геле-до 18 разных белковых фракций. [c.31]

К- Б. Яцимирский и Л. П. Афанасьева [388] следили за ходом реакции фотометрическим методом, измеряя оптическую плотность растворов иодо-крахмального соединения, а В. Едрейев-ский [871] — амперометрическим методом с двумя индикаторными электродами. [c.243]

Метод определения сульфитов и бисульфитов прямым титрованием ускоряется прибавлением малого количества иодида, конец титрования определяют по появлению синей иод-крахмальной окраски. Сульфит, тиосульфат и сульфид определяют прямым титрованием раствором КаУОд в среде не менее чем 7,5 N Н1 при комнатной температуре [1302]. Реакцию необходимо катализировать монохлориодом, который в присутствии хлороформа одновременно является индикатором. [c.83]

Готовят приблизительно 1/2% ь1Й по возможности водный раствор испытуемого альдегида, 25 см этого раствора вливают в колбочку (на 150 см% где уже налита 50 М раствора бисульфита калия (содержащего 12 г вещества в 1 л). Колбочку плотно закупоривают и оставляют иа 1/4 часа. В течение этого времени определяют (по Vio раствору иода) титр 50 см раствора бисульфита калия. Затем оттитровывают этим же 1/ю N раствором нода количество несвязанной сернистой кислоты в растворе альдегида. Разница между расходом иода в первом и втором титровании дает содержание связанной сернистой кислоты, соотв. содержание альдегида, в 25 сл<з раствора альдегида. Метод дает хорошие результаты для альдегидов, которые растворимы в воде или могут быть переведены в водный раствор малым количеством спирта. Сколько-нибудь значительное количество спирта (иапример более 5%) в растворе уже вредно отражается на чувствительности нодо-крахмальной реакции. [c.350]

Число фракций, на которые разделяется исходный белок при зональном электрофорезе, можно увеличить не только с помощью специальных методов окрашивания. Простая замена буферного раствора или поддерживающей среды дает тот же эффект. Например, при электрофорезе сыворотки на бумаге в буферном растворе трис-ЭДТА получается не пять, а девять белковых фракций [1 ]. Еще лучшее разделение можно получить в поддерживающей среде, которая обладает эффектом молекулярного сита, например в крахмальном или полиакриламидном гелях. Малые размеры пор этих гелей задерживают миграцию высокомолекулярных белков, так как трение при этом увеличивается настолько, что даже большой электростатический заряд их молекул не может компенсировать замедляющего действия поддерживающей среды. Однако в других поддерживающих средах величина белковой молекулы мало влияет на скорость миграции, поскольку эффект увеличения трения обычно компенсируется ее большим электростатическим зарядом. [c.11]

Повышенная разрешающая способность электрофореза в крахмальном геле позволяет делить смесь белков на еще большее число компонентов. Вместо 5 классических фракций сыворотки можно получить 8—10 фракций. Более того, с помощью элекрофореза в крахмальном геле можно выделить несколько разных компонентов из препарата, который по данным других методов разделения считался гомогенным. Примеры такого рода встречаются при анализе миеломных белков. При электрофорезе на бумаге, ацетат-цел-люлозной мембране или в агаровом геле миеломные белки, относящиеся к IgG- и IgA-типам, образуют гомогенные зоны. Однако иногда в сыворотке больного можно обнаружить неоднородные фракции миеломных белков, например в случае мультиклональной миеломы или миеломы с агрегирующим белком IgA. Микрогетерогенность таких миеломных белков хорошо выявляется при электрофорезе в крахмальном геле. Вместо картины гомогенности, которую они дают при других постановках электрофореза, при разделении в крахмальном геле можно видеть несколько четко разграниченных зон [17]. [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология