Структура аминокислот и пептидов

В развитии структурных исследований белка большую роль сыграло изучение структуры аминокислот, пептидов и полипептидов, которое позволило установить основные стереохимические законы для остова полипептидной цепи. Мы рассмотрим вначале именно эти исследования, так как современные представления о вторичной структуре белка в большой мере опираются на их результаты. [c.536]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ [c.536]

Было обнаружено, что в кристаллической структуре аминокислот и пептидов осе пептидные и концевые СО, МН, ЫНз- , СОО -группы, [c.538]

Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возможным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структурным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы и межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках расположения а-углер одных атомов и добиваясь при этом полного насыще- ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи- [c.539]

Число и последовательность связанных в пептид аминокислот называют первичной структурой. Для пептида с известной последовательностью формулу записывают, соединяя символы аминокислотных остатков черточками. Наконец, различают собственно пептид, например Ala-Ser-Asp-Phe--Gly и фрагмент -Ala-Ser-Asp-Phe-uly- (с черточками при концевых аминокислотах). Если часть последовательности пептида еще не известна, то аббревиатуры соответствующих аминокислот, разделенные (запятыми) указывают в скобках [c.86]

Кажущиеся величины, ожидаемые в боковом радикале линейного пептида. Таблица структур аминокислот приведена в разд. 23.2 1. [c.457]

Структуры этих с.иожных веществ часто пишут, используя сокращенные названия (табл. 24.1) аминокислот. В этих формулах стрелки обозначают связи, идущие от карбонильной группы одной единицы к аминогруппе второй. Если нет иного указания, подразумевается, что амидные связи принадлежат к типу, указанному ниже. На рис. 24.2 показаны структуры типичных пептидов. [c.539]

Первый том посвящен молекулам, образующим химическую основу живой природы. Последовательно рассмотрены следующие вопросы роль воды в организме, структура и функции аминокислот, пептидов, белков, ферментов, витаминов, микроэлементов, углеводов и липидов. Предназначена для биологов разных специальностей, медиков, а также студентов и всех лиц, интересующихся молекулярными основами процессов жизнедеятельности. [c.4]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Рамачандран и его сотрудники [2—4], проанализировав большой экспериментальный материал по структурам аминокислот, пептидов и подобных соединений, нашли типичные расстояния между атомами, соответствующие самым близким [c.100]

Наиболее богатая информация может быть получена в случае совершенных монокристаллов. Их рентгеновская дифракционная картина состоит из небольших четких пятен. Если молекулы исследуемого вещества достаточно малы, то удается точно определить взаимное расположение их атомов. На основании этих данных делают выводы о форме молекулы, длине химических связей и углах между связями. Из множества примеров, которые можно привести, упо.мянем определение структуры аминокислот, пептидов [1], комплексов металлов с пептидами [2] и витамина В12 [3]. [c.490]

Синтетические структуры на основе порфиринов, содержащие донорно-акцешорные заместители (аминокислоты, пептиды, хиноны), являются удобными моделями для изучения направленного переноса энергии и электронов в природных фотосинтетических процессах. Они могут быть использованы как катализаторы окисления органических субстратов и могут служить объектами исследования механизмов каталитических актов ферментных систем. [c.154]

В издании рассмотрены все основные классы природных соединений, для которых приведены кпассификации, особенности молекулярной структуры, таблицы типичных представителей, схемы характерных химических реакций, значимые медико-биологические свойства, пути биосинтеза, природные источники При создании книги использована оригинальная литература по 2000 год вкпючительно Содержание книги отражено в 13 главах Введение, Простейшие бифункциональные природные соединения. Углеводы, Аминокислоты, пептиды и белки. Липиды жирные кислоты и их производные, Изопреноиды-1, Изопреноиды-И, от сесквитерпенов до политерпенов. Фенольные соединения. Алкалоиды и порфирины. Витамины и коферменты, Антибиотики, Разные группы природных соединений, Металло-знзимы, Предметный указатель [c.2]

Максимальное насыщение водородных связей в кристаллической структуре аминокислот и пептидов — один из экопериментально установленных законов. [c.538]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]

Аминокислоты, пептиды и нуклеиновые основания (НО) участвуют практически во всех процессах, происходящих в живом организме. Целый ряд лекарственных препаратов, в частности антибиотиков и противораковых средств, содержит пиримидиновые нуклеиновые основания и ароматические кольца аминокислот. Известно, что действие многих лекарств основано на явлении прослаивания (интер-каляции) ароматических колец АК между плоскостями НО в спиральной структуре ДНК. Кроме того, изучение взаимодействий аминокислот и пептидов с нуклеиновыми основаниями в водных растворах представляется перспективным в качестве модельного для исследования таких фундаментальных биохимических реакций, как взаимодействие пептид-нуклеиновая кислота. [c.234]

Для toro чтобы выяснить структуру данного пептида, необходимо знать следующее а) какие аминокислоты входят в состав молекулы б) сколько аминокислот каждого вида имеется в молекуле в) в какой последовательности связаны они в цепи. [c.1047]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в 3-клетках панкреатических островков из своего предшественника проинсулина, впервые выделенного Д. Стайнером в 1966 г. В настоящее время не только выяснена первичная структура проинсулина, но и осуществлен его химический сгштез (см. рис. 1.14). Проинсулин представлен одной полипептидной цепью, содержащей 84 аминокислотных остатка он лишен биологической, т.е. гормональной, активности. Местом синтеза проинсулина считается фракция микросом 3-клеток панкреатических островков превращение неактивного проинсулина в активный инсулин (наиболее существенная часть синтеза) происходит при перемещен проинсулина от рибосом к секреторным гранулам путем частичного протеолиза (отщепление с С-конца полипептидной цепи пептида, содержащего 33 аминокислотных остатка и получившего наименование соединяющего пептида, или С-пепти-да). Длина и первичная структура С-пептида подвержена большим изменениям у разных видов животных, чем последовательность цепей А и В инсулина. Установлено, что исходным предшественником инсулина является препроинсулин, содержащий, помимо проинсулина, его так называемую лидерную, или сигнальную, последовательность на N-конце, состоящую из 23 остатков аминокислот при образовании молекулы проинсулина этот сигнальный пептид отщепляется специальной пептидазой. Далее молекула проинсулина также подвергается частичному протеолизу, и под действием трипсиноподобной протеиназы отщепляются по две основные аминокислоты с N- и С-конца пептида С—соответственно дипептиды Apr—Apr и Лиз— —Apr (см. рис. 1.14). Однако природа ферментов и тонкие механизмы этого важного биологического процесса—образование активной молекулы инсулина окончательно не выяснены. [c.268]

Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

Конфигурация асимметрического центра аминокислот имеет существенное значение для проявления биологической активности как самих аминокислот, так и более крупных молекул, в состав которых входят аминокислоты. Оптическая чистота остатков аминокислот сильно сказывается на биологических свойствах олиго- и полимерных соединений, мономерами которых служат остатки аминокислот (эти соединения называются пептидами). Многие лекарственные формы пептидной природы получают, модифицируя природный пептид О-аминокислотами с целью пролонгирования действия препарата, так как пептиды с О-аминокислотами становятся менее подверженными разрушающему действию пептидаз, "узнающих" только остатки Ь-аминокислот. Введение 0-а]Ушнокис-лоты в пептид может, в зависимости от места модификации, пролонгировать активность или уничтожить её, а в ряде случаев такое изменение структуры сообщает пептиду новую биологическую активность. [c.39]

Природные высшие олигопептиды и полипептиды, как правило, имеют тривиальные названия. Для краткости структура низкомолекулярных пептидов чаще изображается с помощью трехбуквенных обозначений однобуквенные обозначения в этом случае не используются, поскольку они в меньшей степени ассоциируются с названиями соответствующих аминокислот. Вышеупомянутый трипептид в трехбуквенных обозначениях выглядит следующим образом Ьеи-А1а-Н18. Отсутствие Стереодескриптора перед аминокислотными остатками однозначно указывает на природную Ь-конфигурацию для В-аминокислот в пептидной последовательности их конфигурация должна быть указана. Замещенные амино-или карбоксильная группа концевых аминокислот пептидной последовательности обозначают добавлением символа соответствующего заместителя, например, Лс-Ьу8-01у (Л -ацетиллизилгли-цин) или 01у-8ег-0Ме (метиловый эфир глицилсерина). Обозначения защитных групп концевых функций указаны в табл. 47 9. [c.315]

Расшифровка первичной структуры многих пептидов послужи-стимулом для развития работ по их синтезу. Сложность теза пептидной макромолекулы связана с необходимостью спечения строго определенной последовательности аминокис-Учитывая бифункциональность аминокислот, даже в простей-м случае сочетания двух компонентов, например аланина шлина, можно получить четыре пептида. [c.357]

Принципы метода изложены на рисунке 79. Аминокомпонент пропускается через колонки с пааимериыми активированными эфирами различных защищенных аминокислот в заданной последовательности, определяемой структурой синтезируемого пептида. Если в качестве носителя используется полимер на основе полиэти.аенгликоля, получаются растворимые полимерные активированные эфиры (М. Муттер, 1977), [c.148]

Антибиотики рассматриваемой группы объединяет одинаковый план строения молекулы. В ее основе лежит пептид из 5-6 аминокислот, большинство из которых имеют необычную (небелковую) структуру. С-концевая аминокислота содержит серу в составе битиазольной или тиазолтиазолидиновой группировки и является основным хромофором молекулы. Пептид гликозилирован по имеющейся в нем гидроксильной группе оксигистидина общим для всех антибиотиков дисахаридом и амидирован на С-конце другим обязательным структурным элементом молекулы — так называемым концевым амином. Строение этого амина, однако, различно для входящих в данную группу антибиотиков. Большинство из них несколько отличается друг от друга также деталями структуры аминокислот, входящих в пептидную цепь, но строение [c.187]

Сведения о последовательности а-аминокислотных остатк цепи могут быть получены в результате постепенного, шаг за гом, отщепления аминокислот с одного из концов цепи с после щей идентификацией отщепленной а-аминокислоты. Такие мето настоящее время существуют, и с их помощью установлена пе ная структура многих пептидов и белков. [c.416]

Аминокислоты и пептиды. Метод масс-спектрометрии можно с успехом применять для установления структуры аминокислот и пептидов. На первый взгляд это кажется удивительным, так как хорошо известно, что такие соединения нелетучи однако после превращения их в этиловые эфиры (сложные) и нолиимипоспирты (эти реакции можно легко провести в микромасштабе) получаются достаточно летучие соединения [11, 15]. [c.343]

У Крама и Хэммонда основной скелет учебника — реакции, их систематика и механизм, образование и разрыв химических связей, в особенности связей с углеродом, а собственно систематический материал органической химии — соединения, их родственные связи и т.д. — сообщается попутно и поэтому эпизодичен. Лишь некоторые большие группы соединений сконцентрированы в шести специальных главах (22—27). Это гетероциклы (в весьма лаконичном, чтобы не сказать поверхностном, изложении), углеводы и фенольные соединения растительного происхождения, аминокислоты, пептиды и алкалоиды, липиды, терпены и стероиды, полимеры, углеводороды нефти. Как видно, эти главы, посвященные отдельным группам соединений, носят выборочный характер и объединяют иногда непривычно разнородный материал — аминокислоты и пептиды с алкалоидами, углеводы с фенольными продуктами и т. д., используя те или другие линии логической связи разных групп веществ, которые всегда можно найти в органической химии — в первом случае, например, биогенез алкалоидов из аминокислот. Главы эти не могут содержать сколько-нибудь систематического материала, имея более чем скромный размер, однако в них приводятся очень свежий и интересный материал, причем сосредоточивается внимание в большей степени на новом и отбрасывается старое. Так, в разделе об алкалоидах подробно рассмотрено исследование строения хинина и цинхонина и дан исключительно громоздкий синтез резерпина, и, в сущности, этим исчерпывается раздел. В гл. 23 среди прочего материа.да о веществах, родственных сахарал , приводятся структуры стрептомицина, тетрациклина, левомицетина, но бегло и без доказательств. Хотя и эти главы (22—27) читаются с интересом, их роль чисто иллюстративная и весь центр книги сосредоточен на предыдущих главах, после необходимого фундамента (гл. 1—8) посвященных реакциям. Поскольку такое изложение ново, оно интересно отнюдь не только для начинающего изучать органическую химию. Книгу с интересом прочтет и взрослый химик. Этот интерес усугубляется тем, что подбор реакций очень свежий и здесь нашли место многие новые реакции крупного значения. Особенно важно то, что воедино систематически собраны по признаку механизма реакции, которые в обычном изложении оказываются резбросанными по курсу. Механизму реакций уделяется то пристальное внимание, которое характерно для нынешнего этапа развития органической химии. В связи с этим и стереох1Шии течения реакций уделяется большое место. Таким образом, этот раздел книги представляет собой наибольшую ценность независимо от того, действительно ли такое построение с педагогической стороны наиболее целесообразно. Сомнение в этом закрадывается на том основании, что нри таком изложении физиономия химического индивидуума расплывается и [c.5]

Говоря о применении малолинейчатой масс-спектрометрии в качественном анализе, нельзя не упомянуть о фотоионизации, позволяющей в весьма мягких условиях получить масс-спектр соединений в близпороговой области. Так, исследование цис- и трансизомеров 4-третбутилциклогексанона [730] при энергии фотонов 21,2 эв позволило получить весьма интересные данные, связывающее структуру конфорМеров с величиной пика Mi и (М—H2Q)i [731, 732]. Фотоионизационным методом исследовались аминокислоты, пептиды и другие сложные высокомолекулярные систему, имеющие большое значение для химии природных соединений [733]. [c.296]

Основы метода. Сайндж [10] показал, что сырой картофельный крахмал может быть употреблен в качестве неподвижной водной фазы. Если подвижной фазой служит водонасыщенный н-бутиловый спирт, то аминокислоты и пептиды двигаются на такой крахмальной колонке в виде резко очерченных полос в порядке, определяемом нх коэфициентами распределения между водой и н-бутиловым спиртом. Разделение аминокислот и пептидов на фракции может быть прослежено, если пропускать 0,5 д эфирный раствор нингидрина через проявленную /т -бутило-вым спиртом колонку. Эта реакция, как указывает Сайндж, позволяет различать аминокислоты от пептидов, так как окрашиваются только аминокислоты пептиды не дают окраски до нагревания. Хроматограмма на крахмале оказалась пригодной для разделения частичных гидролизатов белка, что очень важно для решения вопросов о структуре белка. [c.389]

Книгу Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков , написанную рядом авторов под общей редакцией известных специалистов в области химии белка А. Нидервайзера и Г. Патаки, можно отнести к числу наиболее удачных методических пособий по исследованию пептидов и белков, поскольку она хорошо отражает современный уровень и тенденции в рассматриваемой области. Изложенный в книге материал касается как традиционных, классических, методов анализа, так и ряда новых приемов, широко используемых в последних работах по структуре белков. [c.4]

Очень важной характеристикой структуры любого полимера является природа связей, соединяющих мономерные звенья. В 1902 г. Гофмейстер и Фишер независимо друг от друга высказали предположение о том, что белки синтезируются в результате образования вторичных амидных связей между а-карбоксильными группами и а-аминогруппами соседних аминокислот. Такие связи называют пептидными связями, а структуры, возникающие в результате образования пептидных связей между остатками аминокислот,— пептидами. Пептид, содержащий два аминокислотных остатка, называют дипептидом пептид, содержащий три остатка, — трипептидом и т. д. Нин е в качестве примера приведена структурная формула тетрапеи- [c.49]

Одним нз основных объектов хрОхматографии на бумаге явились с самого начала различные аминокислоты, пептиды и белки. На примере разделения аминокислот была разработана техника распределительной хроматографии отбор проб для анализа, получение и проявление хроматограммы, состав растворителей, и установлена определенная зависимость между структурой аминокислоты и их хроматографическими характеристиками при различном химическом составе и соотношении растворителей в их смеси. Было изучено разделение различных производственных аминокислот, комплексных соединений с катионами металлов, определение аминокислот в микробиологическом материале, после гидролиза, в растительном материале, в тканях животных, в крови, плазме, сыворотке крови, кровяных тельцах, моче, лимфе, эксудатах, спинномозговой жидкости, жидкости глазной камеры, желудочном соке, сперме, молоке, в органах, мускулах, в насекомых, животных, хромозомах, нуклеопротеинах, гисто-нах, протаминах, кератине, при различиях в группах крови и в других объектах. Хроматография помогла также при изучении энзиматических реакций и метаболизма аминокислот, галогени-рованных аминокислот и в других случаях. [c.202]

Кристаллизация и кристаллические структуры. 9. Электрические и магнитные явления. 10. Спектры и некоторые другие оптические свойства. 11. Радиационная химия и фотохимия, фотографические процессы. 12. Ядерные явления. 13. Технология ядерных превращений. 14. Неорганическая химия и реакции. 15. Электрохимия. 16. Аппаратура, оборудование заводов. 17. Промышленные неорганические продукты. 18. Экстрактивная металлургия. 19. Черные металлы и сплавы. 20. Цветные металлы и сплавы. 21. Керамика. 22. Цемент и бетон. 23. Сточные воды и отбросы. 24. Вода. 25. Минералогическая и геологическая химия. 26. Уголь и продукты переработки угля. 27. Нефть, нефтепродукты и родственные соединения. 28. Детонирующие и взрывчатые вещества. 29. Душистые вещества. 30. Фармацевтические препараты. 31. Общая органическая химия. 32. Физическая органическая химия. 33. Алифатические соединения. 34. Алициклические соединения. 35. Неконденсированные ароматические системы. 36. Конденсированные ароматические системы. 37. Гетероциклические соединения (с одним гетероатомом). 38. Гетероциклические соединения (более чем с одним гетероатомом). 39. Элементоорганические соединения. 40. Терпены. 41. Алкалоиды. 42. Стероиды. 43. Углеводы. 44. Аминокислоты, пептиды, белки. 45. Синтетические высокомолекулярные соединения. 46. Краски, флуоресцентные отбеливающие агенты, фотосенсибилизаторы. 47. Текстиль. 48. Технология пластмасс. 49. Эластомеры, включая натуральный каучук. 50. Промышленные углеводы. 51. Целлюлоза, лигнин и др. 52. Покрытия, чернила и др. 53. Поверхностно-активные вещества и детергенты. 54. Жиры и воска. 55. Кожа и родственные материалы. 56. Общая биохимия. 57. Энзимы. 58. Гормоны. 59. Радиационная биохимия. 60. Биохимические методы. 61. Биохимия растений. 62. Биохимия микробов. 63. Биохимия немлекопитающих животных. 64. Кормление животных. 65. Биохимия млекопитающих животных. 66. Патологическая химия млекопитающих. 67. Иммунохимия. 68. Фармакодинамика. 69. Токсикология, загрязнение воздуха, промышленная гигиена. 70. Пищевые продукты. 71. Регуляторы роста растений. 72. Пестициды. 73. Удобрения, почвы и питание растений. 74. Ферментация. [c.50]

Способностью снижать энергию активации обладают и мик-роигольчатые линейные эмиттеры, используемые в ионных источниках с десорбцией образца в сильном электрическом поле. Анализируемое вещество в виде раствора, концентрация которого обычно составляет 10 мкг/мл, наносят на поверхность эмиттера. Температура источника ионов не превышает 100—150 °С. Испарение вещества с поверхности графитированных игольчатых вольфрамовых эмиттеров с дальнейшей химической ионизацией (ЫНз при получении положительных ионов и СНгСЬ при получении отрицательных ионов) использовали при исследовании структуры витаминов, пептидов, аминокислот, различных масел, порфиринов, сахаров [169]. Эффективность процесса испарения несколько снижается для высокополярных соединений, > молекулы которых склонны к ассоциации на неактивных поверхностях [160]. [c.139]

Обсудим последовательные стадии определения первичной структуры небольшого пептида для белка эта процедура аналогична, но более громоздка. Сначала необходимо выяснить, какие аминокислоты находятся на концах цепи. Обратите внимание, что на рис. 40.1 одна концевая аминокислота содержит свободную а-аминогруппу, а другая концевая аминокислота — свободную а-карбоксильную группу. Эти аминокислотные остатки называют соответственно М-концевым и С-концевым. В соответствии с методикой, разработанной Сенджером в его работе с инсулином, сначала используется 1-фтор-2,4-динитробензол, который образует стабильное динитрофенильное производное с Ы-концевым остатком. После кислотного гидролиза модифицированная аминокислота отделяется и идентифицируется. Определение С-концевого остатка можно провести с помощью осторожной обработки ферментом карбоксипептидазой, которая специфически катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи, отщепляя от полипептидной цепи единственную аминокислоту. Существуют также и другие методы определения Н- и С-конце-вых аминокислотных остатков, но два описанных являются наиболее распространенными. [c.374]

На основе оведений о строении аминокислот и химической формулы белношой молекулы можно составить некоторые представления обо всех уровнях ее пространственной организации и факторах, определяющих их. Так, в результате анализа экспериментальных данных по структурам аминокислот и пептидов были с дела-ны определенные выводы о строении остова полипептидных цепей, о размерах амидных групп — звеньев полипептидных цепей (см. рис. 1). Это в свою очередь позволило теоретически рассмотреть различные способы насыщения водородных связей между пептидными группами и предсказать ряд вторичных структур (спиральных и р-растянутых [c.4]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология