Цитохромы синтез

Исследователи уделяют большое внимание тому, как сопрягается синтез АТФ с фотосинтетическим переносом электронов, т. е. какими путями запасается в аденозинтрифосфате известная часть энергии, поглощаемой при действии света на хлорофилл. Синтез АТФ, как видно на рис. 189, происходит при переносе электронов от цитохрома типа Ь к цитохрому типа с, а также при обратном переходе от FRS к ФС1. [c.347]

Последовательность PQ— цитохром 6559 цитохром /, по-видимому, весьма близка к последовательности переносчиков в митохондриях [106] убихинон цитохром цитохром С , которая содержит участок сопряжения II с синтезом АТР (рис. 10-11). Как указано на рис. 13-18, с синтезом АТР, по-видимому, сопряжен н соответствующий участок цепи переноса электронов в хлоропластах. [c.49]

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Половые различия. У взрослых самцов крыс многие ксенобиотики метаболизируются быстрее, чем у самок, что обусловлено действием половых гормонов на синтез ферментов микросомального окисления. Это свидетельствует о том, что эффект проявляется только при достижении половой зрелости и исчезает при кастрации животных. Инсектициды альдрин, изодрин и гептахлор быстрее метаболизируются в эпоксиды у самцов крыс, а так как эти эпоксиды более токсичны, чем исходные инсектициды, самки менее подвержены токсическому воздействию этих соединений. Так как цитохром представляет собой комплекс изоэнзимов, то их содержание также зависит от пола. [c.414]

Как уже отмечалось, движение электронов по дыхательной цепи сопровождается выделением энергии. Около половины энергии движения электронов аккумулируется в макроэргических связях молекул АТФ. Другая часть энергии выделяется в виде тепла. Синтез АТФ происходит при переносе электронов с НАД-Нг на ФМН, с цитохрома Ь на цитохром с и с цитохрома а на цитохром Зз. Всего при переносе двух атомов водорода на кислород (т. е. в расчете на одну образовавшуюся молекулу воды) синтезируется три молекулы АТФ. [c.40]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Предположим, что связанная с мембраной гидрогеназа позволила уравновесить. Нг с Н+ и другим,и компонентами дыхательной цепи организма, а) Чему при pH 7 и давлении Н2 = 0,1 атм будут равны следующие отношения [NADH]/[NAD+] [Fd (восстановленный) ]/[Fd (окисленный)] (для клостридиального ферредоксина [Цитохром с (восстановленный)]/[Цитохром с (оксиленный) ] б) Изменятся ли зти отношения, если прохождение электронов по дыхательной цепи на участке 1 жестко1 сопряжено с синтезом одной молекулы АТР Если изменится, то сколь большим будет это изменение при степени фосфорилирования Rp =10 М [c.450]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Многие чужеродные вещества, попадая в организм, влияют на синтез или активность микросомальных монооксигеназ. Большинство из них являются индуцибельными ферментами, которые регулируются эндогенными метаболитами. Вместе с тем имеется большое число ксенобиотиков, вызывающих индукцию их синтеза. Эффект особенно важен при действии фармакологически активных веществ на такие ферменты, как цитохром Р-450. Некоторые из этих препаратов представлены в табл. 32.2. [c.518]

Многие ксенобиотики в организме влияют на синтез или активность микросомальных монооксигеназ. Большинство из них индуцибель-ные ферменты, которые регулируются эндогенными метаболитами. Многие ксенобиотики индуцируют их синтез. Особенно это важно при действии фармакологически активных веществ на цитохром Р4 0. [c.407]

К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

Восемь отщепляющихся атомов водорода связываются с кодегидразой I и затем передаются последней дыхательной ферментативной системе, состоящей из диафоразы, цитохрома и цитохром-океидазы (см. главу Ферменты ). Перенос, двух атомов водорода на V2 О а при помощи этой ферментативной системы сопровождается освобождением примерно 52 ккал. Эта энергия достаточна для синтеза четырех высокоэргических фосфатных связей (по 11,5 кпал на каждую). Таким образом, в цикле лимонной кислоты в сочетании с окислением водорода образуются [c.257]

ЦЭТ митохондрий содержит три центра сопряжения, локализованные в первом, третьем и четвертом комплексах Грина (см. рис. 4.15 и 4.16). В первом комплексе центром сопряжения служит Fe-S белок N-2, во втором — Fe-S белок Риске , а в четвертом — цитохром-С-оксидаза. Прохождение электрона через центр сопряжения сопровождается понижением его энергии, что впоследствии используется соответствующей АТРсинтазой для синтеза АТР. Перенос одного [c.91]

От всех NAD-зависимых реакций дегидрирования восстановительные эквиваленты переходят к митохондриальной NADH-дегидрогеназе, содержащей в качестве простетической группы FMN. Затем через ряд железо-серных центров они передаются на убихинон, который передает электроны цитохрому Ъ. Далее электроны переходят последовательно на цитохромы j и с, а затем на цитохром аа , (цитохромоксидазу), которая содержит медь. Цитохромоксидаза передает электроны на О2. Для того чтобы полностью восстановить Oj с образованием двух молекул HjO, требуются четыре электрона и четыре иона Н. Перенос электронов блокируется в определенных точках ротеноном, антимицином А и цианидом. Процесс переноса электронов сопровождается значительным снижением свободной энергии. В трех участках дыхательной цепи происходит запасание энергии в результате синтеза АТР из ADP и Р . Окислительное фосфорилирование и перенос электронов можно разобщить, воспользовавшись для этого разобщающими агентами или ионофорами, такими, как валиномицин. Для того чтобы могло происходить окислительное фосфорилирование, внутренняя митохондриальная мембрана должна сохранять свою целостность и должна быть непроницаемой для ионов Н и некоторых других ионов. Перенос электронов сопровождается выталкиванием ионов Н из митохондрий. Согласно хемиосмотической гипотезе (одной из трех гипотез, предложенных для объяснения механизма окислительного фосфорилирования), перенос электронов создает между двумя сторонами внутренней митохондриальной мембраны градиент концентрации ионов Н , при котором их концентрация снаружи выше, чем внутри. Предполагается, что именно этот градиент служит движущей силой синтеза АТР, когда ионы Н, возвращающиеся из цитозоля в матрикс, проходят через [c.545]

Вода, диссоциируя но схеме НгО- -Н -Ь ОН , служит, с одной стороны, донатором водорода для образования НАДФ Нг, а с другой — источником электронов для хлорофилла. Предполагается, что ОН отдает свой электрон, который переносится через цепь переноса электронов на цитохром и в конечном счете на хлорофилл. При таком переносе освобождается энергия, необходимая для образования макроэргической фосфатной связи. ОН после отдачи электрона служит источником для образования кислорода. В связи с тем, что электрон, освобожденный хлорофиллом, используется для синтеза НАДФ Нг, а хлорофилл присоединяет другой электрон, этот процесс получил название нециклического фотофосфорилирования. Схема этого процесса представлена на рисунке 15. [c.137]

Только 30—35 ктл из 330 ккал энергии сгорания триозы накопляется в молекулах богатых энергией фосфатов, создающихся на двух стадиях окисления, рассмотренных выше. Остальные 90% выделяются на следующих стадиях реакции, т. е. при дегидрировании янтарной, фумаровой и яблочной кислот их специфическими дегидрогеназами и нри переносе 12 водородных атомов к кислороду посредство производных аллоксазина (желтые ферменты), производных гемина (цитохромы) и других катализаторов обратимого окисления — восстановления (фиг. 30). Некоторые из этих процессов также могут сочетаться с фосфорилированиями или трансфос-форилированиями, и их энергия может, таким образом, стать доступной для использования при мускульной работе. Указания на существование таких сочетаний обнаружились, например, при изучении окисления сукцинатов до фумаратов, что является одной нз стадий дыхания. Согласно данным, приведенным в табл. 32, потенциал системы сукцинат — фумарат равен 0,0 в. Сукцин-дегидрогеназа передает водород от сукцината к цитохрому с, потенциал которого значительно выше (4-0,27 в). Энергия, выделяемая при этой передаче, может с успехом использоваться для синтеза одной молекулы богатого энергией фосфата. [c.235]

Комплексоны снижают активность алкогольдегидроге-назы (цинк), цитохром-с-редуктазы (железо), аскорбино ксидазы растений (медь) и др. Изучение свойств некоторых комплексных соединений металлов (Л. А. Николаев)) показало, что и относительно простые и довольно лабильные комплексы,способны проявлять высокую каталитическую активность и являются хорошими моделями активных групп металлсодержащих ферментов. Вместе с тем большое число этих комплексов и их высокая чувстви тельность к изменению природы лиганда делают понятным, почему соединения этого класса обязательно должны быть вовлечены в жизненный круговорот. Порфири-новые комплексы играют в поддержании процессов жизни важную роль не только потому, что магниевый комплекс такого типа хлорофилл осуществляет управление потоками солнечной энергии, направляя их на работу синтеза в фотосинтезирующих организмах, а гемоглобин и ряд ферментов выполняют важные функции, но еще и потому, что образование ДНК — основного кодирующего вещества — протекает по всем данным с участием порфи-ринового комплекса кобальта (витамина В12) [c.182]

Сукцинат-цитохром-с-редуктаза НАД Н-цитохром-с-редуктйза Ферменты синтеза белков Аминоацилтрансфераза Другие ферменты [c.249]

Определение. Синтез АТФ из АДФ и неорганического фосфата, сопряженный с переносом протонов и электронов по дыхательной цепи от субстратов к кислороду, называется окислительным фосфо-рилированием. Для количественного выражения окислительного фосфорилирования введен коэффициент окислительного фосфори-, лирования. Он представляет собой отношение числа молекул неорганического фосфата, перешедших в состав АТФ в процессе дыхания, на каждый поглощенный атом кислорода. Отношение Р/0 для полной дыхательной цепи равно 3, для укороченной — 2. Эксперименты проводились следующим образом к митохондриям добавляли различные субстраты и оценивали образование АТФ (убыль молекул неорганического фосфата) на каждый поглощенный атом кислорода при предоставлении субстратов, дегидрируемых НАД-зависимы-ми дегидрогеназами Р/0=3 (полная ЦПЭ — 3 АТФ на 1 атом кислорода) при внесении субстратов, дегидрируемых ФАД-зависимыми дегидрогеназами Р/0=2 (укороченная ЦПЭ — 2 АТФ на 1 атом кислорода) при введении в реакцию аскорбиновой кислоты, которая поставляет электроны сразу на цитохром с Р/0=1 ( I АТФ на 1 поглощенный атом кислорода). [c.127]

В химии белка уже достигнут ряд выдающихся результатов. Разработаны современные физико-химические методы исследования аминокислот, пептидов и белков. Установлена первичная структура некоторых белковых ферментов и гормонов, таких, как адренокортикотропный гормон, инсулин, рибонуклеаза, миоглобин, гемоглобин, цитохром с, лизоцим, химотрипсиноген, белок вируса табачной мозаики и других. Успешно развиваются методы синтеза биологически активных белков и пептидов. В 1963 г. осуществлен синтез первого высокомолекулярного белка гормональной природы — инсулина, а в 1969 г. — синтез фермента р1[бонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Изучена пространственная структура миоглобина, гемоглобина, лизоцима, химотрипсина, карб-оксипеитидазы А, рибонуклеазы и других белков. Эти достижения помимо их высокой научной ценности имеют громадное практическое значение для медицины, сельского хозяйства и ряда отраслей промышленности. [c.18]

Рис. 7-51. Две реакции переноса электронов в фотосинтетической системе пурпурных бактерий. Эти реакции протекают в плазматической мембране, а цитохром С2 находится в растворимой форме в периплазматическом прострапстве под наружной мембраной (см. рис. 6-54). А. В результате циклического потока электронов на плазматической мембране создается электрохимический протоппый градиент. Энергия этого градиента используется АТР-синтетазой для синтеза АТР в бактериальной плазматической мембране. Б. Обратный поток электронов через NADH-

В микросомах печени наряду с синтезом перекисей липидов происходит и их утилизация, так как цитохром Р-450 может выступать в роли пероксидазы. Глутатионтрансферазы могут восста- [c.190]

Затем с рустицианина они передаются на цитохром с, локализованный на внешней стороне ЦПМ, а с него иа цитохром расположенный на внутренней стороне мембраны. Перенос электронов с цитохрома ai на V2O2, сопровождающийся поглощением из цитоплазмы 2Н+, приводит к восстановлению молекулярного кислорода до Н2О. Особенность дыхательной цепи Т. ferrooxidans — отсутствие переноса через мембрану протонов, а перенос только электронов. Градиент Н+ по обе стороны ЦПМ поддерживается как за счет поглощения протонов из цитоплазмы, так и в результате низкого pH внешней среды, в которой обитают эти бактерии. Синтез АТФ происходит за счет движения Н - из внешней среды в цитоплазму через АТФ-синтетазный комплекс. Движущей силой служит в основном АрН. Для синтеза [c.338]

В митохондриях синтезируется донор энергии — аденозинтри-фосфорная кислота (АТФ), используемая в различных видах клеточной деятельности. Синтез АТФ происходит в результате процессов окисления органических субстратов и фосфорилирова-ния. Главная система превращения энергии в митохондриях — дыхательная цепь переноса электронов, элементы которой находятся во внутренней мембране. В составе дыхательной цепи есть ферменты сукцииатдегидрогеназа, НАД-дегидрогеназа, цитохро-мы и другие компоненты. В различных точках цепи из аденозин-дифосфориой кислоты (АДФ) и фосфата образуется АТФ. [c.123]

При циклическом фотофосфорилировании, когда функционирует только ФС I, электроны от Фд поступают на цитохромный комплекс с использованием пула PQ, который действует как переносчик электронов и протонов. Затем электроны через цитохром / и Пц возвращаются на основной энергетический уровень в П700, а протоны поступают в полость тилакоида. Возникновение 1н+ обеспечивает затем синтез фосфатной связи АТР в СРх. Более подробно механизмы фосфорилирования, сопряженные с электронтранспортной цепью и Н -помпой, будут рассмотрены в разделе 4.3.2. [c.89]

Очищенный комплекс b i был реконструирован фосфолипидами. Полученные протеолипосомы генерировали Др,Н при переносе электронов от некоторых аналогов убигидрохинона на цитохром с. Если в те же протеолипосомы была включена Н+-АТФ-синтаза, то наблюдался сопряженный синтез АТФ. Эти факты и целый ряд наблюдений, сделанных при изучении митохондрий и их фрагментов, показывают, что /СоРНг-цитохром с-редуктаза функционирует в качестве Д(лН-генератора. [c.83]

Свободный холестерин поступает в митохрондрии и там превращается в прегненолон. В этом превращении участвует цитохром Р450, десмолаза и другие ферменты. Лимитирующей стадией синтеза прегненолона является гидроксилирование боковой цепи холестерина. Характерно, что прегненолон оказывает ингибирующее влияние на этот процесс. [c.84]

Синтез белков гидро-ксилирующие системы цитохром 65 гликозилтрансферазы синтез му-кополисахаридов, фосфоглицеридов, триацилглицеринов н стероидов редуктазы стероидов фосфатазы [c.389]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохромы синтез: [c.492] [c.46] [c.204] [c.368] [c.442] [c.116] [c.116] [c.132] [c.178] [c.303] [c.471] [c.123] [c.155] [c.105] [c.190] [c.268] [c.361] [c.107] [c.23] [c.164] [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология