Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Другие корреляции (аминокислоты)

    Другие корреляции (аминокислоты) [c.339]

    ДРУГИЕ КОРРЕЛЯЦИИ (АМИНОКИСЛОТЫ) [c.349]

    Для проведения количественных определений аминокислотный анализатор должен быть откалиброван. Площади пиков обычно соотносят с пиком Lys, который менее других аминокислот разрушается прн гидролизе. Для оценки потерь материала в приборе, чувствительности окраски и регистрации используют калибровку с помощью стандартных растворов аминокислот точно известной концентрации (в отдельном опыте). Коэффициенты корреляции вводят в память интегратора (или учитывают при планиметрировании пиков). [c.527]


    Из анализа пространственного строения боковых цепей Phe, Туг, Тф, И других аминокислотных остатков в белках [108, 109] следует вод, который уже был сделан при рассмотрении пространственного [роения основных цепей. В обоих случаях отчетливо видна корреляция жду конформационными состояниями аминокислотных остатков в бел-и оптимальными конформациями соответствующих метиламидов И-ацетил-а-аминокислот. Реализующиеся в белковых трехмерных струк-X конформационные состояния остатков всегда отвечают наиболее годным конформациям свободных монопептидов. Средние и дальние модействия ни при каких обстоятельствах не вступают в противо- [c.189]

    Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Распространены в основном методы H-D-обмена i-протонов гистидина или нитрование тирозина. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [c.134]

    ДНК и последовательностью аминокислотных остатков в соответствующем полипептиде. Молекулярную основу такой корреляции составляет соответствие определенных последовательностей нуклеотидов различным аминокислотам, т. е. генетический код, тогда как ее функциональное проявление определяется механизмом трансляции генетической информации. На фиг. 161 приведены две карты, на которых указаны характерные частоты рекомбинации и аминокислотные замещения, соответствующие определенным алле-.аям. Легко видеть, что относительное расположение аминокислотных замещений в полипептидных фрагментах, выделенных из мутантных клеток, идентично относительному расположению соответствующих мутантных участков на генетической карте цистрона А. Результаты этого и других аналогичных экспериментов позволили сделать дополнительные важные выводы. [c.498]


    В работе исследовано около 30 различных аминокислот, пептидов и белков разного молекулярного веса (степени полимеризации) при комнатной температуре. Для заведомо линейных полипептидов, а также белков и ферментов, табличный молекулярный вес которых соответствует одной полипептидной цепи (т. е. молекула не является сложным образованием из субъединиц), получена корреляция между степенью полимеризации и константами а=1/ы1 ( 1 —энергия, при поглощении которой в веществе образуется один радикал), у Л пн (все эти величины измеряются независимо друг от друга). [c.210]

    Другие возможные корреляции относятся к области 880 см , в которой находятся полосы поглощения многих аминокислот. Фасон и др. [18] предполагают, что поглощение в этой области возможно связано с деформационными [c.349]

    ВТМ, табл. 30). Результирующие кривые для аминокислот и нуклеотидных триплетов идут достаточно близко друг к другу (рис. 68), что дает известные основания признать наличие искомой корреляции. Однако данных для двух растительных вирусов недостаточно, чтобы прийти к определенным выводам. [c.238]

    Следует особо подчеркнуть, что само по себе изменение эффективности процесса переноса электрона при замене путем точечной мутации одной аминокислоты на другую не всегда говорит о непосредственном участии данного аминокислотного остатка в механизме изучаемой реакции. Обнаруживаемая при этом корреляция может иметь и опосредованный характер в силу изменения общих структурных особенностей белков РЦ при их модификации. Уместно провести в этих случаях аналогию с аллостерическим эффектом ингибирования ферментов, который достигается вследствие взаимодействия ингибитора с белковой глобулой в месте, удаленном от активного центра. Причина этого состоит в кооперативных свойствах белка, в результате чего локальные структурные изменения могут распространяться по всей глобуле, влияя на функциональные свойства белка. [c.338]

    Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]

    Стадия взаимодействия вторичных структур должна следовать за стадией их образования. Следовательно, до выработки геометрических критериев упаковки вторичных структур в супервторичные необходима идентификация а-спиралей и р-складчатых листов, описание процессов их идентификации, развития и терминации. Задачи, перечисленные в работе [140], предполагаются решенными, что, как известно, не соответствует действительности. Поэтому модель Птицына описывает не весь процесс белкового свертывания, а лишь упаковку вторичных структур, т.е. завершающую стадию, быть может, не отвечающую соответствующей стадии реального механизма самоорганизации. Следует также отметить несовместимость предложенной модели с одним из постулируемых в этой же работе положений. Так, автор, рассматривая вопрос об идентификации а-спиралей и Р-структур, исходит из существования корреляций между вторичными структурами и аминокислотной последовательностью, а обсуждая образование из них супервторичных структур, утверждает отсутствие таких корреляций. В основу поиска геометрических критериев упаковки вторичных структур положена простейшая полипептидная цепь - гомополимер из аминокислот с гидрофобными боковыми группами. Предполагается, что такая цепь в водном окружении обладает вторичными структурами, стабилизированными пептидными водородными связями, и супервторичной и третичной структурой, стабилизированной гидрофобными взаимодействиями боковых цепей а-спиралей или Р-складчатых листов. Реальное поведение гомополипептидов в растворе не дает, однако, оснований для подобных предположений [25, 142-144]. Молекулы гомополипептидов, как и молекулы других синтетических полимеров, имеют огромное количество близких по энергии непрерывно флуктуирующих в [c.504]


    Достичь этой цели, т.е. предсказания по аминокислотной последовательности конформационно-жестких и лабильных участков, можно тремя способами. Один из них универсален, а два других, хотя и имеют частный характер, представляют самостоятельный интерес и могут дополнять и контролировать друг друга. Первый способ требует распределения пространственного строения пептидных участков фиксированной длины по определенным таксономическим группам - шейпам, обобщенным структурным элементам цепи, отражающим потенцию соседних остатков к средним взаимодействиям. По ряду причин оптимальными являются пентапептидные участки. Их структурная селекция по шейпам может быть осуществлена с помощью "скользящей рамки" с шагом в один остаток для всех белков, нативные конформации которых известны. Максимально возможное число шейпов у фрагмента из п остатков равно 2" при л = 5 оно составляет 16. Можно надеяться, что систематика белковых пентапептидных участков, количество которых превышает 100 тыс., по 16 группам и последующий анализ каждой группы приведут к установлению корреляций между составом и порядком аминокислот в пентапептидах, с одной стороны, и шейпам основной цепи, с другой. Такие корреляции, очевидно, не будут однозначными, и для большинства пентапептидов приемлемыми окажутся три-четыре, а то и большее число шейпов. Специальные расчеты, однако, показали, что и в этом случае конформационно-жесткие участки смогут обнаружиться по тенденции к снятию энергетического вырождения шейпов фрагментов, перекрывающихся по 1-4 остат- [c.592]

    Корреляция а-аминокислот с глицериновым альдегидом рассматривается на стр. 181. Многие природные а-аминокислоты скоррелированы друг с другом и со стандартной аминокислотой— серином (II) с применением химических методов, не затрагиваю щих асимметрического атома углерода. Полученные результаты подтверждают впечатление, созданное на основании других исследований, что все природные аминокислоты, полученные из белков, относятся к -ряду. Нейбергер (Neuberger, 1948) написал обзор по стереохимической корреляции а-аминокислот. [c.170]

    Другие смещения величины вращения были изучены при попытках корреляции природных аминокислот с серином сюда относятся смещения, вызванные превращением а-аминокислот в гидантоины, изменением pH растворов и образованием медных комплексов последние два метода включали исследование ротационной дисперсии. (Детали этих работ см. Neuberger, 1948). [c.195]

    Почти до середины нашего века можно было определить конфигурацию соединения тойько по отношению к конфигурации сходного соединения, выбранного в качестве стандарта. Отсюда происхождение термина корреляция , т. е. соотнесение, связывание. Основным, стандартным соединениям конфигурация была приписана чисто произвольно, путем договоренности, -и конфигурация -других соединений была корректна только в отношении выбранного стандарта. Для различных типов соединений, а именно для различных типов асимметрических атомов углерода, необходимо выбирать различные стандартные соединения. Таким образом, были созданы корреляционные ряды, причем долгое время между ними не было никакой связи. Наиболее важным стандартным соединением является глицериновый альдегид, (+)-энантиомеру которого была приписана конфигурация, соответствующая формуле (ХХ1Па) (см. стр, 41). Глицериновый альдегид образует основу для корреляции всех углеводов, а также серии соединений с асимметрическим атомом вторичного карбинольного типа. Стандартом для природных аминокислот является (+)-энантиомер серина, которому была приписана пространственная формула (XXIVa). Аналогичным образом [c.53]

    Присутствие серы или других функциональных групп, по-видимому, не нарушает этих корреляций [13, 18, 32]. Для дикарбоновых моноаминокислот обнаружена, как и следовало ожидать, кроме полос поглощения, обусловленных ионизованным карбоксилом и ЫН [13], полоса карбонильного поглощения, а у орнитина [22] и у других диаминокарбоновых кислот, кроме поглощения, типичного для аминокислот, имеются полосы поглощения, обусловленные свободной группой ЫНг, однако такие сложные соединения еще недостаточно изучены. Эти соединения, по-видимому, независимо от числа атомов углерода, разделяющих группы ЫНг и СООН, существуют в виде биполярных ионов. Рендалл и др. [17] считают е-аминокапроновую кислоту типичной в этом отношении аминокислотой, а Гей-манн и Гюнтард сделали аналогичные выводы относительно других аминокислот с далеко отстоящими функциональными группами [29]. Ленорман [13] показал также наличие полосы поглощения ЫН3 у ЫН2(СН2)пСООН и родственных соединений. Аналогичные результаты получены Деспасом и др. [37]. [c.336]

    ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

    На приведенной схеме изображены фрагменты цитохромов С, близколежащие от активного центра. У многих видов они совпадают, у более отдаленных — сходство меньшее, и в пределе оно сводится к рассмотренному вьшхе трипептиду. В других частях полипептидной цепи (в молекуле цитохрома С 104 аминокислотных звеньев) корреляция между последовательностями аминокислот становится малозаметной. Значительные видовые различия, за исключением области вблизи активного центра, найдены в ряде ферментов (химотрипсин, трипсин). Даже в пределах одного сложного организма строение ферментов с идентичными функциями варьирует от одной ткани к другой. В последнее время для подобных ферментов с одинаковыми функциями и идентичным строением активного центра, но с различным строением и химическим составом полипептидной цепи в целом предложен термин — изозимы (по аналогии с изотопами). [c.152]

    Другая возможность теоретической расшифровки существовала бы, если бы имелась корреляция, закономерное соотношение между буквами белкового текста. В русском тексте гласные чаще следуют за согласными, чем друг за другом. Если бы это было так, то мог бы существовать код, в котором некоторые последовательности нуклеотидов оказывались бы исключенными. Скажем, перекрывающийся код. Было предложено несколько моделей таких кодов, в которых одни и те же нуклеотиды соседних троек кодируют две аминокислоты. Например, если в последовательности. ..АГЦУ... АГЦ кодирует аминокислоту aj, а ГЦУ — аминокислоту аг, то код перекрывающийся, и за ai не может следовать любая аг, но лишь некоторые вполне определенные. Такая возможность, постулированная Гамовым, однако, не реализуется в первичных структурах белков практически нет никаких закономерных корреляций между соседними аминокислотами. Расшифровка кода по методу, приме- [c.281]

    Резервные рецепторы были выявлены при изучении ответа на некоторые полипептидные гормоны полагают, что они служат как средством увеличения чувствительности клетки-мишени к низким концентрациям гормона, так и резервуаром рецепторов. Представление о резервных рецепторах относится к категории рабочих гипотез оно может корректироваться в зависимости от того, какой аспект действия гормона и на какой ткани подвергается изучению. Например, на клетках гранулезы получено прекрасное совпадение между связыванием гормона и синтезом сАМР (когда какие-либо гормоны активируют аденилатциклазу, резервных рецепторов, как правило, не обнаруживается) в то же время стерои-догенез в этих клетках (сАМР-зависимый процесс) имеет место уже в условиях, когда занято менее 1Уо рецепторов (см. эффекты 1 и 2, рис. 43.3, В). Для того чтобы в клетках печени произошла дерепрессия транскрипции гена фосфоенолпируваткиназы, достаточно, чтобы было занято существенно менее 1 % рецепторов инсулина с другой стороны, на тимоцитах обнаружена высокая степень корреляции между связыванием инсулина и транспортом аминокислот. Примерами диссоциации между уровнем связывания рецепторов и выраженностью биологического эффекта может служить влияние катехоламинов на [c.152]

    Микробиологический метод синтеза аминокислот основан на способности многих микроорганизмов накапливать в среде значительные количества таких продуктов. Среди микроорганизмов, получивших оценку как потенциальные продуценты глутаминовой кислоты, обнаружено много бактерий, ряд дрожжей и других грибов. Большинство обследованных штаммов микроорганизмов независимо от их систематического положения преимущественно накапливают а-аланин и глутаминовую кислоту. Значительно меньше штаммов и в меньшем количестве выделяют аспарагиновую кислоту, лейцин, валин, изолейцин, лизин. Строгой корреляции между видовой принадлежностью микроорганизмов и способностью их накапливать аминокислоты нет. [c.340]


Смотреть страницы где упоминается термин Другие корреляции (аминокислоты): [c.352]    [c.77]    [c.556]    [c.260]    [c.195]    [c.18]    [c.525]    [c.325]    [c.556]    [c.260]    [c.193]    [c.166]    [c.348]    [c.439]    [c.64]    [c.191]    [c.193]    [c.33]    [c.77]    [c.22]    [c.79]    [c.480]    [c.215]   
Смотреть главы в:

Инфракрасные спектры сложных молекул  -> Другие корреляции (аминокислоты)




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Другие аминокислоты



© 2025 chem21.info Реклама на сайте