Альбумины зерна,

В зерне найдены альбумины — белки, растворимые в воде глобулины— белки, растворимые в слабых (3—10%-ных) растворах нейтральных солей, а некоторые из них — в слабых (0,2%-ных) растворах кислот проламины — белки, растворимые в 60—80%-ных [c.18]

Расположение дисульфидных мостиков выявляет эволюционные связи. Многие белки, в частности внеклеточные, содержат дисульфидные мостики, ковалентно связывающие удаленные части полипептидной цепи. Способы изображения таких связей показаны на рнс. 7.2. Мостики S—S обнаруживают тенденцию сохраняться в процессе эволюции, поэтому они характерны для данного семейства гомологичных последовательностей. Более того, по дисульфид-ным мостикам можно выделить структурные повторения в одной цепи, как в случае агглютинина пшеничного зерна (рис. 7.2, а), строение которого было выяснено по карте электронной плотности, так и сывороточного альбумина человека (рнс. 7.2, б), строение которого установлено химическими методами. [c.159]

Другие способы денатурации протеинов, если и не создают окончательных условий стабилизации, тем не менее служат промежуточными стадиями этой стабилизации и находят применение в технике, так например так называемая осушка зерна казеина есть денатурация нагреванием. Легкая денатурация альбумина нагреванием дает возможность получить пластические массы, не охлаждая их под давлением. Денатурация спиртом позволяет улучшать пластические свойства казеина. [c.30]

После постановки на зерно приступают к осушке казеина, что достигается постепенным повышением температуры в чане путем пуска пара или отливанием сыворотки и прибавлением горячей воды или той же сыворотки в подогретом виде. Разбавлять сыворотку водой нежелательно, так как она идет на корм скоту или на получение альбумина, глобулина и молочного сахара. Лучше сначала удалить сыворотку, а затем начать осушку казеинового зерна прибавлением [c.78]

За осушкой казеина следует его промывка. Ее повторяют несколько раз — сначала теплой, а затем холодной водой. Промывкой стремятся удалить из казеинового зерна вещества, адсорбированные им из сыворотки. Некоторые из этих веществ, как. например молочный сахар и некоторые соли, способны легко диффундировать из казеина, другие — жир, альбумин, глобулин и пептоны — будучи коллоидами, при промывке остаются внутри зерна и удаляются лишь с поверхности его. Освобождение казеина от сопровождающих его веществ обрата будет тем полнее, чем больше омываемая поверхность казеина. У различных по величине зерен отношение поверхности к объему их будет тем больше, чем мельче зерна. Промывку начинают с прибавления в чан с температурой 60° некоторого количества воды для охлаждения зерна. Без этой предосторожности зерно может склеиться. Температуру достаточно снизить на 10°. Затем дают казеину отстояться. Удаляют сыворотку и приливают теплой воды (35°). [c.79]

Наибольшей скоростью прохождения колонки обладают компоненты, не способные проникнуть в зерна гелевой фазы. Сефадексы 0-10 и 0-15 служат для фракционирования низкомолекулярных веществ, первый из них используется для веществ с молекулярным весом до 700, а второй — до 1500. Гели сефадекса 0-25 не способны поглощать, а следовательно, и задерживать перемещение по колонке веществ с молекулярным весом 3500— 4500. Этот предел для сефадекса 0-50 лежит в области значений молекулярных весов 8000—10000, а для сефадекса 0-75 эта величина достигает 40000—50000. Медленно перемещаются по колонке низкомолекулярные вещества, для которых коэффициент распределения между гелевой и жидкой фазами приближается к единице. Во многих случаях компоненты смеси при хроматографическом разделении на сефадексах следуют в порядке уменьшения их молекулярных весов. Однако наблюдается иногда и специфическое сорбционное взаимодействие разделяемых веществ с матрицей сефадекса, что влечет за собой увеличение коэффициента распределения К и снижение скорости перемещения по колонке. Так, замедление движения хроматографических зон наблюдается у основных пептидов и аминокислот в основных растворителях и кислых аминокислот и пептидов в кислых растворителях. Наблюдается также повышение степени удерживания в колонке ароматических веществ при гельфильтрации [22]. Ряд белков, таких как рибонуклеаза, лизоцим, трипсин, бычий сывороточный альбумин, в отсутствие солей также сорбируется и удерживается сефадексом при хроматографии. В связи с этим целесообразно проводить элюирование на сефадексах растворами солей или кислот. [c.202]

Свойства белков. Большинство белков аморфно, в. абсолютном спирте, эфире и хлороформе нерастворимо в воде же одни белки растворимы, другие нерастворимы. Многие белки растворимы в щелочах, некоторые — в растворах солей, в разбавленном спирте. В кристаллическом состоянии белки бывают редко примером могут служить алейроновые зерна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле и пр. Кристаллизуется также альбумин куриного яйца, гемоглобин крови. [c.336]

Азотистые вещества представлены почти исключительно белками. В -белковом комплексе преобладают зеин, относящийся к пролами-нам, и глютелин. Альбуминов в кукурузе не найдено, глобулины составляют около 0,4% от веса зерна зеин является неполноценным белком, так как не содержит жизненно важных аминокислот — триптофана и лизина. [c.19]

Рибонуклеаза—белок типа альбумина с молекулярным весом 15 ООО. Кристаллизуется. Деполимеризует рибонуклеиновую кислоту. Найдена в поджелудочной железе и ее соке, в печени, селезенке и других органах. В слизистой оболочке кишок, в поджелудочной железе, а также в зернах пшеницы и других злаков присутствует дезоксирибонуклеаза. Она деполимеризует дезоксирибонуклеиновую кислоту. [c.346]

Установлено, что сумма незаменимых аминокислот выше в альбуминах и глобулинах проламины пшеницы и особенно кукурузы не содержат крайне важных для человека и животных лизина, метионина, триптофана, что снижает биологическую ценность этой фракции. Все процессы созревания и налива зерна тесным образом связаны с изменением соотношения белковых фракций, обычно снижается в белке доля низкомолекулярных белков альбуминов и глобулинов и увеличивается доля проламинов и глютелинов. [c.365]

Мобилизация запасного белка в прорастающих семенах. Сезонная периодичность развития растений включает периоды покоя, перед наступлением которых ассимиляты, оттекающие из листьев, откладываются в запас. Эти запасенные питательные вещества необходимы для начала роста в следующий вегетационный период. Запасающие ткани семян, корней, стеблей, клубней представляют собой вместилища резервов питательных веществ. Накопление в клетках большого количества азота, углерода и других элементов требует образования осмотически неактивных или слабоактивных компонентов. Таковыми и являются макромолекулярные формы запасных питательных веществ белки, полисахариды, триглицериды. Содержание белка в семенах довольно высоко. Больше всего белка в семенах бобовых (20 — 30%) и масличных (17 — 42%). В семенах злаков его 7—14% на сухую массу. Запасные белки локализованы в алейроновых зернах и белковых телах и представлены глобулинами (основная форма у двудольных) и альбуминами. Имеются также проламины и глютелины. [c.285]

Распад белков в семенах начинается почти сразу же после начала набухания и осуществляется несколькими группами протеаз. Различают три стадии протеолиза запасных белков при прорастании. На первой стадии идет лишь ограниченный протеолиз основной массы запасных белков. Распадаются альбумины и глобулины, локализованные в осевых органах зародыша, в алейроновых зернах алейронового слоя. Повышаются подвижность и растворимость белков. Гидролиз белков на этой стадии поставляет аминокислоты, необходимые для синтеза новых ферментативных белков. На второй стадии, которая длится 5—10 дней, белки в запасающих органах быстро распадаются до аминокислот, которые транспортируются к растущему зародышу, обеспечивая его гетеротрофное питание. На заключительном этапе в запасающих органах полностью деградируют структурные и ферментативные белки, которые обеспечивали процесс пищеварения. [c.286]

Высокомолекулярные соединения подразделяют на природные и синтетические. К важнейшим природным полимерам относятся белки и полисахариды. Белки являются основой всего живого, они составляют существенную часть живой клетки и обеспечивают ее жизнедеятельность. Белки входят в состав кожи, мышц, сухожилий, нервов и крови, а также ферментов и гормонов, содержатся. во многих растительных и животных продуктах молоке, яйцах, зернах пшеницы, бобах и др. К белкам относятся широко применяемые в технике желатина, козеии, яичный альбумин. Из нерастворимых белков наиболее известны шерсть и шелк, отличающиеся волокнистым строением. [c.307]

Белки (протеины) представляют собой сложнейшие высокомолекулярные соединения. Это основное вещество, которое входит в состав протоплазмы клеток мышц, хрящей, сухожилий и кожи животных и человека. Они содержатся также в шелке, молоке (казеии) и растениях, особенно в зернах пшеницы, семенах бобовых (растительные белки). Все известные энзимы, многие гормоны и вирусы также состоят из белков, К белкам, применяемым в технике, следует отнести желатин, казеин, яичный альбумин. [c.418]

Культура зерна Альбумины Глобулины Проланпны Глютелины [c.8]

Зерновые культуры, особенно кукуруза, характеризуются дефицитом лизина. Клейковина, представляющая собой побочный продукт крахмального производства, может содержать 60— 85 % азотистых веществ, среди которых нехватка лизина и несбалансированность по незаменимым аминокислотам еще более выражена, чем в исходном зерне (табл. 12.2), ввиду удаления во время извлечения крахмала наиболее растворимых азотистых соединений (альбумины, глобулины), особенно богатых инте-)есующими нас аминокислотами, а также вследствие накопле-[ия белковой фракции (проламин) с очень низким содержа-[ием лизина. [c.579]

Представле) ие дисульфидных связей в белках. а — система связей S—S в агглютинине зерна пшепнцы, повторяющаяся четыре раза одиоп полипептидной цепи. Инвариантные остатки Gly выделены. Четыре одинаковые пространствеиные формы обнаружены также в трехмерной структуре [316]. б — система связей S—S в альбумине из сыворотки человека [409]. Связи повторяются, но не очень точно аминокислотная последовательность также обнаруживает повторяющиеся участки. Тре мерная структура белка еще ие нзвестна. [c.159]

Белок пшеничного зерна можно разделить, пользуясь различными растворителями, на фракции. Наиболее резко выражены четыре фракции, выделяемые из белка пшеницы альбуминов — водорастворимых белков глобулинов — солерастворимых проламинов или глиадинов, растворимых е спирте, и глютелинов, или глютенинов, растворимых в очень слабых водных растворах щаточей. [c.32]

В последние годы белки растительного происхождения все в большей степени используют для питания не только животных, но и человека. Прямое потребление человеком растительных белков касается в первую очередь зерно-вьгх культур, бобовых, а также различных других овощей. Выделение высоко-очищенных белков (изолятов) происходит в несколько стадий. На первой стадии белки избирательно переводятся в растворимое состояние. Эффективность разделения твердой (примеси) и жидкой (белки) фаз является залогом получения в дальнейшем высокоочищенного продукта. В большинстве случаев белки из растительных источников являются альбуминами или глобулинами, причем глобулины растворимы в слабых солевых растворах, а альбумины — еще и в чистой воде. Белковый экстракт содержит много сопутствующих растворимых продуктов, поэтому на второй стадии белки отделяют осаждением или, используя различия в размерах или в электрическом заряде, применяют мембранную технологию, а также другие приемы (электродиализ, ионообменные смолы, молекулярные сита и др.). Когда оптимальные условия растворимости белков определены, выбор конкретного технологического процесса зависит от вида сырья и целевого продукта. [c.58]

Альбумины, т. е. белки, растворимые в воде, у большинства злаков составляют относительно небольшую долю общего количества белков в зерне. Концентрация лейкозина — альбумина пшеницы, обычно составляет 4—7% общего количества белков в зерне, т. е. если в пшенице содержится 16% белка, то лейкозина обычно 0,7—1,2% веса зерна. В зерне кукурузы альбуминов 6—14% общего количества белков, овса 15%, проса 12% и ржи 25%. [c.354]

Глобулины — белки, извлекаемые растворами нейтральных солей, обычно составляют значительно большую часть зерна злаков, чем альбумины. При использовании в качестве растворителей 0,5—1н. растворов N0SO4, K2SO4, КС1 или Na l, извлекающих глобулины из семян, содержание глобулинов в зерне пшеницы в среднем составляло 20% общего количества белков, в зерне кукурузы от 7 до 23%, овса 12—24%, ржи 15—29%. [c.354]

Фазы спелости зерна Небелковый азот Альбумины Глобулины Проламины г лютелины [c.371]

Различная степень набухания ионообменных смол в воде (и в водных растворах), зависящая от степени сшитости ионита, числа и свойств ионогенных функциональных групп, приводит к различию в проницаемости зерен сорбентов для ионов больших размеров. Повышение степени набухания ионитов вызывает повышенную способность для ионов больших размеров проникать в зерна и поглощаться сорбентами. Так, например, ионы органических веществ с молекулярным весом порядка 500—1000 могут быть сорбированы с огромными емкостями, превышающими вес сухого сорбента при коэффициентах набухания ионитов (отношении объема набухшей смолы к объему сухой смолы) порядка 3—4. Емкость сорбции тех же веществ на сильносшитых сорбентах, полученных при введении 10—20% дивинилбензола в смолу, составляет всего лишь миллиграммы на грамм сорбента. На этой основе созданы системы сорбентов с постепенно изменяющейся пористостью (проницаемостью). Так, сульфокатиониты типа СБС с коэффициентом набухания 1,2—1,4 сорбируют лишь аминокислоты и низкомолекулярные пептиды те же катиониты с коэффициентом набухания 1,7—2 сорбируют уже пептиды с молекулярным весом порядка тысячи наконец, катиониты СБС с коэффициентом набухания 4 поглощают сотни миллиграмм инсулина в расчете на грамм сорбента, не сорбируя сывороточные альбумин и глобулин [16]. Избирательная сорбция инсулина из белковых растворов проводится в колонке, заполненной набухающей сульфосмолой с зернами диаметром 0,2—0,5 мм. Медленная диффузия молекул белков в столь большие зерна сорбента не приводит к равновесию даже в течение многих часов. В связи с этим емкость сорбции зависит существенным образом от времени контакта раствора и сорбента. При значительных временах эксперимента сорбентом начинает поглощаться уже заметное количество белков большего молекулярного веса, что ухудшает избирательность сорбции инсулина. [c.197]

Недавно Кальво и др. [556] описали ферментные электроды для определения тирозина, фенилаланина и лизина на магнитную ферментную мембрану этих электродов нанесена декарбоксилаза. Молекулы фермента сшиваются с инертным белком (например, альбумином) с помощью соединения, содержащего два функциональных заместителя (например, глутарового альдегида), а магнитные зерна феррита распределяются по всей структуре мембраны. Этот метод позволяет непосредственно фиксировать пленку на СОг-электроде, имеющем цилиндрический магнит, без помощи удерживающего кольца. Мембрана с активной декарбоксилазой накладывается на внешнюю поверхность газопроницаемой пленки. При погружении электрода в раствор, содержащий соответствующую аминокислоту, контролируется локальная [c.190]

НИН, продукт конденсации пластеин и альбумин сыворотки быка на топких слоях сефадекса G 25, используя 0,05 М раствор гидроксида аммония. При приготовлении этих слоев сефадекс не следует пересушивать во избежание неравномерного разделения. Слои сушат лишь до тех пор, пока зерна геля еще остаются видимыми. Виланд и Детерман [170] описали методику градиентного разделения двух лактатдегидрогепаз из бычьего сердца на слоях DEAE-сефадекса. [c.512]

В первой четверти XIX в. после опубликования работ Вок-лена и Эйнхофа, привлекших к себе пристальное внимание исследователей, число работ по выделению и очистке белковых веществ, получаемых из все новых и новых источников, резко увеличилось. Интересные наблюдения над белками сока зеленых растений опубликовал Ж. Пруст [358], который сообщил о большом количестве новых объектов, из которых он выделил клейковину. Такими объектами были ячмень, дрожжи, рис, горох всех видов, горький и сладкий миндаль, зерна какао, конский и съедобный каштаны, желуди и бобы. Ему не удалось обнаружить белки лишь в картофеле. В другой статье, посвященной исследованию крахмала зеленых растений, Пруст описывает выделение белков из сока капусты и подсолнечника, а также приводит данные по действию кислот на растворы растительных альбуминов [359]. Интересные данные были получены Прустом при исследовании белков ячменя [360]. Заинтересовавшись свойствами известного в Испании порошка ячменной муки, называемого ebadina (от испанского ebada — ячмень), [c.19]

У зерна пшеницы белок в эндосперме подразделяют на пять групп [63] альбумины, глобулины, глиадины, глютенины и остаточный белок. Клейковина, важная для процесса хлебопечения, представляет собой обычно смесь глютенинов, глиадинов и остаточного белка. При производстве спирта из зерна эта белковая фракция восстанавливается и в качестве побочного продукта поставляется на предприятия пищевой промышленности. Важные белки эндосперма кукурузы, зеины, родственны глиадинам пшеницы и гордеинам ячменя (табл. 1.1) [82]. Зеины представляют собой небольшие по размеру молекулы с высоким содержанием глютамина, лейцина, аланина и пролина, но с низким содержанием лизина. Некоторые зеины богаты также метионином. Основным резервным белком риса являются глютелины (около 80%), сходные по своим характеристикам с глютенинами пшеницы. В каждой зерновой культуре от растворимости накапливаемых белков зависит количество азотистых веществ в водном экстракте, доступных для метаболизма дрожжей. Хотя большинство зерновых культур, за исключением ячменя, для солодоращения не используются, в производстве спирта из зерна и большинства сортов пива для инициации процесса желатинизации крахмала кукуруза, рис и пшеница подвергаются ферментативной и последующей тепловой обработке. [c.22]

Нами изучалось действие ряда органических добавок к хлорнокисло--му электролиту. Введение альбумина, таннина, дисульформииа, дифениламина и 3-нафтола, а также некоторых других веществ приводит к значительному уменьшению размера зерна и повышению равномерности ка-т.)дных отложений. Вместе с тем, несколько увеличивается степень необратимости катодного процесса. [c.475]

Действие умеренной температуры (80—100°) на ткань, бумагу дерево, пробку, танниновую кислоту, крахмал, альбумин и льняное масло опиеано у Кнехта. Зерна злаков при 193° заметно поджариваются в течение 5 минут здесь, вероятно происходив процесс декстрннизации, [c.267]

Белки благодаря своему большому молекулярному весу находятся в коллоидальном состоянии. Белковые молекулы содержат некоторое количество свободных карбоксильных и аминных групп, и поэтому белки относятся к амфотерным электролитам. В щелочной среде белок диссоциирует, как кислота, в кислом растворе — как щелочь. Отсюда следует, что в щелочном растворе молекулы белка заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При прохождении постоянного электрического тока через щелочной раствор белка молекулы его движутся к аноду, а через кислый раствор белка — к катоду. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка становится одинаковым, и белки перестают передвигаться в электрическом поле. Концентрация водородных ионов реакция среды), при которой в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов, носит название изоэлектрической точки данного белка. Изоэлектрическая точка для различных белков оказывается неодинаковой. Так, например, для казеина изоэлектрическая точка находится при pH 4,7, для яичного альбумина — при pH 4,8, сывороточного глобулина — при pH 5,4, для эдестина из семян конопли — при pH 5,5, для зеина кукурузного зерна — при pH 6,2 и т. д. [c.36]

Альбумины — группа весьма распространенных белков, встречающихся в тканях животных и растений, а также в жидкостях организмов (в сыворотке крови, спинномозговой жидкости и др.). к альбуминам относятся белки, растворимые в воде и нерастворимые в насыщенных растворах сернокислого аммония. Альбумины содержатся в яичном белке (овальбу-мины), в сыворотке крови (сывороточные альбумины), в сыворотке молока (лактальбумины), в зеленых частях растений, в зернах злаков (в зародышах), в семенах бобовых растений и т. д. Многие альбумины получены в кристаллическом виде. Различные альбумины могут отличаться друг от друга по способности высаливаться при различных концентрациях нейтральной соли (сернокислого аммония). [c.39]

Альбумины—растворяются в воде. К ним относятся оваль-бумин — белок яиц, лейкозин, содержащийся в зародыще пще-ничного зерна, легумелин — в семенах гороха. Много альбуминов в зеленых частях растений. [c.40]

Сравнение фракционного состава белков исследованных нами грибов с фракционным составом других грибов (Костина, Бабицкая, 1981), дрожжей, бактерий (Рябушко, 1986 Соболева, - 1986), мяса, клевера, зерна пшеницы выявило, что по содержанию альбуминов изученные белки богаче грибов и мы- [c.157]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология