Миграция электрона в белках

Таким образом, эти расчеты свидетельствуют о невозможности существования собственной электронной (или дырочной) проводимости в белках. Однако следует обратить внимание на то, что эти работы ни в коей мере не исключают возможности миграции электрона в белковых молекулах. Известно, что белки во влажном состоянии характеризуются большим значением диэлектрической постоянной [170], а а-спирали имеют большой собственный дипольный момент [681]. Это создает весьма благоприятные условия для возникновения примесной проводимости. Следует иметь также [c.293]

Обобществленные зоны энергии имеют место лишь в кристалле, т. е. в системе из упорядоченно расположенных и повторяющихся однотипных частей. Их существование возможно, нанример, в кристаллическом белке. Работой А. Т. Вартаняна было показано, что в кристаллах органических красителей, состоящих из однотипных молекулярных ионов красителей, действительно имеет место общая энергетическая зона электронной проводимости. Но поглощения света кристаллом еще недостаточно для перевода в эту зону электрона от молекулы красителя. Необходимо подведение дополнительной энергии тепловой активации, эквивалентное 10 ккал./моль, чтобы осуществить переход электрона в зону проводимости и миграцию в ней. Следовательно, даже в случае такой легко возбуждаемой системы требуются значительные кванты энергии, ориентировочно 50 ккал./моль, для того чтобы достичь зоны проводимости. Для биологических объектов, не обладающих поглощением в видимой области спектра, энергии, требующиеся для миграции электронов в виде тока проводимости, должны быть еще более значительными следовательно, такой процесс фактически неосуществим даже в кристаллическом белке. [c.349]

На основании этих экспериментальных фактов следует признать, что гипотеза о миграции электронов в белке, подобно полупроводнику, лишена основания. [c.356]

Миграция электрона в белках [c.204]

Глубокое понимание процессов миграции электронов в белках до сих пор еще не достигнуто. К настоящему времени получены экспериментальные доказательства существования внутримолекулярного переноса и предложены различные его механизмы. [c.204]

Вопрос о механизме миграции энергии пока еще слабо выяснен, может быть, за исключением, полупроводниковых тел. Мы точ Ьо не знаем, как мигрирует энергия по большим молекулам, в частности по макромолекулам белка, так же как не ясны формы ее миграции по металлическим поликристаллам. Здесь мы неизбежно вступаем в область лишь более или менее достоверных догадок. В порядке рабочей гипотезы можно думать, что миграция энергии происходит по экситонному. типу, т. е. путем эстафетной передачи зонно-электронного возбужденного состояния по кристаллу от одного активного центра к другому. Принять передачу энергии через колебания самой решетки труднее, так как они слишком легко рассеивал - бы энергию в окружающую среду. Примером электронной активации центра может служить возбуждение палладия, пере водящее его из структуры 4(8 р с1 °). с замкнутой 18-электронной оболочкой в структуру 5 с затратой энергии 0,8 эв (т. е. 18 ккал на атом) и с приобретением двух неспаренных электронов, т. е. двух химических валентностей в этом виде палладий обычно проявляет себя как элемент и как катализатор. [c.58]

В последнем разделе собрано несколько статей, посвященных изучению водородных связей в биологических объектах. В частности, первая из этих статей представляет собой обзор исследований миграции зарядов в белках как при протонном, так и при электронном механизме миграции водородные связи играют существенную роль. [c.6]

В плане обсуждаемой проблемы интересно рассмотреть некоторые работы, посвященные электронному парамагнитному резонансу в облученных белках. Изучению ЭПР белков и родственных им веществ посвящено очень много работ отечественных и зарубежных авторов, и в рамках настоящего обзора невозможно и нецелесообразно их излагать. Остановимся лишь на некоторых из них, которые, по нашему мнению, являются важными для выяснения возможности миграции заряда в белке. [c.300]

Внутримолекулярная подвижность биополимеров (белков), рассмотренная в предыдущих главах, в обычных условиях носит самопроизвольный характер и обусловлена тепловым движением. Однако изменение электронного состояния белка вызывает в нем определенные конформационные переходы. Они происходят в направлении достижения нового равновесия и минимума энергии, которое соответствует измененному электронному состоянию макромолекул. Ниже будут рассмотрены основные электронные свойства биополимеров. Особое внимание уделяется механизмам миграции энергии возбуждения и переноса электрона в связи с функциональной активностью белков. [c.352]

Молекулярные механизмы биологических процессов во многом обусловлены электронными свойствами макромолекул. Как было показано, изменение электронного состояния одного участка (активный центр) белка дает начало последовательным и направленным конформационным превращениям, захватывающим большие области в макромолекуле (см. 1 гл. X). Теперь будут рассмотрены физические механизмы процессов трансформации электронной энергии в биоструктурах. Особое значение в биологических процессах имеют миграция энергии электронного возбуждения и транспорт электронов. [c.372]

Как будет показано ниже (см. гл. ХХУП), характер распространения и тушения возбуждения в фотосинтетической светособираюш ей матрице в ряде случаев суш е-ственно зависит от температуры. Как правило, в биологических объектах характер влияния температуры на процесс миграции энергии, в основном, определяется зависимостью конформационного состояния белкового носителя от температуры. С температурой меняется расстояние и взаимная ориентация фиксированных на белке хромофорных групп, которые непосредственно передают энергию возбуждения (молекулы хлорофилла в фотосинтетической мембране, ароматических аминокислот в белке). При этом происходит изменение характера (энергии) взаимодействия хромофорных групп. С температурой меняется и характер релаксационного процесса в белке, который непосредственно влияет на соотношение скоростей колебательной релаксации и миграции энергии электронного возбуждения. Эти факторы в совокупности могут менять также и самый механизм миграции электронного возбуждения. [c.407]

Дополнительное доказательство существования миграции электрона вытекает из сравнения реакций СО и е с белками, содержащими дисульфиды. Анион-радикал Og не восстанавливает дисульфиды рибонуклеазы А, но восстанавливает дисульфиды денатурированной рибонуклеазы А 11371. Так как, с другой стороны, гидратированный электрон образует дисульфид анионы после реакции с нативной рибонуклеазой А, отсюда можно предположил, , что в отличие от мягкого восстановителя СО " способен быстро мигрировать от поверхности белка к глубоко расположенным ди-сульфидпым мостикам. [c.205]

Гипотезы о специфических зонах проводимости в биоструктурах. Идея о существовании специфических цепей передачи энергии в биоструктурах, о которых упоминалось в работе [75], не нова. По-видимому, одними из первых высказали мысль о миграции электронов в комплексах хлорофилла и генах по специфическим зонам Мёглих и Шён [95]. Эта идея была поддержана Р. Иорданом [69], однако, наиболее четкое выражение она получила у А. Сцент-Дьердьи [127]. В то время только ставился вопрос о рассмотрении биологических структур в качестве твердых тел и о применимости к ним подходов, развитых в физике твердого тела, в частности, зонной теории полупроводников. Согласно Сцент-Дьердьи, многие явления, известные в биологии, можно объяснить с позиции зон проводимости. В частности, предположение об общих энергетических уровнях дает простой ответ на вопрос, как энергия распада АТР может быть сообщена большому числу молекул, участвующих в мышечном сокращении. Другой вопрос, как белки окисления взаимодействуют друг с другом, станет понятным, если мы предположим, что один фермент связан с другим различными энергетическими уровнями, и электрон двигается не прямо от одного вещества к другому, а внутри соответствующей энергетической зоны и может переходить на более низкий энергетический уровень и отдавать энергию только там, где она требуется, чтобы совершить работу . Эта выдержка из статьи [127] показывает привлекательность представлений о зонах проводимости для объяснения биологических явлений. [c.49]

Обнаружение промежуточных активных состояний при механоинициировании позволило предположить, что при дальнейшем преобразо-вании этих состояний акт механокрекинга может привести к разрыву не только наиболее слабых связей, и не только в основной цепи. В результате могут отщепиться низкомолекуляр-/ные продукты, не являющиеся мономерами. Вероятно, этому способствует не только возникновение первичного полирадикального активного состояния, последующая миграция неспаренных электронов, изомеризация свободных радикалов, но и перераспределение подведенной механической энергии по связям, отличное от предсказываемого элементарными представлениями о локализации этой энергии на некоторых главных валентных ювязях. Такая возможность предполагалась ранее но доказательства были получены значительно позже. Например, анализом спектров ЭПР продуктов виброизмельчения различных полимеров при низких темьературах показано что свободный радикал в случае целлюлозы возникает на С5, при деструкции полиэтиленоксида — на С, а не на О, т. е. механокрекинг идет по С— С-, а не С—О-свя-зям при деструкции вулканизатов механокрекинг идет по С-С-, а не по С—8-связям и т. д. Однако при наличии С—5 —С-связей непосредственно рвется до 30% 5—5-связей, а 70% рвется за счет миграции на 8 неспаренного электрона, возникающего при обрыве связи С—С. При деструкции белков вместо ожидаемого обрыва по N—С-связям фиксируется первичный радикал типа [c.20]

Нз всего сказанного ясно, что электрохимическое поведение белковых макромолекул весьма сложно и не может быть описано простыми формулами и константами. Одпако, невзирая на ото, электрохимическими свойствами белков широко пользуются на практике для их фракционирования п идентификации с помощью электрофореза — миграции заряженных макромолекул в электрическом поле. Важнейшей константой белка, определяемой с помощью электрофореза, является пзоэлектрическая точка — значение pH, при котором суммарный заряд белка равен нулю и белок пе движется в электрическом поле. Ясно, что прп этом белок не пе11трален, а несет равное количество плюс- н мпнус-ионов, т. е. является многозарядным цвиттерионом. При pH выше пзоточкн белок заряжен отрицательно, т. е. ведет себя как аннон, а при рН<рН заряжен положительно и движется к катоду. Максимальный заряд белковых частиц при крайних значениях pH составляет часто несколько десятков электронных зарядов. [c.125]

В 1941 г. А. Сент-Дьорди [31] высказал предположение об электронном механизме миграции энергии, проводя аналогию между белками и металлами. Однако элементарные расчеты и экспериментальные факты по термоэлектропроводности белковых пленок и спектрам фосфоресценции белков показали, что соответствующие зоны проводимости белковых структур, если они существуют, должны лежать, по крайней мере, на [c.307]

Отдельная группа исследований ведется Ю. С. Лазуркииым совместно с А. Ф. Усатым и посвящена действию излучений на биополимеры. Здесь основным средством исследовапия является электронный парамагнитный резонанс, спектры которого изучаются непосредственно в процессе облучения препаратов аминокислот, пептидов и белков быстрыми электронами от электростатического генератора [321]. В этих работах исследованы причины явления насыщения концентрации радикалов и показано, что на/сыщение обусловлено уничтожением радикалов под действием излучения. Одновременно изучены закономерности миграции энергии при облучении полипептидов и белков. [c.347]

Одним из первых сообщений о миграции энергии электронного возбуждения в белке были опыты по фотодиссоциации карбомиоглобина — комплекса СО-миоглобина (А. Касперс, М. Бюхнер, 1947). Под действием света в присутствии кислорода происходило отщепление СО от карбомиоглобина с образованием оксимиоглобина [c.372]

Следует обратить внимание на возможное влияние белка на процессы флуоресценции пигментов. Наличие различных форм пигментов с разными максимумами флуоресценции может быть связано с участием белковых компонент в релаксационных электронно-колебательных взаимодействиях, сопровождающих флуоресценцию (гл. X). В этом случае модификация белка в фотосинтетических мембранах может оказывать регуляторное воздействие на миграцию энергии как за счет изменения межпигментных расстояний и взаимной ориентации, так и за счет более тонкого влияния на внутримолекулярные релаксационные процессы, и тем самым на соотношение полос флуоресценции и поглощения пигментов в пигмент-белковых комплексах. [c.306]

Действительно, в зрительном хромопротеиде насекомых условия для эффективной миграции энергии по индуктивно-резонансному механизму благоприятны спектр флуоресценции триптофанилов белка (>ктах= = 330- 350 нм) сильно перекрывается спектром поглощения хромофора (Ятах=350 нм). На эффективную миграцию энергии с белка на хромофор в зрительном хромопротеиде указывают и прямые измерения. В спектрах действия фоторецепции белоглазого мутанта мухи, измеренных Голдсмит и Фернандесом, обнаруживаются два максимума, один из которых принадлежит белку. Тем не менее независимо от того, каким путем возникает электронно-возбужденное состояние хромофора — при поглощении света самой хромофорной группировкой или за счет миграции с белкового носителя,— [c.150]

В белках, из чего следует, что только небольшая доля Еа51битых из триптофана электронов захватывается цистином и поэтому дисульфидные аддукты не могут быть главным интермедиатом в реакции фотолиза дисульфидных связей. Найдено и другое объяснение значительному различию квантовых выходов фотолиза цистина в растворе и белке. Согласно Диксону и Гранту, в белках протекает не миграция сольватированного электрона к цистину, а имеет место лишь торможение рекомбинации радикальных продуктов цистина. [c.266]

Итак, отправной точкой всей фотобиологии является свет, поглощенный молекулами биосубстрата и переведший их в электронно-возбужденное состояние. Электронно-возбужденные состояния возникают либо в результате поглощения кванта света самой молекулой (прямое возбуждение), либо вследствие миграции энергии от соседних молекул (косвенное возбуждение). Миграция энергии увеличивает поперечное сечение биологически активного поглощения (точнее, элементарного акта фотобиологической реакции), как это наблюдается, например, при фотосинтезе, где многие молекулы-светосборщи-ки работают на одну молекулу. реакционного центра. В других случаях миграция энергии выполняет защитную функцию. Например, перенос энергии от нуклеотидов ДНК к тирозину белков в хроматине снижает эффективность повреждающего действия УФ-света на геном,— [c.366]

Отмечается, что вероятными участниками рассматриваемых процессов быстрой поляризации среды являются молекулы связанной воды как в ближайшем окружении реакционного центра, так и в структуре взаимодействующей группы белка, с его легкими полярными группами. Предполагается, что легкие полярные группировки в структуре реакционного центра, содержащие атомы водорода, могут эффективно акцептировать часть диссипируемой энергии и на этапах миграции энергии к фотоак-тивному пигменту и в ходе непосредственнного разделения зарядов и переноса электронов в О-полосу поглощения бактериохлорофилла. [c.157]