Ферменты реакция с аммиаком

Спектроскопия ЯМР широко и успешно применяется для исследования равновесных химических превращений и обменных процессов, при которых периодически меняется строение, а значит, электронное окружение магнитных ядер и спин-спиновое взаимодействие ядер, т. е. химические сдвиги б и константы /. К таким процессам относятся как внутримолекулярные превращения (заторможенное внутреннее вращение, инверсия пирамидальной системы связей у азота, инверсия циклов, таутомерия и т. д.), так и межмо-лекулярные обменные и другие равновесные химические реакции (протонный обмен в водных растворах карбоновых кислот, аммиака, лигандный обмен, рекомбинация ионов, биохимические взаимодействия фермент — субстрат и т. д.). [c.40]

В зависимости от агрегатного состояния катализатора и реагирующих веществ различают катализ гомогенный и гетерогенный. Примером гомогенного катализа является реакция окисления СО (в газовой фазе в присутствии паров воды) кислородом, а также действие разнообразных ферментов в биологических процессах. Гетерогенно-каталитическими являются процессы синтеза аммиака (катализатор железо), окисления ЗОг до 80з (катализатор платина или оксид ванадия) и т.д. [c.225]

Ферментативные каталитические реакции не только высокочувствительны, но и чрезвычайно селективны. Ферменты представляют собой белки-катализаторы, которые воздействуют только на определенные субстраты. Например, среди всех биохимических реакций, протекающих в человеческом организме, гидролиз мочевины является единственным процессом, на скорость которого оказывает влияние присутствие фермента, называемого уреазой. Уре-аза проявляет каталитический эффект на превращение мочевины в аммиак и карбона,т-ионы [c.346]

ИСЭ можно покрыть ферментом, который катализирует биохимическую реакцию. Например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода. Продукты реакции можно определять с помощью вышеупомянутых газочувствительных ИСЭ. Комбинация подходящих ферментов и электродов позволяет определять многочисленные органические вещества. Это дает возможность создавать биосенсоры (см. разд. 7.8). Применение ферментов как биокатализаторов приводит к тому, что реакции, протекающие при умеренных значениях pH и температуры, селективны и потребляют минимальное количество субстрата. [c.499]

В растениях -тирозин—аммиак-лиазе обычно сопутствует -фенилаланин—аммиак-лиаза, которая присутствует в значительно меньших количествах [74]. В кукурузе лишь один фермент ответственен за элиминирование аммиака как из -фенилаланина, так и из -тирозина это означает, что с обоими субстратами взаимодействует один и тот же активный центр фермента [80]. -Тирозин—аммиак-лиаза действует так же стереоспецифично, как и сопутствующий ей фермент, ответственный за превращение -фенилаланина реакция протекает с удалением 3-рго-(S)-водородного атома (см. схему 45) [81]. [c.712]

Уже давно было показано, что кольцо А флавоноидной молекулы происходит из ацетатных фрагментов, в то время как кольцо В и связывающие оба бензольных кольца три углеродных атома составляют фенилпропаноидный остаток, происходящий из щикимата. Подробно щикиматный путь, приводящий к образованию фенилаланина, был рассмотрен в гл. 3. В биосинтезе флавоноидов фундаментальное значение имеет реакция, катализируемая ферментом фенилаланин-аммиак-лиазой (ФАЛ), в ходе которой фенилаланин (4,24) дезаминируется (рис. 4.8) с образованием транс-коричной кислоты (4 25). [c.141]

Ферменты подкласса G.3 катализируют многочисленные реакции введения азотсодержащих групп и органические соединения. Примером может служить фермент УТФ аммиак лтаза, катализирующая превращение урацила в цитозин в составе, уридин-5 -трифосфата — главный путь образования цитидиловых нуклеотидов (см. 9.6) [c.150]

Менее логичны, более условны названия электродов , представляющих собой сложные устройства, совмещающие в едином целом несколько функциональных устройств, например пористую мембрану для отделения газообразующей примеси, индикаторный электрод и электрод сравнения такого типа электроды называют газовыми электродами. Больщинство электродов для определения аммиака и ионов аммония, исходя из принципа X работы (образующийся в результате определенной реакции КНз проходит через газопроницаемую мембрану и меняет pH внутреннего раствора, что фиксирует стеклянный рН-электрод), правильнее было бы называть газовыми электродами для определения аммиака, а не аммоний-селективными электродами, оставив это понятие для обозначения таких электродов, для которых потенциалопределяющей частицей действительно является ион ЫН4+ такие электроды также имеются. Аналогично ферментные электроды представляют собой устройства, совмещающие в единое целое микрореактор для проведения катализируемой ферментом реакции определяемого соединения, например тиомочевины, индикаторный электрод для определения продукта реакции и электрод сравнения. Правильнее, в частности, называть такой электрод ферментным электродом для определения тиомочевины. [c.6]

Прямое аминирование непредельных кислот представляет довольно редкую реакцию и свойственно в основном бактериям и растениям. Хорошо изучено прямое аминирование фумаровой кислоты оно ускоряется специфическим ферментом—аспартат-аммиак-лиазой и идет в соответствии со следующим уравнением [c.275]

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

Г и стопы. Легко )астворяются в воде с сильно щелочной реакцией осаждаются при добавлении небольших количеств солен или аммиака. Их основной характер обусловлен высоким содержанием диаминокислот (до 30%). Расщепляются всеми протеолнтическими ферментами. Находятся в красных кровяных тельцах, лейкоцитах и сперме рыб. [c.399]

Каталитические реакции чрезвычайно распространены в природе. Многие из них катализируются ферментами (ферментативный катализ). Каталитические процессы щироко используют в промышленности. Производство азотной и серной кислот, аммиака, получение синтетического каучука и т. д. невозможны без катализатора. Катализаторы применяют при производстве лекарственных веществ фенацетина, гваякола, галогенпроизводных ароматических соединений и др. В качестве катализаторов используют оксид Мп(1У), N1, Со, Ее, А1С1з, ТеСЬ. [c.291]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Образование глута(мата в результате восстановительного аминиро-вания представляет собой основной путь включения азота в состав аминогрупп, однако вполне возможно, что существуют другие пути. Так, например, высказывалось предположение, чТо у растений происходит прямое аминирование пирувата и других а-оксокислот в ходе реакций, аналогичных реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой [17а]. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата (гл. 7, разд. 3,6, г). [c.89]

Весь путь биосинтеза, идущего с участием ферментов, которые уда лось выделить и охарактеризовать, представлен на рис. 14-31. Перва определяющая стадия в синтезе пуринов — это реакция PRPP с глу тамином, приводящая к образованию фосфорибозиламина (стадия а) Здесь мы сталкиваемся еще с одним примером аминирования за счет глутамина. Пирофосфат вытесняется аммиаком, отщепляющимся от глутамина (стр. 97). Аминогруппа образующегося при этом промежуточного соединения присоединяется обычным путем к глицину (ста Дия б), и полученный продукт формилируется 5,10-метенилтетрагидро фолиевой кислотой. При образовании последней используется свободный форм иат согласно схеме, приведенной на вставке рис. 14-31. [c.167]

Карбоксильная группа проявляет себя в реакциях со щелочами — образуя карбоксилаты, со спиртами — образуя сложные эфиры, с аммиаком и аминами — образуя амиды кислот, а-аминокислоты достаточно легко де-карбоксилируются при нагревании и при действии ферментов (схема 4.2.1). Эта реакция имеет важное физиологическое значение, поскольку ее реализация in vivo приводит к образованию соответствующих биогенных аминов. [c.75]

Так как в процессе этой реакции не наблюдается промежуточного образования аммиака, то, очевидно, она осуществляется путем переноса аминогруппы на кетокислоту, почему и называется реакцией переаминирования. По современным представлениям, в организме она катализируется ферментами—аминоферазами. В этой реакции участвует пири-доксальфосфат, который своей альдегидной группой принимает на себя аминную группу и передает ее кетокислоте. [c.469]

Первой задачей при определении строения природных полипептидов и белков является установление их аминокислотного состава. Основным методом для этого и сейчас служит гидролиз. Его можно проводить тремя способами обработкой белка 1или полипептида кислотой, щелочью или ферментами. Из этих трех возможных методов самым распространенным является кислотный гидролиз Выбор последнего обусловлен тем, что кислоты по сравнению со щелочами вызывают меньшее число побочных процессов, а в сравнении с ферментами проводят гидролиз более полно. Чаще всего пользуются 8N серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой. В процессе кислотного гидролиза ряд аминокислот подвергается вторичным реакциям. Так, некоторые из аминокислот дезаминируются, распадаясь до оксикислоты и аммиака (гидролитическое дезаминирование) [c.477]

Кроме гидроксильных групп в р-положении к карбоксильной группе могут присоединяться (или отщепляться от нее) и другие группы. Так, бактериальный фермент аспартаза катализирует присоединение аммиака к фумарату с образованием Ь-аспартата — реакцию, аналогичную реакции, катализируемой фумаразой. При этом наблюдается гранс-присо-единение, а изотопные эффекты при измерении скорости реакции указывают на механизм с участием карбоний-иона [121]. В то же время Р-метиласпартаза, катализирующая аналогичное присоединение, вызывает быстрый обмен дейтерия из воды с протонами субстрата [122]. [c.150]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Моделирование действия фермента уреазы позволило установить, что связывание производных мочевины с №(П) через карбонильный кислород приводит к активации в обычных условиях инертной карбонильной группы мочевины, подготавливая ее к нуклеофильной атаке растворителем. Скорость нефермента-Т1ИВН0Г0 гадролиза мочевины в водных растворах не зависит от pH в интервале от 2 до 12, но при pH ниже 2 и выше 12 наблюдаются соответственно падение и увеличение скорости реакции. При значениях pH 7, 13 и 14 было показано, ч то эта реакция протекает как элиминирование с образованием в качестве единственных продуктов аммиака и циановой кислоты (9.21). Все имеющиеся данные говорят в пользу того, что механизм процесса остается неизменным во всем интервале pH [уравнение (9.21)], причем падение скорости при pH ниже 2 объясняется протони- [c.240]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы (см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глутамата из а-кетоглутаровой кислоты. Различают три разных типа глу- [c.433]

Конечными продуктами реакции являются пируват и а-кетобутират, аммиак и сероводород. Поскольку указанные ферменты требуют присутствия пиридоксальфосфата в качестве кофермента, реакция неокислительного дезаминирования, вероятнее всего, протекает с образованием шиффовых оснований как промежуточных метаболитов. [c.434]

У прокариот в этой реакции используется преимущественно свободный аммиак, в то время как в клетках животных ЦТФ-синтетаза катализирует включение амидной группы глутамина в 4-е положение пиримидинового кольца УТФ. Следует отметить, что образующийся ЦТФ служит отрицательным эффектором регуляторного аллостерического фермента ас-партаткарбамоилтрансферазы, ингибируя по типу обратной связи начальную стадию биосинтеза пиридиновых нуклеотидов. АТФ предотвращает это ингибирование. [c.475]

Аммиак—очень ядовитое вещество, особенно для нервной системы. Особую роль в устранении аммиака играет глутаминовая кислота. Она способна связывать аммиак с образованием глутамина — безвредного для нервной ткани вещества. Данная реакция амидирования протекает при участии фермента глутаминсинтетазы и требует затраты энергии АТФ (см. главу 12). Непосредственный источник глутаминовой кислоты в мозговой ткани—путь восстановительного аминирования а-кетоглутаровой кислоты [c.635]

Среди ферментов, содержащих ионы переходных металлов, важное место принадлежит нитрогеназе. Ряд видов бактерий (в частности, находящихся в симбиозе с бобовыми растениями) и водорослей обладает способностью восстанавливать азот воздуха до аммиака. В конечном счете именно этим способом в организмы доставляется азот, необходимый как для белков, так и для нуклеиновых кислот. Такая реакция, как N2 + ЗПг-> 2NПз, в газе требует гетерогенного катализатора, давления порядка 250 атм и температуры до 450°С (процесс Габера—Боша). В бактериях эта реакция идет с участием нитрогеназы — комплекса двух белков, один из которых содержит молибден и железо, а другой — только железо. Роль Мо является определяющей. Несмотря на то, что структура нитрогеназы пока еще мало изучена, с помощью качественных методов квантовой химии, основанных на теории поля лигандов, удалось выявить роль молибдена. Активация молекулярного азота N2 происходит, по- видимому, в комплексе Ме — N = N — Ме (Ме — металл). При этом связь NN в N2 из тройной превращается практически в единичную. Рентгеноструктурный анализ показал, что в модельных комплексах N2 с металлами длина связи NN равна 0,137 нм (длина связи N=N 0,110 нм, N=N 0,123 нм, N—N 0,144 нм). [c.218]

Уреаза - карбамидамидогидролаза - катализирует реакцию гидролиза мочевины на углекислый газ и аммиак. Название ферменту было дано, чтобы подчеркнуть его избирательное действие на мочевину [3). [c.211]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты реакция с аммиаком: [c.343] [c.241] [c.260] [c.381] [c.22] [c.292] [c.120] [c.89] [c.97] [c.98] [c.111] [c.124] [c.135] [c.15] [c.52] [c.246] [c.261] [c.527] [c.41] [c.143] [c.433]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология