Цистеин реакции группы

При синтезе пептидов, содержащих цистеин, ЗН-группу можно защитить, обработав хлоргидрат цистеина трифенилметилхлоридом. а) Напишите структурную формулу цистеина с защищенной тиогруппой и механизм реакции. [c.416]

Известные успехи достигнуты в изучении роли отдельных функциональных групп ферментов в биокаталитических реакциях (5Н-группы остатков цистеина, ОН-группы остатков серина, имидазольный цикл остатков гистидина, е-ЫН 2-группы остатков лизина и т. п.). Но поскольку ферментативный катализ, несомненно, не сводится к участию только этих групп, то такие успехи решают лишь часть основной задачи. [c.7]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Цистеин очень легко дегидрируется даже кислородо.м воздуха и превращается в цистин. Большое число качественных реакций, характерных для цистеина (реакция с порфириндином, нитропруссидом или щелочью и ацетатом свинца) специфичны для тиольной группы. [c.472]

Механизм действия сульфгидрильных протеаз — папаина, фпцина и бромелаина — принципиально аналогичен изображенному на рис. 6.3. В роли акцептора ацильной группы здесь выступает сульфгидрильная группа входящего в состав активного центра остатка цистеина. Об этом свидетельствуют данные, полученные при изучении действия химических ингибиторов и рН-зависимости каталитической реакции (группа с р/Са 8,4 появляется на стадии ацилирования, а не на стадии деацилирования), а также тот факт, что методами спектроскопии в ацил-ферменте была обнаружена сложная тиоэфирная связь. При замене воды на оксид дейтерия катализируемые папаином реакции проявляют значительный кинетический изотопный эффект следовательно, лимитирующей стадией является перенос протона. О химической природе группы, выступающей в роли общего основного катализатора, мы уже говорили выше. Поскольку сложные тиоэфиры легче взаимодействуют с аминами, чем с кислородными сложными эфирами, папаин является лучшим катализатором реакции транспептидации по сравнению с химотрип-сином. [c.146]

Рис. 9-15. Многие органические реакции ускоряются донорами или акцепторами протонов, т. е. обобщенными кислотами или основаниями. Активные центры ряда ферментов содержат функциональные группы аминокислотных остатков, принимающие участие в каталитических процессах в качестве доноров или акцепторов протонов. Здесь показаны некоторые из этих групп. —SH-rpynna принадлежит цистеину, имидазольная группа - гистидину.

Две последние аминокислоты интересны тем, что они, помимо амин-ной и карбоксильной групп, содержат другие функциональные группы серии — гидроксильную группу, а цистеин — сульфгидрильную——8Н) или тиогруппу (греч. thioп — сера). Наличие в серине и цистеине дополнительно групп ОН или 5Н увеличивает число реакций, к которым способны эти аминокислоты. Цистеин легко отдает при определенных условиях водород, и тогда две молекулы цистеина соединяются через атомы серы, образуя новую аминокислоту — ц и с т и н [c.27]

В состав активного центра ферментов входят кислотные или основные группы, находящиеся в необходимом для данного типа реакции состоянии ионизации. В состав каталитических центров большинства изученных ферментов в различном сочетании входят имидазол гистидина, флавины, тиоловая группа цистеина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, спиртовая группа серина, пиродоксалевая группа и некоторые другие. [c.505]

Из них с активными красителями способны реагировать гидроксильная группа серина и треонина, SH-rpynna цистеина, фенольная группа тирозина, ННг-группа лизина, гуанидиновая группа аргинина и NH-rpynna гистидина, см. также [80—83]. 100 кг шерсти содержат 108 экв спиртовой ОН-группы, 3 экв SH-группы, 26 экв фенольной ОН-группы, 16,3 экв ЫНа-группы и 5,3 экв NH-группы, способных вступать в реакцию с активными красителями. Из-за плотной кристаллической структуры натуральных белковых волокон краситель способен взаимодействовать только с аморфной зоной белка (то же наблюдается и при кра- [c.252]

При добавлении к раствору белка в концентрированной серной кислоте глиоксиловой кислоты появляется сине-фиолетовая окраска (реакция Адамкевича на триптофан). Присутствие серы в белке можно обнаружить по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании щелочного раствора белка с раствором ацетата свинца. Белки, содержащие остатки цистеина (сульфгидрильные группы), реагируют с нитропруссидом натрия в аммиачном растворе с образованием продукта, окращенного в красный цвет. [c.293]

Реакция на цистеин реакция Фоля) обусловлена гидролизом сульфгид-рильных групп —8Н в щелочной среде [c.50]

Связь между атомом углерода бензольного кольца и атомом азота концевой аминогруппы стабильна в условиях, используемых для гидролиза пептидных связей. Кроме того, в реакцию с ФДНБ вступают е-КНг-груп-па лизина, Н8-группа цистеина, ОН-группа тирозина и имидазольная группа гистидина. [c.59]

Атом серы с его нолярнзуемы.м (т. е. деформируемым) электронным об.ча-ком — один из лучших нуклеофилов, которые только известны, н цистеин, подобно сернну, может участвовать в некоторых биохимических реакциях. Кроме того, сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется с образованием дисульфида цистнна. [c.29]

Приведенная выще содержащая цистеин длинная углеводородная цепь образует мицеллы при содержании 0,003—0,05 моль/л константа скорости гидролиза /г-нитрофенилацетата в присутствии этого ПАВ соответствует реакции псевдопервого порядка. Это по-верхностно-активное вещество в 180 раз активнее, чем цетилтри-метиламмонийхлорид — мицеллообразующая система, не содержащая каталитических групп. [c.289]

Помимо а- и е-аминогрупп дансилхлорид вступает в реакцию с ОН-группами тирозина, 5Н-группами цистеина и имидазольными кольцами гистидина (два последних соединения неустойчивы при щелочных значениях pH), а также с аммиаком, растворенным в воде. При взаимодействии ДНС—С1 с аммиаком образуется дансилсульфо-намид (ДНС-ЫНг). При щелочных значениях pH, дансилхлорид подвергается гидролизу с образованием дансилсульфоновой кислоты (ДНС—ОН). После окончания реакции дансилирования модифицированный белок или пептид подвергают кислотному гидролизу. Боль- [c.148]

Образовавшийся тиосульфонат восстанавливается под действием фер-редоксинзависимой редуктазы. Наконец, от —S—5 -группы восстановленного переносчика сульфидная группа переносится прямо в образующуюся молекулу цистеина путем реакции -замещения, аналогичной реакции, описываемой в следующем абзаце. [c.133]

Необычный структурный элемент молекулы глутатиона — амидная связь, образованная взаимодействием аминогруппы цистеина и у-карбоксильной группы глутаминовой кислоты. Ее биологическое действие обязано присутствию тиольной группы и может быть проиллюстрировано реакцией с органическими гидроперекисями (детоксикация) — для удобства обозначим весь полипептидный фрагмент, исключая сульфгидрильную функцию, одной буквой С (схема 4.4.5). [c.84]

По-видимому, эта реакция является общей для О-амино-ацилсйлициловых кислот. Наличие бензольного кольца необходимо для того, чтобы реагирующие., группы находились в пространственной близости и реакция могла протекать в мягких условиях. Реакция не идет в случае р-оксимаслйной кислоты, серииа и производных цистеина. Однако применение трст-бу-тилата калия привело к успешной перегруппировке производных серина и треонина [296]. [c.246]

До недавнего времени считалось, что пептидная ЫН-СО-группа относительно инертна. Вследствие оттягивания электронов на кислород атом азота становится малоспособным к нуклеофильным реакциям, а водород — малоподвижным. Исследование пептидов и аминоацильных производных аминокислот, содержащих дополнительные функциональные группы, особенно таких, у которых они расположены в смежном положении, открыли новую страницу в области возможных превращений пептидов. Это относится в первую очередь к пептидам, содержащим цистеин и оксиаминокислоты, а также к пептидам длкарбоновых аминокислот. [c.505]

При каталитическом гидрировании в органических растворителях (уксусная кислота, спирты, ДМФ и др.) или в водно-органическои фазе с катализаторами (палладиевая чернь, палладий на угле или палладий на сульфате бария) наряду со свободным пептидом получаются не мещающие выделению толуол и диоксид углерода. Окончание выделения СО2 означает одновременно заверщение процесса отщепления. В том случае, если в пептиде присутствуют остатки цистеина или цистина, гидрогенолитического отщепления не происходит, но его можно проводить в присутствии эфирата трифторида бора [59] или 4 г-экв. циклогексиламина [60]. Такие же условия нужно соблюдать и при деблокировании в присутствии метионина. При восстановительном расщеплении натрием в жидком аммиаке [61] наряду с желаемым пептидом образуются 1,2-дифенилэтан и небольщие количества толуола углекислота же связывается в карбонат натрия. При работе по этому методу одновременно с бензилоксикарбонильным остатком отщепляются N-тозильная, N-тритильиая, S- и О-бензильные группы, а метиловые и этиловые эфиры частично переводятся в амиды. В качестве побочных реакций наблюдается частичное разрущение треонина, частичное деметилирование метионина, а также расщепление некоторых пептидных связей, например -Lis-Pro- и - ys-Pro-. [c.103]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

После проведения гидролиза белка полученную смесь аминокислот необходимо разделить и количественно проанализировать. Метод газо-жидкостной хроматографии привлекает своей быстротой и чувствительностью, в особенности метод хромато-масс-спек-трометрии [10]. Разумеется, необходимо перевести свободные аминокислоты в более летучие для ГЖХ производные и в этом состоит трудность. Большинство известных методов включает две реакции образование сложного эфира по карбоксильной группе и ацилирование аминогруппы. Крайне важно, чтобы обе реакции протекали практически нацело, а образовавшиеся производные можно быЛ о бы разделить. Несколько сотен опубликованных за последние 25 лет работ свидетельствуют о трудностях, которые при этом возникают. Карбоксильную группу обычно переводят в сложноэфирную, используя простые радикалы от метила до пентила, в то время как для защиты амино- или иминогруппы популярны iV-трифтораце-тильная и JV-гептафтормасляная группы, так как они позволяют проводить ГЖХ-анализ с высокой чувствительностью при использовании детектора электронного захвата. Трудности связаны с ацилированием гуанидиновой группировки аргинина и термолабильностью производных цистеина из-за реакций -элиминации. Обсуждаемая техника и соответствующая литература коротко изложены в обзоре [11]. [c.260]

Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

Цистеиновые протеиназы [65] очень сходны с сериновыми. Объектом большинства работ служил папаин. В настоящее время известна трехмерная структура этого фермента [66]. Папаин состоит из одной полипептидной цепи почти того же размера (212 остатков), что и у химотрипсина, с характерной глубокой впадиной , содержащей участок связывания субстрата. Папаин инактивируется иодуксусной кислотой, которая, как известно, алкилирует тиоловые группы. Так как шесть из семи остатков цистеина фермента связаны в дисульфидные мостики, в реакции принимает участие единственная свободная HS-rpynna цистеина-25. Имеется убедительное доказательство образования ацилфермент-ного интермедиата как и в случае химотрипсина, можно приготовить циннамоилпапаин. Последующий его гидролиз проходит без осложнений, вносимых на стадии ацилирования [67]. Более того, УФ-спектр ацилфермента, полученный в реакции папаина с тиоэфиром (42), соответствует ожидаемому спектру дитиоэфира (43) [68]. [c.498]

КИМ реакциям химотрипсина. Ацилирование, а тзкже алкилирование иодуксусной кислотой зависят от групп с кажущимися рКз 4,2 и 8,2 (колоколообразный профиль зависимости от pH), в то время как дезацилирование зависит только от остатка с рКа около 4. Возникает обоснованное и в этом случае справедливое заключение, что группа с больщим р/Са представляет собой Н5-группу остатка цистеина активного центра, который в процессе реакции ацилируется и поэтому отсутствует в ацилфер-менте. [c.499]

Такое разделение реакционной способности цистиновых остатков связано, по-видимому, с тем, что в реакции (8.1) участ-вуют цистиновые остатки, непосредственно контактирующие с ооверхностью ртутного электрода, а в реакции (8.2) участвуют, вероятно, удаленные от поверхности группы (по мнению Кузнецова,— находящиеся на расстоянии до 1 нм). При сравнении поведения белков с поведением низкомолекулярных соединений, содержащих группы 55 и ЗН (в частности, с цистином и цистеином), оказалось, что такого разделения реакций и высокой необратимости процесса для низкомолекулярных соединений не наблюдалось, поскольку расщепление каталитической волны связано с необратимой адсорбцией белка, конформационными [c.236]

В молекулах белка обнаружены три серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин и цистин), метаболически тесно связанные друг с другом. Благодаря наличию в составе цистеина высокореактивной 8Н-группы в тканях легко осуществляется ферментативная окислительно-восстанови-тельная реакция между цистеином и цистином . [c.453]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеин реакции группы: [c.260] [c.223] [c.253] [c.47] [c.354] [c.215] [c.315] [c.106] [c.133] [c.188] [c.252] [c.269] [c.269] [c.293] [c.343] [c.485] [c.229] [c.265] [c.280] [c.566] [c.384]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология